FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA. CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA
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- Diego Arroyo Bustos
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1 FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA Prof. Laura Carmona Salazar Grupo: 07 Semestre: 17-I Este material es exclusivamente para uso educativo y no de lucro
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3 PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS LAS PROTEÍNAS ADOPTAN DURANTE Y DESPUÉS DE SU BIOSÍNTESIS EN LOS RIBOSOMAS, LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL QUE LES PERMITE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN BIOLÓGICA ESPECÍFICA
4 El plegamiento de las proteínas es un evento muy rápido y puede implicar un proceso en varias etapas
5 IMPLICACIONES DEL PLEGAMIENTO LAS PROTEÍNAS SE PLIEGAN RÁPIDAMENTE (PARADOJA DE LEVINTHAL) PROTEÍNA c/aa c/conformación = años (100 aa) 10 conformaciones s
6 LAS PROTEÍNAS ADQUIEREN ESPONTÁNEAMENTE LA CONFORMACIÓN DE MÍNIMA ENERGÍA CON BASE A SU SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS: los residuos hidrofóbicos se orientan hacia el interior
7 EL PLEGAMIENTO ES UN EVENTO QUE SUCEDE MUY RÁPIDO. Se explica porque hay una selección acumulativa, se mantienen aquellos arreglos estables y se van acumulando
8 TIPOS DE PLEGAMIENTO PROTEICO EN EL AMBIENTE CELULAR 1) Espontaneó. Se pliega conforme se va sintetizando 2) Asistido por proteínas: a. En citosol o retículo endoplásmico b. Se direcciona a mitocondria donde se encuentran las proteínas que permiten su correcto plegamiento (péptido señal)
9 EL PLEGAMIENTO DE UNA PROTEÍNA PARTICULAR ES EL RESULTADO DE SU SECUENCIA ÚNICA Y ESPECÍFICA DE AMINOÁCIDOS Y ES INDISPENSABLE PARA SU FUNCIONALIDAD Ha y Loh, 2012 Chemistry 18 (26):7984
10 Cómo se determinó que para una función en particular se requiere un arreglo estructural específico? LA PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA CONDUCE A LA PÉRDIDA DE FUNCIÓN
11 LAS PROTEÍNAS SON MOLÉCULAS FLEXIBLES CAPACES DE ADOPTAR DIFERENTES CONFORMACIONES Dominio amino carboxilo Ha y Loh, 2012 Chemistry 18 (26):7984
12 La funcionalidad de una proteína depende de un arreglo estructural específico en un ambiente celular particular
13 UN ENTORNO CELULAR IMPLICA UNA ESTRUCTURA PROTEICA ESPECÍFICA DÍA SOLEADO Entorno: Temperatura Humedad Presión NIÑOS CON ROPA LIGERA CAMBIOS EN EL ENTORNO PUEDEN PROVOCAR CAMBIOS EN LA ESTRUCTURA
14 LA FUNCIÓN DE UNA PROTEÍNA DEPENDE DE SU ESTRUCTURACIÓN CORRECTA LA PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA CONDUCE A LA PÉRDIDA DE FUNCIÓN ESTADO CONOCIDO COMO DESNATURALIZACIÓN
15 Pérdida de la estructura terciaria de una proteína. Desnaturali_ zación. Proteína en estado nativo Actividad biológica Conformación termodinámicamente más estable. Proteína en estado desnaturalizado Sin actividad Pérdida de la estructura terciaria, y en las que la tienen, de la cuaternaria AGENTES DESNATURALIZANTES: ph extremos, temperaturas extremas, altas Fuerzas iónicas, detergentes Agentes reductores de puentes disulfuro
16 AGENTES DESNATURALIZANTES: ph (rompe puentes de H y salinos) TEMPERATURA (perturba puentes de H y salinos) SOLVENTES (perturba interacciones hidrofóbicas) ALTAS FUERZAS IÓNICAS (perturba puentes salinos, y de H) DETERGENTES (perturba interacciones hidrofóbicas) AGENTES REDUCTORES DE GRUPOS S-S (reducen puentes disulfuro) b-mercaptoetanol ditiotreitol Todos ellos perturban las estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, pero nunca alteran la estructura primaria, ya que estos agentes sólo rompen interacciones no covalentes (excepto los agentes reductores de S-S)
17 Pérdida de la estructura terciaria de una proteína. Desnaturali_ zación. El caso de la Ribonucleasa (proteína que degrada al RNA) Urea + β-msh 65 Puentes disulfuro Estado nativo Actividad biológica Agentes reductores de S S 2 SH Conformación termodinámicamente más estable Estado desnaturalizado 84 Sin actividad Pérdida de la estructura terciaria, y en ciertos casos, de la cuaternaria Puentes disulfuro reducidos -Urea - βmsh Estado Re-naturalizado
18 PROTEÍNAS.- FUNCIONES BIOLÓGICAS a) Enzimas.- Actividad catalítica b) Hormonas c) Anticuerpos d) Receptores en membranas Reconocimiento específico de ligandos, sin transformarlo e) Unión de alguna especie para transporte f) Acarreadores en membranas:- reconocimiento, transporte y a menudo, actividad catalítica g) Estructurales.- Andamios moleculares
19 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS DE ACUERDO A SU NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN: PROTEÍNAS FIBROSAS.- Constan mayoritariamente de un único tipo de estructura secundaria (a-queratina, COLÁGENO) DAN SOPORTE, FORMA Y PROTECCIÓN EXTERNA PROTEÍNAS GLOBULARES.- Contienen varios tipos de estructura secundaria (MIOGLOBINA) SON ENZIMAS Y PROTEÍNAS REGULADORAS QUE TIENEN PATRONES DE PLEGAMIENTO MUY COMPLEJOS
20 PROTEÍNAS FIBROSAS CONFIEREN FUERZA Y/O ELASTICIDAD SU UNIDAD ESTRUCTURAL FUNDAMENTAL ES LA REPETICIÓN DE UN ELEMENTO SIMPLE DE ESTRUCTURA SECUNDARIA SON INSOLUBLES EN AGUA (ELEVADO CONTENIDO DE aa HIDROFÓBICOS) ESTRUCTURA CARACTERÍSTICAS EJEMPLOS HÉLICE a Estructuras protectoras a-queratina (cabello, insolubles y resistentes, plumas y uñas) de dureza y flexibilidad variables TRIPLE HÉLICE Elevada resistencia a la COLÁGENO (de los tensión, sin capacidad tendones, matriz de estiramiento ósea)
21 LA a-queratina = ENROLLAMIENTO EN SUPERHÉLICE (LEVÓGIRO) RESIDUOS HIDROFÓBICOS INTERACCIONES: Puentes de hidrógeno Hidrofóbicas Puentes disulfuro Estructura cuaternaria Estructura secundaria
22 EL PAPEL DE LOS AGENTES DESNATURALIZANTES DURANTE LA ONDULACIÓN PERMANENTE Temperatura Ruptura de puentes de Hidrógeno Agente reductor LAVADO Agente oxidante
23 EL COLÁGENO Hélice a LEVÓGIRA (3 residuos por vuelta) Gly-X-Pro Gly-Pro-4-HyP SUPERENROLLAMIENTO DEXTRÓGIRO (3 cadenas a) GLICINA ESCORBUTO (Deficiencia en Vitamina C) requerida para la hidroxilación de PROLINA
24 IMPORTANCIA DE LA VITAMINA C PARA LA HIDROXILACIÓN DE LA PROLINA, RESIDUO NECESARIO PARA LA CORRECTA ESTRUCTURACIÓN DEL COLÁGENO Prolil 4-hidroxilasa ESCORBUTO 1 millón de marinos murieron entre Prolil 4- hidroxilasa
25 PROTEÍNAS GLOBULARES LOS DIFERENTES SEGMENTOS DE UNA CADENA POLIPEPTÍCA SE PLIEGAN UNOS SOBRE OTROS (TIENEN UNA FORMA COMPACTA) DIVERSIDAD ESTRUCTURAL TIENEN AMPLIA VARIEDAD FUNCIONAL
26 LA MIOGLOBINA CARACTERÍSTICAS: Primer proteína cristalizada Es fijadora de O 2 de células musculares (153 residuos) una sola cadena polipeptídica Un grupo hemo o ferroprotoporfirina HEMO Estructura terciaria Leu, Ile, Val, Phe Pro
27 EL GRUPO HEMO, UN GRUPO MUY VERSATIL Protoporfirina His 93
28 LA MIOGLOBINA ACCESO RESTRINGIDO Necesario para protección del grupo HEMO
29 64 98
30 HEMOGLOBINA Se localiza en los eritrocitos (glóbulos rojos sanguíneos) Su función es transportar oxígeno Une oxígeno TIENE ESTRUCTURA CUATERNARIA Es tetramérica (Mr ) tiene 4 grupos prostéticos (gpos HEMO) unidos a cada una de las cadenas polipeptídicas TIENE DOS CADENAS a Y DOS CADENAS b Mioglobina Subunidad b de la Hemoglobina
31 LA HEMOGLOBINA CAMBIA SU ESTRUCTURA CUANDO UNE EL OXÍGENO ES UNA PROTEÍNA ALOSTÉRICA (CAMBIA DE FORMA)
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