TEMA 10. REACCIONES ENZIMÁTICAS
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- María Carmen María Josefa Duarte Agüero
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1 TEMA 10. REAIONE ENZIMÁTIA 1 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
2 FUNDAMENTO DE LA REAIONE ENZIMÁTIA Enzimas: proteínas de elevado peso molecular ( g mol -1 ) sintetizados por los organismos vivos on capaces de catalizar reacciones bioquímicas/biológicas Elevadas velocidades de reacción moléculas enz -1 s -1 ) Elevada selectividades 100% (controlan la formación de productos no deseados) atalizadores efectivos a concentraciones bajas ( mol l -1 ) on sintetizadas in vitro o extraídas de su fuente biológica 2 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
3 FUNDAMENTO DE LA REAIONE ENZIMÁTIA e nombran en términos de la reacción que catalizan. e añade el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el que la enzima actúa (ureasa) o al nombre del tipo de reacción que cataliza (hidrolasa)) Oxireductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas catalizan reacciones redox transfieren grupos funcionales catalizan reacciones de hidrólisis rompen enlaces -O, - y -N reagrupan grupos funcionales Ligasas juntan dos moléculas 3 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
4 FUNDAMENTO DE LA REAIONE ENZIMÁTIA Funcionan en condiciones suaves de temperatura (25-70 º) y ph (4-9) En condiciones severas pueden desnaturalizarse (alteración o modificación de los centros activos) Difícil y cara separación del producto heterogeneización del proceso Tipos de especificidades enzimáticas De acción cada enzima sólo puede llevar a cabo un tipo de transformación química De sustrato Absolutamente específicos ólo reaccionan con un único substrato Específicos funcionales Actúan sobre moléculas similares que tienen el mismo grupo funcional Específicos de enlace Transforman un tipo específico de enlaces Específicos estereoquímicos Distinguen entre isómeros ópticos (D ó L) 4 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
5 MEANIMO DE LA REAIONE ENZIMÁTIA En una reacción catalizada por un enzima: 1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato 2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo 3. e forman los productos y el enzima ya puede comenzar un nuevo ciclo de reacción Enzima + ustrato Enzima-ustrato Producto + Enzima 5 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
6 TIPO DE REAIONE ENZIMÁTIA I. ENZIMA OLUBLE UTRATO OLUBLE ATÁLII ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA II. inética de Reacciones Biológicas ENZIMA INOLUBLE UTRATO OLUBLE ATÁLII ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA (unión de grupos enzimáticos a superficies sólidas) Orden cero independiente de la concentración de sustrato Orden uno directamente proporcional a la concentración de sustrato ombinación de ambas ecuación de Michaelis-Menten 6 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
7 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA INÉTIA DE MIHAELI MENTEN Las reacciones enzimáticas pueden considerarse como no elementales k 1 Z + Z k-1 k Z 2 Z + P enzima Z P k 1 Z + Z k-1 k Z 2 Z + P d dt Z : sustrato Z: enzima P: producto = 0 = k - k - k 1 Z -1 Z 2 Z oncentración total de enzima activa Za = Z + Z k 1 Za Z = k 1 + k -1 + k 2 7 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
8 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA INÉTIA DE MIHAELI MENTEN k k r = k2 Z = = k + k + k k 1 2 Za 2 Za K M M K = k2za i r = << Km Orden 1 K >> K r = k Orden 0 i m k r = K + 2 Za m 2 Za r = r máx máx M k + k -1 2 k 1 ONTANTE DE MIHAELI-MENTEN r = k 2 Za r máx r = K M + EUAIÓN DE MIHAELI-MENTEN 8 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
9 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA INÉTIA DE MIHAELI MENTEN DETERMINAIÓN DE LA ONTANTE DE MIHAELI-MENTEN velocidad de reacción r máx r máx /2 Orden 0 máx K M = - = r máx = - rmá x 2 r r = = (para r = r 2) máx Orden 1 K m tiempo 9 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
10 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA INÉTIA DE MIHAELI MENTEN DETERMINAIÓN DE LA ONTANTE DE MIHAELI-MENTEN r máx K M Es la máxima velocidad que puede alcanzar esta reacción Es la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la mitad de la velocidad máxima (velocidad semimáxima) Es característica para cada enzima y cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima por el sustrato, ya que alcanzará antes la velocidad semimáxima r máx r = K M + 1 KM 1 = + r r r máx K M = + r r r máx r rmáx r = - K K M M máx máx Representación de Lineweaver-Burk Representación de Hanes Representación de Eadie-Hofstee 10 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
11 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA INÉTIA DE MIHAELI MENTEN DETERMINAIÓN DE LA ONTANTE DE MIHAELI-MENTEN 1/r -1/K M 1/r máx pdte.=k M /r máx 1 KM 1 = + r r r máx máx 1/ Representación de Lineweaver-Burk 11 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
12 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA INÉTIA DE MIHAELI MENTEN DETERMINAIÓN DE LA ONTANTE DE MIHAELI-MENTEN r máx -K M /r K M /r máx pdte.=1/r máx K M = + r r r máx máx Representación de Hanes 12 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
13 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA INÉTIA DE MIHAELI MENTEN DETERMINAIÓN DE LA ONTANTE DE MIHAELI-MENTEN r máx 1/r pdte.=-k M r máx /K M r rmáx r = - K K M M Representación de Eadie-Hofstee 13 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
14 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA onstantes de Michaelis-Mentes para algunos sistemas enzima-sustrato Enzima Fuente ustrato K M, mmol l -1 Deshidrogenasa B-Amilasa B-Galactosidasa Glucoxidasa Invertasa accharomyces cerevisiae Patata Escherichia coli Aspergillus niger Penicillium notatum accharomyces cerevisiae Neuspora crassa Etanol Amilosa Lactosa D-Glucosa D-Glucosa acarosa acarosa 13,0 0,07 3,85 33,0 9,6 9,1 6,1 Penicilinasa Bacillus licheniformis Bencilpenicilina 0, OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
15 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA Dependencia de la velocidad de reacción con la temperatura Actividad enzimática E a k(t) = A0exp - RT Temperatura óptima Desnaturalización de la enzima Temperatura ln k E 1 R T a lnk = - + lna0 Relación de Arrhenius Desnaturalización de la enzima a temperaturas altas 1/T, K OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
16 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA EJEMPLO (I) Para producir una crema de protección solar se utiliza una reacción enzimática llevada a cabo en un reactor discontinuo, en el que se mide la concentración de sustrato como función del tiempo en un ensayo en el que 0 = 40 mmol l -1. Determinar la ecuación cinética. enzima Z P t, h, mmol l ,7 2 25,9 4 13,6 6 4,8 8 0, ,15 16 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
17 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA EJEMPLO (I) upongamos que n = 0 upongamos que n = 1, mmol l d 0 - = k = k dt = - kt 0 ln( 0 / ) d - = k dt ln( 0 ) = kt tiempo, h tiempo, h No orden 0 No orden 1 17 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
18 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA EJEMPLO (I) upongamos cinética de Michaelis-Menten r máx M r = K + M K = + r r r máx, mmol l -1 (-r ), mmol l -1 h ,49 32,7 7,13 25,9 6,66 13,6 5,19 máx 4,8 2,80 0,98 0,74 0,15 0,12 18 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
19 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA EJEMPLO (I) (-r ), mmol l -1 h -1 OLUIÓN pdte. = 1/(r máx ) = = 0,103 h -1 l mmol 1 r máx = 9,67 mmol h -1 l -1 o.o. = 1,222 h = K M /(r máx ) K M = 11,82 mmol l -1 9 r máx = 9,67 mmol h -1 l r máx /2 /(-r ), h K M = 11,82 mmol l , mmol l OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU , mmol l -1 K M = + r r r máx r máx r = K M + máx
20 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA DEATIVAIÓN (INHIBIIÓN) ENZIMÁTIA iertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima, se denominan inhibidores Existen dos tipos de inhibición Irreversible Reversible uando el veneno metabólico se une covalentemente a la enzima alterando su estructura e inutilizándola de forma permanente Es una inhibición temporal. Una vez retirado el inhibidor la enzima recupera su actividad. El inhibidor se une por enlaces no covalentes y puede ocupar el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alterar la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo) 20 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
21 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA INÉTIA DE DEATIVAIÓN (INHIBIIÓN) ENZIMÁTIA Velocidad de desactivación No depende de í depende de Modelo de desactivación d r = - = k dt Za d d Za activa Estructura de la enzima Naturaleza de la reacción ph y temperatura del medio Fuerza iónica Presencia de agentes desnaturalizantes (metales, disolventes) Z Z primer orden inactiva Za = Za exp(-k 0 dt) r = k = k exp(-k t) = r exp(-k t) máx 2 Za 2 Za d máx d OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
22 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA EJEMPLO (II) En determinadas condiciones, la enzima del ejemplo anterior se desactiva, siendo su vida media de 4,9 horas. Determinar el tiempo necesario para lograr una conversión del 85% y comparar este resultado con el correspondiente en ausencia de desactivación. Za = Za exp(-k 0 dt) t =T 1/2 Za = Za 0 2 d -r = - = dt r máx m K + r máx = rmáx 0 exp(-k dt) k = ln2 T = 0,141 h d 1/2 d - = dt r exp(-k t) máx 0 d K + m -1 1 K - m 0 0 t = - ln 1 - kd ln + k d rmáx rmáx OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
23 INÉTIA ENZIMÁTIA HOMOGÉNEA X = 0,85 1 = (1- X 0 ) K - m 0 0 t = - ln 1 - kd ln + kd rmáx rmáx, mmol l EJEMPLO (II) 0 0 in desactivación -1 = 40 mmol l (1-0,85) = = 6 mmol l -1 r máx = 9,67 mmol h -1 l -1 K M = 11,82 mmol l -1 t = 12,7 horas 5 6 mmol l -1 5,6 horas tiempo, h 23 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
24 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA OEFIIENTE o FATORE DE PRODUIÓN En las reacciones biológicas ustrato Productos élulas + ustrato Más élulas + Productos La estequiometría del crecimiento celular es muy compleja y varía en función de: sistema microorganismos/nutrientes, ph, temperatura,... ustrato Y + Y Y / = masa de sustrato consumida para producir células nuevas / P/ masa de nuevas células formada masa de producto formado Y P/ = masa de sustrato consumida para formar producto Y Y / P/ oeficientes o Factores de producción Análogos al concepto de selectividad 24 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
25 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA OEFIIENTE o FATORE DE PRODUIÓN EVALUAIÓN DE LO OEFIIENTE DE PRODUIÓN Y /=- d d P/ ustrato Y + Y P / P/ P Y = dp Y d P/=- dp d masa de producto formado Y P/ = masa de nuevas células formada 25 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
26 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA INÉTIA DEL REIMIENTO ELULAR REIMIENTO ETAIONARIO MUERTE ln(concentración de células) INIIAIÓN REIMIENTO EXPONENIAL REIMIENTO AELERADO REIMIENTO DEELERADO Evolución de la concentración de células vivas (reactor discontinuo) tiempo 26 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
27 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA INÉTIA DEL REIMIENTO ELULAR El metabolismo de las células depende de la acción conjunta de una multitud de enzimas Fase I: Iniciación o Latencia Adaptación de las células al medio íntesis de enzimas omienza la reproducción Velocidad de crecimiento nulo La ecuación del crecimiento de las células similar a la de procesos enzimáticos Fase II: recimiento Exponencial División de las células con rapidez máxima Aprovechamiento óptimo de los nutrientes Velocidad de crecimiento es proporcional a la concentración de las células 27 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
28 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA INÉTIA DEL REIMIENTO ELULAR Fase III: Estacionaria o de estancamiento Limitación del crecimiento celular por escasez de nutrientes Acumulación de inhibidores Velocidad de crecimiento nulo Fase IV: Fase de Muerte Formación de subproductos tóxicos Agotamiento de nutrientes Disminución en la concentración de células vivas 28 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
29 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA INÉTIA DEL REIMIENTO ELULAR (Fase II) élulas + ustrato Más élulas + Productos d biomasa r biomasa = = kbiomasa dt k: constante de velocidad de crecimiento biomasa = biomasa 0 exp(kt) k = k máx s K + k máx : constante de velocidad de crecimiento en exceso de nutrientes : concentración de sustrato (limitante) K : constante de Monod máx r biomasa = kmáx biomasa = K s + K s + r EUAIÓN DE MONOD 29 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
30 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA INÉTIA DEL REIMIENTO ELULAR (Fase II) DETERMINAIÓN DE LA ONTANTE DE MONOD K = (r = rmáx 2) En muchas ocasiones K (K << ) biomasa r biomasa = - = = k máx d dt biomasa k = kmáx biomasa = biomasa exp(k 0 máxt) 30 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
31 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA INÉTIA DEL REIMIENTO ELULAR (Fase II) onstantes de Monod para algunos microorganismos Microorganismo accharomyces Escherichia Aspergillus undida ustrato limitante Glucosa Glucosa Fosfato Glucosa Glicerol Oxígeno K, mg l ,0 1,6 5,0 4,5 0,042-0,045 Klebsiella Dióxido de carbono Potásio 0,4 0,39 ryptococcus Tiamina 1, OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
32 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA INÉTIA DE LA MUERTE DE ÉLULA (Fase IV) Importancia de la determinación de la cinética de muerte de células d r = - = (k + k ) dt cinética de primer orden d d t t Procesos de esterilización Procesos biotecnológicos en medios letales Procesos de muerte natural Procesos de muerte debido a un sustancia tóxica : concentración de células (biomasa) k d : constante de velocidad de muerte natural k t : constante de velocidad de muerte provocada t : concentración de sustancia tóxica En muchas ocasiones k d << k t t = exp(-k 0 ttt) d r = - = k dt d t t 32 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
33 INÉTIA EN ULTIVO DE ÉLULA BIOLÓGIA INÉTIA DE LA MUERTE DE ÉLULA (Fase IV) ( ) ln = -k t t t 0 ln( / 0 ) Temperatura Energía de activación kj mol -1 tiempo Elevada dependencia de k t con la temperatura 33 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
34 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA PREPARAIÓN DE ATALIZADORE HETEROGÉNEO ENZIMÁTIO (BIOATALIZADORE INMOVILIZADO) onsiste en atrapar las células o enzimas dentro de un sólido poroso (gel, cerámica, vidrio, resina) Enzima/célula inmovilizada Enzima/célula Poro Partícula de Matriz sólida gel del soporte ÉLULA/ENZIMA ATRAPADA EN UN GEL POROO ÉLULA/ENZIMA OPORTADA OBRE UN ÓLIDO POROO 34 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
35 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA ARÁTERÍTIA DE LO ATALIZADORE HETEROGÉNEO ENZIMÁTIO u actividad está relacionada con la cantidad de células o enzimas por unidad de volumen de catalizador Importancia de los procesos de transferencia de materia en el exterior e interior de las partículas Permite operar en continuo Mejora de la estabilidad de las enzimas Facilita la separación de los productos imilitud de su estudio con respecto a los catalizadores sólidos heterogéneos 35 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
36 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA ETAPA EN EL MEANIMO on etapas en serie (consecutivas) 1. Los reactivos pasan desde la fase fluida hasta la superficie externa del sólido, por difusión 2. Los reactivos pasan desde la superficie de la partícula hasta el interior de los poros, por difusión 3. Etapas de reacción bioquímicas 4. Los productos salen por difusión desde el interior de los poros hasta la superficie exterior de la partícula 5. Los productos se difunden desde la superficie externa de la partícula hasta la fase fluida Nótese que las etapas de este tipo de reacciones son muy similares que las etapas de las reacciones heterogéneas con un catalizador soportado inorgánico, analizadas en el Tema 7. Además de las peculiaridades intrínsecas de los catalizadores biológicos descritas anteriormente, las reacciones enzimáticas heterogéneas son reacciones fluido-sólido (enzimas soportadas) en las que el fluido (reactivos) generalmente es un líquido. 36 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
37 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA ETAPA EN EL MEANIMO Flujo principal uperficie de la película estancada Difusión externa apa límite 5 Difusión externa uperficie exterior de la partícula Difusión interna 1 2 Partícula 4 Difusión interna uperficie interna de la partícula Reacción 3 entro activo ETAPA 1 / 2 / 4 / 5 ETAPA 3 etapas físicas (transferencia de materia) difusión externa e interna de reactivos y productos etapas (bio)químicas 37 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
38 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GA ATALIZADOR ETAPA EN EL MEANIMO DE LA REAIÓN ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA oncentración 6 5 APA LÍMITE DE DIFUIÓN PORO PRODUTO REATIVO posición 38 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
39 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA De acuerdo con las etapas que conforman el mecanismo de una reacción enzimática heterogénea, la ecuación cinética de la reacción será la ecuación cinética de la etapa más lenta (etapa controlante), de forma análoga a las reacciones catalíticas heterogéneas A la hora de deducir la ecuación cinética se asume que: Las etapas físicas (de difusión) son suficientemente rápidas, es decir, mucho más rápidas que cualquier etapa química Esto permite considerar que la concentración de reactivos (y productos) en las proximidades de un centro catalítico son aproximadamente iguales a las concentraciones de reactivos (y productos) en el seno de la fase fluida oncentración FAE FLUIDA APA LÍMITE DE DIFUIÓN posición PORO DEL ATALIZADOR REATIVO PRODUTO 39 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
40 Por tanto, si las etapas físicas son mucho más rápidas que las etapas químicas se puede suponer que: reactivo INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA (fase fluída) (en la capa límite) producto reactivo producto reactivo (en el interior de los poros) (en el interior de los poros) (en la capa límite) (fase fluída) producto Nótese que únicamente las concentraciones de las especies químicas en la fase fluida pueden ser medidas experimentalmente, a diferencia de las concentraciones en la capa límite o en el interior del poro A continuación se analizará el estudio y modelado de las etapas de difusión tanto externa como interna (Fenómenos de Transporte), para poder establecer el modo de realización de los experimentos de tal forma que se pueda considerar que la ecuación cinética de una reacción enzimática heterogénea es la ecuación cinética de una etapa (bio)química ó biológica análogamente a lo descrito en el Tema 7 40 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
41 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GRADIENTE DE ONENTRAIÓN DIFUIÓN EXTERNA uposiciones la difusión interna y la transferencia de energía son rápidas no existen gradientes de concentración en el interior de los poros y que la partícula es isoterma N = k ( - ) ' L P N, mol s -1 Flujo de desde el exterior hasta la superficie de la partícula k L, cm s -1, mol cm -3 oeficiente de transferencia de materia por convección oncentración de sustrato en la fase líquida, mol cm -3 oncentración de sustrato en la superficie externa 41 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
42 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GRADIENTE DE ONENTRAIÓN DIFUIÓN EXTERNA Balance de materia (estado estacionario) en el exterior de la partícula k L, cm s -1 La cantidad de que llega La cantidad de que = a la superficie de la partícula desaparece por reacció n ( ) k ( - ) = r V L P P P oeficiente de transferencia de materia por convección (fenómenos de transporte) (r P ), mol cm -3 s -1 Velocidad de reacción evaluado para la concentración en la superficie del catalizador La resolución del balance de materia permite determinar la concentración en la superficie del catalizador 42 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
43 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GRADIENTE DE ONENTRAIÓN DIFUIÓN EXTERNA i k L menor resistencia a la difusión L- 2 kldp 2/3 = 4,0 + 1,21Pe Pe: número de Peclet De ρ F, g cm -3 Densidad del fluido µ F, g cm -1 s -1 Viscosidad cinemática d p, cm Diámetro de partícula v L, cm s -1 Velocidad del fluido D e, cm 2 g -1 Difusividad del sustrato en la mezcla ρ, g cm -3 Densidad del catalizador V = L Pe = V d L D e p ( ρ ρ ) gd - 2 p F 18µ F ( ρ ρ ) 2/3 2 3 L p p F k d gd - = ,84 D e 18µ FD e orrelación de Brian y Hales (corregida) 43 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
44 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA El cálculo teórico de los gradientes es laborioso Estimación de numerosas propiedades de transporte Errores asociados en la estimación Es necesaria una comprobación experimental de la ausencia de controles de difusión externa GRADIENTE DE ONENTRAIÓN e realizan una serie de ensayos variando la velocidad de agitación de la mezcla sól.-líq. (relacionada con la V L ) manteniendo constantes el resto de las variables de operación DIFUIÓN EXTERNA Velocidad de agitación 44 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU Velocidad de reacción (-r A ) Velocidad de reacción limitada por difusión externa Velocidad de reacción limitada por la reacción biológica = (en la superficie (en el fluido) del cat.) in control de la difusión externa
45 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GRADIENTE DE ONENTRAIÓN DIFUIÓN INTERNA Balance de materia (estado estacionario) en un elemento de volumen del interior de la partícula La cantidad de La cantidad de La cantidad de que entra por la que sale por la que desparece - = superfice exterior superfice interior por reacción (r+ r) (r) dentro de r 1 d 2 d r D e = r P (,T) dr 2 r dr 1 d d r D = 2 máx 2 e r dr dr K M + r 45 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
46 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GRADIENTE DE ONENTRAIÓN DIFUIÓN INTERNA La velocidad de reacción puntual es un parámetro de difícil cálculo e utiliza la velocidad media en la partícula de catalizador FATOR DE EFIAIA (η) velocidad de reacción real media en la particula η = = velocidad de reacción en condiciones de superficie 1 = V η = V RP 2 0 r P(,T) dv 3 r 0 P(,T) r dr η 3 r P(,T) RP r P(,T) Partícula esférica η = 1 No control difusional (gradientes internos despreciables) η 0 Fuerte descenso de la concentración con la posición ontrol difusional (interno) importante ( r ) P ( r ) P 46 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
47 47 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GRADIENTE DE ONENTRAIÓN DIFUIÓN INTERNA 2 e 2 d 1 d r D = k r dr dr 2 e 2 d 1 d r D = k' r dr dr ORDEN 0 ORDEN 1 p e = módulo de Thiele R k = 3 D Φ p e = módulo de Thiele R k = 3 2 D Φ = - tanh(3 ) (3 ) η Φ Φ Φ Φ Φ Φ Φ Φ Φ Φ Φ Φ = 1- +sen arctg η Φ Φ El factor de eficacia será más bajo uanto mayor sea el tamaño de partícula uanto más rápida sea la reacción uanto menor sea la difusividad efectiva
48 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GRADIENTE DE ONENTRAIÓN DIFUIÓN INTERNA Factor de eficacia, η 1 0,1 0,01 orden 1 0, Φ < 1/3 1 η Ausencia de control difusional interno La concentración del reactivo en la superficie del catalizador y el interior de los poros es la misma Φ > 5 η 1/ Φ Fuerte control difusional interno Existe de un gradiente de concentración entre el exterior y el interior de la partícula Módulo de Thiele, Φ s 48 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
49 INÉTIA DE REAIONE ENZIMÁTIA HETEROGÉNEA GRADIENTE DE ONENTRAIÓN DIFUIÓN INTERNA El estudio teórico indica que disminuyendo el tamaño de partícula aumenta el valor de eficacia La velocidad media en el interior de la partícula es igual a la velocidad de reacción en la superficie e realizan una serie de experimentos variando el tamaño de partícula manteniendo el resto de las variables de operación constantes Velocidad de reacción (-r A ) Velocidad de reacción limitada por la reacción biológica (en la superficie del cat.) in control de la difusión interna η=1 Velocidad de reacción limitada por difusión interna = (en el interior de los poros) Tamaño de partícula (R p ) 49 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
50 TEMA 10. REAIONE ENZIMÁTIA 50 OW Rubén López Fonseca Departamento de Ingeniería Química Universidad del País Vasco/EHU
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