La glucólisis comprende dos etapas, cada una de ellas compuesta por 5 reacciones:
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- Roberto Vidal Miranda
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1 GLUCOLISIS La glucólisis es una secuencia lineal de reacciones catabólicas o degradativas, concretamente compuesta por 10 reacciones; son secuencias oxidativas que liberan cierta cantidad de energía. Es el proceso por el cual de glucosa, compuesta por 6 átomos de carbono, se pasa a dos moléculas de ácido pirúvico, de 3 átomos de carbono cada uno. Además, durante el proceso se libera un balance neto de energía de 2 ATP. Por otra parte, al ser un proceso oxidativo, acompañando ha de ir una reducción, por lo que se obtienen dos moléculas de NADH + H+. Se trata de un proceso que se lleva a cabo en el citosol de la célula, por lo que los 10 enzimas que llevan a acabo las 10 reacciones se encuentran solubilizadas en el interior. Es un proceso independiente de la presencia de oxígeno, aunque algunas de las reacciones posteriores que sufre el pirúvico si dependen de oxígeno. La glucólisis comprende dos etapas, cada una de ellas compuesta por 5 reacciones: La primera etapa comprende las primeras cinco reacciones, en las cuales la molécula de glucosa inicial se transforma en dos moléculas de 3 fosfogliceraldehido o gliceraldehido 3 fosfato. Se trata de una fase que se suele llamar fase preparativa, donde la glucosa se va a romper en dos moléculas de 3 carbonos cada una, con la particularidad de que se van a incorporar dos ácidos fosfóricos (dos moléculas de gliceraldehido 3 fosfato; por lo que hay dos fosfatos, uno en cada molécula), lo que lleva al consumo de 2 moléculas de ATP. En la segunda etapa comprende las siguientes 5 reacciones que llevan a la finalización del procedo, donde los dos gliceraldehido 3 fosfato se transforman en dos ácidos pirúvico. Es esta etapa la que conlleva la parte oxidativa, por lo que se produce la reducción de las dos moléculas de NAD+ a NADH + H+. Además, en esta etapa se han de producir 4 moléculas de ATP para dar lugar al balance neto de + 2 ATP, es decir, la liberación de 2 ATP, por eso que esta segunda etapa recibe el nombre de fase de generación de energía. Desde el punto de vista energético, el rendimiento es muy bajo, solamente con la producción de dos moléculas de ATP; pero en este proceso se forma el ácido pirúvico, que participa en otras reacciones en las que la energía neta liberada es mucho mayor. El NADH + H+ en condiciones de aerobiosis, es decir, en presencia de oxígeno, da lugar a agua (reduce al oxígeno) y a la oxidación del mismo a NAD+. Esto es la cadena respiratoria (cadena de transporte electrónico) llevada a cabo en las mitocondrias (por lo que el NADH + H+ ha de entrar en la misma), en la que se libera cierta cantidad de energía aprovechada para la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi en la llamada fosforilación oxidativa. El NADH + H+ producido en la glucólisis, con presencia de oxígeno, es utilizado para generar ATP, es decir, energía. Si existen condiciones de anaerobiosis, es decir, sin la presencia de oxígeno, el NADH + H+ ha de ser transformado en NAD+, utilizado en otras reacciones acopladas a las llamadas fermentaciones anaeróbicas. 1
2 De las 10 reacciones, 7 son reacciones reversibles, que van a ocurrir en el proceso contrario, la gluconeogénesis (síntesis de glucógeno a partir de ácido pirúvico); mientras que 3 reacciones son irreversibles. Reacciones de la glucólisis La glucólisis comienza con la glucosa, donde la primera reacción, irreversible, consiste en una fosforilación en el carbono 6 de la glucosa, originando por tanto la glucosa 6 fosfato. Esto significa la utilización de una molécula de ATP que dona un Pi y queda liberado como ADP. Esta primera reacción está catalizada por un enzima denominado hexokinasa (kinasa = cataliza reacciones de fosforilación) La hexokinasa es un enzima que actúa mediante un mecanismo de ajuste inducido, donde la unión del primer sustraía, la glucosa, induce a un cambio de conformación, mediante el cual se produce un acercamiento de los dominios que engloban al sustraía, adquiriendo su centro activo un carácter apolar favorable para la reacción de fosforilación en el carbono 6 de la glucosa, con la liberación de una molécula de agua. Como bien su nombre indica, hexokinasa, cataliza reacciones de fosforilación de distintas hexosas. Presentan una amplia especificidad de sustraías, aunque presenta gran afinidad hacia la glucosa. Presenta una Km muy baja. Como mecanismo de regulación, la hexokinasa se inhibe por altas concentraciones de glucosa 6 fosfato. En el hígado encontramos un isoenzima de la hexokinasa denominada glucoquinasa, que cataliza la misma reacción pero con distintas características. Este enzima es especifico para la glucosa, pero en cambio tienen menor afinidad por la misma, debido a que su Km es más alta. Esto significa que solo funciona al existir altas concentraciones de glucosa, lo que le permite al hígado ajustar o regular las concentraciones sanguíneas de glucosa. La segunda reacción de la glucólisis es reversible, donde se pasa de la glucosa 6 fosfato (G6P) a fructosa 6 fosfato (F6P). Se trata de una reacción de isomerización de aldosa a cetosa catalizada por la fosfoglucoisomerasa. Se trata de una reacción en la cual primeramente, la G6P rompe su forma cíclica, se abre, sufriendo unos procesos que dan lugar a la formación de un intermediario de reacción denominado cis enol, con una corta vida, donde seguidamente se forma la cetosa que al ciclarse da lugar a la forma furanosa de la F6P. 2
3 Al ser una reacción de isomerización, se transfiere el grupo oxígeno que formaba el aldehído (del carbono 1), al carbono 2, dando lugar a un grupo ceto. Todo esto es catalizado por el enzima. La tercera reacción, también irreversible, conlleva la presencia y consumo de ATP, originando la fructosa 1,6 bisfosfato (FBP). Se trata de una reacción de fosforilación, por lo que está catalizada por una kinasa, concretamente la fosfofructokinasa 1 (PFK 1), que fosforila el carbono 1 de la F6P. Esta reacción irreversible constituye el principal punto de control o regulación de la glucólisis. Se trata del enzima más regulado. Al igual que la anterior reacción irreversible, son ambas lo suficientemente exorgónicas (liberan demasiada energía) como para ser prácticamente irreversibles en el organismo in vivo. La cuarta reacción es reversible, y consiste en la ruptura de la molécula de FBP para dar lugar a 3 fosfodihiroxiacetona (DHAP) y a 3 fosfogliceraldehido (G3P), ambas con 3 carbonos. La 3 fosfodihiroxiacetona corresponde a los átomos de carbono 1, 2 y 3 de la FBP; mientras que el también llamado gliceraldehido 3 fosfato corresponde a los carbonos 4, 5 y 6, siendo el 6 el 1 de la nueva molécula. El enzima que cataliza esta reacción es una aldolasa, concretamente recibe el nombre de fructosa bisfosfato aldolasa. La aldolasa presentan un su centro activo dos residuos ácido base de Lys e His. Lo primero que ocurre es la ruptura del anillo de la FBP, para dar lugar a la forma abierta, dejando al carbono 2 con el grupo ceto libre. El primer pasa de la aldolasa mediante un mecanismo de catálisis covalente, consiste en la formación de un enlace entre el carbono 2 del sustrato y el nitrógeno del grupo amino del resto de Lys del centro activo del enzima. Esto conlleva la pérdida de una molécula de agua, y da lugar a la denominada base de Schiff. 3
4 Después actúa el enzima mediante una catálisis ácido base, concretamente, el a.a. actúa como una base (generalmente la His) captando un protón. Capta el protón del OH del carbono 3, desencadenando procesos en el que el oxigeno con carga negativa del carbono 3 ataca nucleofílicamente al carbono 4, rompiendo la fructosa por el enlace entre los carbonos 3 4. El resultado son dos moléculas de 3 carbonos, una de las cuales queda aún unida al enzima por el enlace base de Schiff, mientras que la otra molécula es liberada como gliceraldehido 3 fosfato. La molécula unida al enzima es liberada mediante la hidrólisis de la base de Schiff, donde el oxígeno queda como grupo ceto y los dos hidrógenos en el nitrógeno del enzima, cerrando así el ciclo. La quinta y última reacción de la primera etapa de la glucólisis, también reversible, consiste en una isomerización catalizada por la triosa fosfato isomerasa, cuyo sustrato son las triosas (las dos moléculas anteriores). La función de este enzima es la transformación de uno de los productos de la reacción anterior en el otro. Concretamente, la triosa fosfato isomerasa cataliza la isomerización del 3 fosfodihiroxiacetona a 3 fosfogliceraldehido, dado que este es el sustrato de la siguiente reacción glucolítica. Esto quiere decir que de una molécula de glucosa, en cinco reacciones obtenemos dos moléculas de gliceraldehido 3 fosfato, dando por terminada la primera etapa o fase de la glucólisis. 4
5 Una vez terminada la etapa de preparación, comienza la fase de generación de energía, es decir, las cinco siguientes reacciones que finalizan la glucólisis, con el objetivo fundamental de aprovechas los fosfatos de las dos moléculas de G3P para sintetizar ATP. Hasta el momento, los enlaces de fosfato del gliceraldehido no son enlaces ricos en energía, por lo que en esta fase se va a dar lugar a ellos, de ahí lo que generación de energía. Para ello, partiendo de las dos moléculas de G3P, se lleva a cabo la sexta reacción, una reacción reversible, de la glucólisis, donde ambas moléculas se transforman en dos moléculas de ácido 1,3 bisfosfoglicerico (BPG). 5
6 Se trata de una reacción compleja, de una oxidación que requiere por tanto una reducción, además de producirse la incorporación de un Pi por cada molécula de G3P, el cual va a quedar unido mediante un enlace rico en energía. Es por tanto en esta reacción donde se generan los dos poderes reductores a consecuencia de la oxidación, es decir, se forman dos moléculas de NADH + H+ (el NAD+ se reduce oxidando al sustrato) Se trata de una reacción catalizada por un enzima denominado fosfogliceraldehido deshidrogenasa, el cual presenta un centro activo con un resto de SH, es decir, de Cis, que actúa por un mecanismo de catálisis covalente. El enzima, con su grupo SH va a reaccionar con el carbono 1 del G3P, formando un enlace covalente S C (los enlaces entre azufre carbono reciben el nombre de enlaces tiohemiacetal), dando lugar a un grupo OH en ese mismo carbono. Los dos hidrógenos del carbono 1 pasan al coenzima NAD+, el cual es reducido a NADH + H+, mientras que se forma un doble enlace C = O. Se trata de una deshidrogenación u oxidación del sustrato. Este intermediario recibe el nombre de tioéster. Acto seguido se produce la fosforilación por un Pi, que ataca al carbono 1 uniéndose a él mediante un enlace rico en energía, y permitiendo la liberación del enzima. Esto da lugar al 1,3 fosfoglicerato. La séptima reacción consiste en la transferencia del fosfato unido por un enlace rico en energía a una molécula de ADP para formar ATP y el ácido 3 fosfoglicérico (3PG). El BPG libera con el enlace rico en energía 11 Kcal/mol, suficientes como para formar el ATP. Por tanto se producen dos moléculas de ATP, compensando así el gasto energético de la primera etapa. 6
7 Se trata de una reacción reversible, la cual ocurre cuando la concentración de ATP es pequeña, ya que en presencia de una alta concentración de ATP puede ocurrir el proceso inverso. El nombre del enzima que cataliza esta reacción es el de fosfoglicerato kinasa. La siguiente reacción, la octava, es también reversible, en la cual se produce la transformación del 3PG en el ácido 2 fosfoglicérico (2PG), catalizado por el enzima fosfoglicerato mutasa, cuyo mecanismo de acción es el siguiente: en su centro activo posee una His con el nitrógeno 3 de su radical fosforilado, de tal modo que reacciona con el fosfato del carbono 3 de 3PG y cede su fosfato al carbono 2 del sustrato, originando un intermediario 2,3 bisfosfoglicerato. Enzima P + 3PG! [Enzima 2,3 bispg]! Enzima P + 2PG La siguiente reacción, la novena, también reversible, es una deshidratación, con pérdida de una molécula de agua procedente del OH libre (que ya no esta fosforilado) del carbono 3 y el H del carbono 2. Esto da lugar a un doble enlace entre el carbono 2 y el 3, dejando el fosfato del carbono 2 unido mediante un enlace rico en energía, para dar lugar al ácido fosfoenolpirúvico (PEP). El enzima encargado de catalizar esta reacción es una deshidratasa denominada enolasa. Este enlace rico en energía es aprovechado en la décima y última reacción para sintetizar ATP a partir de ADP, para dar lugar al ácido pirúvico. El enlace rico en energía libera 14'8, Kcal/mol suficientes como para formar el ATP. Esto quiere decir que ya se han sintetizado las dos moléculas de ATP que faltaban. Se trata de una reacción catalizada por la piruvato kinasa, formando un intermediario de reacción inestable llamado enol pirúvico, que rápidamente pasa a piruvato. Además, es una reacción irreversible; constituye el tercer punto de control de la glucólisis. 7
8 Resumiendo: 8
9 9
10 Regulación de la glucólisis Si la concentración de ATP es baja, esto implica una alta concentración de ADP y AMP. Son en estas condiciones cuando la glucólisis debe estar muy activada. Si ocurre lo contrario, donde la concentración de ATP es muy elevada y por tanto la de ADP y AMP es baja, la glucólisis no funciona. El estado energético intracelular es el principal mecanismo por tanto de regulación de la glucólisis. Por ello que ha de estar este estado energético regulado, de lo cual se encargan los tres enzimas que catalizan las reacciones irreversibles. El primer punto de control lo encontramos a nivel de la hexokinasa, la cual como bien se dijo, es inhibida por altas concentraciones de G6P. Es independe de las concentraciones de ATP. El segundo y más importante punto de control se establece a nivel de la PFK 1, la cual es inhibida, como acabamos de decir, por altas concentraciones de ATP, ya que entonces se inhibe la glucólisis, por lo que este enzima no funciona. Una alta concentración de ADP y AMP favorece por tanto la actuación de al PFK 1. Por otro lado, este mismo enzima está inhibido por el citrato, ya que si existe abundante ATP se inhibe las enzimas que degradan el ácido cítrico (para el que se necesita el piruvato), por lo que su concentración aumenta y por tanto inhibe la glucólisis a nivel de la PFK 1. Otro mecanismo de reacción es el que da lugar a la fructosa 2,6 bisfosfato (F2,6BP), que a pequeñas cantidades activan fuertemente a la PFK 1. Es un mecanismo en el que se encuentra implicada una regulación hormonal a través de segundos mensajeros, y también implica una modulación covalente. La F6P en la glucólisis se transforma en FBP; pero para que esto ocurra de manera más favorable, una pequeña parte de la F6P se transforma en F2,6BP, que activa fuertemente a la transformación anterior, es decir, activa a la PFK 1. La reacción de F6P a F2,6BP está catalizada por la PFK 2, la cual puede estar activa o inactiva. Este enzima presenta en su forma activa un centro activo con un grupo OH de una Serina, el cual se puede fosforilar obteniendo PFK 2 P, que no es más que la forma inactiva. Esto quiere decir que la fosforilación de la PFK 2 inactiva la glucólisis. La fosforilación de este enzima está catalizada por la proteín Kinasa A, la cual está activada por segundos mensajeros, por el c AMP, y por tanto por hormonas. 10
11 El c AMP activa a la Kinasa A que fosforila a la PFK 2, la cual no lleva a cabo la transformación hacia FBP, y por tanto inhibe la glucólisis. Por otro lado, la PFK 2 es un enzima bifuncional. En su estructura encontramos claramente dos dominios: un dominio Kinasa; y un dominio Fosfatasa. Presenta actividad PFK 2, y también actividad contraria, una actividad fosfatasa, una actividad fructosa 2,6 bisfosfato fosfatasa. Ambos dominios nunca están activadas a la vez, sino que están alternados, uno si y el otro no. Cuando el dominio kinasa presenta un grupo OH de una Serina libre, este dominio kinasa está activado y el dominio fosfatasa inactivado. La fosforilación de ese grupo OH llevada a cabo por la proteín kinasa A, da lugar a la pérdida de la actividad kinasa y a la adquisición de la actividad del dominio fosfatasa, es decir, no solamente se inactiva la kinasa, sino que se activa la fosfatasa que cataliza la degradación de la F2,6BP que había a F6P, inactivando, podríamos decir, aún más la glucólisis. El glucagón es un factor hiperglucemiante pancreático como vimos, producido cuando hay una baja concentración de glucosa en sangre, da tal modo que restablece los valores normales. Una disminución de concentración de glucosa produciría un aumento de la concentración de glucagón, una hormona que activaría a segundos mensajeros como el c AMP, aumentando por tanto su concentración, y activando a la proteín kinasa A, la cual fosforilaría a la PFK 2, provocando un aumento de la actividad fosfatasa. Esto lleva a una disminución de la concentración de F2,6BP, que disminuye la actividad de la PKk 1, y por tanto de la glucólisis, como resultado de la disminución de glucosa en sangre, además de favorecer el proceso inverso, es decir, la formación de glucosa en la gluconeogénesis. Cuando ocurre el proceso contrario, un aumento de glucosa en sangre, se favorece la glucólisis. El tercer punto de control se establece a nivel de la piruvato kinasa, la cual está controlada de varias maneras. En primer lugar, ésta enzima está inhibida por un aumento de la concentración de ATP, aunque también se encuentra inhibida por una alta concentración de Acetil CoA, igual que el citrato en la PFK 1. El Acetil CoA de manera directa del piruvato al introducirse en la mitocondria, pero también procede de ácidos grasas en su mayor parte, por lo que una acumulación de grasas también inhibe la glucólisis a nivel de la piruvato kinasa. Además, un aumento de Acetil CoA, provoca también una mayor actividad del ciclo de krebs, y por tanto un aumento de concentración del citrato, que inhibe la glucólisis a nivel de la PFK 1. También se encuentra inhibida por Alanina, ya que su estructura está relacionada con el propio pirúvico, que por transaminación con glutamato da lugar a la alanina. La única activación la produce un aumento de concentración de FBP, ya que entre el segundo punto de control y el tercero, todas las reacciones intermedias son reversibles, por lo que cuando llegan a PEP pueden volver a FBP, el cual activa a la piruvato kinasa para evitar un estancamiento y poder consumir el PEP. Por otro lado la piruvato kinasa está sometida también a una modulación hormonal, aunque solamente la piruvato kinasa del hígado de mamíferos. En su centro activo presenta un OH libre que al ser fosforilado 11
12 inactiva el enzima. Esta fosforilación está catalizada también por la proteín kinasa A, activada por el c AMP. 12
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