QUÍMICA DE PROTEÍNAS

Transcripción

1 QUÍMICA DE PROTEÍNAS

2 COMPOSICIÓN ALIMENTO VOLATIL POR SECADO (AGUA o HUMEDAD) MATERIA SECA ORGANICA INORGANICA (CENIZAS) SOLUBLE EN DISOLVENTES ORGANICOS (GRASA O LIPIDOS) CON NITROGENO (PROTEINAS) NO GRASO SIN NITROGENO (CARBOHIDRATOS) DIGERIBLES NO DIGERIBLES (FIBRA)

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4 Contenido de proteínas ALIMENTO GRUPO %PROTEINA Bacalao seco y salado Pesqueros procesado 62% Lomo embuchado Cárnico procesado 50% Queso parmesano Lácteos procesados 36% Soya Vegetales - leguminosas 33% Piñones Vegetales semillas 30% Pollo hervido Aves - Procesado 29% Res magra Cárnico fresco 28% Queso manchego Lácteo procesado 26% Cacahuates Vegetales - semillas 22% Atún (fresco) Pesquero fresco 21% Filete de ternera Cárnicos frescos 21% Cerdo magro Cárnicos frescos 20% Almendras Vegetal - Semillas 18%

5 Contenido de proteínas (cont.) ALIMENTO GRUPO %PROTEINA Pollo frito Aves - procesado 18% Filete de pescado Pesqueros frescos 17% Nueces Vegetal - semillas 16% Cerdo cortes grasos Cárnicos frescos 14% Huevo entero Huevo fresco 13% Trigo entero Vegetales - Cereales 13% Harina trigo ref. Vegetales Cereales proc. 11% Pan tostado Vegetales Cereales proc. 11 Chocolate Vegetales Procesado 9% Maíz Vegetales - Cereales 9% Leche entera Lácteos frescos 3.4% Lechuga Vegetales Frutas y hortalizas 2% Zanahoria Vegetales Frutas y hortalizas 1%

6 La carne, el pescado, los huevos y los productos lácteos son los alimentos más ricos en proteínas. Posteriormente destaca el sector de los cereales, los tubérculos y las legumbres. Para finalizar, y de forma pobre y escasa están las hortalizas y las frutas.

7 Productos Cárnicos Las especies terrestres mayores productoras de carne en todo el mundo incluyen los bovinos, búfalos, carneros, puercos, cabras, venados, caballos y diversas especies de aves y algunos animales de caza. Contienen entre 16 y 20% de proteínas y pueden llegar al 50% en alimentos procesados con baja humedad. Las proteínas de la carne contienen todos los aminoácidos esenciales

8 Contenido de proteínas en Carnes y sus productos Corte/Producto % Proteina Lomo embuchado 50% Jamón Serrano 30% Res magra asada 28% Salchichón, Salami 25% Hígado de ternera o cerdo 23% Filete de ternera 21% Cerdo carne magra 20% Cerdo carne grasa 14% La diferencia principal esta en el contenido de grasa y proceso

9 Contenido de proteínas en Aves y sus productos Ave o Pieza % Proteina Pollo hervido 29% Pavo asado 29% Pechuga de pollo asada 26% Muslo de pollo asado 23% Pechuga de pavo 22% Muslo de pavo 21% Pollo frito 18% La diferencia principal esta en el contenido de grasa y proceso

10 Productos Pesqueros Cuando son frescos, contienen cerca de 80% de agua y alrededor de 20% de proteínas, en general fácilmente digeribles. Por su contenido de proteínas y los aminoácidos que las forman, no difieren de las carnes, sin embargo se diferencian en los lípidos (Ác. grasos insaturados). Durante el proceso de secado las proteínas no pierden sus cualidades nutricionales y por lo tanto se convierte en un alimento concentrado de alto valor biológico.

11 Contenido de proteínas en pescados y sus productos Pescado % Proteina Bacalao seco salado (2% grasa) 62% Camarones (1.6% grasa) 26% Atún enlatado en agua (0.6%) 24% Atún fresco (15% grasa) 21% Salmón fresco (12% grasa) 21% Bacalao fresco (0.4% grasa) 18% Filetes frescos (1-3% grasa) 17% La diferencia principal esta en el contenido de grasa y proceso

12 Huevo y sus productos Normalmente se refiere al producto de gallina, con peso promedio de 57g, formado por 57% de clara, 32% de yema y 11% de cascarón. Comercialmente se encuentran el huevo entero con o sin cascarón. El contenido de los huevos enteros, la clara y la yema se pueden encontrar líquidos pasteurizados, congelados o secos. Es un alimento considerado de alto valor biológico y muchas veces se utiliza a la clara de huevo como referencia en estudios nutricionales.

13 Contenido de proteínas del huevo y sus productos Producto derivado % Proteina Huevo entero (líquido) 11-12% Clara (líquida o congelada) 9-11% Yema (líquida o congelada) 15-17% Huevo entero deshidratado 40-50% Clara deshidratada 82-84% Yema deshidratada 31-32%

14 Leche y productos lácteos Después de la lactancia, la leche de vaca substituye a la leche materna y junto con sus derivados es un alimento de importancia para el aporte de proteínas en la alimentación. Igual que la carne, pescados y el huevo, así como sus productos, las proteínas de la leche, principalmente las caseínas, contienen todos los aminoácidos esenciales para los humanos. Las caseínas forman el 80% de las proteínas de la leche.

15 Contenido de proteínas de la leche y los productos lácteos. Producto derivado % Proteina Leche fluida 3.2% Leche descremada 3.4% Yogurt natural 3.3% Yogurt con frutas 2.7% Queso manchego 26% Queso fresco 20%

16 Alimentos de origen vegetal. Las proteínas de origen vegetal en general son deficientes en uno o mas aminoácidos esenciales, a este se le llama el aminoácido limitante. Las leguminosas son ricas en proteínas, llegando hasta 33%, sin embargo son deficientes en aminoácidos azufrados. En los cereales, con un máximo de 13% se encuentran deficiencias en lisina y triptofano. Las nueces y frutos secos contienen hasta 30% de proteínas, en tanto que en la mayoría de las frutas y hortalizas hay menos de 2% de proteínas.

17 Contenido de proteínas de vegetales Producto % Proteina Soya 33% Piñones 30% Lentejas 25% Cacahuates 22% Frijoles y garbanzos 22% Almendras y pistaches 18% Trigo 13% Maíz 9% Ejotes 7% Brocoli y coliflor 3% Ciruelas y uvas pasas 2% Papas 2% Lechuga, tomate y zanahoria 1%

18 Las proteínas son biomoléculas compuestas básicamente con 50%C, 7%H, 20%O y 19%N, así como pequeñas cantidades de S (0.2 a 3%). Están formadas por la unión de 20 aminoácidos principales, sin embargo no todas las proteínas tienen todos los aminoácidos. Las diferencias estructurales y funcionales de las proteínas empiezan con la secuencia en que se encuentran unidos los aminoácidos, a través del enlace peptídico. Las diferentes proteínas que se encuentran en la naturaleza deben sus propiedades a la secuencia, tipo y proporción de los aminoácidos que las componen, así como al tamaño de las cadenas que se forman, llamados polipéptidos.

19 En los alimentos, las proteínas, además de proporcionar los aminoácidos necesarios para la formación de los tejidos durante el crecimiento y las proteínas y substancias nitrogenadas de recambio para mantener las funciones básicas, pueden ser ingredientes que por sus propiedades funcionales ayudan a establecer las características finales de los sistemas alimentarios.

20 Estructura de los aminoácidos

21 Clasificación de los aminoácidos Afinidad por el agua Hidrofóbicos Hidrofílicos Naturaleza del grupo R Alifáticos No polares Alifáticos Aromáticos Polares sin carga Aromáticos Hidroxilados Polares con carga Heterocíclicos Básicos Ácidos Azufrados

22 Clasificación de aminoácidos No polares Polares sin carga Acidos Básicos

23 1) Alifaticos (No polares) Alanina Fenilalanina* (Aromático) Valina* Triptofano* (Aromático) Leucina* Metionina* Isoleucina* Prolina (Iminoácido) *Aminoácidos esenciales en la nutrición

24 2) Polares (Sin carga) Glicina Tirosina (Aromático) Serina Asparagina Treonina Glutamina Cisteina Taurina (No es un aminoácido, es derivado de cisteina)

25 3) Polares (Con carga) Lisina* Histidina* Arginina* Ácido Aspártico Ornitina (No se encuentra en las proteínas, es un producto del metabolismo de la arginina) *Aminoácidos esenciales en la nutrición Ácido Glutámico

26 Propiedades fisicoquímicas: Poseen un carbono asimétrico (excepto la glicina) Existen eniantómeros (R y L). En la naturaleza son L. Presentan actividad óptica Dextrógira (+) o Levógira(-) Son anfóteros (pk a1 ) (pi) (pk a2 ) Los grupos reactivos de importancia son: amino y carboxilo tanto terminales como en las cadenas laterales, asi como sulfhidrilo, fenol, hidroxilo, tioéter, imidazol y guanilo de las cadenas laterales.

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28 Formación de enlace peptídico La unión de los aminoácidos es vía los grupos alfa amino de uno con el grupo alfa carboxilo de otro. La unión amida formada se denomina enlace peptídico.

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30 ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL Se han descrito cuatro niveles en la estructura de las proteínas: 1. Primaria. Se refiere a la secuencia en que están unidos los aminoácidos, formando cadenas lineales. 2. Secundaria. Es la disposición espacial de las cadenas, en un plano, puede ser ordenada (helicoidal o en lámina) o desordenada (al azar). En una misma proteína se pueden encontrar secciones ordenadas y al azar. 3. Terciaria. Es la disposición tridimencional que se logra cuando la cadena polipeptídica líneal, con segmentos de diferentes estructuras secundarias, se pliega sobre si misma. 4. Cuaternaria. Sólo se presenta en proteínas constituidas por mas de una cadena polipeptídica, para formar dimeros, trimeros, tetrámeros, etc. Los complejos cuaternarios se conocen como oligómeros.

31 A la secuencia en la cual están acomodados los aminoácidos en una cadena peptídica se le denomina estructura primaria. El número de aminoácidos puede ir de dos hasta varios miles.

32 El enlace peptídico es planar debido a la resonancia entre el carbonilo y el enlace C-N

33 La rotación alrededor del enlace peptídico y el volumen de las cadenas laterales de los aminoácidos permiten la formación de estructuras ordenadas o no de las cadenas polipeptídicas, que se conocen como estructura secundaria. Las ordenadas pueden ser: Helicoidal α-hélice (Hélice de colágena) Láminar β-plegada

34 α-hélice es la estructura ordenada mas abundante y la mas estable. En cada rotación participan 3.6 residuos y las cadenas laterales se extienden perpendicularmente a la hélice. Las hélices están estabilizadas por puentes de hidrógeno entre el N-H del enlace peptídico y el C=O que se encuentra a 4 enlaces en la cadena y se encuentran orientados paralelos al eje. La hélice mas estable gira hacia la derecha.

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36 La hélice de colágena deriva de la α-hélice pero es más alargada y contiene mayores proporciones de glicina, prolina e hidroxiprolina. Se encuentra en el tejido conectivo. Normalmente se encuentra asociada en conjuntos de tres cadenas (estructura cuaternaria).

37 En la estructura β-plegada los grupos C=O y N-H del enlace peptídico se encuentran orientados en forma perpendicular a la dirección de la cadena, por lo que sólo pueden formar puentes de hidrógeno entre diferentes cadenas o segmentos de la misma, con 5-15 aminoácidos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran en forma perpendicular a la cadena, hacia arriba o hacia abajo del plano. Los segmentos ricos en aminoácidos hidrofóbos y voluminosos tienden a formar estructuras β-plegada.

38 β-plegada Faseolina (Principal proteína del frijol) α-hélice β-lactoglobulina (Proteína del suero de leche) α-hélice β-plegada

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40 En la estructura terciaria, aparecen varios tipos de enlaces que permiten estabilizar la forma en el espacio, como: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno. Interacciones electrostáticas Interacciones hidrofóbicas

41 Algunos de grupos funcionales que intervienen en la formación de los puentes de hidrógeno son:

42 Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Fibrosas. En general son mas largas que anchas. Ejemplos: el colágeno, la queratina del cabello y la fibroína de la seda. Las estructuras secundarias pueden mantener su ordenamiento sin grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. Globular. Son las más frecuentes, no existe una dimensión que predomine y su forma es cercana a la de una esfera. Hay regiones con estructuras al azar, hélice y lámina y estructuras supersecundarias. Ejemplos: mioglobina y albúminas.

43 En las proteínas globulares: Las cadenas apolares se orientan hacia el interior de la molécula y forman un núcleo compacto hidrofóbico. Las cadenas polares se localizan en la superficie y permitien que la proteína permanezca en disolución.

44 Estructura cuaternaria. Esta formada de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero y la proteína completa oligómero.

45 Los protómeros pueden ser idénticos y el oligomero será homogéneo o pueden ser distintos y será heterogéneo. La β-lactoglobulina es un dímero a ph 5-8 y un octámero (8 unidades) a ph 3-5 y es monómero a ph superior a 8. En todos los casos el monómero es identico. La hemoglobina es un tetrámero formado por dos cadenas distintas (α y β).

46 Estructuras de la proteínas

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48 Clasificación de las proteínas. 1) Morfología Proteínas fibrosas: Insolubles en agua, formas moleculares alargadas, con número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Proteínas globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros disolventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol.

49 2) Composición Proteínas simples u Homoproteínas compuestas sólo por aminoácidos. Proteínas conjugadas contienen moléculas diferentes a los aminoácidos, a las cuales se denomina grupos prostéticos. Que pueden ser:: Glicoproteínas. Poseen en su estructura azúcares. Generalmente están en las membranas celulares y su función es de reconocimiento delular. En muchos alimentos son las causantes de las alergias.

50 Otras glicoproteínas en alimentos son: κ-caseína Es el 9% de las proteínas de la leche. Contiene 1% de galactosa, 1.2% galactosamina y 2.4% de ác. N-acetil neuramico. Proteínas del huevo En la clara la ovoalbúmina (54% de las proteínas), ovomucoide (11%), α-ovomucina (3.5%), ovoglicoproteina (1%), ovoinhibidor (1.5%) y avidina (0.05%), contienen entre 3.2 y 31% de carbohidratos. En la yema, la Phosvitina es una glicofosfoproteína

51 Contenido de carbohidratos en las proteínas de la clara de huevo.

52 La colágena del tejido conectivo contiene glucosa y galactosa. Se han encontrado 2-O-α-D-glucosil-O-β-D-galactosilhidroxylisina y O-β-D-galactosil-hidroxylisina. Proteínas séricas de algunas especies de peces. Se encuentran en peces que viven en regiones articas y antárticas, en donde funcionan como anticongelantes.

53 Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos. Forman parte de las membranas celulares, son responsables del transporte de glicéridos y colesterol en la sangre y funcionan como emulsificantes. También hay lipoproteínas en las micelas de grasa de la leche y en la yema de huevo. Nucleoproteínas: Unidas a un ácido nucleico. Se encuentran en el núcleo de las células formando parte del material genético con el DNA y en el citoplasma con el RNA.

54 Metaloproteínas: Contienen uno o más iones metálicos. Las mas ampliamente conocidas son la mioglobina y la hemoglobina. En ambas el Fe se encuentra coordinado en el grupo hemo, que es un tetrapirrol. Muchas metaloproteínas son enzimas que catalizar reacciones de oxidoreducción y el metal (Cu, Zn, Co, Mn) participa en la reacción. Algunas de las funciones de las metaloproteinas son el almacenamiento y transporte de los metales u otros compuestos como Oxígeno y Dióxido de carbono.

55 3) Solubilidad La solubilidad también es considerada una propiedad funcional de las proteínas y las globulares, principalmente, se pueden clasificar en Albúminas Fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Lactoalbúmina, albúmina del suero, ovoalbúmina (clara huevo).

56 Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas (cloruro de sodio). Ej.: Seroglobulinas (sangre), Ovoglobulina, inmunoglobulinas Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ej.: Glutenina del trigo. Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, Ej.: Zeína (maíz) y Gliadina (trigo).

57 4) Función biológica Por su función las proteínas pueden ser clasificadas como: Estructurales. Actina y miosina de los tejidos de la carne. Transporte. Mioglobina y hemoglobina en el transporte de gases. Defensa. Inmunoglobulinas. Hormonales. Insulina. Factores de crecimiento Catalíticas o enzimas. Contráctiles. Tejido múscular. Receptoras. Transferencia de electrones. Citocromos.