METABOLISMO Y ENZIMAS

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1 Guía de Actividades N 7 METABOLISMO Y ENZIMAS SECTOR EJE 1 UNIDAD 1 : CIENCIAS NATURALES - BIOLOGÍA : ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LOS SERES VIVOS : ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LA CÉLULA ESTUDIANTE : PROFESOR : VERÓNICA ABASTO / MAURICIO HERNÁNDEZ - 1 -

2 Al finalizar esta clase y guía habrás trabajado los siguientes objetivos: Describir el rol de las enzimas como catalizadores biológicos esenciales en el metabolismo celular, incluyendo la especificidad de sustrato y de acción. Identificar las condiciones necesarias de temperatura, ph, disponibilidad de sustrato para el óptimo funcionamiento enzimático en la célula aplicados a ejemplos concretos tales como en el proceso digestivo. METABOLISMO En clases anteriores, aprendimos los principios de la teoría celular, dentro de los cuales se incluye la idea de que las células son la unidad funcional de los seres vivos. Es por esto, que pese a la gran variedad de formas, tamaños, tipos y asociaciones de células existentes, todas comparten algunas características y propiedades comunes que contribuyen a lograr dicho objetivo. Una de estas características, es llevar a cabo una serie de procesos metabólicos que le permiten a la célula realizar las transformaciones químicas que hacen posibles los procesos vitales de desarrollo, crecimiento, formación de estructuras, respuesta a estímulos y reproducción. Sobre esta propiedad, explicaremos a continuación sus aspectos más relevantes. Las células se caracterizan por tener un metabolismo propio, el metabolismo celular, el cual lo constituyen todas las reacciones químicas que ocurren al interior de la célula. La célula se auto sustenta gracias a su directa relación con el medio, lo que implica un constante flujo de materia y energía entre ambos. Las reacciones metabólicas se pueden clasificar en: ANABOLISMO: corresponde a las reacciones de síntesis de biomoléculas, en donde a partir de moléculas simples (monómeros) se construyen moléculas más complejas (polímeros). Esto implica un requerimiento de energía por parte de la célula, la que se utiliza en la formación de enlaces entre los monómeros. Un ejemplo de reacción anabólica sería la síntesis de proteínas a partir de amino ácidos. CATABOLISMO: corresponde a las reacciones de degradación de biomoléculas, en las cuales a partir de moléculas más complejas (polímeros), se originan moléculas simples (monómeros). Al contrario de lo que ocurre en el anabolismo, aquí se rompen los enlaces de las moléculas, lo que implica liberación de energía. Un ejemplo de reacción catabólica es la glucogenólisis (degradación del glucógeno en glucosas). ANFIBOLISMO: es el proceso en el que la energía que se obtiene del catabolismo, se almacena en grandes cantidades en algunas moléculas destinadas a dicha función, para que luego sea usada en el anabolismo. Son todas las reacciones intermedias entre el catabolismo y el anabolismo. Estas reacciones no entregan ni consumen energía, sino que son sólo intermediarias. Un ejemplo es el ciclo de Krebs de la respiración celular que ocurre en la mitocondria. Una característica del metabolismo es la similitud de las rutas metabólicas básicas en los organismos, incluso entre especies muy diferentes. Por ejemplo, la secuencia de pasos del ciclo de Krebs es universal entre células vivientes, tan diversas como una bacteria y un organismo como el ser humano. Todos los compuestos químicos producidos en las reacciones metabólicas se denominan metabolitos. Además, son necesarias moléculas como el ATP, ADP y AMP, las que se utilizan en el almacenamiento de la energía (anfibolismo); el NADH, NADPH, FAD o FADH 2, participan en los procesos de oxidación y reducción de los metabolitos, actuando como transportadores de electrones

3 ENZIMAS Una enzima es una molécula orgánica que sirve como catalizador de las reacciones químicas al disminuir la energía de activación requerida. Participa activamente en los procesos metabólicos de la célula. Todas las reacciones que tienen lugar en la célula involucran enzimas, que tal como mencionamos en la unidad anterior, en su mayoría son proteínas globulares complejas, de tamaño grande, formadas por una o más cadenas polipeptídicas que presentan plegamientos que aseguran que un grupo particular de aminoácidos formen una especie de surco, región que se conoce como el sitio activo de la enzima. El sustrato es la molécula sobre la cual actúa una enzima; este sustrato se ajusta con gran precisión al sitio activo de una enzima, formándose lo que se conoce como el complejo enzima sustrato. Cuando las enzimas pierden su estructura tridimensional característica, se dice que están desnaturalizadas. Son sintetizadas en los ribosomas libres o del R.E.R. Cualquier reacción química requiere que los sustratos (o reactantes) alcancen un nivel de energía que les permita convertirse en productos. Las enzimas pueden disminuir estos requerimientos energéticos: una reacción no catalizada requiere más energía de activación que una catalizada. Esta característica se conoce como capacidad catalítica, siendo muy alta en las enzimas, mayor que la de cualquier catalizador inorgánico. Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones, porque disminuyen la energía de activación. Así, los reactantes se combinan más rápidamente para formar los productos. La funcionalidad de las enzimas se consigue manteniendo constante la estructura primaria, secundaria y terciaria de las enzimas. Algunas enzimas requieren, además de su estructura proteica, de la participación de otros componentes químicos. Cuando se trata de una molécula inorgánica, como uno o más iones metálicos (principalmente hierro, magnesio, calcio o zinc) se les llama cofactores. Si en cambio son moléculas orgánicas no proteicas más complejas se denominan coenzimas, como es el caso de muchas vitaminas. Cuando esto ocurre, la parte proteica de la enzima se llama apoenzima y toda la enzima completa se llama holoenzima. MECANISMOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA Actualmente, se plantean dos posibles modelos del funcionamiento de las enzimas: Modelo de Llave-cerradura : propone que el sustrato se une al sitio activo de la enzima de manera análoga a como se inserta una llave a una cerradura. Este modelo muestra claramente el criterio de especificidad característico de las enzimas. Modelo de Acoplamiento inducido : explica de manera más flexible la interacción específica entre el sustrato y la enzima. Se fundamenta en el hecho que el sustrato es capaz de inducir cambios en la estructura o conformación del sitio activo, permitiendo una orientación apropiada de los grupos químicos que intervienen en la reacción

4 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Muchas sustancias químicas afectan el funcionamiento de una enzima parcial o totalmente, por medio de lo cual se puede realizar un control de la actividad enzimática. Esta inhibición puede ser: Inhibición competitiva: una molécula, semejante al sustrato normal, compite por unirse al sitio activo de la enzima. La inhibición competitiva puede ser revertida aumentando las concentraciones de sustrato. Inhibición alostérica (no competitiva): ocurre cuando una molécula distinta al sustrato se combina con una enzima en un sitio diferente del sitio activo y, al hacer esto, altera la conformación del sitio activo haciéndolo no funcional. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA La capacidad catalítica de las enzimas se debe a una serie de características, tales como su gran especificidad en las reacciones que catalizan, las bajas concentraciones que se necesita de ellas y el no consumirse durante la reacción. Además, su funcionamiento se ve influido por: Concentración del sustrato: al aumentar la concentración del sustrato, la actividad de la enzima aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que todas tienen sus sitios activos ocupados. Efecto del ph: las enzimas actúan dentro de límites estrechos, es decir tienen un ph óptimo. El máximo de la curva corresponde al ph óptimo en el que la enzima tiene su máxima actividad; en medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Temperatura: por lo general, la velocidad de las reacciones aumenta con la temperatura dentro de un intervalo en el que la enzima está activa y estable. La actividad enzimática máxima se alcanza a la temperatura óptima. Luego la actividad decrece porque la enzima se desnaturaliza

5 Actividad 1. Responde las siguientes preguntas: 1. Explica en qué consisten las cadenas metabólicas. 2. En qué consiste la enfermedad llamada fenilcetonuria y cómo se detecta? Averigua. 3. Explica el efecto de la enzima en la energía de activación de una reacción. Existe alguna diferencia del efecto de una enzima en una reacción endergónicas y otra exergónicas? Explica. Actividad 2. Selecciona la alternativa correcta: 1. Con qué postulado de la teoría celular se asocia mejor el término metabolismo? A. La célula como unidad estructural. B. La célula como unidad genética. C. La célula como unidad hereditaria. D. La célula como unidad funcional. E. La célula como unidad pluricelular. 2. Es correcto afirmar que en el anabolismo: I. Se libera energía de los enlaces químicos. II. Se fabrican biomoléculas. III. Se almacena energía en ATP. A. Solo I B. Solo II C. Solo III D. I y II E. I y III 3. Un ejemplo de catabolismo es: A. Síntesis de proteínas. B. Síntesis de polisacaridos. C. Síntesis de lípidos. D. Ciclo de Krebs. E. Glucogenólisis

6 4. Cuál de las siguientes moléculas acopla catabolismo y anabolismo? A. Un enzima. B. La glucosa. C. Una proteína. D. O 2. E. ATP 5. La porción enzimática que se une al reactante se llama. La molécula que reacciona unida a éste se llama. Qué alternativa completa la oración? A. Producto sitio activo. B. Sitio activo sustrato. C. Sustrato producto. D. Inhibidor sustrato. E. Sitio activo inhibidor. 6. Cómo acelera la reacción química una enzima? A. Añadiendo energía a los reactantes. B. Disminuyendo la energía de activación necesaria. C. Uniéndose irreversiblemente a los reactantes. D. Sufriendo modificaciones irreversibles. E. Disminuyendo el número de moléculas participantes. 7. Respecto a los factores que afectan la actividad enzimática, cuál de las siguientes afirmaciones es FALSA? A. La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de enzima. B. Alcanzada cierta concentración de sustrato la velocidad de reacción no aumenta al aumentar la enzima. C. La velocidad de reacción es directamente proporcional a la temperatura. D. Algunas enzimas no actúan si no es en presencia de ciertos minerales. E. Las enzimas actúan dentro de un rango de ph, lo que se conoce como ph óptimo. 8. Por qué se dice que una enzima es específica? A. Porque aceleran las reacciones químicas. B. Porque disminuyen la energía de activación. C. Porque se unen a un determinado sustrato. D. Porque necesitan cofactores. E. Porque se pueden volver a reutilizar. 9. Con respecto al modelo del acoplamiento inducido es correcto que: I. Es el que mejor muestra el criterio de especificidad de una enzima. II. Es más flexible que el otro modelo propuesto. III. Dice que el sitio activo de una enzima puede estar sujeto a cambios. A. Solo I B. Solo II C. I y II D. II y III E. I, II y III 10. Cómo se llama la inhibición de una enzima por unión de una molécula muy parecida al sustrato a su sitio activo? A. Inhibición alostérica. B. Inhibición no competitiva. C. Inhibición competitiva. D. Inhibición por desnaturalización. E. Inhibición irreversible