NOCIONES BÁSICAS DE ENERGÍA

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2 ENERGÍA Capacidad de realizar un trabajo (cambiar estado o movimiento de la materia). Energía potencial: energía de los cuerpos en reposo (almacenada). Ej: eléctrica, gradientes, química, gravitacional. Energía cinética: energía de los cuerpos en movimiento (acción). Ej: luz, calor. Las distintas formas de energía son interconvertibles. La termodinámica estudia las transformaciones energéticas

3 ENERGÍA A Y SISTEMAS

4 PRIMERA LEY DE LA TERMODINÁMICA MICA (ley de la conservación n de la energía) La energía se transforma de una forma en otra, pero no se la puede crear ni destruir. La energía total de un sistema y su ambiente, por lo tanto, se mantiene constante.

5 En toda transformación energética siempre hay una fracción que se transforma en calor. El calor es una forma de energía no aprovechable para los seres vivos. Entonces tenemos: Energía útil o G : la que permite realizar un trabajo Energía no útil o S(entropía): no permite realizar un trabajo

6 SEGUNDA LEY DE LA TERMODINÁMICA MICA (ley de la entropía a en aumento) Toda transformación energética termina con menos energía que con la que comenzó. El universo tiende al desorden. La entropía del universo siempre está en aumento, porque la energía útil (que permite el orden) se transforma en parte en no útil (calor).

7 Proceso espontáneo: el contenido energético al inicio es mayor que en el estado final ( G < 0). En dicho proceso se ha liberado energía al medio (proceso exergónico). Ocurren sin causas o estímulos externos. Proceso no espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético inicial es menor que en el estado final ( G > 0).Por lo tanto en dicho proceso se ha entregado energía al sistema (proceso endergónico). Para producirse requieren un agente externo.

8 INTRODUCIÓN N AL METABOLISMO CELULAR

9 Metabolismo Sustratos energía Productos Reacciones anabólicas: de síntesis o construcción. Son endergónicas. Sustratos energía Productos Reacciones catabólicas: de degradación. Son exergónicas

10 ATP como acoplador energético Las reacciones anabólicas se acoplan con la hidrólisis de ATP y las catabólicas con la síntesis de ATP

11 El ciclo del ATP energía ATP energía Del catabolismo Para anabolismo Síntesis de ATP ADP + Pi Hidrólisis de ATP

12 ENZIMAS

13 Ea Energía inicial Energía final

14 Disminuye la energía de activación Energía inicial Ea Energía final Al disminuir la energía de activación, se acelera el proceso, se aumenta la velocidad partiendo del mismo punto inicial para llegar a idéntico punto final.

15 Enzimas y Energía a de activación Las enzimas son catalizadores biológicos, aceleran las reacciones químicas por medio de una disminución en la energía de activación.

16 Características de las enzimas en su mayoría son proteicas (excepción: ribozimas) son específicas (relación sustrato-sitio activo) son saturables son eficientes en pequeñas cantidades no se alteran en el curso de la reacción no alteran el equilibrio de la reacción

17 Clasificación n estructural de las enzimas ENZIMAS SIMPLES proteicas ENZIMAS CONJUGADAS Molécula orgánica Ión inorgánico Coenzima (unión no covalente) Grupo prostético (unión covalente)

18 Mecanismo de acción enzimática Modelo llave-cerradura Modelo ajuste inducido

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20 Factores que influyen en la cinética enzimática 1. Concentración de sustrato 2. Concentración de enzimas 3. Temperatura 4. ph 5. Presencia de inhibidores

21 1. Concentración n de sustrato A: la velocidad es dependiente de la concentración de sustrato B: la velocidad se hace constante (Vmax) y se independiza de la concentración de sustrato. Vmax: saturación enzimática Km: concentración de S a la cual la velocidad = ½ Vmax (o saturación del 50%)

22 2. Concentración n de enzimas La velocidad aumenta proporcionalmente con un incremento en la concentración de enzimas

23 3. Temperatura

24 4. ph

25 5. Presencia de inhibidores Los inhibidores pueden ser irreversibles o reversibles. Dentro de los reversibles están los competitivos, no competitivos y acompetitivos.

26 Inhibidor competitivo Enzima + Sustrato Complejo Enzima -Sustrato V max permanece constante Km aumenta (disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.

27 Inhibidor no competitivo Enzima + Sustrato Complejo Enzima -Sustrato V max disminuye Km permanece constante

28 Inhibidor acompetitivo Enzima + Sustrato Complejo Enzima -Sustrato V max disminuye Km disminuye (aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato)

29 REGULACIÓN N ENZIMÁTICA Regulación de la síntesis de enzimas (a nivel genético) Regulación de la degradación enzimática Regulación de la actividad catalítica 1. Inhibición por producto final 2. Regulación alostérica 3. Regulación por modificación covalente 4. Compartimentalización 5. Isoenzimas

30 1. Inhibición n por producto final A Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3 B C D Inhibición por producto final (o retroalimentación negativa)

31 2. Regulación alostérica

32 Características enzimas alostéricas: curva sigmoidea sitio alostérico (además del sitio activo) estructura cuaternaria efecto cooperativo

33 3. Modificación n covalente + Unión covalente ENZIMA INACTIVA ENZIMA ACTIVA Proteólisis ENZIMA INACTIVA (zimógeno) ENZIMA ACTIVA

34 4. Compartimentalización En eucariontes hay una separación de las distintas enzimas metabólicas en diversos compartimientos.

35 5. Isoenzimas Sustrato + Isoenzimas Producto de la reacción + Son distintas formas estructurales de una misma enzima. +