El aparato de Golgi esta estructural y bioquimicamente polarizado
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- Gloria Crespo Vega
- hace 7 años
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1 El aparato(o complejo) de Golgi El aparato o complejo de Golgi esta formado por apilamientos de cisternas discoidales con pequeñas vesículas asociadas. El aparato de Golgi suele estar localizado cerca del núcleo celular, y en las células animales a menudo se halla dispuesto alrededor del par de centriolos que define el centro de la célula. Suele estar compuestos por numerosos grupos de cisternas de superficie lisa rodeadas de membranas. Cada conjunto de cisternas aplanadas, en forma de disco, constituye una estructura que recuerda a un montón de platos y que recibe el nombre de dictiosoma. Típicamente un dictiosoma esta formado por 6 cisternas, aunque en los eucariotas inferiores este numero puede ser 30 o más. El numero de dictiosomas que existen en cada célula varia enormemente, según el tipo de célula de que se trate. En algunas células especializadas, el aparato de Golgi puede representar incluso una importante fracción del volumen celular. Un ejemplo de ello lo constituye la célula caliciforme del epitelio intestinal, que segrega mucus a la luz intestinal; las glucoproteínas del mucus se glucosilan principalmente en el complejo de Golgi. Asociados a los dictiosomas, siempre se encuentran enjambres de pequeñas vesículas rodeadas de membrana, que se hallan agrupadas preferentemente en la cara que linda con el RE, y también a lo largo de la circunferencia de un dictiosoma, cerca de los bordes dilatados de cada cisterna. Algunas de estas vesículas de Golgi están revestidas por una red poliédrica. Con frecuencia se observan estas vesículas revestidas surgiendo por gemación de las cisternas golgianas. Muchas especializadas que elaboran grandes cantidades de algún producto de secreción tienen, además de las pequeñas vesiculas de Golgi, un numero elevado de grandes vesículas secretoras, denominadas también gránulos o vacuolas secretas. Estas vesículas mucho mayores están localizadas en el lado del aparato de Golgi más cercano a la membrana plasmática, y contienen, concentrado, el producto que segrega la célula. El aparato de Golgi esta estructural y bioquimicamente polarizado El aparato de Golgi tiene dos caras distintas: la cara cis, o de formación, y la cara trans, o de maduración. La cara cis esta estrechamente asociada con porción de transición del RE rugoso. En las células secretoras, la cara trans es la cara mas cercana a la membrana plasmática; en estas células, las grandes vesículas secretoras se encuentran exclusivamente asociadas a la cara trans de un dictiosoma, y la membrana de una vesícula secretora en formación a menudo es continua con la cara trans de la ultimo cisterna(cisterna mas trans). En cambio, las pequeñas vesículas de Golgi están distribuidas de manera más homogénea por todo el dictiosoma. Se cree que las proteínas procedentes del RE, penetran en un dictiosoma, por el lado del cis, y que salen hacia sus múltiples destinos por el lado trans; sin embargo, se desconoce tanto su vis exacta de inculación a través del complejo de Golgi, como la manera en que viajan de una cisterna a otra a lo largo del dictiosoma. Las dos caras del aparato de Golgi son bioquímicamente diferentes. Por ejemplo, en algunos casos se puede detectar una variación del grosor de las membranas de Golgi a través de la pila, siendo mas finas las del lado cis (parecidas a las del RE ) y más gruesas las del lado trans (parecidas a la membrana plasmática). Más notables son los resultados que se obtienen al utilizar ciertas pruebas histoquímicas en combinación con la microscopia electrónica, para localizar ciertas proteínas a nivel del aparato de Golgi. Algunas de estas pruebas revelan la existencia de la actividad de enzimas unidos a membrana, con una clara polaridad en su localización dentro del dictiosoma. 1
2 Un hallazgo bioquímico particularmente interesante fue un descubrimiento de que algunos enzimas lisosómicos, tales como la fosfata acida, se hallan concentrados en la cisterna mas trans del dictiosoma y en algunas vesiculas revestidas más cercanas. Esto sugiere que en esta región se ensamblan las vesículas especificas que irán a los lisosomas. Utilizando los métodos histoquímicos se han localizado proteínas secretoras en todas las cisternas apiladas, aunque la grandes vesiculas secretoras en todas las cisternas apiladas, aunque las grandes vesiculas secretoras en las que se concentran estos productos únicamente están asociadas con la cisterna mas trans del Golgi. El aparato de Golgi no esta aun bien comprendido desde el punto de vista bioquimico Probablemente, el aparato del Golgi es el principal director de la circulación macromolecular en el interior de la célula. Muchos tipos de moléculas diferentes pasan a través de alguna porción del complejo de Golgi en algún momento de su maduración por lo general poco después de su síntesis en el RE. Entre estas moléculas se encuentran las proteínas, glucoproteínas y proteglucanos segregados; los glucolípidos, las glucoproteínas de la membrana plasmática, Las proteínas de los lisosomas y el material de la pared celular en las plantas. Se ha comprobado que el aparato de Golgi también modifica covalentemente las macromoléculas, habitualmente alterando el oligosacárico unido a la asparagina que se ha unido a las proteínas en el RE (véase más adelante) y también mediante proceso tales como proteólisis específica, glucosilación de determinadas serinas y treoninas de las proteínas, sulfatación y adición de ácidos graso. En algunos casos se conocen los pasos bioquímicos implicados en estas modificaciones, e incluso se ha purificado algunos de los enzimas involucrados. Sin embargo, la relación exacta entre los acontecimientos bioquímicos, los esquemas de circulación molecular (mediante los cuales las macromoléculas se envían a los diferentes compartimentos celulares) y la morfología polarizada característica del aparato de Golgi siendo un Misterio que plantea un reto formidable a los bioquímicos actuales. Las estructuras de los carbohidratos se modifican en el aparato de Golgi. Si bien las diferentes proteínas pueden estar glucosíladas de manera muy diferente, todas las copias de cada tipo de cadena polipeptídica suelen contener los mismos oligosacáridos en cada etapa de su maduración. De hecho, el patrón exacto de glucosilación de una determinada proteína recién sintetizada puede utilizarse para seguir la ruta de la proteína a través de los compartimentos intracelulares. El primer paso de la glucosilación ocurre en el RE, donde se una a las proteínas un tipo de oligosacárido, generalmente siempre el mismo. La mayoría de las diferencias entre las estructuras de los oligasacáridos observadas en las distintas proteínas maduras, están generalmente por modificaciones posteriores producidas durante su paso a través del aparato de Golgi. En las glucoproteínas maduras se encuentran dos amplias clases de oligasacáridos unidos a las asparagina, los oligosacáridos complejos y los oligosacáridos ricos en manosa. Algunas veces, ambos tipos se hallan unidos a la misma cadena polipeptídica (en lugares diferentes). Los oligosacáridos ricos en manosa únicamente contienen manosa y N acetilglucosamina. Los oligosacáridos complejos tienen, además, un número variable de residuos de galactosa y de ácido siálico, y pueden contener fucosa. El ácido siálico tiene un interés especial ya que es el único de azúcar de las glucoproteínas que posee una carga eléctrica neta negativa. Es útil distinguir entre el núcleo y las regiones terminales de los oligosacáridos complejos, ya que estas dos zonas están compuestas de azúcares añadidos en el RE, y en el aparato de Golgi, respectivamente. La región central interna, unida a la asparagina, contiene dos residudos de N acetilglucosamina y tres residuos de manosa. Aunque en menor número que los añadidos originalmente en el RE, estos azúcares de la región central ya se hallan presentes en el oligasacárido original unido al lípido. La región terminal de los 2
3 oligosacáridos complejos consiste en un número variable de unidades del trisacárido N acetilglucosamina galactosa ácido siálico, unidas a los residuos centrales de manosa. Con frecuencia, la región terminal está truncada y tan sólo contiene un disacárido (N acetilglucosamina galactosa) o incluso únicamente N acetilglucosamina. Además, se puede añadir o no un residuo de fucosa, generalmente al residuo central de N acetilglucosamina unido a la asparagina. Ninguno de estos azúcares se halla presente en el oligosacárido unido al lípido del RE; todos se añaden en el aparato de Golgi. En cambio, los oligosacáridos del tipo rico en manosa, una vez maduros, contienen sólo dos residuos de N acetilglucosamina y muchos residuos de manosa, a menudo casi tantos como los que originalmente había en el precusor del oligosacárido unido al lípido. Todos los residuos de azúcar encontrados en los oligosacáridos ricos en manosa maduros, son los que se añadieron en el RE como parte del precursor ligado al lípido. Los residuos de manosa que faltan, tanto en éstos como en los oligosacáridos complejos. Se han eliminado por unas manosidasas presentes en el aparato de Golgi. Es evidente que las modificaciones que dan lugar a la forma final de una glucoproteína requieren una serie de enzimas específicos como la manosidasa y la glucosil transferasa. Las membranas del Golgi pueden ser aisladas como vesículas de una densidad extraordinariamente baja, por centrifucación diferencial de homogenados de tejidos tales como el higado y el riñón, y se observa que efectivamente contiene estos enzimas. De hecho, los marcados utilizado habitualmente para identificar a estas vesículas derivadas del aparato de Golgi es la presencia del enzima galactosil transferasa. Tres tipos de glucosil transferasa, que actúan a través de una secuencia estrictamente determinada, añaden los tres azúcares terminales en la secuencia N acetiglucosamina galactosa ácido siálico) generando los oligosacáridos complejos maduros. Todas estas reacciones tienen lugar en el lado lumnal del aparato de Golgi. Se desconoce aún cómo llegar hasta el lado luminal del complejo de Golgi los nucleóticos de azúcar que sirven de sustrato para las glucosil transferasas. Este sistema de multiglucosil transferasasilustra el principio más general de la síntesis de los oligosacáridos: siempre que se producen oligosacáridos, los azúcares se unen a través de una secuencia específica en virtud del hecho de que el producto de la glucosilación de cada paso es reconocido como el sustrato exclusivo para el siguiente enzima de la serie. En cambio, las secuencias encontradas en otras macromoléculas principales (ADN, ARN y proteínas) se copian de un patrón a través de una serie repetida de pasos que utilizan el mismo enzima (o los mismos enzimas). Para los carbohidratos complejos se necesita un enzima diferente en cada paso para proporcionar el grado adecuado de especificidad, así como para catalizar la formación de los enlaces covalentes distintos que se encuentran en los oligosacáridos pequeños de secuencia compleja. Aunque se sigue la misma estrategia general en la síntesis de grandes polimeros de azúcares de secuencia sencilla y repetida, en estos casos únicamente se necesita un número reducido de enzimas específicos diferentes (tal como sucede en la síntesis del glucógeno o en la de los polisacáridos de la pared de las células vegetales). Las vías de ajuste de los oligosacáridos son elaboradas y están exactamente programadas. La forma madura de la glucoproteína (proteína G) del virus de la estomatitis vesicular, (contiene un oligosacárido complejo con tres residuos de manosa en su parte central. Por consiguiente, en el aparato de Golgi le han sido eliminados seis de los nueve residuos originales de manosa. Sin embargo, cuando este virus infecta células mutantes cuyo aparato de Golgi carece de enzima que añade la primera N acetilglucosamina a la región central el oligosacárido de su proteína G contiene entonces una parte central de cinco residuos de manosa en lugar de tres. Esto indica que la eliminación de los dos últimos residuos de manosa depende de la adición previa de la primera N acetilglucosamina a la zona central. Los estudios bioquímicos han demostrado que la transformación de los oligosacáridos se produce mediante una vía secundaria, altamente ordenada; las manosidasas implicadas sólo eliminarán las dos manosas adicionales si primero se transfiere una 3
4 N acetilglucosamina a la manosa que se ha dibujado en color en esta figura. Estos importantes descubrimientos nos indican que la ruta de ajuste sigue el mismo principio general utilizado para la síntesis de secuencias específicas de azúcares, y nos permiten intuir que grado de complejidad pueden llegar a presentar estas vías. En una serie estrictamente programada de reacciones, el producto de una etapa es el sustrato exclusivo del siguiente enzima del sistema. El programa correcto de ajuste esta establecido por una marca irreversible que se produce durante las primeras fases de la transformación de los oligosacáridos. El estudio de la diversidad de estructuras de oligosacáridos maduros producidas revela que si bien todas estas ordenaciones derivan de la alteracón del oligosacárido unido a lípido precursor original, las vías de ajuste necesarias para producirlas a menudo son mutuamente excluyentes. Ninguna vía de ajuste puede general todas las estructuras conocidas. Qué determina la marca que establece el programa de transformación que seguirá una glucoproteína determinada? La información acerca de esta decisión debe hallarse contenida, en último término, en el polipéptido unido, ya que proteínas diferentes, todas ellas iniciadas con los mismos oligosacáridos, terminan con oligosacáridos distintos. Es probable que pronto se conozcan los detalles del proceso de decisión, ya que en la actualidad se están purificando y estudiando los enzimas de ajuste. La modificación de los carbohídratos en el aparato de Golgi puede detectarse mediante autorradiografia La observación al microscopio electrónico de una autorradiografía de células que han sido sometidas a una breve incubación con manosa (H3) demuestra que el RE es el único lugar en el que este azúcar se incorpora a las glucoproteínas. Se han realizado experimentos similares con otros azúcares. Por ejemplo, una breve incubación con N acetilglucosamina (H3) da lugar al marcado simultáneo del RE y del aparato de Golgi, tal como cabría esperar por su presencia en las regiones central y terminal de los oligosacáridos complejos. Mas para la galactosa (H3) y para el ácido siálico (H3) los granos de plata revelados se encuentran inicialmente sólo sobre el aparato de Golgi. De hecho, ésta fue la primera(y todavía sigue siendo la mejor) evidencia de que estos azúcares se incorporan a los oligosacáridos únicamente en el complejo de Golgi. Cuando una breve incubación (un pulso) con manosa (H3) va seguida de un período de tiempo (caza) en un medio no radiactivo se observa que las glucoproteínas marcadas con H3 se mueven más rápidamente desde el RE, hacia el aparato de Golgi, y luego hacia otros muchos destinos incluidas todas las zonas de la membrana plasmática, de los lisosomas y del exterior de la célula, revelando con ello lo compleja que es la circulación molecular dirigida por el aparato de Golgi. Los tiempos de tránsito son tales que una proteína típica recién sintetizada necesita unos 10 minutos para pasar desde el RE hasta el aparato de Golgi, y entre 30 y 60 minutos para viajar a través del complejo de Golgi hasta su destino final. Las proteínas (destinadas a la secreción) son empaquetadas en vesículas secretoras asociadas al aparato de Golgi, que luego se fusionan con la membrana plasmática. Todas las células poseen aparato de Golgi. Esta importante estructura es necesaria para las etapas finales de la síntesis de muchas proteínas, durante las cuales la cadena polipeptídica inicial producida en el RE maduran mediante modificaciones covalentes. Como veremos más adelante, el aparato de Golgi es necesario también para el proceso de segregación, que hace posible el posterior transporte intracelular de estas proteínas a lugares específicos de la célula. Además de estas funciones, las células secretoras altamente especializadas utilizan su complejo de Golgi para concentrar y almacenar grandes cantidades de uno o de unos cuantos productos en las vesículas secretoras, asociadas al complejo de Golgi. Estas vesículas están formadas de tal forma que su contenido puede ser liberado rápidamente al exterior celular en cuanto la célula esté estimulada por una señal específica. Aunque muchas células carecen de estas vesículas secretoras, con el estudio de las células secretoras especializadas se ha logrado llegar a un conocimiento mucho más amplio sobre la función 4
5 general que desarrolla el aparato de Golgi. Gran parte de nuestros conocimientos actuales acerca del proceso de la secreción proceden de estudios autorradiográficos de la célula acinar del páncreas. Esta célula exocrina está especializada en la secreción de diversos enzimas digestivos y de zimógenos (enzimas inactivos que se activan más tarde por medio de transformaciones proteolíticas específicas); entre las proteínas segregadas se cuentan el tripsinógeno, el quimotripsinógeno, la amilasa, la lipasa, la desoxirribonucleasa y la ribonucleasa. La vía intracelular de la transformación y del empaquetamiento de estas proteínas ha proporcionado un modelo para comprender el proceso de secreción y otros procesos afines de una amplia variedad de contextos biológicos 5
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