U. D. 4 LAS PROTEÍNAS

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1 U. D. 4 LAS PROTEÍNAS EL ALUMNO DEBERÁ CONOCER LAS UNIDADES O MONÓMEROS QUE FORMAN LAS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS Y LOS ENLACES DE ESTOS COMPONENTES, RECONOCER EN EJEMPLOS LAS CLASES DE BIOMOLÉCULAS Y LOS ENLACES QUE CONTIENEN. FUNCIÓN, LOCALIZACIÓN Y EJEMPLOS. 1.- LOS AMINOÁCIDOS -Concepto y estructura general. FÓMULA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO Otra forma de representar un aminoácido es en forma de ion dipolar Punto isoeléctrico es el valor de ph en el que un aminoácido se encuentra en forma de ion dipolar 1

2 - Clasificación de los aminoácidos. Solo conocer los grupos que se establecen. No hay que aprenderse cada fórmula de aminoácido. -Características. (= propiedades) Comportamiento químico: carácter (= comportamiento) anfótero. Isomería de los aminoácidos: estereoisómeros D y L. Actividad óptica: formas (+) y (-). Dextrógiro (+): el plano se desvía a la derecha Levógiro (-): el plano se desvía a la izquierda 2

3 -Concepto de aminoácido esencial 2.- EL ENLACE PEPTÍDICO - Formación del enlace peptídico. - Características. (El alumno deberá identificar el enlace peptídico en una secuencia peptídica) Extremo N-terminal Extremo C-terminal 3

4 3.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS 4

5 -Estructura primaria. La variedad de secuencias que pueden formarse es prácticamente ilimitada, ya que la secuencia de una proteína está determinada por el número, el tipo y el orden de los aminoácidos. No todas las posibles secuencias de aa adoptan una conformación espacial, y por tanto son funcionales, en una proteína. En algunos casos, el cambio en un solo aa puede alterar la conformación espacial de una proteína y en consecuencia pierde su función. -Estructura secundaria ( -hélice y lámina plegada o lámina ). 5

6 -Estructura terciaria (conformación nativa). Enlaces que estabilizan la estructura terciaria: Atracciones electroestáticas: entre grupos con carga opuesta Puentes disulfuro Enlaces de hidrógeno Atracciones hidrofóbicas y Fuerzas de Van der Waals 6

7 La estructura terciaria es la que determina la función que va a tener esa proteína en el organismo. Si la organización tridimensional de la cadena fuera distinta, la proteína quizás realizaría su función con menor o mayor eficacia, o realizaría otra función distinta o no realizaría ninguna función. Conformación globular Conformación fibrosa -Estructura cuaternaria (ejemplos). Hemoglobina No todas las proteínas llegan a tener estructura cuaternaria 7

8 -Relación estructura-función. La función de una proteína está estrechamente relacionada con su estructura. Cada proteína adopta una disposición en el espacio única denominada: conformación nativa, cuyo mantenimiento es necesario para poder realizar la función biológica correspondiente. Cada uno de los niveles estructurales que constituyen una proteína son importantes. La estructura primaria es la más sencilla, pero es la más importante porque determina que la proteína pueda adoptar los siguientes niveles. En algunos casos, el cambio en un solo aa de la cadena polipeptídica puede alterar la conformación espacial de una proteína y en consecuencia pierde su función. La estructura terciaría y cuaternaria es la que confiere la actividad biológica a la proteína. Cuando una proteína pierde su conformación espacial (desnaturalización) pierde su actividad biológica y deja de realizar su función en la célula. Anemia falciforme. Forma de hoz de los eritrocitos. La hemoglobina de los enfermos tiene las dos cadenas idénticas a las de la hemoglobina normal, pero las cadenas tienen sustituido 1 aa (ác. glutámico por valina, error en la síntesis de proteínas). Esta hemoglobina no puede unirse al O PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS - Capacidad amortiguadora = comportamiento químico. - Solubilidad. - Especificidad: a) Especificidad de función: Casi todas las actividades de las proteínas se basan en su unión específica con otras moléculas y las únicas moléculas que pueden unirse a una proteína son aquellas cuya geometría les permite encajar exactamente a la superficie donde se encuentra el centro activo. Ejemplos: anticuerpos antígenos; hemoglobina oxígeno; enzimas sustratos. 8

9 Sustrato Enzima Cualquier cambio en la secuencia de aa puede ocasionar una modificación de la estructura y esto puede provocar una modificación del centro activo. En consecuencia la proteína puede perder su especificidad y su función. b) Especificidad de especie: La cadena A de la insulina es idéntica en la especie humana y el cerdo - Desnaturalización-renaturalización. Son ejemplos de desnaturalización: - La leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína. Leche cortada por la acción de alguna sustancia ácida, como limón, vinagre o el ácido láctico producido cuando fermenta. 9

10 - La precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor (cocer o freír un huevo), por agitación molecular (batir claras) o por algunas sustancias químicas (alcohol, sal, acetona, ) Desnaturalización de la clara del huevo con etanol - La fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo. 10

11 Pregunta de selectividad relacionada con este tema: 1.- Las proteínas son macromoléculas esenciales en los seres vivos: a) Explique los distintos tipos de estructuras que existen en las proteínas. (1) b) Suponga que dispone de albúmina de huevo en un tubo de ensayo. Diseñe cuatro experiencias físicas o químicas sencillas que alteren la conformación nativa de esa proteína y explique brevemente el porqué de la alteración en cada caso. (1) 5.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS -Función enzimática, estructural, hormonal, de señalización, transportadora, etc. Ejemplos. 6.- CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS - Concepto de holoproteínas y heteroproteínas. - Cada ejemplo estudiado en la función de las proteínas clasificarlo, adjudicándolo a un tipo de proteína. 11