Programa de Acceso Inclusivo, Equidad y Permanencia PAIEP U. de Santiago. Biología. Proteínas.

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Catalina Ayala Molina
hace 7 años
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1 Proteínas. Los monómeros de las proteínas son veinte aminoácidos, donde 9 de estoss aminoácidos son esenciales, ya que no son producidos por nuestro organismo, por lo tanto deben ser adquiridos a través de la dieta. Los aminoácidos tienen una estructura característica consistente en un átomo de carbono α central, unido a cuatro grupos químicos diferentes: un grupo amino (NH 2 ), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno (H) y un grupo variable denominado cadena lateral R. Debido a que el carbono α es asimétrico en todos los aminoácidos excepto en la glicina, estas moléculas pueden existir en dos formas especulares denominadas por convención isómeros D (dextro) y L (levo). Con raras excepciones, sólo las formas L de los aminoácidos se encuentran en las proteínas. Las estructuras y funciones de las proteínas, están determinadas por sus cadenas laterales. Las cadenas laterales de los diferentes aminoácidos varían en tamaño, carga, hidrofobicidad y reactividad. Los aminoácidos pueden ser clasificados en varias categorías basadas principalmente en su solubilidad en agua, la cual es influida por la polaridad de sus cadenas laterales. Aquellos aminoácidos con cadenas laterales polares son hidrófilos, y tienden a estar en la superficie de las proteínas, al interaccionar con el agua permiten a las proteínas ser solubles en agua. Por el contrario, aquellos aminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos; rechazan el agua y a menudo se encuentran agrupados formando el núcleo insoluble en agua de mucha proteínas. Un grupo de aminoácidos hidrófilos se encuentran cargados o ionizados a ph fisiológico (ph 7). Los aminoácidos Arginina y lisina están cargados positivamente; los ácidos aspártico y glutámico están cargados negativamente (sus formas cargadas se llaman aspartato y glutamato). Estoss cuatro aminoácidos son los principales contribuyentes de la carga global de una proteína.

2 Las cadenas laterales de los aminoácidos hidrófobos son insolubles o sólo levemente solubles en agua. Las cadenas laterales no cíclicas de alanina, valina, leucina, isoleucina y metionina están compuestas enteramente de residuos de hidrocarbonos, salvo el átomo de azufre de la metionina y son todas no polares. Mientras que fenilalanina, tirosina y triptófano tienen grandes cadenas laterales aromáticas voluminosas. Por último la cisteína, glicina y prolina exhiben funciones especiales en las proteínas debido a las propiedades singulares de sus cadenas laterales. La cadena lateral de la cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (-SH), que se puede oxidar para formar un enlace disulfuro (-S-S-). Las regiones dentro de una cadena proteica o en cadenas separadas a veces se conectan en forma cruzada por enlaces disulfuros. Mientras que glicina y prolina son casos opuestos en cuanto su efecto en el plegamiento de una proteína, la cadena lateral de glicina contiene un único átomo de hidrogeno, el cual le permite conformar regiones estrechas dentro de la proteína, al contrario, la prolina posee un anillo, esto confiere un angulación rígida dentro de la proteína, limitando o el plegamiento en una región rica en prolina. Todos los aminoácidos anteriormente tratados se encuentran resumidos en la Figura 1.

3 Figura 1. Los veinte aminoácidos clasificados según las propiedades de sus cadenas laterales (R), existen aminoácidos polares, no polares, aromáticos, cargados positivamente y negativamente.. El enlace covalente entre dos aminoácidos adyacentes en una cadena proteica forman una amida, y este se conoce como enlace peptídico (ver figura 2). La cadena de aminoácidos se denomina polipéptido e independiente de los aminoácidos que lo componen, tiene un grupo amino (NH 2 ) en uno de sus extremos (extremo N-terminal) y un grupo carboxilo (COOH) en el otro (su extremo C-terminal). Este hecho le da una direccionalidad definida o polaridad estructural.

4 Figura 3- Figura 2. La formación del enlace peptídico genera una amida, entre el grupo carboxilo (COOH) de un aminoácido con el grupo amino de otro aminoácido. A pesar de la enorme complejidad que presenta la estructura de las proteínas, se pueden distinguir cuatro niveles diferentes de organización estructural: la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estrucutra primaria está definida por la secuencia lineal de los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, así como por la localización de los puentes disulfuro, es decir, comprende todos los enlaces covalentes entre aminoácidos. Es el nivel más sencillo de organización estructural y, en cierto modo, el más importante, puesto que la estructura

5 primaria determina la estructura tridimensional y por lo tanto la función de las proteína. En este nivel no se especifica la disposición tridimensional de los aminoácidos. La estructura secundaria depende de las cadenas polipeptídcas, ya que estass no son libres de plegarse adoptando cualquier estructura tridimensional al azar, sino que existen impedimentos estéricos y una gran cantidad de interacciones débiles que hacen que unos plegamientos sean más favorables que otros. La estructura secundaria es el conjunto de disposiciones regulares y repetitivas en el espacio de los residuos que forman la cadena polipeptídica. Los residuos que constituyen estos elementos se enlazan entre sí, fundamentalmente, mediante puentes de hidrógeno entre los átomos de sus enlaces peptídicos. Existen dos tipos principales de estructura secundaria: la hélice α y la lámina β. La hélice α es una estructura helicoidal, que se mantiene mediante puentes de hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar esta estructura, el grupo carboxilo de cada aminoácido (n) se une mediante un puente de hidrogeno al grupo amino de otro aminoácido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un máximo número de interacciones. Como su nombre lo indica, la lámina β es una conformación estirada y la estructura se dispone espacialmente en zigzag formando láminas (hojas plegadas β). Su disposición puede ser paralela o antiparalela. Puede darse entre regiones próximas o distantes del polipéptido. Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos sentidos, de forma alterna. La conformación β se estabiliza mediante puentes de hidrógeno, como el caso anterior. La estructura terciaria es la descripción de las relaciones espaciales existentes entre todos los aminoácidos de la cadena polipeptídica, y por lo tanto, define la disposición tridimensional de todos los átomos que forman la proteína. Cuando la proteína se pliega

6 adquiriendo su estructura terciaria, los aminoácidos que están alejados en la secuencia pueden interaccionar y quedar próximos. Al plegarse la cadena polipeptídica puede dar lugar a uno o varios dominios independientes. Normalmente, los dominios son unidades compactas, con una estructura tridimensional característica, de plegamiento autónomo, y muchas veces desempeñan funciones específicas. Por ello, son las unidades fundamentales de estructura y función de las proteínas. La estructura terciaria de proteínas con elevada masa molecular suele estar compuesta por varios dominios. Entre las interacciones más importantes que se encuentran en la estructura terciaria, se pueden encontrar puentes disulfuro, enlaces covalentes que se producen entre dos aminoácidos de cisteína que se encuentran espacialmente próximos, interacciones hidrofóbicas para zonas que se esconden de un ambiente acuoso y puentes de hidrógeno que se producen entre regiones polares. La estructura cuaternaria se trata de un nivel adicional de estructura presente sólo en aquellas proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas. La estructura cuaternaria se refiere a la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas que forman la proteína y que se unen entre sí mediante interacciones no covalentes. La figura 3 resume las cuatro estructuras de una proteína plegada.

7 Figura 3. Resumen de los cuatro niveles de la estructura de una proteína. Las funciones biológicas de las proteínas son variadas y bien diferenciadas, presentan funciones defensivas contra agentes extraños o infecciones (anticuerpos), funciones reguladoras de diferentes procesos como transporte del oxígeno (hemoglobina), hormonal, digestión. Las proteínas que participan en la catalización o aceleración de reacciones químicas se llaman enzimas. Otras funciones asociadas a proteínas son la contracción muscular (proteínas contráctiles), elasticidad y resistencia a órganos (ejemplo: colágeno), entre otras.

8 Este material ha sido revisado por el Comité Editorial PAIEP. Abril, BIBLIOGRAFÍA 1. Curtis, H., Barnes, N. S., Schnek, A. & Massarini, A. (2008).. Buenos Aires: Médica Panamericana. 2. Alberts, B y Col (2004) Molecular de la Célula. 5ta edición 3. Lewin B. (2007) Genes IX, Pearson Education 4. Lodish H. celular y molecular. Quinta edición

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