Conceptos de relajación en RMN
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- Germán Alcaraz Zúñiga
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1 Conceptos de relajación en RMN Oscar Millet Unidad de Biología Estructural CICbioGUNE Curso Avanzado de Resonancia Magnética Nuclear, Jaca 2009
2 Relajación: retorno de la magnetización a la situación de equilibrio térmico Situación de equilibrio térmico implica: Ausencia de coherencias. Restablecimiento de las poblaciones de equilibrio (Boltzmann). Debido a que la emisión espontánea no es efectiva, en RMN la relajación Se produce mediante campos magnéticos fluctuantes con la frecuencia y la orientación adecuadas.
3 1. Fenomenología de la relajación en RMN
4 Relajación: retorno de la magnetización a la situación de equilibrio térmico Observables de relajación Para un núcleo de espín ½ existen dos observables independientes de relajación: El tiempo de relajación longitudinal (T1) El tiempo de relajación transversal (T2) Para un núcleo con I = 1 hay 5 observables de relajación
5 Relajación Longitudinal B o Z B o Z B o Z R 1 = 1/T 1 RF Relajación En moléculaspequeñast1 T2 Tiempo largo de reestablecimiento del equilibrio. noe de baja intensidad. En moléculas grandes T1 >> T2. Alta eficiencia en la transferencia del noe.
6 Tiempo de relajación longitudinal (T1)
7 Relajación Transversal B o Z B o Z B o Z R 1 = 1/T 2 RF Relajación Ausencia de relajación Presencia de relajación Anchura de Línea espectral!! Tiempo Frecuencia
8 Tiempo de relajación transversal (T2)
9 2. Mecanismos de relajación del espín nuclear
10 Mecanismos de relajación en RMN Interacciones entre el espín nuclear y el entorno (lattice) generan oscilaciones del campo B 0 que introducen los fenómenos de relajación. Principales mecanismos de relajación: Relajación dipolo-dipolo. Anisotropía del desplazamiento químico. Relajación cuadrupolar (I > ½). Relajación paramagnética.
11 Anisotropía de desplazamiento químico
12 Interacción dipolo-dipolo
13 Mecanismos de relajación y dinámica molecular El movimiento de la molécula es responsable último del mecanismo Aparición de un campo magnético fluctuante Movilidad y flexibilidad molecular Relajación
14 Relajación longitudinal (T1) Relajación transversal (T2) Observables de relajación? Movilidad y flexibilidad molecular Reorientaciones de la molécula Flexibilidad segmental
15 Caracterización de los movimientos moleculares La función de correlación ( ) = B( t) B( t +τ ) G t Se asume que la función de correlación cumple con una función exponencial: G(t)=exp(-t/τ c ) τ c = tiempo de correlación
16 Caracterización de los movimientos moleculares La función de densidad espectral J 0 i ( ω) = 2 Re G( τ ) e ωτ dτ
17 1 H Caracterización de los movimientos moleculares F = -kx X(t) J(ω) m X ω o =(k/m) 1/2 1 H J(ω) - Movilidad J(ω) + Movilidad 15 N θ 15N ω (freq) ω (freq)
18 Relajación longitudinal (T1) Relajación transversal (T2) Observables de relajación Teoría de BWR y ecuación master Movilidad y flexibilidad molecular Reorientaciones de la molécula Flexibilidad segmental
19 La teoría de Bloch, Wagness y Redfield permite obtener expresiones para los observables de relajación Ejemplo: relajación del nitrógeno amida de una proteína R 1 = d2[j(w H -w N ) + 3J(w N ) + 6J(w H + w N )] + c2j(w N ) R 2 = (d2/2)[4j(0) + J(w H -w N ) + 3J(w N ) + 6J(w H + w N ) + 6J(w H )] + (c2/6)[4j(0) + J(w N )] donde d2 = (1/10) γ H2 /γ N2 (h/2pi)2 (r NH -3 ) 2 es la constante para la interacción dipolar y c2 = (2/15) w N2 (s -s^ ) 2 es la constante para la anisotropía de desplazamiento químico Estas expresiones dependen de una serie de frecuencias determinadas 0, w H, w N, y las combinaciones lineales de las mismas.
20 Análisis de densidad espectral J(ω) R 1 = 1/T 1 R 2 = 1/T 2 R 2Z = 1/T 2Z R ZZ = 1/T ZZ R 1H = 1/T 1H NOE NH ω (frequency) J(0) J(w N ) J(w H+N )J(w H )J(w H-N )
21 Mapeo de densidad espectral Re-determinación de las velocidades de relajación
22 3. Tipos de movimientos que aparecen en biomoléculas e información que se puede extraer de la relajación
23 Movimientos locales en proteínas y su relación con la RMN Nature of Motion Time scale Local or overall unfolding Rotational diffusion Bond librations Enzyme kinetics Aromatic ring flips S-S flipping Turn reorientation (slow) Turn reorientation (fast) Side-chain rotameric jumps NMR parameter NH exchange T 2, T 1rho T 1, T 2, noe Chemical shift J Dipolar couplings
24 Movimientos locales en proteínas y su relación con la RMN Nature of Motion Time scale Local or overall unfolding Rotational diffusion Bond librations Enzyme kinetics Aromatic ring flips S-S flipping Turn reorientation (slow) Turn reorientation (fast) Side-chain rotameric jumps NMR parameter NH exchange T 2, T 1rho T 1, T 2, noe Chemical shift J Dipolar couplings
25 Movimientos globales Difusión translacional Difusión rotacional Tiempo de correlación (t c ): Tiempo requerido por la molécula para rotar 1 radián alrededor de un eje de coordenadas.
26 Movimiento global versus movilidad interna B o Movimientos internos Reorientación global Para que se puedan caracterizar es preciso que esxista independencia entre los dos movimientos. Esta condición se suele satisfacer cuando los movimientos son de escalas de tiempo muy diferentes
27 1. Determinación del tensor de difusión rotacional. El cociente de R 2 /R 1 es muy poco sensible a los movimientos internos. TENSOR (Dominique Marion): QUADRIC (Art Palmer): ROTDIF (David Fushman):
28 Prolato: D par D par > D per D per Los enlaces N-H de la α-helice son colineares a D par y, por tanto, modulados por D per. Muestran valores grandes de R 2 /R 1 (o del τ c local). Los enlaces N-H pertenecientes a hojas β son perpendiculares a D par y, por lo tanto, modulados por D par. Muestran valores pequeños de R 2 /R 1 (o del τ c local).
29 2. La aproximación del modelo libre Si existe total independencia entre los movimientos internos y la reorientación global: G(t)=G(t) over C(t) int = exp(-t/t c ) [(S 2 +(1-S 2 )*exp(-t/t i )] Parámetros de ajuste (S 2, τ c, τ e ) Función de autocorrelación Función de densidad espectral Observables Experimentales R 1, R 2
30 El parámetro de orden generalizado (S 2 ) S 2 oscila entre 0 y 1: S 2 = 0 reorientación libre del vector. S 2 = 1 rigidez total. S 2 se puede convertir en un ángulo de reorientación promedio: 1 H Ω = θ, φ 15 N GCN4-58 complejada con DNA
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32 Movimientos locales en proteínas y su relación con la RMN Nature of Motion Time scale Local or overall unfolding Rotational diffusion Bond librations Enzyme kinetics Aromatic ring flips S-S flipping Turn reorientation (slow) Turn reorientation (fast) Side-chain rotameric jumps NMR parameter NH exchange T 2, T 1rho T 1, T 2, noe Chemical shift J Dipolar couplings
33 Efecto del intercambio en el espectro de RMN 1.5ppm H 1.0ppm H Componente de baja freq. = 1.5ppm FT Componente de alta freq. = 1.0ppm 1.5ppm 1.0ppm
34 Intercambio lento: K ex << Δω 1.5ppm H 1.0ppm H Suceso de intercambio Componente baja freq. = 1.5ppm FT Componente alta freq. = 1.0ppm
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36 Intercambio rápido: K ex >> Δω 1.5ppm H 1.0ppm H FT Promedio de ambas conformaciones 1.25ppm
37 1.5ppm H 1.0ppm H FT Promedio de ambas conformaciones 1.25ppm
38 Intercambio intermedio: K ex Δω Límite del intercambio lento Intercambio intermedio Límite del intercambio rápido
39 Intercambio intermedio
40 Caracterización del intercambio químico por RMN R 2 = R 2 (intrínseco) + R ex Una frecuencia de pulsos baja permite observar el intercambio Una frecuencia de pulsos alta elimina la componente del intercambio
41 El intercambio químico conformacional en la escala del microsegundo-milisegundo acostumbra a analizarse siguiendo un modelo de dos estados A B Parámetros que se pueden extraer: k ex = k on + k off p A y p B Δω entre A y B
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