Hay regulación a nivel actividad GTPasa de la beta-tubulina?
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- Lidia Ortiz de Zárate Quintero
- hace 6 años
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1 Hay regulación a nivel actividad GTPasa de la beta-tubulina?
2 GPCRs y proteínas G triméricas
3 Schappi et al., BBA 2014
4 Citoesqueleto (CSK) y morfología celular Microfilamentos (8 nm): polímeros bicatenarios de actina, forman cordones lineales y arreglos geles bi- o tri dimensionales. -definen la morfología superficie celular (filopodios, lamelipodios) -pueden estar anclados a la membrana plasmática. Microtúbulos (25 nm): cilindros (13 cadenas) de a y b tubulina. Más rígidos que los microfilamentos con un extremo asociado a un centrosoma (MTOC: centro organizador de microtúbulos) -definen la forma celular global Filamentos intermedios (10 nm): proteínas fibrosas que proporcionan resistencia mecánica a la célula. Suelen estar anclados a la membrana plasmática.
5 Citoesqueleto (CSK) y organización intracelular Interacción CSK -I. organelas con membrana - II. maquinaria traduccional
6 ER mitocondria
7 Golgi mitocondria lisosomas mitocondria
8 mitocondria microtúbulos Cos-7 o/n anti-csk drugs
9 Golgi Microtubulos nocodazol
10 Distintas organelas están asociadas al CSK distribución en el citoplasma (homogénea o no) herencia durante división celular Microtúbulos (MT) y microfilamentos (MF), según tipo celular.er, Golgi: MT.herencia de cloroplastos: MF.distribuciòn de mitocondrias: MT en eucatiotas superiores.distribucion y mov de mitocondrias en levaduras: MF ( cables de actina)
11 II-Maquinaria traduccional circa MCMLXX Extracción detergentes no-iónicos (TX %,1-10 min) SOLUBLE (90 % proteína celular) CITOESQUELETO 75 % total polya RNA + ribosomas RELEVANCIA FUNCIONAL??? (SUGERIR EXPERIMENTOS!!!)
12 II-Maquinaria traduccional circa MCMLXX Extracción detergentes no-iónicos (TX %,1-10 min) SOLUBLE (90 % proteína celular) CITOESQUELETO 75 % total polya RNA + ribosomas síntesis de proteínas es dependiente de la integridad de los MICROFILAMENTOS (Penman, 1986)
13 Citoesqueleto (CSK) y adhesión celular
14 ACTINA TIAR control cytochalysin B
15 Control Cyto B Colchicine MF: OK caput! OK MT: OK OK caput! Los MF contribuyen a la adhesión a la matriz extracelular (ECM): adhesion focal
16 Adhesion focal en migración celular 1 min 5 min 10 min -Adhesion naciente: fija el avance de la membrana -adhesión focal: permite movimiento contráctil
17 Microfilamentos y uniones entre células (uniones adherentes)
18 MF de células adjacentes conectado (cinturón de adhesión) Permite la coordinación del movimiento de las células en un tejido y cambios morfológicos (ej: invaginación de un epitelio)
19 Filamentos intermedios (keratina) se anclan a desmosomas y semidesmosomas
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21 El CSK en uniones celulares: tipo de unión proteína de membrana ligando proteína ancladora tipo de filamento involucrada en la adhesión (extracelular) (intracelular) adherente cadherina cadherina alfa y beta cateninas MICROFILAMENTOS (célula-célula) (en la otra célula) vinculina alfa actinina placoglobina (gama-catenina) Desmosoma cadherinas desmogleins desmoplakinas FILAMENTOS (célula-célula) y otras placoglobina INTERMEDIOS Adhesión integrinas ECM talina, vinculina, focal (ECM) alfa-actinina MICROFILAMENTOS filamina Hemides- integrinas ECM plectina, BP230 FILAMENTOS mosoma INTERMEDIOS (ECM)
22 Interacciones de microfilamentos y filamentos intermedios con la membrana plasmática: -colabora en la señalización intracelular -coordina el CSK de distintas células -contribuye a la polaridad de la membrana (asimetrías en la composición de lípidos y proteínas) -brinda soporte mecánico a uniones celulares
23 Regulación del citoesqueleto (dinámica y composición): 1. Proteínas asociadas al citoesqueleto: MAPs (Microtubule Associated Proteins) ABPs/FAPs (Actin /Filament Associated Proteins) IFAPs (Intermediate Filament Associated Proteins) 2. Modificaciones post-traduccionales de actina, tubulina y componentes de filamentos intermedios
24 Proteínas asociadas al citoesqueleto: ABPs MAPs IFAPs: -conexión IF con núcleo y membrana plasmática -entrecruzamiento de IF (keratinas por filaggrin) -resistencia mecánica: importante en tejidos, Permiten coordinación de los distintos sistemas de fibrillas (plakinas une FI a MT y MF)
25 MAPS: Microtubule Asociated Proteins: Co-purifican con MT polimerizados in vitro Hay MAPs que revisten la superficie del MT MAP1A MAP1B MAP2 a b c Tau POLARIDAD NEURONAL
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27 MAPs que controlan estabilidad de los MTs: Clip 170 (favorece rescate) EB1, EB3, APCs: unen extremo + y modulan crecimiento STOP (Stable Tubule Only) (estabiliza) Stathmin (aumenta catástrofes) Kiensinas específicas (KIFs) que depolimerizan
28 MAPs controlan estabilidad CLIP 170 (cytoplasmic linker protein) KIFs especìficas (KIF: (KIF) familia de kinesinas) -Interior celular: crecimiento sostenido -periferia: crecimiento y depolimerización intermitentes
29 beta alfa, beta, gama, delta tubulina y variantes de éstas. C-terminal expuesto en la superficie del MT alfa
30 Modificaciones post-traduccionales (PTMs) de tubulinas De-tyrosinación reversible C-terminal de alfa tub (Caputo, BBRC 1974) marca estabilidad (no es causa, sino consecuencia de) Pierde tirosina el MT, se re-tirosina el dímero por acciòn de Tubulin Tyrosin Ligase (TTL) (mas importante en SNC, no en otros tejidos) MT estables están detirosinados. MT tyrosinados unen CLIP170 MT detyrosinados unen Kinesina 1 Δ2 Tubulin: pierde también glutámico C-terminal, no reversible, específico de neuronas
31 Modificaciones post-traduccionales de tubulinas De-tyrosinación reversible C-terminal de alfa tub (Caputo, BBRC 1974) marca estabilidad (no es causa, sino consecuencia de) Pierde tirosina el MT, se re-tirosina el dímero por acciòn de Tubulin Tyrosin Ligase (TTL) (mas importante en SNC, no en otros tejidos) MT estables están detirosinados. MT tyrosinados unen CLIP170 MT detyrosinados unen Kinesina 1 Poliglutamilación: adición de 1-6 ácido glutámico en C-terminal de alfa1a tub(glu445) y beta3 tub(glu438). Específica de SNC (50% està polyglutamilada!!!). PolyGlu-T interactúa con MAPs y kinesina dependiendo de la longitud. Binding de Tau es óptimo con 3E.
32 Modificaciones post-traduccionales de tubulinas De-tyrosinación reversible C-terminal de alfa tub (Caputo, BBRC 1974) marca estabilidad (no es causa, sino consecuencia de) Pierde tirosina el MT, se re-tirosina el dímero por acciòn de Tubulin Tyrosin Ligase (TTL) (mas importante en SNC, no en otros tejidos) MT estables están detirosinados. MT tyrosinados unen CLIP170 MT detyrosinados unen Kinesina 1 acetilación reversible de Lys 40 de alfa tub (lumen)(ausente en beta tub) marca estabilidad (no es causa, sino consecuencia de) (acmt unen kinesina 1) Poliglutamilación: adición de 1-6 ácido glutámico en C-terminal de alfa1a tub(glu445) y beta3 tub(glu438). Específica de SNC (50% està polyglutamilada!!!). PolyGlu-T interactúa con MAPs y kinesina dependiendo de la longitud. Binding de Tau es óptimo con 3E.
33 Primer E: gama carboxilo, siguientes: alfa carboxilo (TTL-like, 14 genes) -Glutamilación en alfa precede a modific en beta, con o sin Tyr -Distribución diferencial en axón y dendritas Fukushima et al., J Neurochem 2009
34 Acetilación: -Enriquecida en la región proximal del axón -presente en neurita destinada a axón -inhibicón de HDAC6: estimula transporte por kinesina 1 Selvaraj B T et al. J Cell Biol 2012;199:
35 Las PTMs muestran distinta distribución subcelular Axón: AcTub/TyrTub (cantidad de acetilada relativa a tirosinada) Fukushima et al., J Neurochem 2009
36 Modificaciones post-traduccionales (PTMs) de actina Arginilación N-acetilación 3 metil histidina (His 73) fosforilación OXIDACIÔN catalìtica de Metionina (SEMINARIO!!!)
37 Arginilación de beta-actina: N-acetilación permite arginilación en Asp3 (40 % in vivo) -no afecta estabilidad -afecta polimerización: sin Arg forma agregados filamentosos, lamelipodios defectuosos Modelo molecular: Cargas positivias voluminosas de arg evitan agregación, Permite formación de una red relajada Karakozova et al.,, Science 2006
38 MICROFILAMENTOS -haces (fibras de estrés), -estructuras bidimensionales, geles tridimensionales, -filamentos entrecruzados (fibroblasto-falloidina) 50 um fibras de estrés (contractiles, antiparalelos)
39 Proteínas de unión a actina ( ) CH domains (calponin homology) SPECTRINA: Redes corticales, anclada a membrana, union a F.I. haz antiparalelo contractil haz paralelo no contractil FIMBRINA Microvellosidades Cables de actina ACTININA Filopodios, lamelipodios, Fibras de stress, FILAMINA Filopodios, pseudopodios cortex Fibras de estres (estabilza filamentos ramificados por ARP2/3)
40 STORM: microscopía óptica de reconstrucción estocástica Resolución STORM: nm (como se compara con el grosor de un microfilamento? Resolución confocal: nm Tamaños promedio: membrana plasmática: 4-10 nm Prot globulares: 2-8 nm Ribosoma: nm
41 Intervalo: 182 +/- 16 nm Xu et al., Science Actin, spectrin, and associated proteins form a periodic cytoskeletal structure in axons.
42 -Canal de Sodio (potenciales de acción) posicionado por ankyrin G. -Resistencia mecánica: C. Elegans mutantes en B-espectrina: axones quebradizos en animales en movimiento
43 Regulación del citoesqueleto. Microfilamentos se regulan fundamentalmente por : -polimerización/ depolimerización, en respuesta a señales extracelulares -Proteínas de unión a F-actina (entrecruzan, arman haces, estrictamente reguladas) - modificaciones post-traduccionales -Regulación a nivel transcripcional es poco importante. Microtúbulos se regulan mediante: -inestabilidad dinámica (elongación y acortamiento del extremo +), distinta en distintas regiones celulares. -proteínas de unión a microtúbulos, que se unen lateralmente. Distintos tipos celulares presentan distintos tipo de MAPs. MAPs son reguladas fuertemente (ej: mitosis, varias kinasas controlan la interacción de MAPs a MT afectando su estabilidad) -modificaciones post-traduccionales: son consecuencia de la estabilidad y afectan transporte por motores moleculares y binding de MAPs Filamentos intermedios son poco regulados, pero son muy variables de célula a célula. Regulación: IFAP y Fosforilación de cabezas globulares.
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