2. El control del metabolisme

Transcripción

1 2. El control del metabolisme

2 Un catalitzador és una substància que accelera la velocitat de les reaccions químiques i es manté inalterable mentre aquestes es produeixen. Els biocatalitzadors són molècules que augmenten la velocitat en reaccions biològiques i exerceixen un control del metabolisme determinant quines reaccions s han de produir i en quin moment ho han de fer. Els principals biocatalitzadors són els enzims: -

3 Els ENZIMS Els enzims són biocatalitzadors, és dir, actuen accelerant la velocitat d'una reacció bioquímica i es mantenen inalterables mentre aquesta es produeix. Controlen el metabolisme determinant quines reaccions s'han de produir i en quin moment ho ha de fer. Els enzims són específics per cada tipus de S i per cada reacció. Els enzims disminueixen l energia d activació dels reactius i per tant acceleren la velocitat de les reaccions metabòliques sobre les quals actuen. Els E, són proteïnes globulars, solubles en aigua i que poden actuar tant dins la cèl lula com fora d'ella.

4 Els ENZIMS Els enzims compleixen dues característiques pròpies dels catalitzadors: Acceleren les reaccions en quantitats molt petites. No es consumeixen durant la reacció. (v=quantitat de producte/unitat de temps) A més, d'aquestes característiques general dels catalitzadors, els E presenten 4 característiques pròpies: Són mols específics i actuen sobre un determinat substrat Actuen a Tª ambient (és la Tª del ésser viu) Són molt actius Tenen un pes molecular molt elevat.

5 Tipus d ENZIMS Tipus d'enzims Enzims estrictament proteics Holoenzimcs format per: Apoenzims (fracció polipeptídica) Cofactor Inorgànics (ions metàl lics: Ca2+, Fe2+, K+) Orgànics o coenzims (Vitamines, ATP, CoA, NADPH) Quan el cofactor està unit permanentment rep el nom de grup prostètic, com passa amb els grups Fe2+ del citocroms.

6 Activitat enzimàtica La cinètica enzimàtica estudia la velocitat de les reaccions catalitzades enzimàticament. S+E [SE] E+P La substància sobre la que actua l enzim (E) s'anomena substrat (S). L'E fixa el S a la seva superfície (adsorció) per enllaços febles, formant així el complexe ES. D'aquesta manera es generen canvis sobre el S, que donaran lloc finalment a la formació del producte P, l'alliberament de l'e que podrà torna a actuar sobre una altra S

7 Activitat enzimàtica La unió del S a l'e és fa gràcies als radicals d'alguns aa de l'e, que estableixen enllaços dèbils amb el S, aquests aa són els centre actiu de l'e. Així, en un E es poden distingir 3 tipus d'aa: aa estructurals, no estableixen cap tipus d'enllaç amb el S. Són els aa més abundants i els responsables de la forma de l'e. aa de fixació són els que estableixen enllaços dèbils amb el S (gràcies als ponts d'h) aa catalitzadors estableixen unions febles o fortes covalents amb el S i són els responsables de la seva transformació en P. Els aa de fixació i els catalitzadors formen el centre actiu de l E. Tan sols els S que poden establir unions amb el centre actiu de l'e s'hi poden fixar. Fisher va proposar per questa especificitat entre E i S es símil entre clau i pany, ja que un clau és exclusiva per una pany. Aquesta especificitat pot donar-se de 3 maneres diferents: Especificitat absoluta quan l'e actua sobre un únic S p.e. Glucosa 6 P Especificitat de grup, quan l'e reconeix un grup de molècules determinat Ex glucoses. Especificitat de classe quan l'e reconeix un determinat enllaç Ex. Enllaç o-glicosídic a(1 4).

8

9

10 Cinètica de l activitat enzimàtica En una reacció enzimàtica, amb una [E] constant, si augmentam la [S], augmentarà també la velocitat de la reacció (més també la probabilitat de trobar-se entre E i S, i per tant, incrementa la formació de P) Si seguim incrementant la [S], arribarà a saturar-se totes les molècules d'e estaran ocupades amb molècules de S, i per més S que afegim la velocitat de la reacció ja no pot ser més ràpida, deim que hem arribat a la saturació de l'e i la Vmáx. La representació d'aquest procés és una hipèrbole. Michaelis-Menten varen proposar una constant, la Km, com la [S] a la qual la velocitat és la 1/2 Vmàx. La Km depèn de l'afinitat entre l'e i el S.

11

12 Factors que limiten la velocitat enzimàtica La velocitat de la reacció depèn de la concentració de S, però també cal recordar que els E són proteïnes i per tant i altre factors que també poden alterar la seva activitat entre els quals es poden destacar: La influència de la Tª, si la Tª puja també incrementa la V de les molècules de S i d'e, de manera que incrementa la possibilitat de trobar-se i de formar P i per tant també incrementa la v de la reacció. - Cada 10 ºC d augment de Tª, la velocitat augmenta fins a un màxim entre el doble i el quàdruple, després disminueix dràsticament per desnaturalització. Cada E té la seva Tª òptima on la seva activitat és màxima. Si seguim incrementant la Tª pot passar que l'e es desnaturalitzi, i per tant la velocitat de la reacció disminueixi fins a aturar-se Influència del ph, els E presenten dos límits de ph entre els quals són actius. Per baix o per sota d'aquests valors es desnaturalitzen i perden tota activitat. Entre aquests dos valors existeix un ph òptim. El ph influeix la velocitat enzimàtica a causa de la desnaturalització de les proteïnes i per la seva influència sobre el grau d ionització del centre actiu i del substrat.

13 Factors que limiten la velocitat enzimàtica Inhibidors, són una substància que disminueix la velocitat de la reacció o impedeixen que l'activitat enzimàtica. Aquesta inhibició pot ser perjudicial o beneficiosa depèn baix el prisma en què és miri (com en el cas de la penicil lina que és un inhibidor de l'activat enzimàtica bacteriana). La inhibició és pot realitzar de dues formes diferents: Inhibició irreversible, que és quan l'i es fica al centre actiu de l'e i n'altera l'estructura, inutilitzant-lo. La inhibició reversible es produeix quan el centre actiu no s'inutilitza sinó que només s'impedeix temporalment el seu funcionament. Aquesta inhibició reversible pot ser: Competitiva, quan l'i competix amb el S per l'e. Aquest cas té lloc quan l'i i l'e són molt semblants estructuralment i l'i pot ocupar el lloc del S No competitiva quan l'i i l'e no s'assemblen, sinó que l'i s'uneix al complexe ES una vegada ja format i n'impedeix la seva formació en P.

14

15 Nomenclatura i classificació dels enzims Nomenclatura Per anomenar un enzim s esmenta, per aquest ordre: - El nom del substrat. - El nom del coenzim (si n hi ha). - La funció que exerceix, a cabat en -asa Exemple: malonat CoA-transferasa Normalment tan sols s utilitza el nom del substrat acabat en asa: Exemple: Sacarasa, maltasa etc. Hi ha també enzims que conserven el nom tradicional: tripsina, pepsina, etc. Classificació 1) Oxidoreductases: Catalitzen reaccions d oxidació o reducció del substrat. Exemples: - Oxidases: Oxiden el substrat quan n accepten els electrons - Deshidrogenases: Separen àtoms d hidrogen del substrat. 2) Transferases: Transfereixen radicals d un substrat a l altre sense que en cap moment aquests radicals quedin lliures. 3) Hidrolases: Trenquen enllaços amb l addicció d una molècula d aigua que aporta un OH a una part i un H a l altra. (Ex: enzims digestius com peptidases...) 4) Liases: Separen grups sense intervenció d aigua. 5) Isomerases: Catalitzen reaccions d isomerització, és a dir, de canvi de posició d un grup d una part a l altra. 6) Ligases o sintetases: Catalitzen la unió de molècules o grups, amb l energia proporcionada per l ATP.

16 Proenzims i isoenzims Alguns enzims no són actius fins que no actuen sobre aquests altres enzims o ions. Aquests enzims s anomenen proenzims. Per exemple el pepsinogen és un proenzim que es transforma en pepsina gràcies a l acció del HCl. Alguns enzims es presenten en formes moleculars diferents, i són els anomenats isoenzims. Presenten Vmax i Km diferents, però uns són més aptes per a les cèl lules d uns òrgans i altres per a les d altres, o uns per a les primeres etapes de la vida i els altres per a les següents