ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. La conformación de las proteínas viene definida por cuatro estructuras: Enlaces sencillos de rotación libre

Transcripción

1 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La existencia de enlaces en la cadena polipeptídica que permiten la libre rotación de sus átomos, posibilita que (en teoría ) cualquier proteína puede adoptar un elevado número de formas o conformaciones, aunque totalmente no es cierto, ya que la mayoría de las proteínas se pliegan adoptando una única conformación, debido a las interacciones débiles que tienen lugar entre las cadenas laterales de los aminoácidos y el medio circundante. La conformación de las proteínas viene definida por cuatro estructuras: 1.- Estructura primaria Informa de la secuencia de aminoácidos: composición y orden. Cualquier alteración de esta estructura proporciona otra proteína. Al formarse el enlace peptídico se originan tres enlaces que se repiten: C α -- N C α -- C carbox C carbox -- N Enlaces sencillos de rotación libre Carácter de enlace doble no presenta rotación

2 2.- Estructura secundaria Informa de la disposición espacial de los aminoácidos que constituyen una proteína. Esta disposición espacial se debe a que los enlaces presentan capacidad de giro, y a que se establecen atracciones (enlaces débiles) entre los distintos aminoácidos. Hay tres tipos de estructuras espaciales: a) α - hélice b) β - hélice c) hélice de colágeno a) α - hélice.- Se origina a partir de un movimiento completo de un plano peptídico respecto del anterior. El giro es dextrógiro, es decir, en el sentido de las agujas del reloj. Distinguimos dos pasos (irreales): 1º.- Movimiento de giro de un plano respecto del anterior, aproximadamente 100º, igual que el movimiento de una puerta. 2º- Una rotación de 180º alrededor de un eje, que se sitúa por encima de la parte central del plano; este movimiento coloca al plano invertido y más elevado. Los dos movimientos son simultáneos. La repetición de estos giros origina un tipo especial de enrollamiento α - hélice. Este movimiento sitúa los átomos de oxígeno orientados en una misma dirección, mientras que los átomos de hidrógeno del grupo amino, quedan orientados en dirección contraria, formándose entonces enlaces de puente de hidrógeno entre el átomo de hidrógeno del enlace peptídico de un aminoácido y el átomo de oxígeno del grupo carboxilo del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena. En cada vuelta de espira se sitúan aproximadamente unos 3,6 aminoácidos, quedando entonces los radicales R hacia el exterior de la hélice.

3 b) β - hélice.- Se forma por interacción entre polipéptidos situados en posición paralela o antiparalela, según estén en el mismo sentido o en sentido contrario. Esta conformación se estabiliza mediante enlaces por puentes de hidrógeno que se forman entre dos cadenas laterales diferentes. Se producen entre los átomos de hidrógeno y los átomos de oxígeno. c) Hélice de colágeno.- Presenta una disposición espacial más alargada que la α - hélice (debido a la presencia de los aminoácidos prolina e hidroxiprolina, estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces tipo puentes de hidrógeno. Para dar estabilidad a esta estructura se unen tres hélices originando una superhélice. Se unen mediante enlaces covalentes y enlaces puentes de hidrógeno.

4 3.- Estructura terciaria Es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio. Distinguimos dos tipos: a) Conformación globular.- En esta conformación la estructura secundaria se pliega adoptando formas prácticamente esféricas. Normalmente los tramos rectos de la cadena polipeptídica presenta una estructura secundaria de tipo α - hélice y en los codos presentan una estructura secundaria de tipo β. Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los diferentes aminoácidos. Hay dos tipos de enlaces: Uno fuerte de tipo covalente: El puente de disulfuro. Otro por enlaces débiles: Puentes de Hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, Interacciones iónicas entre los aminoácidos contiguos (según su pi ), los aminoácidos de la misma carga se repelen, los de distinta carga se atraen. Estas proteínas son solubles en agua y en disoluciones salinas, se difunden con facilidad en estos medios.

5 b) Conformación filamentosa.- Es una forma lineal de la estructura secundaria, es de tipo α - hélice. Son insolubles en agua y en soluciones salinas. 4.- Estructura cuaternaria Es la disposición, acopladas en el espacio, de las diferentes cadenas polipeptídicas de las proteínas que poseen más de una cadena. Cada cadena individual se llama protómero o subunidad. Distintas proteínas globulares pueden unirse entre sí, mediante interacciones débiles, semejantes a los de la estructura secundaria, aunque los enlaces se producen entre cadenas laterales de aminoácidos pertenecientes a distintas proteínas, formando agregados de proteínas.

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