EFECTOS DE LA COCCIÓN EN VACÍO CONTINUO EN LA PREPARACIÓN DE CARNE (M. PECTORALIS). Andrés, A.; García-Segovia, P.; Martínez nez-monzó,, J. Departamento de Tecnología a de Alimentos. Universidad Politécnica de Valencia. Camino de Vera, s/n. 4622 Valencia, España. a. xmartine@tal.upv.es
La gastronomía se ha convertido en los últimos años en uno de los motores socio-económicos de nuestro país, siendo cada vez más, los cocineros que dedican su actividad profesional a la investigación de nuevos métodos de cocinado que mantengan las propiedades de una materia prima, de alto valor gastronómico y casi siempre económico.
EBA 25 Ø Las nuevas tecnologías de cocinado a baja presión, son un modo de obtener una serie de productos que mantienen las características de los productos frescos y a los cuales se puede modificar el color e incluso el sabor.
EBA 25 o Estructura de las fibras musculares
EBA 25 PROTEÍNAS Ø Las proteínas, dependiendo de su localización, las clasificamos en grupos discretos: 1. PROTEÍNAS MIOFIBRILARES : aquellas que forman parte del aparato contráctil.principales proteínas de la miofibrilla son la actina y miosina. 2. PROTEÍNAS SARCOPLÁSMICAS: incluyen todos los enzimas metabólicos de la célula muscular, el pigmento mioglobina y componentes proteícos del núcleo y de los lisosomas. 3. PROTEÍNAS DEL TEJIDO CONECTIVO: se encuentran fuera del tejido muscular y constituyen la matriz extracelular, que ofrece soporte y rigidez al músculo vivo y que se relaciona posteriormente con la dureza de la carne.las principales son el colágeno y la elastina.
oefecto DE LA TEMPERATURA SOBRE LAS DIFERENTES PROTEÍNAS DE LA CARNE EBA 25 TEMPERATURA (ºC) 4 5 A partir de 56 A partir de 65-7 7 8 EFECTO PRODUCIDO -MOLÉCULAS PROTEICAS COMIENZAN A DESPLEGARSE Y COAGULAN, BLOQUEANDO RAYOS LUMINOSOS. -PÉRDIDA DE OPACIDAD. -LAS FIBRAS EMPIEZAN A ACORTARSE Y EXUDAN AGUA. -EL COLÁGENO COMIENZA A TRANSFORMARSE EN GELATINA. -SE COAGULA LA PARTE GLOBULAR Y EL GRUPO HEMATINA CAMBIA DE COLOR. COLORACIONES GRISÁCEAS. -EL COLÁGENO COMPLETAMENTE TRANSFORMADO EN GELATINA SOLUBLE. -PAREDES CELULARES SE AGRIETAN Y RASGAN CON LO QUE EL CONTENIDO GRASO CELULAR ESCAPA DE LA CARNE.
COCINA TRADICIONAL SOUS-VIDE: COCINA-CONSERVACIÓN COCCIÓN EN CONDICIONES DE VACÍO CONTÍNUO (Cook-vide)
* Objetivo: Estudiar el proceso de cocción a vacío (cook-vide) del músculo pectoral de ternera en comparación con el cocinado a presión atmosférica y el cocinado sous-vide. Para ello se han evaluado los cambios sufridos en el producto mediante el análisis de parámetros de calidad: pérdida de peso durante el tratamiento, color, textura y microestructura.
4 cm 2 cm TRATAMIENTOS PRESIÓN ATMOSFÉRICA COOK-VIDE SOUS-VIDE 6ºC 7ºC 8ºC 6ºC 7ºC 8ºC 6ºC 7ºC 8ºC 15, 3, 45, 6 minutos 15, 3, 45,6 minutos 15, 3, 45, 6 minutos M, TEXTURA, COLOR Análisis estadístico de los datos CRYO-SEM
MATERIA PRIMA -Despiece doblada de Ternera (Categoría 2ª, fibrosa, especial estofar). - Núcleos de carne (2 2 4 cm.) Cortados en paralelo a la dirección de las fibras. - Una vez cortados, se pesaron e identificaron con un código de colores y se envasaron a vacío manteniéndolos en refrigeración a 4ºC hasta el momento de realizar el tratamiento.
Equipo EBA 25
Parámetros analizados: Variación de peso experimentado por las muestras Textura: Texture Analyser TA-TX2. Ensayo de corte (cuchilla Warner-Bratzler) Los ensayos se realizaron a temperatura aproximada de 25º C. La velocidad de ensayo utilizada fue 4,2 mm/seg. Se realizaron 6 ensayos por cada temperatura y tiempo analizado. Color: Espectrocolorímetro Minolta (CM-36d) Determinación de coordenadas CIE L*a*b*
Variaciones de peso: % pérdida peso 45 4 35 3 25 2 15 1 5 patm,6ºc patm,7ºc patm,8ºc 15 min 3 min 45 min 6 min % pérdida peso 45 4 35 3 25 2 15 1 5 vacío,6ºc vacío,7ºc vacío,8ºc 15 min 3 min 45 min 6 min % pérdida peso 45 4 35 3 25 2 15 1 5 sousvide,6ºc sousvide,7ºc sousvide,8ºc 15 min 3 min 45 min 6 min Aumento de pérdidas con el tiempo y la temperatura No existe diferencias entre tratamientos
EBA 25 Variaciones de peso: q La contracción del sistema de proteínas causa la expulsión de agua. q Entre 4-6ºC los cambios son debidos a la desnaturalización térmica de la miosina q Entre 66-73ºC la actina q Entre 56-62ºC colágeno q A una temperatura de 45-6ºC encogimiento es transversal q A 6-9ºC es paralelo al eje de las fibras. la contracción del el
Variaciones de peso: Variación de peso (% 45 4 35 3 25 2 15 1 5 1 2 3 4 5 6 7 Tiempo (min) T (ºC) K w (min -1 ) A (%) r 6,34 25,8,997 7,84 31,5,997 8,96 38,,999 6ªC 7ºC 8ºC W(t) = A B exp(-kwt) Kh = Ko exp(-ea/rt); Ea=5,82 Kjoule/mol (r =,926)
Cambios texturales: Mismo origen, edad, alimentación. Fuerza máxima de corte 265±66 N y 144±35 N Área de corte 2154±564 N*mm y 3877±548 N*mm Tratamiento estadístico
Cambios texturales: Fuerza máxima (N) 25 2 15 1 5 2 4 6 8 Tiempo (min) Área (N.mm) 4 3 2 1 2 4 6 8 Tiempo (min) 6ºC 7ºC 8ºC 6ºC 7ºC 8ºC Fuerza máxima (N) 25 2 15 1 5 2 4 6 8 Tiempo (min) Área (N.mm) 4 3 2 1 2 4 6 8 Tiempo (min) 6ºC 7ºC 8ºC 6ºC 7ºC 8ºC Fuerza máxima (N) 3 2 1 2 4 6 8 Tiempo (min) Área (N.mm) 5 4 3 2 1 2 4 6 8 Tiempo (min) 6ºC 7ºC 8ºC 6ºC 7ºC 8ºC
19 Cambios texturales: 19 Shear force (N) 17 15 13 11 Shear force (N) 17 15 13 11 Patm 9 6 7 8 Temperature (ºC) 9 15 3 45 6 Time (min) 19 19 Shear force (N) 17 15 13 11 Shear force (N) 17 15 13 11 C-V 9 19 6 7 8 Temperature (ºC) 9 19 15 3 45 6 Time (min) Shear force (N) 17 15 13 11 Shear force (N) 17 15 13 11 S-V 9 6 7 8 Temperature (ºC) 9 15 3 45 6 Time (min)
Cambios texturales: La dureza de la carne aumenta en dos fases separadas durante la cocción. La primera entre 4 y 5 ºC, la segunda entre 6 y 8ºC, con un descenso en la dureza entre 5 y 6ºC debido probablemente a una disminución en la rigidez del tejido conectivo (perimisio) por la desnaturalización parcial y acortamiento de las fibras de colágeno. El segundo aumento (6 y 8ºC) se debe a un incremento en la rigidez del componente miofibrilar a causa de la desnaturalización de las proteínas miofibrilares. En el caso de sous-vide, el efecto observado es el contrario y se interpreta por el efecto del calor en conjunción con el ambiente húmedo que se crea en la bolsa y que conlleva a una solubilización del tejido conectivo provocando la tenderización de la carne mientras que la desnaturalización de las proteínas miofibrilares conduce a un aumento en la dureza de la misma.
Cambios de color: 2 2 1,5 1,5 Log(1/R) 1 carne fresca 15min 3min 45min 6min Log(1/R) 1 carne fresca 6ºC 7ºC 8ºC,5,5 4 5 6 7 4 45 5 55 6 65 7 Longitud onda (nm) Longitud onda (nm) 445 nm: DeoxyMB (rojo-púrpura), 485 nm: MetMb (marrón-rojizo), 56 nm: OxyMb (rojo-cereza) SulfMb (colores verdosos) y 635 nm: Tª y tiempo: disminuyen DeoxyMB y OxyMb y aumenta MetMb y SulfMb Log(1/R) 2 1,5 1,5 4 5 6 7 Longitud onda (nm) carne fresca Patm S-vide C-vide
Cambios de color: Las mayores diferencias de color se producen ya a tiempos cortos y bajas temperaturas. L* aumenta con la temperatura y el tiempo aplicado para los tres tratamientos realizados, al igual que b*, mientras que a* disminuye C*ab varía desde valores de 1 a valores de 17 para el lateral y 11-17 para el centro, el tono h*ab varía entre 71-83 para el lateral y 72-81 para el centro de la muestra y?e oscila entre 13-26 para el lateral a 14-24 para el centro de la muestra
Efecto del tratamiento: Fresca Patm S-V C-V 53 y 63ºC se produce la desnaturalización del colágeno las proteínas sarcoplasmáticas forman agregados entre 4 y 6ºC La desnaturalización de las proteínas miofibrilares en solución puede dar lugar a la formación de geles
Efecto del tratamiento: Patm S-V C-V Mayor solubilización de colágeno en el tratamiento sous-vide y la formación de geles con menor grado de agregación. Mayor ablandamiento del tejido conectivo y una menor fuerza de penetración en los geles proteicos formados por la miosina desnaturalizada y las proteínas sarcoplasmáticas que tendría como consecuencia la menor fuerza máxima de corte que se produce en estas muestras.
Conclusiones Las muestras tratadas en sous-vide presentan una menor fuerza máxima de corte que puede ser debida a una mayor solubilización de colágeno y la formación de geles con menor grado de agregación. Esta mayor solubilización del colágeno puede relacionarse con el aspecto menos nítido y más granular que se observa del endomisio y perimisio en las muestras tratadas en sous-vide y el aspecto menos compacto de la zona correspondiente a las miofibrillas-sarcoplasma puede atribuirse a la formación de geles con menor grado de agregación. Las mayores variaciones en el color de las muestras se producenpor efecto de la aplicación de calor sobre los pigmentos de la carne La presencia o ausencia de oxígeno en la cámara (o bolsa) de cocción no parece tener una marcada influencia en el aspecto final de las muestras.
Gracias por su atención Andrés, A.; García-Segovia, P.; Martínez nez-monzó,, J. Departamento de Tecnología a de Alimentos. Universidad Politécnica de Valencia. Camino de Vera, s/n. 4622 Valencia, España. a. xmartine@tal.upv.es