Enzimas. Enzimas, ciclo catalizador. Slide 1 / 63. Slide 2 / 63. Slide 4 / 63. Slide 3 / 63. Slide 6 / 63. Slide 5 / 63

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1 Slide 1 / 63 Slide 2 / 63 New Jersey Center for Teaching and Learning Iniciativa de Ciencia Progresiva Este material está disponible gratuitamente en y está pensado para el uso no comercial de estudiantes y profesores. No puede ser utilizado para cualquier propósito comercial sin el consentimiento por escrito de sus propietarios. NJCTL mantiene su sitio web por la convicción de profesores que desean hacer disponible su trabajo para otros profesores, participar en una comunidad de aprendizaje profesional virtual, y /o permitir a padres, estudiantes y otras personas el acceso a los materiales de los cursos. Click para ir al sitio web: Enzimas Slide 3 / 63 Vocabulario Clickea sobre cada palabra para ver su definición Slide 4 / 63 Enzimas- Temas de la unidad energía de activación sitio activo regulación alostérica catalizador co-enzima cofactor inhibidor competitivo enzima inhibidor de la retroalimentación ajuste inducido inhibidor no competitivo ph óptimo temperatura óptima sustrato Enzima, ciclo catalizador Temperatura, ph, Inhibidor Regulación alostérica, Inhibición de la retroalimentación Click en el tema para ir a la sección Enzimas, ciclo catalizador Slide 5 / 63 Slide 6 / 63 Catalizadores Un catalizador es una sustancia que acelera las reacciones químicas sin ser modificado durante la reacción química. Cuando un catalizador esta presente se necesita menos energía para iniciar una reacción química. Cuando un catalizador está presente, la velocidad de una reacción química es más rápida. El catalizador no se modificaal final de la reacción Volver a la tabla de contenidos

2 Slide 7 / 63 Enzimas Slide 8 / 63 Enzimas comunes Las enzimas son catalizadores en los sistemas biológicos. En las primeras células, las enzimas se formaron a partir del ARN. En las células modernas, las enzimas son un tipo especial de proteína. La lactasa es una enzima que ayuda a digerir los productos lácteos. Las personas con intolerancia a la lactosa tienen problemas para digerir productos lácteos, ya que carecen de esta enzima, pero pueden tomar una píldora que contenga la enzima lactasa. Slide 9 / 63 Enzimas comunes Slide 10 / 63 Enzimas sustrato complejo La amilasa es una enzima que se encuentra en la saliva humana. Con esta enzima comienza el proceso químico de la digestión. Las enzimas ayudan a que ocurran las reacciones químicas al proporcionar un espacio llamado sitio activo para que los sustratos (reactivos), puedan unirse. sustrato centro activo Sustrato ingresado por el centro activo de la enzima enzima/sustrato enzima/producto Los productos que complejo complejo salen del centro activo de la enzima Click aquí para ver el vídeo de la enzima Slide 11 / 63 Ajuste inducido Slide 12 / 63 Ciclo Catalizador de una enzima Al igual que una llave sólo puede abrir una cerradura específica, cada enzima tiene su propia forma única, por lo que cada enzima es específica para determinados sustratos. El sitio activo está disponible para una molécula de sustrato, el reactante sobre el que actúa la enzima Sustrato (sacarosa) El sustrato se une a la enzima Como los sustratos entran en el centro activo, la forma de la enzima cambia sólo un poco con el fin de crear un mejor ajuste, llamado ajuste inducido. Glucosa Fructosa Enzima (sacarasa) Los productos se liberan Una enzima puede ser utilizada una y otra vez en iguales reacciones. Los sustratos se convierten en productos

3 Slide 13 / 63 Slide 14 / 63 1 Cuál de los siguientes es un catalizador para el metabolismo humano? A Carbohidratos B Ácido nucleico C Lípidos D Enzimas E Agua 2 Otro nombre para los reactivos es. A productos B sustratos C centros activos D enzimas Slide 15 / 63 3 Las enzimas se unen sólo a ciertos sustratos. Verdadero Slide 16 / 63 4 Una enzima sólo se puede utilizar para una reacción y por lo tanto no sirve para otra. Verdadero Falso Falso Slide 17 / 63 Activación de energía Las enzimas funcionan disminuyendo la cantidad mínima de energía necesaria para que se produzca la reacción. Esta energía mínima de energía se conoce como energía de activación, E. Slide 18 / 63 Diagrama de energía potencial Esta energía de activación es necesaria para romper los enlaces del sustrato Al igual que una pelota no puede superar una colina sino rodar por la colina con la suficiente energía, una reacción no puede ocurrir a menos que las moléculas posean energía suficiente para superar la barrera de energía de activación. Energía Potencial Estado de Transición energía final energía inicial Curva de la reacción

4 Slide 19 / 63 Catalizadores Las enzimas aumentan la velocidad de una reacción debido a que disminuyen la energía de activación de la reacción. Este gráfico muestra la descomposición de un azúcar con y sin catalizador. Energía sin enzima con enzima E A sin enzima Energía de activación sin enzima Energía total liberada durante la reacción Slide 20 / 63 5 La activación de energía es. A el calor liberado en la reacción B la energía liberada cuando los reactivos chocan C generalmente muy alta para que una reacción se lleve a cabo rápidamente D una barrera de energía entre los reactivos y los productos Coordenada de la reacción Observa que la energía inicial de los reactivos y la energía final de los productos no se han modificado por el catalizador. Slide 21 / 63 6 Qué le sucede a un catalizador durante una reacción? A Se mantiene sin cambios. B Se incorpora en los productos. C Se incorpora en los reactivos D Se evapora Slide 22 / 63 7 Por qué un catalizador hace que una reacción se produzca más rápidamente? A Sólo porque hay más choques por segundo. B Porque el choque se produce con mayor energía. C Sólo porque la energía de activación se reduce. D Hay choques más frecuentes y de mayor energía. Slide 23 / 63 8 Si un catalizador es usado en una reacción. A la energía de activación aumenta B se obtienen productos de reacciones diferentes C la velocidad de reacción aumenta D se evapora Slide 24 / 63 Temperatura, ph, Inhibición Volver a la tabla de contenidos

5 Slide 25 / 63 Las enzimas tienen ambientes óptimos Dado que las enzimas son proteínas y las proteínas son sensibles al ambiente, las enzimas también son sensibles al entorno. Factores que afectan la actividad de la enzima Temperatura ph Slide 26 / 63 Efecto de la temperatura en las enzimas En general, el aumento de la temperatura de un sistema aumenta la velocidad de reacción debido a que los sustratos son capaces de moverse más rápido y tienen más choques con los sitios activos de las enzimas. Esto es cierto sólo hasta ciertas temperaturas para cada tipo de enzima! Llamamos a esta temperatura, la temperatura óptima. La temperatura óptima es diferente para cada tipo de enzima. Velocidad de reacción Temperatura óptima Temperatura Enzima Slide 27 / 63 Efecto de la temperatura en las enzimas Pasada la temperatura óptima, la enzima empieza a desnaturalizarse o perder su forma, por lo que cambia la forma del sitio activo. Sustrato Sitio activo Enzima El sustrato ya no encaja Sitio activo desnaturalizado Slide 28 / 63 Temperatura óptima y fiebre La fiebre es la elevación de la temperatura corporal por encima de lo normal (En los seres humanos 37 C ). Típicamente, las fiebres se desarrollan en respuesta a la infección bacteriana o viral. La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas bacterianas es menor que 37 C, por lo que al aumentar la temperatura corporal por arriba de esto, el sistema inmune intenta desnaturalizar las enzimas de las bacterias y detener la infección. Slide 29 / 63 Enzimas comunes Slide 30 / 63 Efecto del ph sobre las enzimas Los detergentes para ropa contienen enzimas que ayudan a descomponer y eliminar las manchas de la ropa. Por qué deberías usar un detergente diferente al lavar la ropa en agua caliente en lugar de en el agua fría? Cada vez más ácido [H+] > [OH ] El nivel de ph también puede causar una desnaturalización de la enzima. La mayoría de soluciones biológicas tienen valores de ph entre 6-8.

6 Slide 31 / 63 Efecto del ph sobre las enzimas Slide 32 / 63 9 Cuál es la temperatura óptima para esta enzima? El ph óptimo para la mayoría de las enzimas está entre 6-8, pero de nuevo el ph óptimo es diferente para cada tipo de enzima. Incremento de la actividad enzimática Tasa relativa de acción enzimática Temperatura ( C) (ph óptimo = 4.2) Slide 33 / 63 Slide 34 / Cuál es el ph óptimo de esta enzima? 11 Qué enzima tiene la temperatura óptima más baja? Incremento de la actividad enzimática A B Velocidad de reacción ( C) Temperatura ( C) Slide 35 / A qué temperatura ambas enzimas tienen una tasa igual de reacción? Velocidad de reacción ( C) Temperatura ( C) Slide 36 / Cuál es la mejor descripción que explica los efectos de la temperatura? A Cada enzima funcionará a temperatura ambiente. B Ambas enzimas están inactivas en el punto de congelación. C Cada enzima tiene su propio rango de temperatura óptima D Ambas enzimas tienen el mismo rango de temperatura óptima. Velocidad de reacción ( C) Temperatura ( C)

7 Slide 37 / En base a esta información, qué conclusión puedes sacar, sobre qué medio es más ácido? A estómago B hígado Actividad enzimática Enzima del hígado Slide 38 / Qué enzima elegirías para usar en un medio básico? A B C A B C Slide 39 / El sitio activo de una enzima I. es la parte de la enzima donde cabe un sustrato II. puede ser usado una y otra vez III. no se ve afectada por factores ambientales A I solamente B II solamente C III solamente D I y II E I y III Slide 40 / 63 Cofactores Algunas veces las enzimas necesitan un ayudante para unirse en el sitio activo para hacer que la enzima activa. Estos ayudantes son llamados cofactores. Si los cofactores son moléculas orgánicas, entonces se les llama coenzimas. Las vitaminas son un tipo de coenzima coenzima substrato Enzima Slide 41 / 63 Inhibidores enzimáticos Slide 42 / 63 Inhibidores competitivos Ciertos productos químicos trabajan para detener o inhibir las enzimas. Estos productos químicos se denominan inhibidores de la enzima. Tipos de inhibidores inhibidores competitivos inhibidores no competitivos Los inhibidores competitivos tienen una forma similar a los sustratos. Son capaces de bloquear los sustratos de la unión al centro activo mediante la unión al centro activo de sí mismos.. Inhibidor competitivo clickea aquí para ver una animación sobre inhibición

8 Slide 43 / 63 Inhibidores competitivos: cómo se detienen Slide 44 / 63 Inhibidores no competitivos: cómo trabajan Para detener la inhibición competitiva, la concentración de los sustratos tiene que aumentar para que superen en número a los inhibidores. De esta manera, los sustratos son más propensos a unirse al centro activo antes de un inhibidor lo haga. Inhibidor no competitivo Los inhibidores no competitivos se unen a una parte separada de la enzima y provocan que la enzima cambie de forma. Cuando cambia de forma la enzima, el sustrato ya no es capaz de unirse al centro activo debido a que éste también cambia de forma. Este tipo de inhibición es a veces irreversible. Slide 45 / 63 Slide 46 / Las moléculas orgánicas que ayudan en la acción de la enzima se llaman. A productos B coenzimas C sustratos 18 Qué tipo de inhibidor se une en el centro activo? A Inhibidor competitivo B Inhibidor no competitivo D ayudantes Slide 47 / 63 Slide 48 / Los inhibidores no competitivos tienen la forma parecida a los sustratos que se unen en el centro activo de una enzima. Verdadero Falso 20 Si una enzima ha sido inhibida no competitivamente, B A es capaz de aumentar su actividad el aumento de la concentración de sustrato incrementará la inhibición C el centro activo será ocupado por la molécula del inhibidor D el centro activo cambiará de forma

9 Slide 49 / Los inhibidores no competitivos a veces son irreversibles Verdadero Falso Slide 50 / 63 Regulación alostérica, inhibición de retroalimentación Respuesta Slide 51 / 63 Slide 52 / 63 Volver a la tabla de contenidos Regulación alostérica Activación alostérica y inhibición En la mayoría de los procesos naturales es necesario para regular la actividad de la enzima. Esta regulación puede ser para inhibir o estimular la actividad. La regulación alostérica es un tipo de inhibición no competitiva, ésta es reversible. Las enzimas que se someten a la regulación alostérica generalmente están formadas por múltiples subunidades o cadenas polipeptídicas. Todas las subunidades forman un complejo que puede ser activo o inactivo Cuando las subunidades se conectan, hay un centro alostérico, o un sitio que le permite a una molécula de activador o inhibidor unirse. Reacción Slide 53 / 63 Inhibidores alostéricos Slide 54 / 63 Activadores alostéricos Sustrato Sitio activo Si un inhibidor se une a la enzima, las subunidades se estabilizan en una forma inactiva. Esto significa que las enzimas cambian de forma y los sitios activos no están abiertos para unir a los sustratos. Sitio alostérico Inhibición Enzima La molécula sustrato se une con el sitio activo de la enzima previniendo que el inhibidor se una a la molécula La reacción se produce y se generan los productos Los activadores alostéricos se unen a la enzima estabilizando las subunidades en una forma activa. Esto significa que las enzimas cambian de forma y los sitios activos están disponibles para unirse a los sustratos. Inhibidor Sitio activo La molécula inhibidora se une con el sitio activo de la molécula La molécula inhibidora previene la únión del la molécula del sustrato

10 Slide 55 / 63 Slide 56 / 63 Inhibidor de retroalimentación En ciertos procesos los productos de una enzima actúan como sustratos para una segunda enzima y los productos de la segunda enzima son un sustrato para una tercera enzima, etc. Cuando esto sucede, los productos de la última enzima en la ruta de acceso pueden inhibir alostéricamente la primera enzima en la ruta de acceso hasta que sea necesario para formar más productos y luego el inhibidor las deja. Esto se conoce como inhibición de la retroalimentación. Clickea aquí para ver un vídeo de inhibición de retroalimentación Slide 57 / 63 Inhibidor de retroalimentación Slide 58 / Un centro alostérico en una enzima está Producto terminado + Sustrato inicial enzima 1 X Intermediario A A no hecha de proteínas B involucrado en la inhibición de retroalimentación C el mismo que el centro activo D donde los productos dejan la enzima enzima 2 Intermediario B enzima 3 Producto terminado Slide 59 / 63 Slide 60 / Cuál de los siguientes no es parte de la regulación alostérica? A otras moléculas de sustrato compiten por el centro activo B las moléculas reguladoras se unen a un sitio distinto del centro activo C los inhibidores y activadores pueden competir entre sí 24 La Regulación alostérica es similar a la inhibición no competitiva, excepto que es. A siempre reversible B algunas veces irreversible D la formación natural de una molécula estabiliza una conformación activa

11 Slide 61 / 63 Slide 62 / En la regulación alostérica los sitios en los que los inhibidores y activadores son capaces de unirse se llaman. A centro activo B sustratos C centro alostérico D cofactores 26 En la regulación alostérica tanto un inhibidor y un activador se pueden unir a un complejo de sustrato al mismo tiempo. Verdadero Falso Slide 63 / La inhibición de la retroalimentación es de un tipo de. A inhibición competitiva B productos C regulación alostérica D enzima