Fases del Metabolismo ENZIMAS

Transcripción

1 Fases del Metabolismo ENZIMAS Definición: son macromoléculas, en su mayoría de origen proteico, que catalizan las reacciones bioquímicas que se producen en la células de los seres vivos. Propiedades: Eficiencia: actúan en bajas concentraciones (micromoleculares) suficiente para acelerar, millones de veces, la velocidad de una reacción. Especificidad: son capaces de distinguir entre sustancias estrechamentes relacionadas como los esteroisomeros. Regulación: muchas enzimas pueden aumentar o disminuir su actividad catalítica, según necesidades fisiológicas. 1

2 Sito activo: región de la superficie de la enzima que fija al sustrato Especificidad del sitio activo 2

3 COFACTORES: moléculas de naturaleza no proteica que cooperan con algunas enzimas para darle óptima actividad. COFACTOR Inorgánico Zn +2, Mg +2, Fe +2, Cu +2, K +, Na + Forman parte de la E No forman parte de la E Orgánico (Coenzima) Agente que transfiere grupos Interviene en la reacción como otro sustrato el enlace puede ser: covalente o no covalente Proteína ~ Cofactor holoenzima (catalizador activo en forma óptima) la facilidad de disociación es variable Proteína (apoenzima; inactiva o menos activa) Cofactor (ión inorgánico o sustancia orgánica; inactivo como catalizador) 3

4 Coenzima: Nicotinamida Adenina Dinucleótido y la transferencia de un ión hidruro 4

5 Coenzima: Flavina Adenina Dinucleótido y la transferencia de hidrógenos FAD (Oxidado) FADH 2 (Reducido) Coenzima: Coenzima A y la transferencia de grupos acilos Acetil Co A 5

6 NOMENCLATURA: Sistema común: se añade el sufijo asa al nombre del sustrato o al nombre de la reacción que cataliza. Sistema Internacional: divide a las enzimas en 6 clases de acuerdo al tipo de reacción que catalizan. Se utiliza un código de 4 dígitos para cada enzima. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS CODIGO CLASIFICACIÓN TIPO DE REACCIÓN QUE CATALIZA 1 OXIDOREDUCTASAS OXIDACIÓN Y REDUCCIÓN 2 TRANSFERASAS TRANSFERENCIA DE UN GRUPO DE ÁTOMOS DE UNA MOLECULA A OTRA 3 HIDROLASAS HIDRÓLISIS DE VARIOS GRUPOS FUNCIONALES 4 LIASAS RUPTURA DE UNA MOLECULA POR UN PROCESO DISTINTO AL DE HIDRÓLISIS 5 ISOMERASAS TRASFORMA UN SUSTRATO EN SU ISÓMERO 6 LIGASAS O SINTETASAS CATALIZAN LA FORMACION DE ENLACES 6

7 Grupo 1: OXIDOREDUCTASAS Son enzimas que catalizan reacciones de oxidoreducción (transferencia de electrones de una molécula a otra).ej.: Deshidrogenasas COOH HO-C-H CH 3 L- lactato lactato deshidrogenasa NAD + NADH + H + ox red COOH C=O CH 3 piruvato Grupo 2: TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde un sustrato al otro. Ej.: Hexoquinasa H-C=O HO-C-H CH 2 OH Hexoquinasa E.C: ATP ADP H-C=O HO-C-H CH 2 O-P D- Glucosa D- Glucosa 6 P Nombre Sistemático: ATP glucosa fosfotransferasa E.C: (2) Clase Transferasa (7) subclase fosfotransferasa (1) grupo OH como aceptor (1) D-Glucosa como aceptor de fosfatos 7

8 Grupo 3: HIDROLASAS Catalizan reacciones donde el agua provoca la ruptura de un enlace. Ej.: Lipasas O H 2 C-O-C-R O H-C-O- C-R + 3 H 2 O Lipasas H 2 C-OH O + 3 HO-C-R O H 2 C-O-C-R H 2 C-OH Grupo 4: LIASAS Catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un proceso distinto al de hidrólisis, formando dobles enlaces por eliminación de grupos o rompiendo dobles enlaces por adición de grupos. Ej.: Aldolasa CH 2 -O-P C=O HO-C-H CH 2 O-P Fructosa 1,6-di P Aldolasa CH 2 -O-P C=O CH 2 OH Fosfato de dihidroxiacetona + H-C=O CH 2 O-P Gliceraldehido 3-P 8

9 Grupo 5: ISOMERASAS Son enzimas que transforman a un sustrato en su isómero. Ej.: Fosfogluco-isomerasa H-C=O HO-C-H CH 2 O-P D- Glucosa 6 P Fosfogluco isomerasa CH 2 -OH C=O HO-C-H CH 2 O-P Fructosa 6- P Grupo 6: LIGASAS O SINTETASAS Catalizan la formación de enlaces. La energía necesaria para la síntesis es provista por el ATP. Ej.: Glutamina sintetasa COOH COOH H-C-NH 2 (CH 2 ) 2 + NH 3 + ATP Glutamina sintetasa H-C-NH 2 (CH 2 ) 2 + ADP + Pi COOH O=C-NH 2 Glutamato Glutamina 9

10 Modo de Acción de las Enzimas: E + S ES E + P FENÓMENOS DEL SITIO ACTIVO 10

11 Glucosa + ATP Hexoquinasa Glucosa-6-fosfato + ADP Hexoquinasa Diagrama de la coordenada de reacción n catalizada por enzima y sin catalizar. Energía Libre (G) Energía de Fijación (-) ( G ) (+) ( G ) (+) Energía Libre Estandar ( G 0 ) (-) Avance de la reacción 11

12 Cinética Enzimática Determinación de la velocidad de la reacción y los parámetros que la modifican. S P Ecuaciones: V= [P] t V= - [S] t ESTADO ESTACIONARIO EN LA CINÉTICA ENZIMÁTICA 12

13 Velocidad inicial (V 0 ) de una reacción catalizada por enzimas Efecto de [Sustrato] sobre la velocidad inicial de una reacción catalizada por enzimas Velocidad Inicial de reacción V 0 Concentración de Sustrato [S] Ecuación de Michaelis Menten 13

14 REPRESENTACIÓN DE DOBLE INVERSA (Lineweaver- Burk) pendiente Y= b + mx Ecuación de una recta con ordenada al origen Efecto de la Temperatura V 0 Temperatura óptima Temp. 14

15 Efecto del ph INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Inhibición Irreversible Competitiva Inhibición Reversible No Competitiva 15

16 Inhibición Competitiva 1/V 0 +I - I 1/Vmax. -1/Km 0 1/[S] Inhibición No Competitiva 1/V 0 +I 1/Vmax. - I -1/Km 0 1/[S] 16

17 Inhibición No Competitiva REGULACIÓN ENZIMÁTICA Enzimas reguladoras: muestran una actividad catalítica mayor o menor en respuesta a ciertas señales. Regulación Alostérica Regulación por modulación covalente 17

18 Regulación alostérica Regulación por modulación covalente Ej: Glucosa n + P i Glucosa n-1 + Glucosa 1- P Glucógeno fosforilasa Cadena lateral de Ser Cadena lateral de Ser Fosforilasa b menos activa Fosforilasa fosfatasa Fosforilasa quinasa Fosforilasa a más activa 18