HSCoA. CH 3 CO-SCoA COO HO C COO. Citrato. Sintasa. Aconitasa COO COO. Citrato NADH + H + + CO 2 COO І І І І. S-CoA Succinil-CoA

Transcripción

1 IL DE KREBS HSoA AD + Malato H 2 ADH + H + Malato deshidrogenasa H H HH Fumarato hidratasa xalacetato H 2 H 3 -SoA itrato Sintasa H itrato H 2 Aconitasa H is-aconitato H 2 Aconitasa Fumarato FADH 2 H H FAD Succinato deshidrogenasa H H Succinato GTP HSoA GDP + Pi Isocitrato H H H 2 ADH + H + HSoA AD + H H S-oA Succinil-oA AD + Isocitrato deshidrogenasa ADH + H H H α-cetoglutarato

2 REAIES DE ÓXID-REDUIÓ e mv e K 2 S 4 Puente salino Zn S ELDA 4 Zn ELETRQUÍMIA u u S 4 Zn + 2e u e u Zn 2+ El flujo de electrones genera un potencial, conocido como potencial de óxido reducción, que se puede calcular con la ecuación de ernst se presenta como: Donde: E = potencial redox estándar a ph = 7.0, T = 298 K y todas las concentraciones se encuentran a 1.0 M. E h = potencial de electrodo observado. R = constante de los gases, 8.31 J/ mol. T = temperatura absoluta en K. n = número de e - transferidos. F = constante de Faraday, 23,062 cal/v ó 96,406 J/V. E h = E + (RT/nF) * ln aceptor donador

3 PTEIAL DE ÓXID-REDUIÓ DE REAIES DE IMPRTAIA BILÓGIA Reacción E Acetato e Piruvato 0.70 Succinato e α-etoglutarato 0.67 Acetato + 2e Acetaldehido 0.60 Ferredoxina (ox) + 1e Ferredoxina (red) H + + 2e H Acetoacetato + 2e β-hidroxibutirato 0.35 Piruvato e Malato 0.33 AD + + 2e ADH + H ADP + + 2e APH + H FM + 2e FMH Lipoato (ox) + 2e Lipoato (red) 0.29 l,3-bifosfoglicerato + 2e Gliceraldehido3-fosfato + Pi 0.29 Glutationa (ox) + 2e Glutationa (red) 0.23 FAD + 2e FADH Acetaldehido + 2e Etanol 0.20 Piruvato + 2e Lactato 0.19 xaloacetato + 2e Malato 0.17 α-cetoglutarato + H e Glutamato 0.14 Azul de metileno (ox) + 2e Azul de metileno (red) 0.01 Fumarato + 2e Succinato 0.03 oq + 2e oqh 0.04 itocromo b (3+) + 1e itocromo b (2+) 0.07 Deshidroascorbato + 2e Ascorbato 0.08 itocromo c1 (3+) + 1e itocromo c1 (2+) 0.23 itocromo c (3+) + 1e itocromo c (2+) 0.25 itocromo a (3+) + 1e itocromo a (2+) / H e H Ferricianuro + 2e Ferrocianuro 0.36 itrato + 1e itrito 0.42 itocromo a3 (3+) + 1e itocromo a3 (2+) 0.55 Fe e Fe ½ H + + 2e H

4 ǁ H 2 Estructura del AD + H H P = P = H2 H Adenina H 2 2 e + H + Ribosa H H H H ǁ H H 2 H P = P = H2 H Adenina H 2 H H Ribosa

5 Estructura del FAD H 3 ǁ H H 3 H ǁ H H 3 H 3 H H H H H H H 2 e + 2H + H H H H H H P = P = H2 H Adenina H 2 P = P = H2 H Adenina H 2 H H Ribosa H H Ribosa

6 Ubiquinona Ubiquinol Hemo_it-a Hemo_it-b Hemo_it-c

7 TRASPRTE DE ELETRES

8 TRASPRTE DE ELETRES Y FSFRILAIÓ XIDATIVA 2 H + 2 H + 2 H + H+ H + H + E ADH + H + E-FM UQH 2 2it b +++ 2it c1 ++ 2it c +++ 2it a ++ 2it a3 +++ H 2 AD + E-FMH UQ 2it b ++ 2it c it c ++ 2it a +++ 2it a ½ 2 ADH Deshidrogenasa itocromo reductasa itocromo oxidasa Matriz mitocondrial ADP + Pi ATP Membrana mitocondrial interna Espacio intermembrana Membrana mitocondrial externa

9 TRASPRTE DE ELETRES Y FSFRILAIÓ XIDATIVA 2 H + 2 H + H+ H + H + E FAD UQH 2 2it b +++ 2it c1 ++ 2it c +++ 2it a ++ 2it a3 +++ H 2 FADH 2 UQ 2it b ++ 2it c it c ++ 2it a +++ 2it a3 ++ ½ 2 Succinato Reductasa itocromo reductasa itocromo oxidasa Matriz mitocondrial ADP + Pi ATP Membrana mitocondrial interna Espacio intermembrana Membrana mitocondrial externa

10 omplejo I Enzima ADH Deshidrogenasa (ADH: ubiquinona óxidoreductasa) Masa molar 900 kda en mamíferos, 700 kda en eurospora crassa Subunidades proteicas 43 Grupos prostéticos FM, centros Fe-S ADH + 5H + matriz + Q AD + + QH 2 + 4H + intermembrana omplejo II Enzima Succinato Deshidrogenasa Masa Molar 140 kda Subunidades Proteicas 4 Grupos Prostéticos FAD, centros Fe-S Q + FADH 2 QH 2 + FAD

11 Enzima Masa Molar omplejo III Subunidades Proteicas 11 Grupos Prostéticos Ubiquinona-citocromo oxidoreductasa 250 kda Hemos, Fe-S QH 2 + 2cit H + matriz Q + 2cit H + intermembrana omplejo IV Enzima itocromo xidasa Masa Molar 160 kda Subunidades Proteicas 13 Grupos Prostéticos Hemos, u A, u B 4cit H + matriz + 2 4cit H + intermembrana + 2H 2

12 Enzima Masa Molar Subunidades Proteicas ATP sintasa omplejo V kda F 0 : anal de H + transmembrana hidrofóbico que contiene al menos 8 subunidades proteicas F 1 : Proteína periférica hidrosoluble, compuesta de 5 tipos de subunidades

13 SÍTESIS DE ATP: TERÍA QUIMISMÓTIA Establece que la energía para la síntesis de ATP se obtiene del movimiento de los protones (H + ) al ingresar del espacio intermembranal hacia la matriz mitocondrial a través del canal de protones de la ATPasa. bservaciones que soportan la teoría quimiosmótica La fosforilación oxidativa requiere una membrana interna intacta. La membrana interna es impermeable a iones como H +, H -, K +, l -, cuya difusión libre reduciría el gradiente electroquímica. Existe evidencia de que el transporte de electrones resulta en el transporte de H + hacia el espacio intermembrana, creando un gradiente electroquímico. Incrementando la permeabilidad de la membrana interna a los H + se disipa el gradiente de protones, con lo cual continua el transporte de electrones, pero se inhibe la síntesis de ATP, es decir, se desacopla el transporte de electrones de la fosforilación oxidativa. Incrementando la acidez (concentración de H + ) en el espacio intermembrana, se estimula la síntesis de ATP.