XII. Fotosíntesis, conversión de energía luminosa en química Introducción La fotosíntesis es el proceso por el cual, la energía luminosa se transforma en energía química. En principio, el proceso implica la generación de un gradiente de iones protones a través de una membrana semipermeable, el cual, de idéntica manera que en el caso de la fosforilación oxidativa, termina traduciéndose en la generación de un enlace fosfoanhidro en el ATP. Además, por medio de la fotosíntesis se genera, directa o indirectamente, una coenzima que transporta poder reductor, como el ADP. Finalmente, la célula utiliza la energía generada en la forma del ATP y el poder reductor, en la forma del ADP para producir la fijación biológica del 2 y en definitiva, generar los enlaces químicos de los carbohidratos y, a partir de ellos, de otras moléculas biológicas. Por último, si se analiza el proceso desde un punto de vista del funcionamiento de la vida en la tierra como un ecosistema integrado, la fotosíntesis, en sus diferentes acepciones, permite generar los enlaces químicos de todas las moléculas biológicas conocidas y, por lo mismo, es la principal fuente metabólica de sustento de la vida en nuestro planeta. Los principales productos de fotosíntesis son polímeros de azúcares de seis carbonos (sacarosa o almidón). El oxígeno es formado durante la fotosíntesis en plantas y en algas, y en grupos de bacterias fotosintéticas tales como la cianobacteria. La reacción que se lleva a cabo, es la siguiente: n 2 + n 2 ( 2 ) n + n 2 Fotosíntesis en arkeas Existe una gran diversidad de organismos en la tierra que son capaces de realizar la fotosíntesis y la fijación biológica del carbono. Se conocen dos mecanismos diferentes para acoplar la captación de la luz a la generación de un gradiente de protones. Uno de estos mecanismos involucra el transporte electrónico y el otro no. Este último es el que se da en las arkeas. Se ha descripto que algunos de los representantes de las arkeas halofílicas extremas son capaces de producir la síntesis de ATP mediada por la captación de luz. Estos microorganismos, de los cuales alobacterium salinarium es el representante más conocido, tienen una gran cantidad de pigmentos asociados a sus membranas. En condiciones de crecimiento aeróbico (en presencia de grandes cantidades de 2 ) los cultivos de. salinarum se ven de color anaranjado o rojizo. En cambio, cuando crecen en condiciones de anoxia el color del cultivo se torna púrpura. Esto es debido a la producción de una proteína denominada bacteriorodopsina que termina siendo la proteína mayoritaria de la membrana del arkea. Se ha encontrado que las
membranas púrpuras aisladas de alobacterium contienen aproximadamente un 25% de lípidos y un 75% de proteínas, la mayoría de las cuales son la bacteriorodopsina. La bacteriorodopsina es una proteína análoga al pigmento de las células de la retina de los animales, denominada rodopsina. Ambas proteínas están constituidas por una fracción puramente proteica que está unida covalentemente, por medio de una base de Schiff, desde el amino terminal de un resto lisina, a un aldehído derivado de los carotenos, denominado retinal. El retinal tiene un conjunto de 5 dobles enlaces carbono-carbono conjugados, todos en su configuración trans en el estado basal. El retinal asociado a cualquiera de las dos proteínas puede absorber luz de la región del visible (la hν 2 3 1 4 7 11 9 13 6 8 10 12 5 Retinal todo-trans 14 15 13-cis Retinal β-caroteno longitud de onda específica dependiendo de la composición del entorno proteico). uando el retinal absorbe luz, uno de sus dobles enlaces cambia de configuración de trans a cis, modificando de esta manera la conformación de la proteína. La diferencia entre la rodopsina y la bacteriorodopsina es que en la primera el enlace que se isomeriza es el 11 y en la segunda el 13. En definitiva, es este proceso el que permite la visión en los animales y la fotosíntesis en las arkeas halofílicas extremas. En el caso de la bacteriorodopsina la isomerización del retinal permite el transporte de + desde el interior hacia el exterior del arkea, de manera que la proteína actúa como una bomba de + accionada por la luz. En la figura de abajo se muestra el ciclo que se establece en la membrana del arkea. La hν + exterior + aa 2 aa 2 + aa 2 interior exterior aa 2 aa 2 + aa 2 + interior
coenzima derivada del retinal está marcada en rojo, y la proteína en verde. El nitrógeno en verde que se encuentra adyacente a la molécula de retinal es el perteneciente al grupo ε-amino de la lisina de la proteína, sobre el que se forma la base de Schiff, y es el que contiene el + que es transferido desde el interior hacia el exterior de la célula. En síntesis, una vez que la bacteriorodopsina absorbe luz (mayoritariamente en la región verde del espectro a unos 570 nm) se excita y se convierte en el derivado asociado al 13-cis retinal. Este cambio conformacional acerca al + de la base de Schiff hacia el lado externo de la membrana. Este + es cedido a otro aminoácido hidrofílico en contacto con el exterior, el cual termina expulsándolo de la célula. La bacteriorodopsina desprotonada retorna lentamente a su estado basal, con el retinal en su conformación todo trans, y, de esta manera, el nitrógeno de la base de Schiff se acerca al borde interior de la membrana. Este nitrógeno es protonado por un aminoácido de la proteína con capacidad para ceder + y la molécula vuelve al estado inicial. Finalmente el aminoácido se protona tomando un + del medio intracelular cerrando completamente el ciclo. El gradiente de + generado de esta manera puede ser utilizado para la síntesis de ATP por medio de una ATP sintasa. En estos microorganismos el gradiente de + puede ser utilizado, además, en otros trabajos metabólicos como la expulsión activa de iones a + (muy importante para la vida de estas arkeas halofílicas extremas que pueden crecer hasta en concentraciones de 4M de al), la reducción del ADP + o el movimiento celular fototáctico. Fotosíntesis en eucariotas Tanto las bacterias como los eucariotas fotosintéticos (reino plantae) poseen un mecanismo fotosintético dependiente del transporte de electrones. En las plantas, la fotosíntesis ocurre en una organelas especializadas denominadas cloroplastos. El almidón, polímero insoluble de glucosa, es almacenado en ellos, en tanto que la sacarosa, disacárido formado por glucosa y fructosa y soluble en agua, es sintetizado en el citosol por precursores de tres carbonos generados en el cloroplasto. La sacarosa es transportada desde la hoja hacia otras partes de la planta, a través del floema. Los cloroplastos poseen tres membranas: externa, interna y tilacoidal. Las dos membranas más externas no participan en el proceso de fotosíntesis ya que no contienen clorofila y, por lo tanto, no son verdes. De éstas dos, la más externa, análoga a la membrana externa mitocondrial, es permeable a metabolitos de bajo peso molecular y contiene proteínas componentes de canales acuosos; mientras que la interna, es una barrera semipermeable de los cloroplastos, y posee transportadores que regulan el movimiento de los metabolitos dentro y fuera de la organela. El proceso de fotosíntesis ocurre en la membrana tilacoidal, la más interna de las tres. En cada cloroplasto, la membrana tilacoidal rodea un único compartimiento muy invaginado que contiene regiones de alto grado de apilamiento entre las membranas (granas) y otras regiones de membrana menos apiladas, que conectan los granas denominadas lamelas. El espacio interior a la membrana tilacoidal, ya sea dentro de los grana o de las lamelas se
denomina lumen del tilacoide. La membrana tilacoidal posee proteínas integrales de membrana a las que se unen grupos prostéticos y pigmentos absorbentes de luz, como la clorofila. La síntesis de carbohidratos ocurre en el estroma del cloroplasto, fase soluble que se halla entre la membrana tilacoidal y la membrana interna. En fotosíntesis, los pigmentos que son sometidos a reacciones lumínicas redox, se localizan en complejos proteicos que se extienden sobre la membrana, llamados Fotosistemas. Absorción de luz: El paso inicial consiste en la absorción de energía luminosa por medio de los pigmentos de la membrana tilacoidal. La clorofila que está unida a las proteínas de los tilacoides es uno de esos pigmentos, y absorben la luz en la región del violeta y del rojo (ambos extremos del espectro visible). Además se pueden encontrar otras moléculas con capacidad de absorber la luz en diferentes regiones del espectro visible tales como la ficobilina (en la región del azul-verde) las ficoeritrinas (naranja-rojo) y los carotenoides (amarillo-naranja). Todos estos pigmentos forman un sistema de antenas que absorben la luz y la transfieren hacia otro pigmento por el fenómeno conocido como transferencia energética por resonancia. Esta transferencia entre pigmentos entra en una especie de embudo energético y termina en el par de moléculas que contienen el salto energético de menor valor. Este aceptor final de la energía por resonancia es lo que se conoce como entro de reacción, el cual ahora puede desexitarse cediendo un electrón hacia delante en la cadena de transporte del tilacoide. El centro de reacción está formado por clorofilas. La clorofila es una estructura formada por anillos de cinco átomos, en cuyo centro se encuentra un átomo de Mg +2. Las clorofilas contienen además, una serie de dobles enlaces conjugados que se cierran como un anillo y le dan a la molécula una conformación planar. Los electrones que forman parte de estos dobles enlaces conjugados constituyen una única nube electrónica de baja energía de exitación, denominada anillo π. 2 2 2 Fe 2 2 2 2 2 Mg 22 R Protoporfirina IX emo lorofila a
La energía que se produce de la absorción de luz, es utilizada para remover uno de los electrones del anillo π de la clorofila, que es transferido a una molécula de aceptor primario. A su vez, la clorofila recupera su estado basal después de tomar un electrón de un dador primario. Este proceso termina generando una separación de cargas de manera que se produce un dador de electrones (aceptor primario reducido) tan poderoso que es capaz de reducir al ADP + a ADP y un aceptor de electrones tan fuerte (dador primario oxidado) que es capaz de tomar los electrones del 2 para formar 2. Las plantas superiores y las algas poseen dos fotosistemas: uno provoca la ruptura de agua en oxígeno, en tanto que el otro reduce ADP + a ADP. Estos fotosistemas son denominados fotosistema 2 (PSII) y fotosistema 1 (PSI), respectivamente. Ambos fotosistemas contienen dos moléculas de clorofila a, íntimamente relacionadas, que constituyen el centro de reacción, y los dos están sometidos al transporte de electrones a partir de la absorción de fotones en la membrana tilacoidal. Las dos moléculas de clorofila a en los centros de reacción de cada uno de los fotosistemas se encuentran ubicadas de una manera tal que los planos, que contienen sus dobles enlaces conjugados, son paralelos y están muy cercanos en el espacio. Esto produce que las nubes electrónicas π interactuen muy fuertemente produciendo que la energía de excitación del orbital disminuya aún más, facilitando la extracción de un electrón del mismo. Estas clorofilas forman lo que se denomina par especial o centro de reacción fotosintético. Los centros de reacción de cada uno de los dos fotosistemas de las plantas difieren en la absorción máxima de luz (en PSII es a 680 nm y en PSI es a 700 nm), debido fundamentalmente a las diferencias que se presentan en el entorno de las proteínas. Por lo tanto, a estos centros se los suele denominar P 680 y P 700, respectivamente. Transporte electrónico. El transporte de electrones comienza en el entorno del PSII, donde se provoca la ruptura de la molécula del agua. En forma sintética, la absorción de un fotón hace que un electrón se mueva desde el P 680 hacia una quinona aceptora que se ubica sobre la superficie estromal de la membrana del tilacoide. La resultante carga positiva en el P 680 rompe la molécula de agua para formar 2, al mismo tiempo que los protones liberados del 2 quedan en el lumen pasando a formar parte del gradiente de +. Los electrones de Q se mueven a través de una serie de transportadores hacia el sitio receptor del centro de reacción de PSI; durante éste movimiento, se transportan protones hacia adentro del lumen. PSI utiliza la energía de un fotón absorbido para transferir el electrón a la ferrodoxina, aceptor proteico que contiene sulfidrilos y se sitúa en el estroma. De allí, los electrones pasan al último aceptor, ADP +, para crear ADP. Asociados a ambos fotosistemas, se hallan los complejos recolectores de luz (antenas), que absorben fotones y transfieren esa energía a las clorofilas del centro de reacción. Fotosistema 2. PSII posee un par especial de clorofilas a que forman el centro de reacción P 680, además de otras dos clorofilas, dos feofitinas (clorofilas sin Mg +2 ), dos quinonas (Q A y Q B ) y un átomo Fe no-hemo. Estas moléculas se
unen a varias proteínas dentro del fotosistema. uando PSII absorbe un fotón a una λ < 680 nm (> energía), le entrega un electrón a la feofitina para generar un P 680 +. Este electrón es transportado desde la feofitina a una Q A y desde esta, a través de un átomo de Fe hacia el aceptor de electrones primario Q B en la superficie estromal formando inicialmente una semiquinona Q B --. El transporte de un segundo electrón desde P 680 (luego de absorberse un segundo fotón), pasando por los mismos transportadores, termina reduciendo a la semiquinona Q B aportándole otra carga negativa. La adición de dos protones del estroma genera la dihidroquinona Q B 2 que pasa a formar parte del pool de quinonas reducidas en la membrana tilacoidal. El P 680 +, es el más potente oxidante biológico conocido hasta ahora, razón por la cual es capaz de romper la molécula donora más abundante, el agua. Esta reacción se produce en un complejo de tres proteínas denominado complejo de desarrollo de oxígeno, que cataliza la ruptura del agua. Este complejo posee cuatro iones Mn (de valencia III o IV), un l -- y un a +2. La oxidación de dos moléculas de 2 para formar 2, requiere de la remoción de cuatro electrones. Los estudios espectroscópicos indican que el complejo de desarrollo de oxígeno puede ciclarse a través de cinco estados diferentes, 4 de los cuales corresponden a diferentes estados de oxidación (S 0 - S 4 ). e - + S 2 e - S 1 S 3 + e - e - 2 + S o S 4 2 2 2 S 0 es el estado más reducido Tiene 3 Mn (III) y un Mn (IV). Los electrones que llegan al fotosistema no parten directamente del 2 sino más bien de los átomos de Mn. Luego el 2 cede sus electrones de a pares a los Mn para compensar su pérdida. La pérdida del primer electrón convierte a S 0 en S 1 que contiene 2 Mn(III) y 2 Mn(IV). Luego S 1 pierde otro electrón de uno de sus Mn (III) y se convierte en S 2, conteniendo 1 Mn(III) y 3 Mn(IV). La cesión de un par de electrones del 2 reduce dos átomos de Mn(IV) de las proteínas del complejo y convierte a S 2 en una estado asociado a un peróxido pero con 3 Mn (III) y un Mn(IV). S 2 ahora se convierte en S 3 (la transferencia electrónica parte probablemente de un resto de histidina y no de un Mn en este caso) y S 3 se convierte en S 4, el estado más oxidado convirtiendo un Mn(III) en Mn(IV). Finalmente, el peróxido unido al complejo transfiere un par de electrones para
reconstruir el estado de oxidación inicial del mismo una vez más. Ahora el complejo vuelve a tener 3 Mn (III) y un Mn (IV) y se encuentra unido a 2. La salida del 2 y la entrada de las dos moléculas de 2 convierte S 4 en S 0 completando el ciclo. S 0 y S 4 poseen el mismo estado de oxidación. Así, se produce la ruptura de dos moléculas de 2 en 4 +, 4 e -- y un 2. Los electrones del agua son transferidos, vía Mn y a un resto de tirosina de una proteína adyascente (Z en las figuras de la mayoría de los libros de texto). Estos electrones terminan en el centro de reacción P 680 donde regeneran la clorofila reducida. Los protones del 2 quedan en el lumen. adena de transporte electrónico entre los fotosistemas. PSII se localiza preferentemente en la membrana tilacoidal asociada a los grana; mientras que PSI, lo hace en el resto de los tilacoides (la membrana lamelar). La tercer partícula multiproteica, importante en la transferencia de electrones asociada a la fotosíntesis el complejo citocromo b/f, se halla tanto en los grana como en las lamelas. Este último, une dos transportadores de electrones móviles: la quinona (plastoquinona) y la proteína plastocianina. La Q B B 2 (plastoquinona) que forma parte del pool de quinonas reducidas en la membrana tilacoidal es sintetizada en el fotosistema II, y transporta sus electrones hacia el fotosistema I a través de un complejo de citocromos b/f de la membrana tilacoidal. Este complejo es enteramente análogo al complejo b/c de la cadena de transporte mitocondrial. De hecho las quinonas realizan un ciclo Q totalmente análogo a su homólogo mitocondrial, en la membrana del tilacoide. Paralelamente, se translocan + desde el estroma del cloroplasto hacia el lumen del tilacoide, aportando al gradiente de +. La plastocianina es una proteína periférica que es soluble en el lumen del tilacoide. La plastocianina contiene un átomo de u. Este átomo de u pasa de estados de oxidación de +2 a +1 cuando la plastocianina capta un electrón proveniente del citocromo b/f. on este electrón, esta proteína difunde en el tilacoide desde el complejo citocromo b/f hasta PSI. Allí, cede su electrón y su átomo de u retorna a su estado original de oxidación. Fotosistema 1. La absorción de un fotón, conlleva a la remoción de un electrón del par de clorofilas a, ubicadas en el centro de reacción P 700. El centro de reacción oxidado, P 700 + es reducido por el electrón proveniente del PSII, vía plastocianina. El electrón del P 700 se mueve hacia una molécula de clorofila asociada fuertemente al fotosistema (denominada A 0 ) y que cumple funciones análogas a la feofitina del PSII. A 0 transfiere su electrón hacia A 1, muy probablemente una quinona. asta aquí el transporte en los dos fotosistemas es muy parecido. Sin embargo, A 1 no transfiere su electrón a una quinona soluble en la membrana sino a un grupo de proteínas ferrosulfuradas (F A y F B ) ancladas en el fotosistema. Estas terminan cediendo su electrón a la ferredoxina (F X ), una proteína que es muy rica en cisteínas en su capa externa, soluble en el estroma del cloroplasto.
Los electrones excitados en el PSI, pueden ser transferidos desde la ferrodoxina, hasta el ADP + para formar, con un + tomado del estroma, ADP. Este protón también aporta al gradiente de +. La reducción del ADP + por la ferredoxina ocurre sobre una enzima de membrana denominada ADP-oxidorreductasa, que contiene FAD o FM como cofactor unido a su sitio activo. Así, los electrones son transferidos desde el agua hasta ADP + (flujo linear de electrones). Fotofosforilación cíclica alrededor del Fotosistema 1. Alternativamente, los electrones de la ferrodoxina pueden reducir la plastoquinona para formar Q 2 en el estroma. Una vez que Q 2 difunde a través del tilacoide al complejo citocromo b/f pierde dos protones en el lumen, y sus electrones van hacia el citocromo b. Posteriormente, Estos electrones retornan al PSI vía plastocianina. Este flujo cíclico de electrones, similar al de las bacterias fotosintéticas, es utilizado para transportar + utilizando el ciclo Q en el citocromo b/f, lo cual genera un gradiente de p, que permite la síntesis adicional de ATP. Sin embargo la naturaleza cíclica del transporte impide la producción de ADP. Tampoco está envuelto en este proceso el PSII, por lo tanto no se forma 2. Aquí, PSI sólo se utiliza para generar ATP, función similar a la del fotosistema en la bacteria púrpura (ver más adelante). Síntesis de ATP: En el cloroplasto, en la membrana tilacoidal se encuentra un complejo enzimático totalmente análogo a la ATP sintasa mitocondrial. Esta ATP sintasa posee, igual que la mitocondrial, dos subunidades, una denominada F o y la otra F 1 (la implica su naturaleza cloroplástica para diferenciarlas de las F o y F 1 mitocondriales). Los protones se mueven a favor del gradiente de concentración, desde el lumen del tilacoide hasta el estroma a través del complejo F 0 F 1, que se encarga de acoplar el movimiento de + con la síntesis de ATP, a partir de ADP y P i : El uso del gradiente de concentración de protones para sintetizar ATP, es análogo a la fosforilación oxidativa mitocondrial. Fotosíntesis en bacterias ay tres tipos de bacterias fotosintéticas, todas poseen similitudes con respecto al mecanismo de fotosíntesis que describimos en las plantas. Las cianobacterias poseen un sistema enteramente análogo al de los cloroplastos de las plantas, los que de hecho, según la teoría endosimbiótica, son sus descendientes directos. En las bacterias fotosintéticas, invaginaciones de la membrana plasmática dan cuerpo a estructuras similares a los tilacoides, donde se lleva a cabo la fotosíntesis.
A diferencia de las cianobacterias y de las plantas, las bacterias púrpuras, las verde-azuladas y las heliobacterias poseen un único fotosistema. La estructura del aparato fotosintético de las bacterias púrpura es diferente de la de las otras dos bacterias. Los centros de reacción de las bacterias púrpuras poseen una similitud muy marcada con el PSII de las plantas. Sin embargo, a diferencias de los PSII, estos centros de reacción no poseen un complejo de desarrollo de 2 y, en cambio, poseen una subunidad proteica extra en el sitio periplásmico de la membrana. Esta subunidad es un citocromo que contiene cuatro grupos hemo, que actúa como el electrón donor inmediato a la fotooxidación del par de bacterioclorofilas (Bhls) que forman el centro de reacción fotosintético. La presencia de estos citocromos tiene que ver con el circuito fotosintético circular de esta bacteria. En la figura de abajo se muestra la composición de cofactores del complejo proteico del fotosistema de las bacterias púrpuras. Los cuatro hemos de los citocromos se ven en color rosa en la parte superior de la figura. Además, como en el fotosistema 2 de las plantas o cianobacterias, los cofactores presentes en el fotosistema de esta bacteria incluyen un par de moléculas de bacterioclorofilas a que absorben luz, y conforman el centro de reacción, sitio de la primera reacción fotosintética. Este par de clorofilas especiales están en el centro de la figura, pintadas de color verde. Este fotosistema se encuentra formado también por dos bacterioclorofilas (color rosa intenso en el centro), dos bacteriofeofitinas (bacterioclorofilas sin Mg ++ ; de color blanco), un átomo de Fe no-hemo (la pelotita amarilla entre las clorofilas), y dos quinonas denominadas Q A y Q B (de rojo en la parte inferior de la figura). omo dijimos, el donor primario de electrones en estas bacterias, parece ser un dímero de moléculas de Bhls a orientadas con sus anillos planos perpendicularmente a la membrana. El transporte electrónico en este centro de reacción implica la transferencia de electrones entre el donor primario, hacia una de las bacteriofeofitinas, de esta a la Quinona A y finalmente a la Quinona B a través del átomo de Fe. La quinona B es reoxidada en un complejo de citocromos del tipo b-f, donde se realiza un ciclo Q, y de este complejo se obtiene un citocromo reducido soluble que entrega los electrones a los citocromos fijos que están unidos al fotosistema, cerrando el ciclo. En algunas de estas bacterias, no hay aceptor final de los electrones por lo que la fotosíntesis solo genera ATP y no poder reductor. Sin embargo, algunas de estas bacterias poseen una enzima de membrana, ADP + oxidoreductasa que, utilizando la energía aportada por el gradiente de + y los
electrones aportados por un dador orgánico u inorgánico, puede reducir al ADP + para obtener ADP. En otras bacterias de este tipo puede ocurrir un transporte de electrones no-cíclico. En este caso, los electrones removidos de la clorofila son transferidos al aceptor final AD + para formar AD. Los donores son 2 o 2 S, los cuales dan sus electrones al citocromo oxidado c, convirtiéndose en + o S, respectivamente. A diferencia de lo que ocurre con las bacterias púrpura, los centros de reacción de las bacterias verde-azuladas y las heliobacterias, se asemejan al fotosistema I (PSI) de plantas o cianobacterias. Así como en el fotosistema 1 de las plantas o cianobacterias, el electrón donor primario en estas bacterias, parece ser un dímero de moléculas de Bhls orientadas con sus anillos planos perpendicularmente a la membrana (esto es igual que en el otro fotosistema). El transporte electrónico en este centro de reacción implica la transferencia de electrones entre la Bhls, hacia un aceptor primario. El espectro de absorción del electrón aceptor primario de ambas bacterias es muy similar al del aceptor de electrones A 0 del PSI, al que se lo considera una molécula de clorofila. tros estudios por resonancia electrónica paramagnética, demostraron que la cadena de transporte de electrones desde el aceptor primario A 0, hasta los aceptores secundarios en el centro de reacción de la bacteria verde sulfurada es virtualmente idéntica a la del PSI. Así como en el PSI en estas bacterias existen una quinona aceptora, equivalente a A 1, tres clusters de proteínas de Fe-S, F A, F B y Ferredoxina (F X ) con propiedades de orientación idénticas. De hecho, tanto en bacterias verde sulfurada como en heliobacteria, F A y F B interactúan magnéticamente y por lo tanto deben localizarse cercanas entre sí. Por analogía con PSI, ambas deben residir en la misma pequeña subunidad proteica. En la mayoría de estas bacterias la fotosíntesis tiene un aceptor final de electrones que es el AD + o el ADP +. Sin embargo, así como en la fotofosforilación cíclica de plantas y cianobacterias, la ferredoxina puede ceder sus electrones a las quinonas solubles y estas transportarlos de vuelta al fotosistema, a través de un complejo de citocromos de tipo b/f, y generando un ciclo Q en el mismo.