PROTEINAS CITOESQUELETO AMINOACIDOS

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María Jesús Morales Córdoba
hace 6 años
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1 PROTEINAS CITOESQUELETO AMINOACIDOS 1

2 Constituyen, en nuestro estudio de la célula, el 3er. concepto químico funcional. Esta asociado en sus aspectos estructurales: - al citoesqueleto celular - a las fosfolipo-proteínas constitutivas de las membranas - está asociado a glúcidos como marcadores inmunológicos. En el citosol, asociado a aspectos fisiológicos, las encontramos en las enzimas, ribosomas y en distintos sistemas de transporte celular. 2

3 3

4 4

5 El citoesqueleto es un orgánulo Es un entramado tridimensional de proteínas Provee soporte interno en las células, organiza las estructuras internas e interviene en los fenómenos de transporte, tráfico y división celular. Es una estructura dinámica que mantiene la forma de la célula, facilita la movilidad celular (usando estructuras como los cilios y los flagelos). En las células eucariotas consta de filamentos de actina, filamentos intermedios, microtúbulos y septinas En las células procariotas está constituido principalmente por las proteínas estructurales FtsZ y MreB. 5

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7 PROTEINAS Asociamos el concepto Proteínas a nuestras necesidades alimenticias, pero ello resulta incompleto. Químicamente contienen C, H, O y N (y casi todas tienen además S ). El contenido de N es 16% del total, (cada 6,25g de proteína contiene 1g de N) y este factor de 6,25 se utiliza para calcular la cantidad de proteínas en alimentos como la leche y la carne. 7

8 PROTEINAS Las proteínas son las moléculas constituyentes de los seres vivos que, además de ocupar el 50% del peso seco de los tejidos, tienen la máxima importancia por las funciones que desempeñan: Enzimas Hormonas Transporte de sustancias en la sangre: hemoglobina, albumina, LDL y HDL Anticuerpos Receptores de la célula Contracción muscular: actina, miosina y dineina Tejido conectivo y aponeurosis: colágeno, etc. 8

9 Son biopolímeros naturales, heteropoliamidas, constituidos por α-l-aminoácidos unidos entre sí, mediante uniones peptídicas y con ordenamiento genético, que adoptan diferentes disposiciones espaciales que llamamos estructuras. Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, razón por la cual, puestas en agua forman soluciones coloidales. Su elevado PM oscila desde 5700 (insulina) a varios millones (virus del mosaico del tabaco). 9

10 Unión peptídica + 10

11 AMINOACIDOS: PROPIEDADES GENERALES REACCIONES QUIMICAS 11

12 AMINOACIDOS Se caracterizan por poseer al menos un grupo carboxilo (ácido) y un grupo amino (básico). Este comportamiento anfipático contribuye a explicar el efecto buffer de las proteínas que constituyen. Poseen al menos un C asimétrico (centro quiral), siendo los AA de origen natural, pertenecientes a la Serie L 12

13 Un aminoácido posee 2 grupos funcionales: un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al carbono en posición α 13

14 R representa el esqueleto carbonado característico. Los aminoácidos se diferencian por la composición de su cadena lateral R 14

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16 Las proteínas tienen funciones estructurales, regulatorias y energéticas. Existen algunos AA. que las constituyen que pueden ser sintetizados por las células del organismo humano a partir de materiales sencillos que contengan C,H,O,N pero otros tienen que adquirirse necesariamente con la dieta. Son aminoácidos esenciales: treonina, histidina, arginina, metionina, valina, leucina, fenilalanina, isoleucina, triptofano. 16

17 Clasificación de aminoácidos En base a su carácter ácido o básico: Ácidos Básicos Neutros: alifáticos, aromáticos, azufrados 17

18 En base a la polaridad de sus grupos R: Con grupo R no polar de naturaleza hidrofóbica Con grupo R polar sin carga Con grupo R cargado negativamente Con grupo R cargado positivamente 18

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20 Con grupo R no polar de naturaleza hidrofóbica Con grupo R polar sin carga: Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina Fenilalanina Triptofano Metionina Glicina Serina Treonina Tirosina Glutamina Asparragina Cisteína 20

21 Con grupo R cargado negativamente: son los aminoácidos ácidos sus grupos R poseen carga negativa neta al ph fisiológico de 7,4: Ácido aspártico Ácido glutámico Con grupo R cargado positivamente: son los básicos, ya que al ph 7,4 presentan carga neta positiva: Lisina Arginina Histidina Aminoácidos aromáticos: Fenilalanina Tirosina Triptofano 21

22 Presentan estereoisomería Los estereoisómeros de todos los aminoácidos que aparecen en la naturaleza, pueden relacionarse estructuralmente con los dos estereoisómeros, L o D del gliceraldehido. Esta nomenclatura es independiente de la dirección de rotación del plano de la luz polarizada. Se refiere a la fórmula absoluta 22

23 L-Gliceraldehído D-Gliceraldehído 23

24 Todos los AA que aparecen en la naturaleza y que se han hallado en las proteínas pertenecen a la serie L. L-Gliceraldehído L-α Aminoácido 24

25 Siempre que un AA tenga más de un átomo de carbono asimétrico, se toma la configuración del carbono α como base para la asignación de la configuración. 25

26 Propiedades ácido-base de los aminoácidos Estructura de zwiterión 26

27 Por su estructura de zwiterión, los AA pueden actuar como ácidos débiles o como bases débiles. Tienen propiedades anfóteras. En el interior celular los aminoácidos predominan en forma de ión dipolar donde el grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO - ) y el grupo amino protonado (-NH3 + ), pero la carga de la molécula es neutra. EI pi (Punto Isoeléctrico del AA) es el ph al cual se encuentra como zwitterion y puede actuar como un ácido o como una base cediendo o tomando protones. 27

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29 Forma catiónica Forma dipolar Forma aniónica PUNTO ISOELECTRICO pi de un aminoácido: aquel valor de ph para el cual las cargas positivas (forma catiónica) son igual a las cargas negativas (forma aniónica) y su carga neta es nula. No se desplazaría al aplicar corriente. 29

30 Moles de OH- por mol de aminoácido 30

31 Reacciones químicas de los aminoácidos Propiedades del grupo carboxilo formación de ésteres formación de amidas formación de aminas por descarboxilación 31

32 Propiedades del grupo amino desaminación: formación hidroxiácido desaminación oxidativa: formación cetoácido Reacción de Sanger (DNFB) Reacción de Edman (PITC) Reacción de Ninhidrina 32

33 Reacción de Edman Método actualmente preferido para identificación de Aa N- terminales, se obtiene la secuencia de Aa. El reactivo inicial para la detección del grupo N-terminal es PITC fenilisotiocianato. 33

34 Reacción de Ninhidrina para identificación de AA La ninhidrina decarboxila y desamina al AA debido a su fuerte poder oxidante. La ninhidrina reducida formada reacciona con una molécula de ninhidrina no reducida y con el amoníaco de la desaminación para formar un compuesto complejo de color violeta. 34

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