sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. ALFREDO ABADIA G. RESIDENTE III AÑO MD DE LA ACTIVIDAD FISICA Y EL DEPORTE FUCS-HISJ. METABOLISMO DE PROTEINAS Y AMINOACIDOS
sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. BIOSÍNTESIS DE AAS NO ESENCIALES DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL
Origen Absorción Intestinal Síntesis de aa (hígado) Degradación de Proteínas Tisulares AMINOÁCIDOS Fondo metabólico Común o pool de aa. Destino de AA Síntesis de Proteínas Producción de Energía Síntesis de Compuestos Nitrogenados No proteicos
sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS Y DE NITRÓGENO DE AMINOÁCIDOS Recambio: 1 a 2% por día (muscular) De los aminoácidos liberados, alrededor de 75% se reutiliza. se convierte en intermediarios anfibólicos El nitrógeno amino se convierte en urea y se excreta en la orina.
sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. PROTEASAS Y PEPTIDASAS DEGRADAN PROTEÍNAS HACIA AMINOÁCIDOS La susceptibilidad relativa de una proteína a degradación (t ½ ), el tiempo necesario para disminuir sus cifras a la mitad del valor inicial. secuencias PEST, prolina (P), glutamato (E), serina (S) y treonina (T), (degradación rápida.) proteasas intracelulares hidrolizan enlaces peptídicos internos.
sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. PROTEASAS Y PEPTIDASAS DEGRADAN PROTEÍNAS HACIA AMINOÁCIDOS Endopeptidasas: enlaces peptídicos internos, mediante aminopeptidasas y carboxipeptidasas El residuo presente en su amino terminal influye sobre el hecho de si una proteína es ubiquitinada. Met o Ser retarda la ubiquitinación Asp o Arg la acelera. Las proteínas solubles pasan por poliubiquitinación, proteasoma, una macromolécula.
Catabolismo de los Aminoácidos Separación del grupo amino: Transaminación Desaminación -NH 2 NH 3 Tóxico Urea Hígado ORINA
Catabolismo de los Aminoácidos R. de Transaminación Transferencia del grupo -amino de un aa a un -cetoácido. aminoácido 2 + cetoácido 1 cetoácido 2 + aminoácido 1 Es una reacción reversible. Las enzimas catalizadoras utilizan piridoxal fosfato como coenzima. Las transaminasas presentan isoenzimas con diferentes localizaciones.
Catabolismo de los Aminoácidos
Destino final del grupo amino de aminoácidos A R D C F G Q H I L M S Y W V Cisteína + piruvato Transaminación + oxaloacetato + -ceto glutarato -cetoácido + alanina -CG -CG - cetoácido + aspartato - cetoácido + glutamato Transaminación Desaminación oxidativa GLUTAMINA - ceto glutarato + NH3 UREA
Catabolismo de los Aminoácidos R. de Desaminación de Glutamato El - CG es el sustrato más frecuente en las reacciones de transaminación Glutamato Glutamato: desaminación y oxidación catalizado por la glutamato deshidrogenasa (enzima de la mitocondrial). La misma enzima cataliza la reacción inversa. Esta enzima utiliza NAD o NADP como coenzima Esta reacción provee la mayor parte del NH 3 tisular.
Catabolismo de los Aminoácidos
Vías Metabólicas del Amoníaco Principal fuente de NH 3 : DO de glutamato El Hígado elimina la casi totalidad de NH 3 NH 4 + + -CG Glutamato + H 2 O Vías de eliminación de NH 3Sintesis de Glutamina Síntesis de Urea
Síntesis de Glutamina Vías Metabólicas del Amoníaco El NH3 puede ser unido al ácido glutámico por acción de la glutamina sintetasa (enzima mitocondrial). La reacción es prácticamente irreversible. Este mecanismo es especialmente importante en cerebro. La reacción inversa ocurre por acción de la glutaminasa (hígado y riñón) y no es la inversión de la formación de glutamina
Síntesis de Glutamina Vías Metabólicas del Amoníaco
sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. EL INTERCAMBIO INTERÓRGANO MANTIENE LAS CONCENTRACIONES CIRCULANTES DE AMINOÁCIDOS Ala: trans de N en plasma
sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. EL INTERCAMBIO INTERÓRGANO MANTIENE LAS CONCENTRACIONES CIRCULANTES DE AMINOÁCIDOS Ala: aa gluconeogenico clave. Hígado; satura hasta [Ala 20-30 veces]
BIOSÍNTESIS DE UREA sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. cuatro etapas: 1) transaminación 2) desaminación oxidativa de glutamato 3) transporte de amoniaco 4) reacciones del ciclo de la urea
sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. La (GDH), que puede usar NAD + o NADP, libera este nitrógeno como amoniaco. La conversión de nitrógeno α-amino en amoniaco por la acción concertada de la glutamato aminotransferasa y la GDH transdesaminación. La GDH hepatica es Inhibida por ATP, GTP Y NADH Activada Por ADP. La Reacción De GDH es libremente reversible, y funciona también en la biosíntesis de aminoácidos
sección III, metabolismo de proteínas y aminoácidos. Harper, bioquímica, 28a edición. LAS AMINOÁCIDO OXIDASAS TAMBIÉN ELIMINAN NITRÓGENO COMO AMONIACO
Los grupos que contienen nitrógeno que contribuyen a la formación de urea están sombreados. las reacciones y en en la matriz de las mitocondrias hepáticas, y las reacciones, y en el citosol hepático. El CO 2 (como bicarbonato), el ion amonio, la ornitina y la citrulina entran a la matriz mitocondrial por medio de acarreadores específicos (véanse los puntos de color rojo) presentes en la membrana interna de las mitocondrias del hígado.
Destino del esqueleto carbonado de los aa. Los aa pueden ser glucogénicos o cetogénicos, ya sea que participen en la síntesis de glucosa o de cuerpos cetónicos. - Aminoácido cetogénicos: acetil-coa, acetoacetato. - Aminoácido glucogénicos: piruvato e intermediarios del C.A.C.. dan lugar a glucosa. Casi todos los aa no esenciales son glucogénicos, por el contrario, casi todos los aa esenciales son cetogénicos
Ciclo de Krebs
Otros mecanismos generales del metabolismo de aa Descarboxilación: utiliza enzimas que se denominan descarboxilasas cuya coenzima es el fosfato de piridoxal. Genera aminas biogénas y también a los productos de los procesos de putrefacción de proteínas. Transferencia de restos monocarbonados: el donante de metilos es la metionina, a través de la SAM (Sadenosil metionina). Otros transportadores de grupos monocarbonados son el ácido THF y la Biotina Transpeptidación: :utiliza transferasas, las cuales transfieren aminoácidos entre oligopéptidos.
TIP NUTRICIONAL MOJARRA FRITA 1.090 calorías.
Calorías 1.032 Sodio 448 mg Grasas totales 21 g Potasio 3.040 mg Saturadas 7 g Carbohidratos totales 0 g Poliinsaturados 5 g Fibra dietética 0 g Monoinsaturad os 8 g Azúcares 0 g Trans 0 g Proteínas 208 g Colesterol 456 mg Vitamina A 0% Calcio 1% Vitamina C 0% Hierro 6% Estimado: sujeto de 70 kg Caminar Andar en Bicicleta Correr/Trotar Nadar 305 Minutos 164 Minutos 120 Minutos 87 Minutos