PAGS. 140 142 LIBRO PROTEÍNAS
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células Son polímeros formados por la unión de subunidades monoméricas; los aminoácidos El orden en el que se unen los aminoácidos es esencial para la función que desempeña la proteína Las proteínas presentan una gran diversidad en cuanto a su función biológica
Aminoácidos Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular Están formados por C, H, O y N, presentando un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH 2 ) y una cadena lateral hidrocarbonada (-R) unida a un carbono central C
Aminoácidos Los distintos aminoácidos se diferencian por la cadena hidrocarbonada (-R), que determina las propiedades físicas y químicas de cada aminoácido Existen 20 aminoácidos proteicos (constituyentes básicos de las proteínas) que se pueden clasificar en cuatro grupos atendiendo a la polaridad y carácter ácido/base de la cadena lateral: Polares o hidrofílicos Apolares o hidrofóbicos Ácidos Básicos
Aminoácidos proteicos
Aminoácidos Los organismos heterótrofos (por ejemplo ser humano) no son capaces de sintetizar por sí mismos los 20 aminoácidos proteicos. Estos aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el propio organismo y que deben ser ingeridos en la dieta reciben el nombre de aminoácidos esenciales En el caso del ser humano los aminoácidos esenciales son 8; fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina. En los lactantes hay que añadir histidina Los organismos autótrofos, a diferencia de los heterótrofos, pueden sintetizar por sí mismos todos aquellos aminoácidos que necesiten para su metabolismo
Enlace peptídico Los aminoácidos se unen entre sí por enlace peptídico formando cadenas El enlace peptídico es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, dando lugar a una cadena y la pérdida de una molécula de agua Si se unen dos aminoácidos a la cadena formada se le denomina dipéptido, si se unen tres tripéptido y si son más de 3 y menos de 50 oligopéptido En el caso de cadenas más largas, reciben el nombre de polipéptidos
Enlace peptídico
Proteínas Son macromoléculas de gran tamaño resultantes de la unión de aminoácidos. Se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede presentar hasta cuatro niveles de organización: Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
Proteínas. Estructura primaria La poseen todas las proteínas y consta de una secuencia lineal de los aminoácidos, en un orden determinado (el orden no es arbitrario, y está establecido en el ADN) Es la estructura más sencilla, pero a su vez posiblemente la de mayor importancia ya que determina estructuras proteicas superiores
Proteínas. Estructura primaria Espacialmente esta estructura se dispone en zig zag, debido a la rotación de aminoácidos sobre su carbono central (denominado carbono alfa, C ).
Proteínas. Estructura secundaria Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos para ser estable, y es consecuencia de la capacidad de giro de los C Los modelos más frecuentes son: Hélice. Conformación o de lámina plegada
Proteínas. Estructura secundaria Hélice La cadena se va enrollando en espiral sobre sí misma, manteniendo esta estructura gracias a los enlaces de puente de H intracatenarios establecidos entre el grupo NH y el CO de la misma cadena
Proteínas. Estructura secundaria Conformación o lámina plegada Se conserva la estructura primara en zig-zag, al asociarse entre sí estableciéndose enlaces de puente de H intercatenarios (entre distintas cadenas).
Proteínas. Estructura terciaria Se presenta como resultado del superplegamiento o enrollamiento de estructuras secundarias Esta estructura se mantienen gracias a distintos tipos de enlaces, de los que los puentes disulfuro (enlace entre grupo SH de dos cisteínas) es el más característico
Proteínas. Estructura terciaria
Proteínas. Estructura terciaria
Proteínas. Estructura cuaternaria Se presenta en proteínas globulares (p.ej. Hemoglobina) o fibrosas (p.ej. Colágeno), formados por dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí, entrelazadas
Estructura cuaternaria de la hemoglobina
Propiedades de las proteínas Solubilidad Por lo general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientas que las globulares son hidrosolubles. Además, la solubilidad aumenta con un incremento de temperatura Especificidad de función Reside en la posición concreta que ocupan determinados aminoácidos en la secuencia lineal de la proteína. Una pequeña variación en esta secuencia puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína Capacidad amortiguadora Al igual que los aminoácidos que las forman, las proteínas tienen un comportamiento anfótero. Debido a ello, pueden comportarse como ácido o como base, siendo capaces de amortiguar las variaciones del ph del medio en el que se encuentren
Propiedades de las proteínas Desnaturalización Consiste en la rotura de los enlaces que mantenían la conformación original de la proteína, perdiéndose la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria y con ello su función biológica Sin embargo, los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína desnaturalizada conserva su estructura primaria La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el ph, en la temperatura o por una sustancia (p.ej. urea) En determinadas condiciones la desnaturalización puede ser reversible y las proteínas pueden recuperar su conformación original y con ello su función biológica
FUNCIÓN DESCRIPCIÓN EJEMPLOS De reserva Almacenan sustancias nutritivas Ovoalbúmina (clara de huevo), caseína (leche De transporte Se unen a diversas sustancias para transportadoras Hemoglobina (transporte O 2 ), lipoproteínas (transporte lípidos) Contráctil Contracción muscular, movimiento celular Actina, miosina Protectora o defensiva Coagulación de la sangre en hemorragias, protección frente a patógenos Trombina (coagulación), anticuerpos Hormonal Regulan y controlan funciones celulares Insulina y glucagón (regulan metabolismo de glucosa) Estructural Proporcionan soporte mecánico Histonas, tubulina, colágeno, queratina de la epidermis Enzimática Homeostática Reconocimiento Catalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en las células Mantener el equilibrio del medio interno (por ejemplo del ph, al ser anfóteras) Reconocimiento de señales, hormonas, neutrotransmisores, anticuerpos, virus, Enzimas (hidrolasas, isomerasas, etc.)
PAGS. 143 LIBRO ÁCIDOS NUCLÉICOS
Los ácidos nucleicos son macromoléculas biológicas que realizan funciones tan importantes como almacenar, transmitir y expresar la información genética Existen dos tipos de ácidos nucleicos; ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico) Los ácidos nucleicos están formadas por subunidades más sencillas denominadas nucleótidos
Nucleótidos Formados por la unión de: Una base nitrogenada Un azúcar de 5 C (tipo pentosa) Nucleósido Una molécula de ácido fosfórico en forma de ion fosfato
Nucleótidos. Bases nitrogenadas Son compuestos cíclicos con nitrógeno. Hay dos grupos: Púricas (purinas). Compuestas por dos anillos nitrogenados, uno hexagonal y otro pentagonal. Son Adenina (A) y Guanina (G) Pirimidínicas (pirimidinas). Un único anillo hexagonal. Son la Citosina (C), Timina (T) y Uracilo (U)
Nucleótidos. Azúcar tipo pentosa Puede ser: Ribosa ( -D-ribofuranosa). Presente en nucleótidos que forman el ARN (ribonucleótidos) Desoxirribosa ( -D-2-desoxirribofuranosa). Presente en nucleótidos del ADN (desoxirribonucleótidos)
Nucleótidos. Ion fosfato Ácido fosfórico (H 3 PO 4 ) en forma de ion fosfato (PO 4 3- )
Formación de un nucleótido
Formación de un nucleótido
Nucleótidos. Tipos No nucleicos No forman parte de ácidos nucleicos Libres en las células, intervienen en el metabolismo Ejemplo; ADP, ATP, AMP cíclico, FAD, NADH, Coenzima A Nucleicos Nucleótidos que integran los ácidos nucleicos (ADN y ARN)
Nucleótidos no nucleicos ADP / ATP Nucleótidos de adenina que contienen varios grupos fosfato (ADP dos grupos fosfato, ATP tres) que se unen entre sí mediante enlaces ricos en energía Cuando se rompen estos enlaces por hidrólisis se libera energía (ATP ADP + Energía) ATP Adenosín trifosfato ADP Adenosín difosfato
Nucleótidos no nucleicos AMP cíclico (AMPc) Nucleótido de adenina que presenta dos enlaces entre la pentosa y el grupo fosfato, resultando una estructura cíclica Su función es activar enzimas que actúan en reacciones metabólicas (por ejemplo en respiración celular)
Nucleótidos no nucleicos Nucleótidos coenzimáticos Intervienen en las reacciones catalizadas enzimáticamente (por ejemplo respiración celular), actuando en general como transportadores de electrones A diferencia de las enzimas, las coenzimas no son específicas en cuanto al sustrato sobre el que actúan Los principales son: FAD/FADH 2 NAD + /NADH NADP + /NADPH Coenzima A (CoA)
Ácidos nucleicos Ácido desoxirribonucleico ADN Polimerización Estructura Ácido ribonucleico ARN Polimerización Estructura VER APUNTES DE 4ºESO
ADN. Ácidos nucleicos Formación del enlace fosfodiéster entre nucleótidos
Enlaces fosfodiéster Formación del enlace fosfodiéster entre desoxirribonucleótidos
Formación de enlaces de puente de hidrógeno entre bases nitrogenadas (A-T, G-C)
Enlace de puente de Hidrógeno Adenina - Timina
ADN en seres vivos y formas acelulares Procariotas; molécula de ADN circular (cromosoma bacteriano). A veces contiene otras moléculas circulares más pequeñas (plásmidos) Eucariotas; ADN no circular, en el interior del núcleo asociado a proteínas básicas (histonas) Fibra de cromatina Cromosoma (en división celular). También ADN en forma de anillo (circular, similar a procariotas) en mitocondrias y cloroplastos. Virus; el ADN puede adoptar múltiples formas (monocatenario o bicatenario, lineal o circular) VER APUNTES DE 4ºESO
ADN. Función biológica Almacén de la información genética Molécula encargada de transmitir a la descendencia instrucciones necesarias para construir todas las proteínas presentes en el ser vivo Para ello, tiene capacidad de realizar copias de sí mismo (duplicación o replicación) Duplicación; proceso semiconservativo VER APUNTES DE 4ºESO - Duplicación
ARN. Función biológica ARN mensajero (ARNm) Estructura lineal Función; copiar la información genética del ADN, por el proceso de transcripción, y llevarla hasta los ribosomas VER APUNTES DE 4ºESO - Transcripción ARNm
ARN. Función biológica ARN ribosómico (ARNm) Varias moléculas de este ARN, asociado a un conjunto de proteínas, forman el ribosoma que es donde tiene lugar la síntesis de proteínas VER APUNTES DE 4ºESO
ARN. Función biológica ARN de transferencia (ARNt) Su función es transportar los aminoácidos hasta los ribosomas, para que allí mediante el proceso de traducción se unan los aminoácidos y formen cadenas polipeptídicas VER APUNTES DE 4ºESO ARN-t
VER APUNTES DE 4ºESO- Traducción