Unidad IV. Sub-Unidad 4.3.

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1 República Bolivariana de Venezuela Universidad del Zulia Facultad de Medicina Escuela de Nutrición y Dietética Cátedra de Química General para Nutrición Unidad IV. Sub-Unidad 4.3. Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Estudiar la formación del enlace peptídico y la

terciaria y cuaternaria de las proteínas.

2 Conocer la estructura, clasificación y propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. Estudiar la formación del enlace peptídico y la estructura y funciones de algunos péptidos de importancia biológica. Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Reconocer la importancia de los aminoácidos y proteínas en la nutrición humana. Proteína Aminoácido

3 Aminoácidos: Son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos en las proteínas. Grupo carboxilo Grupo amino Átomo de hidrogeno Cadena lateral

4 Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el carbono es asimétrico y permite la existencia de isómeros ópticos. Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central), los ISÓMEROS D y L. El isómero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas. isómero L es el que esta presente en las proteínas. El

5 A un ph determinado un aminoácido se presenta casi exclusivamente en forma de Zwitterion, es decir con las formas iónicas positivas y negativas en iguales proporciones; ese ph se conoce como Punto Isoélectrico. Un zwitterión es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.

13 ESENCIALES Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptófano Valina Histidina Arginina NO ESENCIALES Alanina Tirosina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Asparagina

14 Péptidos: Son el resultado de la unión covalente de aminoácidos mediante un enlace amida (denominado enlace peptídico). Los péptidos tienen un número de aminoácidos pequeño y a menudo, una conformación muy flexible en solución. Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos. Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos. Proteína: más de 100 aminoácidos.

15 Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (- NH 2 ) de un aminoácido se une con el grupo carboxilo (- COOH) de otro aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de agua.

17 En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que se nombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de alanilglicina.

uterina Hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A),

18 Existen muchos péptidos de importancia biológica: Hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción uterina Hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), estimula la corteza suprarrenal Glutatión (3 residuos), es un agente reductor.

19 Proteínas: Son sustancias orgánicas que son polímeros de aminoácidos. Sólo 20 aminoácidos distintos se encuentran en todas las proteínas que constituyen los seres vivos.

Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia de los aminoácidos. Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos.

20 Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia de los aminoácidos. Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos. Qué aminoácido se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica (NH 2 - terminal)? Qué aminoácido se encuentra en el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica (COOH-terminal)?

Se refiere a ciertas estructuras comunes que se repiten en la molécula

21 Estructura Secundaria: Disposición de algunos segmentos de aminoácidos en el espacio. Se refiere a ciertas estructuras comunes que se repiten en la molécula proteica. Se consideran dos tipos de estructuras secundarias la hélice y la lámina plegada. α-hélice (AZUL) Hoja β-plegada (VERDE) α-hélice

Estructura Terciaria: Plegamientos de las cadenas de aminoácidos sobre si misma. Es la estructura tridimensional plegada de la cadena polipeptídica, que da origen a una conformación globular.

22 Estructura Terciaria: Plegamientos de las cadenas de aminoácidos sobre si misma. Es la estructura tridimensional plegada de la cadena polipeptídica, que da origen a una conformación globular. La estabilización de la estructura terciaria requiere además de los puentes de hidrógeno, enlaces covalentes disulfuro, enlaces salinos (iónicos), enlaces hidrofóbicos (apolares), fuerzas de van der Waals a) enlace salino, b) enlace de hidrógeno, c) interacción hidrofóbica, d) enlace disulfuro, e) interacciones de van der Waals

súper estructura, que se mantiene unida mediante fuerzas electrostáticas débiles no

23 Estructura Cuaternaria: Unión de varias cadenas polipeptídicas (protómeros). Está determinada por el ordenamiento de las subunidades de polipéptidos para formar una súper estructura, que se mantiene unida mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta estructura está presente si la proteína tiene más de una cadena de polipéptido (PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS).

24 Estructura de las PROTEÍNAS Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina

Según su Conformación: Proteínas Globulares -

Alto valor biológico (Ovoalbúmina) Proteínas

25 Según su Conformación: Proteínas Globulares - Enzimas - Citocromos Proteínas Fibrosas - Colágeno - Queratina Según su Contenido de Aminoácidos Esenciales: Proteínas Completas Alto valor biológico (Ovoalbúmina) Proteínas Incompletas Bajo valor biológico (Proteínas vegetales)

26 Queratina Colágeno Ovoalbúmina Hemoglobina Apoproteínas Transferrina Insulina Anticuerpos Citoplasma Pepsina Tripsina Ciclina

27 Estructurales Enzimas Hormonas Anticuerpos Contráctiles Reserva Transporte Toxinas DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas, glucoproteínas. Biocatalizadores. Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas. Ficina(higo), papaína( lechosa), Bromelina(piña) huraína (Jabillo). Regulan el metabolismo, Eg, insulina. Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas Actina y miosina de los músculos Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris). Hemoglobina, citocromos, mioglobina. Leghemoglobina en nódulos de leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos. Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulínica. Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina, lecitinasa, hialuronidasa. Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L- aminoácido oxidasa y otras. Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa, desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras.

Los principales agentes desnaturalizantes son: a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg.

28 Es la pérdida o destrucción de la estructura terciaria de una proteína, en la que la proteína pasa de una forma plegada o enroscada a una forma desenroscada o desplegada. Los principales agentes desnaturalizantes son: a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg. Huevo cocido. b) Cambios bruscos de ph. c) En el laboratorio se pueden usar altas concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que rompen enlaces de hidrógeno.

29 La proteína es un nutriente importante que forma los músculos y huesos y suministra energía. Puede colaborar con el control del peso, dado que ayuda a que la persona se sienta llena y satisfecha con las comidas. Las proteínas más saludables son las más pobres, lo que significa que tienen la menor cantidad de grasas y calorías.

$El valor biológico es la fracción de nitrógeno$ capacidad máxima de utilización de una proteína.

calidad de una proteína: las de mayor calidad poseen

30 El valor biológico es la fracción de nitrógeno absorbido y retenido por el organismo y representa la capacidad máxima de utilización de una proteína. Se suele mencionar en la literatura a veces como calidad de una proteína: las de mayor calidad poseen mayor valor biológico Importante! * Valor biológico de las proteínas. 100%!!!

32 TRANSCRIPCIÓN TRADUCCION O SINTESIS DE PROTEINAS TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCION

33 eaa/analyzeaa.html

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