CONTENIDO CAPITULO III

Tamaño: px
Comenzar la demostración a partir de la página:

Download "CONTENIDO CAPITULO III"

Transcripción

1

2 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura TEID APITUL III 70

3 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura 1) LAS PTEÍAS 74 a) aracterísticas del enlace peptídico 76 b) iveles de organización en las proteínas 80 1) Estructura primaria 80 2) Estructura secundaria 81 a) Est. Alfa- élice 81 b) Est. Beta Plegada 83 3) Estructura terciaria 84 4) Estructura cuaternaria 85 5) Estructura pentenaria 86 2) LS DMIIS, MTIVS Y LA EST. SUPESEUDAIA DET DE LA EST. TEIAIA 86 3) ESTUTUA Y FUI. PLEGAMIET ASISTID DE LAS PTEÍAS 89 4) DISTITS MDELS PAA EXPLIA EL PLEGAMIET DE LAS PTEÍAS 93 5) EGLAS BÁSIAS PAA EL PEGAMIET DE UA PTEÍA 93 6) SLUBILIDAD DE LAS PTEÍAS 94 a) Efecto del p 95 b) Efecto de los grupos vecinos sobre la ionización de los Aminoácidos 97 c) Efecto de la temperatura 99 d) Adaptación de las Proteínas a las altas y bajas temperaturas 101 e) Efecto de la fuerza iónica 102 f) Efecto de la constante dieléctrica 105 7) EJEMPL DE PTEIAS FIBILAES 106 a) α - Keratinas 95 b) β - Keratinas 98 8) ALGUAS AATEÍSTIAS DE LAS ESTUTUAS α - Y β - PLEGADAS 98 9) LÁGE

4 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura TEID APITUL III 10) AMALÍAS E LA SÍTESIS DEL LÁGE 103 a) Escorbuto 103 b) Ehler Danlos 104 c) steogénesis Imperfecta 106 d) Gangrena Gaseosa 106 e) esumen de onceptos sobre el olágeno 118 9) ELASTIA ) PTEÍAS GLBULAES 119 a) Leghemoglobina 120 b) Mioglobina 121 c) emoglobina ) TATS ETE LAS SUBUIDADES DE LA EMGLBIA ) SUPEÓXID DISMUTASA ) EVEJEIMIET DE LAS PTEÍAS 127 a) Sistema Ubiquitina-Proteosoma 130 b) Sistema de las alpaínas y alpaestatinas regulado por a. 131 c) Función de los Lisosomas en células senescentes ) EEFALPATÍAS ESPGIFMES ) EFEMEDADES AUSADAS P PTEÍAS MAL PLEGADAS ) LUSIES GEEALES SBE EL PLEGAMIET DE LAS PTEÍAS BASAD E LAS EEFALPATÍAS ESPGIFMES ) PTEÓMIA

5 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura 1) LAS PTEIAS. 73

6 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura Las proteínas son entidades macromoleculares formadas por el enlace peptídico entre los grupos α-arboxilos y α-aminos pertenecientes (Fig. 1a - 4) a los 19 α-l-aminoácidos y un α-iminoácido (Prolina). Las proteínas son consideradas como heteropolímeros, cuya estructura tridimensional se genera a partir de la interacción de los residuos α - con su misma cadena u otra cadena vecina, además de las interacciones laterales por medio de los grupos carbonilos e iminos presentes en cada enlace peptídico (Fig. 1b - 4). Las proteínas se caracterizan por tener las más variadas funciones. Entre ellas se cuentan la integridad estructural del esqueleto celular, la síntesis de nuevas proteínas, el transporte de a) En el ELAE PEPTIDI participan los grupos α - arboxilo y los α Amino de cada aminoácido con residuos 1 y 2, liberando una molécula de agua AB α AB α α-abxil α-ami b) La interacción intracadena o intercadena entre los grupos y entre los grupos α - arboxilo y los α Amino produce plegamientos en la estructura - - Fig. 1a - 4. Los grupos α - arboxilo y α - Amino participan en el enlace peptídico. Fig. 1b - 4. La interacción entre los grupos laterales conduce al plegamiento 3D. moléculas a través de membranas, la reparación de daños sufridos por la célula junto a la defensa contra ataques externos, el reconocimiento de ciertas secuencias de los ácidos nucleicos y muchas otras más. Entre sus amplias propiedades se encuentra la capacidad de catalizar y modular reacciones químicas, junto con transmitir información fisiológica incluyendo el control de los procesos que ocurren en la célula durante el crecimiento y la división celular. En la actualidad aún se continúa pesquisando nuevas funciones a las proteínas, sin haberse agotado su versatilidad del todo. 74

7 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura Algunas funciones de las Proteínas D A G E G E G E E Transcripción Poliribosomas Traducción ormona Enzima Proteína Estructural l eceptor Substrato Producto Fig. 2-4.Las proteínas ejercen diversas funciones y son la forma de expresión del DA. Las proteínas se encuentran codificadas en su totalidad por el material genético (Fig. 2-4), sin embargo no puede decirse lo mismo acerca del control de su expresión, ya que se ha observado que también podría depender de mecanismos epigenéticos. tras moléculas como los idratos de arbono y Lípidos, no se encuentran codificadas en el DA, sin embargo el conocimiento intrínseco de estas estructuras moleculares permanece y se expresa por medio de las proteínas y en especial por el sitio activo de las enzimas, que intervienen tanto en la síntesis como la degradación de estos compuestos no codificados. o solo distintos genes con diferentes secuencias permiten la existencia de múltiples proteínas diferentes, si no que un mismo gen cuya proteína sufre varias modificaciones a nivel de la transcripción, traducción, ensamble y vida media, puede generar proteínas con distintas actividades en su desempeño. En general, una proteína codificada por un solo gen que cuenta con exones e intrones, puede sufrir cambios no solo debido a una distinta combinación de exones, sino que cambios post-traducción, desde los ribosomas hasta su punto de llegada donde ejerce su función. Durante su vida media, las modificaciones químicas a las que se ve sometida la envejecen y la conducen a ser marcada para la destrucción por un sistema especializado (Ubiquitina-Proteosoma).Todos estos procesos son estudiados por aquella nueva ciencia denominada como Proteómica. En la actualidad, se entiende que las proteínas son el idioma por el que se expresa el DA. Este idioma permite la creación, continuidad y evolución en el tiempo de complejas estructuras vivientes. Las letras de este idioma son los aminoácidos que pueden unirse entre si generando distintas palabras con distintos significados, así como las estructuras proteicas son capaces de ejercer distintas funciones. 75

8 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura El grupo α-arboxilo de un aminoácido se encuentra unido al grupo α-amino de otro aminoácido por medio de la enzima Peptidil Transferasa (Fig. 3-4). Esta reacción ocurre en la superficie de los ribosomas durante el proceso de síntesis polipeptídica, es decir cuando se dispone de los dos aminoácidos anclados con su respectivo A de transferencia a los sitios Peptidilo y Aminoacilo. En este lugar se procede a formar una unión química entre el grupo eto perteneciente al grupo α-arboxilo, que se encuentra formando una unión éster con el grupo 3 - de la ibosa perteneciente a su respectivo At. El grupo α-2 presente en el otro extremo del aminoácido adyacente sitio A, dona un par de electrones para romper la unión éster del primero dejando al At unido al sitio P libre. A continuación se elimina una molécula de agua y se consolida el enlace con el aminoácido unido al At del sitio A. A U Formación del enlace Peptídico por la PEPTIDIL TASFEASA. A de transferencia 5 ' P A U G U A A A A A U U U 3 ' 5 ' P A U G A A A A U U U 3 ' d -- d 1 PEPTIDIL TASFEASA 2 U A ELAE PEPTIDI Durante la reacción se elimina una molécula de agua Fig La formación del enlace peptídico es catalizada por la PEPTIDIL TASFEASA. La energía necesaria para romper un enlace peptídico es alta, cerca de 110 Kcal /mol y solo se hidroliza mediante incubaciones en presencia de l 6 o mediante un álcali fuerte a temperaturas de 110 o por 24 hrs. o más. a) AATEISTIAS DEL ELAE PEPTIDI. Volver al inicio 1) Los cuatro átomos que forman el enlace peptídico (,, e ), tienen configuración trans y son coplanares. El doble enlace = cuenta con un enlace σ y otro del tipo π. El electrón deslocalizado de este último, se desplaza hacia el enlace -, otorgándole rigidez y carácter de doble enlace al impedir la rotación de este (Fig. 4-4). 76

9 entros de rotación Psi ( Ψ ) y Phi (Φ) Distancias promedio 1,53 A 0 -α 0 1,47 A Psi ( Ψ ) 0 1,32 A Phi (Φ) 0 1,23 A 2 1,0 A 0 -α LS ELAES -- TIEE U ELETÓ DESLALIZAD 1 Psi ( Ψ ) Phi (Φ) 2 Fig El enlace peptídico presenta estabilización por resonancia del electrón Pí (π). 77

10 2) Los enlaces arbono-α-imino denominado Phi (Φ) y arbono-α-arbonilo denominado Psí (ψ) son los únicos capaces de rotar y mantienen a los grupos lo más separados posibles en la conformación antepuesta (Fig. 4-4), ya que en caso contrario sus nubes electrónicas entrarían en contacto y se repelerían como sucede en la posición eclipsada. Psi ( Ψ) Phi (Φ) -α Fig Los enlaces Psi ( Ψ ) y Phi (Φ) se encuentran a ambos lados del arbono α. Ambos enlaces son flexibles y permiten la movilidad de los grupos, entre las formas eclipsadas y antepuesta La cadena polipeptídica en la figura muestra los grupos por sobre y bajo el plano. En un polipéptido cualquiera los aminoácidos en los extremos de la proteína se denominan como Amino terminal (t) y arboxilo terminal (t). Una proteína empieza por el Amino terminal, siendo este el aminoácido numero 1 y finaliza en el arboxilo terminal o aminoácido número n. De esta manera ambos grupos terminales se encuentran libres en la mayoría de los casos y pueden estar expuestos al medio. En otras proteínas el grupo Amino terminal puede estar bloqueado por un grupo formilo o bien glicado o unido a una aldohexosa, mientras que el grupo carboxilo puede estar esterificado. Entre el t y t se encuentran toda la gama de grupos (Fig. 5-4), perteneciente a los 20 aminoácidos, que pueden ser repetidos o no. Los grupos se caracterizan a su vez por ser hidrofóbicos, hidrofílicos con cargas netas y aún polares, pero sin carga como son los grupos (idroxilo), -S (Tiol) y -2 (Amida). Algunos de los grupos pueden ser voluminosos impidiendo la rotación de los enlaces Phi ( φ ) y Psí ( ψ ) o bien de reducido tamaño que no presentan impedimento. Los residuos α-, más los grupos t y t, al interaccionar entre sí o con el medio contribuyen a la conformación tridimensional de una proteína. Por lo tanto la actividad biológica de una proteína dependerá de su geometría estructural o disposición espacial y esta a su vez dependerá de la interacción entre sus aminoácidos a lo largo de la secuencia. Que grupos determinan la estructura tridimensional de una proteína? Por ejemplo, si se tiene una proteína de 100 aminoácidos, en ella existirán 99 enlaces peptídicos y al ser estirada y expuesta al medio se tendrá un total de 100 grupos α-, más los dos grupos terminales. 78

11 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura El total de estos grupos expuestos al medio externo acuoso, junto con los grupos carbonilos e iminos pertenecientes a los enlaces peptídicos, generarán por sus características termodinámicas intrínsecas de contacto, la estructura tridimensional de la proteína. Los mecanismos precisos por los que se adquiere la conformación tridimensional se examinarán más adelante. Volver al inicio b) IVELES DE GAIZAI E LAS PTEIAS. lásicamente las proteínas tienen cerca de cinco niveles de organización: 79

12 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura 1) La Estructura primaria esta definida desde 1959 y depende del orden y secuencia de los aminoácidos en la cadena lineal. Por ejemplo, Gly, Glu, Ser, Val es una secuencia y Val, Glu, Ser, Gly otra distinta, aunque tengan los mismos aminoácidos (Fig. 6-4). Sin embargo, se ha observado que la estructura primaria no siempre determina los otros niveles de organización en una proteína. Por ejemplo, una proteína recién sintetizada en los poliribosomas o en el retículo endoplásmico rugoso, puede necesitar de alguna ayuda para alcanzar su estructura funcional. Esta ayuda se encuentra en otras proteínas denominadas haperonas. Estas se encuentran tanto en el itoplasma como en el interior del retículo endoplásmico rugoso y vigilan que las interacciones entre los residuos de aminoácidos de las cadenas polipetídicas, sean las adecuadas para alcanzar una conformación funcional. Si no ocurriera de esta forma, las proteínas recién sintetizadas podrían plegarse en la forma inadecuada o bien interaccionar entre ellas y formar agregados G l y Ambos polipéptidos tienen los mismos aminoácidos, sin embargo son estructuralmente distintos 2 S e r A l a G l u 2 S e r A l a 3 G l y G l u Fig. 6-4.uatro aminoácidos pueden formar un número de 4! = 24 polipéptidos distintos. antes de plegarse en su forma nativa. inicio Volver al 2) La estructura secundaria, se encuentra representada por varios tipos de ordenamiento y complejidad espacial. Entre ellos se encuentran los tipos denominados: a) α-élie b) β-plegada 80

13 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura a) ESTUTUA α ÉLIE La α-hélice se encuentra formada por una cadena polipeptídica con 3,6 residuos por vuelta con una torsión hacia la derecha (Fig. 7-4). Su existencia se debe a la interacción por enlace hidrógeno entre los grupos carbonilos e iminos, pertenecientes a los distintos enlaces peptídicos. La interacción dominante en este caso es del tipo intracadena. En otras palabras los carbonilos e iminos de la misma cadena polipeptídica forman enlace hidrógeno entre ellos, dejando 3 aminoácidos de por medio. Estas interacciones ocurren entre el aminoácido n - 1 y n - 5. De esta forma se disponen los enlaces hidrógenos élice α mostrando los planos de los enlaces peptídicos. interacción enlace hidrógeno 6 2 Fig. 7-4.Alfa (α) -hélice vista desde distintos ángulos. paralelos a la hélice: ( - - )n - n = 3 Existe un segundo tipo de hélice que es más común en las proteínas globulares donde n es igual a 4: ( - - )n n = 4 2 Distribución de los grupos, visto desde arriba enlace hidrógeno enlace hidrógeno Las interacciones por enlace hidrógeno vistas en la cadena lineal

14 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura La α-élice de preferencia está formada por los aminoácidos de pequeño tamaño del tipo hidrofóbico y algunos polares sin carga. En la Figura 8-4, se puede observar tres hélices unidas por puentes disulfuros. La Glicina a pesar de ser pequeña no participa de la hélice, ya que el hidrógeno que tiene por grupo, no favorece estéricamente la torsión entre los ángulos (Phi) φ y (Psí) ψ,, como se requiere para mantener una hélice. La Prolina al contrario introduce demasiada torsión, la que es incompatible con la hélice. Por otro lado, el aminoácido Glutámico tiene carga negativa y con la presencia de dos aminoácidos adyacentes puede introducir una repulsión. A pesar de ello se ha encontrado la presencia del aminoácido Glutámico en algunas hélices, sin embargo a p inferior a 3. II I S S II I II I II I II I S S II I S II II S I I Fig Tres Alfa- hélices unidas por puente disulfuro II I La estructura α - élice, es muy frecuente entre las proteínas, sin embargo los aminoácidos con carga no forman parte de este tipo de estructura a ps normales. Aquellos otros aminoácidos voluminosos como Fenilalanina, Triptófano e Isoleucina, tampoco permiten la formación de la α - élice, cuando se encuentran juntos en una secuencia debido al impedimento estérico (tamaño, abultamiento). tro factor a considerar aquí, es la polarización de la hélice debido a la existencia de dipolos individuales que se forman por cada grupo carbonilo que participa en el enlace hidrógeno. Por esta razón, se favorecen los aminoácidos de carga negativa en el extremo t y los aminoácidos positivos en el extremo t de la hélice. b) ESTUTUAS β -PLEGADAS Volver al inicio 82

15 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura tra estructura del tipo secundario es la llamada (Beta) β- Plegada (Fig. 9a - 4), que se forma por la interacción enlace hidrógeno intercadena que ocurre entre los grupos carbonilos e iminos pertenecientes al enlace peptídico en cada una de las cadenas a ) b ) Sobre el plano Bajo el plano ( ) ( ) ( ) Fig. 9a - 4. La β -Plegada se encuentra en la seda y las telas de araña. Fig. 9b - 4. Las proteínas α y β plegadas forman entre sí las estructuras Supersecundarias. polipeptídicas. De esta manera una cadena polipeptídica puede interaccionar en forma paralela (t----->t) o antiparalela (t<-----t) con otra cadena o consigo misma al plegarse. Los plegamientos que ocurren entre las estructuras secundarias se llaman supersecundarios y dan origen a estructuras del tipo β-β antiparalelas, α-α antiparalelas y β-α-β, donde ambas β están paralelas entre sí (fig. 9b - 4). Algunas de estas estructuras supersecundarias son parte de motivos estructurales e incluso dominios de una proteína. Ambos son términos que identifican el grado de organización de las proteínas y presentan una actividad o función característica que suele repetirse en distintas proteínas, como se verá más adelante. De esta manera, es posible concluir por ahora que las distintas agrupaciones espaciales que se alcanzan, no son más que la búsqueda de la estabilidad energética con el medio o el solvente, por medio del empaquetamiento de las estructuras en un conjunto. tros tipos de estructuras secundarias se observarán mas adelante. Volver al inicio 83

16 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura 3) Estructura terciaria, se le denomina al ordenamiento tridimensional alcanzado por la interacción de los residuos laterales de los aminoácidos o grupos α -. Una proteína debe tener sobre los 40 aminoácidos para que los residuos laterales tengan un cierto grado de cooperatividad, que les permita alcanzar la estructura terciaria. Esta estructura representa una ordenación tridimensional en el espacio y la alcanzan aquellas proteínas solubles en agua. Este tipo de proteínas se caracteriza por ser hidrofóbicas por dentro e hidrofílicas por fuera (Fig. 10-4). villo al Azar _ 2 3 Int. hidrofobica _ 2 Enlace idrogeno Int.Ionica _ 3 Puuente disulfuro 2 2 S S 2 M e oordinacion por un Metal _ Fig El plegamiento en tres dimensiones depende de los grupos, más los arbonilos e Iminos. Volver al inicio 4) Estructura cuaternaria, es producida por la interacción entre varias cadenas polipeptídicas ya plegadas en tres dimensiones, mediante los grupos laterales alfa y/o terminales (Fig. 11-4), que se extienden al exterior de cada glóbulo o subunidad. Varias subunidades con estructura terciaria pueden agruparse entre sí por medio de estas interacciones débiles y en algunos casos se encuentran puentes disulfuro para formar una proteína de mayor resistencia. 84

17 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura El propósito de tener una proteína formada por varias subunidades o protómeros es de importancia económica para la célula. Una proteína gigante de un solo polipéptido puede tener un error en la secuencia. Este error es capaz de provocar en la proteína la pérdida total de su funcionalidad. Sin embargo, si el error aparece en una subunidad pequeña o protómero, este último podrá ser descartado durante el proceso de ensamble. Por otro lado una proteína con varias subunidades puede presentar la capacidad de S ---- S S ---- S Fig La estructura cuaternaria es mantenida por interacciones débiles, como aquellas denominadas electrostáticas e hidrofóbica, con la excepción que la constituye el puente disulfuro. experimentar cambios conformacionales, al variar el grado de interacción entre una y otra subunidad mediante interacciones débiles susceptibles de graduar o cambiar el grado en que se encuentran comprometidas con la estructura general. Existen agrupaciones de proteínas en que repiten muchas veces una subunidad que interacciona con sus similares y son rígidas como la cápsula de un virus o bien son flexibles entre dos grados extremos como la emoglobina xigenada y Desoxigenada. Volver al inicio 5) Estructura pentenaria, se le considera a la interacción de una proteína cuaternaria con otras moléculas no proteicas, como son ácidos nucleicos, lípidos, etc. Estas interacciones son mediadas por enlaces del tipo débil y también por enlaces covalentes. En la Figura 12-4, se puede apreciar una estructura pentenaria representada por un virus o fago. Aquí existe una interacción entre proteínas, ácidos nucleicos e hidratos de carbono. 85

18 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura VIUS BATEIA T 4 D A APSIDA LLA LA FIBAS DE LA LA PLAA TEMIAL Fig Interacción entre distintas proteínas con los ácidos nucleicos. Volver al inicio 2) LS DMIIS, MTIVS Y LA ESTUTUA SUPESEUDAIA DET DE LA ESTUTUA TEIAIA. Se ha reconocido en la actualidad que las proteínas tienen dentro de su estructura terciara varios dominios, entendiéndose por ello a una secuencia discreta de aminoácidos que puede ser reconocida en distintas proteínas. Estos dominios se justifican al considerar que provienen de uno o más Exones. A su vez los Dominios pueden estar constituidos por uno o más Motivos ( motifs ), que pueden ser del tipo estructural, funcional y secuencial. Además, aquellos motivos pueden llegar a formar estructuras supersecundarias o combinaciones de α-élices y β Plegadas, que se agrupan entre sí con un fin determinado, como es la unión a un sitio específico del DA u otra proteína. Los Exones son los elementos transcritos y traducidos dentro de los genes discontinuos pertenecientes a los Eucariontes y los Intrones son los elementos que separan o flanquean a los Exones y que también son transcritos, pero no traducidos. De esta manera, tenemos que un gen Eucarionte no es más que un sistema alterno de Exones e Intrones, donde los primeros son las secciones codificantes para los distintos dominios o parte de estos dominios denominados motivos y que posteriormente se integran para formar la secuencia aminoacídica continua de una proteína. Mientras que los segundos o Intrones son los espaciadores entre los Exones. Al continuar con el análisis, vemos que los Dominios pueden a su vez estar formados por uno o más Motivos (motifs). Estos últimos se caracterizan por ser una estructura, una función o una secuencia particular de aminoácidos, que es típica de una determinada actividad proteica. Por ejemplo, aquel plegamiento de las α-élices destinada a acoger al grupo eme en un sitio hidrofóbico y que se encuentra en la emoglobina, Mioglobina y Legmioglobina, puede ser considerada como un motivo estructural. Más aún, encontramos que los Motivos pueden ser del tipo funcional, al representar una estructura que siempre se 86

19 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura le encuentra asociada a la misma función bioquímica, por ejemplo la hélice-vuelta hélice que se encuentra en las proteínas que se unen a una región determinada del DA. Al continuar profundizando el análisis se observa que el Motivo puede ser también un grupo de aminoácidos en distintas partes de la secuencia, pero que integrados tridimensionalmente tienen una función específica. Así tenemos a las enzimas denominadas Proteasas dependientes de Serina. A pesar que son distintas, todas ellas coinciden en tener Aspártico, istidina y Serina en sus sitios activos como aminoácidos catalíticos destinados a romper o hidrolizar enlaces peptídicos en otras proteínas. La secuencia entre estos tres aminoácidos es distinta en cada uno de los integrantes de la familia, pero se pliegan en el espacio para coincidir los tres aminoácidos en el sitio activo. Este es un ejemplo de evolución convergente. En el siguiente esquema se puede aclarar parte de lo enunciado anteriormente: DA: GEXXX EX1--Intron--EX2--Intron--EX Proteína XXX: - EX1-----EX2-EX3- Dominios --- DMII A------DMII B-- formados por: Exón 1 Exón 2 y 3 Motivos : --- Motivo a ---- Motivo (b x )----- Plegamiento en tres dimensiones: -- Motivo (a x) Motivo b Propiedad otorgada por cada dominio : -- atálisis sobre Solubilidad Unión a -- un sustrato en agua membrana específico En este esquema se aprecia que los Exones dan origen a los Dominios y estos a su vez están formados por uno o más Motivos. Así tenemos que el Exón 1 codifica para el dominio A, mientras que los exones 2 y 3 codifican para el dominio B de una proteína. A su vez los dominios pueden formar motivos directamente en la secuencia uno a continuación del otro o cuando se pliegan en tres dimensiones (motivo a con motivo x) para entregar propiedades como catálisis sobre un sustrato específico, solubilidad en agua, unión a una membrana, interacción con otra estructura proteica, etc. En resumen los dominios o módulos pueden ser precisamente definidos como una estructura discreta que depende del orden y secuencia lineal de un conjunto definido de aminoácidos. Estos aminoácidos se pliegan de una manera espontánea (de acuerdo a las interacciones termodinámicas), formando estructuras persistentes y a la vez reconocibles en motivos que contribuyen al plegamiento general de la proteína en el espacio. 87

20 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura Las unidades modulares o dominios pueden aparecer una o varias veces en una misma proteína o en algunos casos en diferentes proteínas con algunas modificaciones que les permiten ser aún reconocibles. El conjunto de propiedades atribuidas a los dominios permiten deducir que los genes codificadores han evolucionado por medio de la: a) Duplicación Génica, (Fig. 13-4) donde se forman varios dominios por mutación a partir de un gen primordial e inmutable. De esta manera se originan proteínas con dominios similares y pseudosimetría. b) Fusión Génica, por este mecanismo se producen dominios con similar función y estructura en distintas proteínas. Es decir, un solo dominio se encuentra repartido en DMIIS : úmero discreto de aminoácidos con una función específica y que contribuyen a la actividad general de la proteína IT : Secuencia de interrupcion no codificadora. E X : region que codifica para un dominio o solo parte de este. Proteina formada por tres dominios MEAISMS PAA LA FMAI DE LS DMIIS 1) Duplicacion y modificacion Duplicacion y mutacion de un gen DA duplicado en TADEM Duplicacion y mutacion de un gen DA duplicado en TADEM X Intron X Y Intron Y 2) ecombinacion X Y Formacion de nueva proteina con 3 dominios o modulos. Fig Los Dominios son porciones discretas de aminoácidos que forman estructuras distintas proteínas (Fig. 13-4). En la misma Figura 13 4, se puede observar como se forma una nueva proteína mediante la duplicación génica seguida por modificación y recombinación. La nueva proteína tiene un dominio original y otros dos dominios X e Y modificados. 3) ESTUTUA Y FUI. PLEGAMIET ASISTID DE LAS PTEÍAS. Volver al inicio 88

21 éctor ocha L. Las Proteínas y su Estructura Se dice que una proteína se encuentra en su estado ATIV cuando ha adquirido la conformación óptima para llevar a cabo una función. Su estructura tridimensional se ajusta al rol biológico que debe desempeñar. En cambio se dice que una proteína se encuentra DEATUADA, cuando ha perdido su estructura terciaria y no lleva a cabo su función o bien se hace insoluble. Es claro que de lo anterior se deduce la importancia de la estructura espacial de una proteína. Esta depende esencialmente de las interacciones débiles entre los aminoácidos a lo largo de la secuencia en la cadena polipeptídica. Es interesante hacer notar que a pesar de que una proteína se pliegue de distintas maneras solo una de ellas será la funcional, las otras formas serán de escasa actividad biológica aunque no hallan alcanzado el estado de denaturación. Para ilustrar la importancia de como la estructura terciaria está basada en la estructura primaria de una proteína, se puede analizar como ejemplo el caso de una PE-P Proteína. Esta proteína posee una o más secuencias extras (Pre Pro) en el lado t de la cadena polipeptídica, las que se emplean para señalizar: a) ubicación de la proteína en uno de los compartimientos de la célula. b) desarrollo de la actividad biológica en un lugar y tiempo determinados. Así tenemos que en el caso a) si los primeros aminoácidos de la secuencia desde el amino terminal son de carácter hidrofóbico, esta será una señal para que la proteína atraviese la membrana de un compartimiento y una vez que lo halla logrado el polipéptido extra PE es removido. En el caso b), si la proteína es una enzima que solo debe ser activada en el interior del compartimiento, la remoción de la segunda secuencia extra P, que se puede encontrar a continuación de la secuencia PE permitirá que la enzima o la proteína alcance su conformación activa para catalizar una determinada reacción. En ambos casos se observa que la ausencia de trozos de la secuencia aminoacídica, provoca cambios conformacionales en la proteína que repercuten en su actividad. Si a continuación procedemos a denaturar esta proteína ya no podrá alcanzar nuevamente su conformación nativa, porque le falta la interacción cooperativa necesaria de aquellos residuos que se encontraban situados en la sección que se perdió. Por otro lado, si es denaturada cuando se encontraba completa con la sección PEP, es muy probable que alcance la estructura nativa. En este ejemplo se enfatiza la importancia del concepto de ooperatividad, presentado entre las interacciones débiles a lo largo de la secuencia aminoacídica de una proteína. Si se pierde la información para alcanzar la conformación funcional de una proteína o estado ATIV, esta no se pliega de la manera adecuada para llegar a ser activa. ada aminoácido de la secuencia es importante para la estructura final alcanzada por la proteína. Sin embargo, algunos de los aminoácidos son más importantes que otros. La estructura proteica es tan delicada que cuando ocurre la modificación de tan solo un residuo se produce en ella un cambio de conformación, que es transmitido a toda su estructura por medio de las interacciones débiles. Este cambio podrá afinar o desajustar la estructura terciaria adecuada para llevar a cabo una determinada función. Se ha notado que en algunos experimentos dedicados a la transferencia de genes desde eucariotes a bacteria mediante el uso de plásmidos (vectores), a pesar de tener en el gen transferido la secuencia total de los aminoácidos de una determinada proteína. Esta no se pliega para dar una estructura funcional. 89

Estructura y propiedades de las proteínas

Estructura y propiedades de las proteínas Estructura y propiedades de las proteínas Matilde Julián Seguí Introducción Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Hay gran variedad de proteínas y cumplen gran variedad de funciones

Más detalles

Estructura tridimensional de proteínas

Estructura tridimensional de proteínas Estructura tridimensional de proteínas 1. En solución acuosa, la conformación proteica esta determinada por dos factores prioritarios. Uno es la formación de un número máximo de enlaces de hidrógeno. El

Más detalles

FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA. CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA

FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA. CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA Prof. Laura Carmona Salazar Grupos: 03 Semestre: 13-I Este material es exclusivamente para uso

Más detalles

QUIMICA BIOLOGICA INTRODUCCION GENERAL

QUIMICA BIOLOGICA INTRODUCCION GENERAL QUIMICA BIOLOGICA INTRODUCCION GENERAL 1 BIOQUIMICA: La química de los seres vivos. La palabra "Bioquímica" fué utilizada por primera vez por Félix Hoppe-Seyler en 1877, en el prólogo al primer número

Más detalles

Tema 4b Estructura tridimensional de las proteínas. Estructura supersecundaria y terciaria.

Tema 4b Estructura tridimensional de las proteínas. Estructura supersecundaria y terciaria. Tema 4b Estructura tridimensional de las proteínas. Estructura supersecundaria y terciaria. Estructura supersecundaria Motivos Dominios Estructura terciaria Fuerzas que la estabilizan Plegamiento de proteínas

Más detalles

Proteínas. Características generales

Proteínas. Características generales Proteínas Características generales Son las macromoléculas más abundantes en las células. Constituyen hasta el 50% del peso. Forman moléculas específicas en cada especie, incluso entre individuos. Además,

Más detalles

Aminoácidos y péptidos

Aminoácidos y péptidos Aminoácidos y péptidos AMINOÁCIDOS: Moléculas orgánicas con un grupo amino (NH 2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminoácidos proteicos son α aminoácidos, que portan las dos funciones sobre el carbono

Más detalles

PROTEÍNAS. Las proteínas están constituidas por la unión de numerosas moléculas sencillas (monómeros) denominados aminoácidos.

PROTEÍNAS. Las proteínas están constituidas por la unión de numerosas moléculas sencillas (monómeros) denominados aminoácidos. PROTEÍNAS 1. INTRODUCCIÓN Las proteínas son los constituyentes químicos fundamentales de la materia viva. Constituyen alrededor del 50% en peso seco del cuerpo. Los glúcidos y lípidos se encuentran en

Más detalles

Proteínas fibrosas. α-queratinas

Proteínas fibrosas. α-queratinas Hélices α entrecruzadas por puentes disulfuro Proteínas fibrosas α-queratinas Estructura Características Localización Estructuras resistentes e insolubles de dureza y flexibilidad variables Estructura

Más detalles

INTRODUCCION A LA ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

INTRODUCCION A LA ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS INTRODUCCION A LA ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS Lic. Claudio Vidos Departamento de investigación de DEMIK Electromedicina Director del INSTITUTO CAV Rehabilitación Departamento de investigación

Más detalles

La palabra "Bioquímica" fué utilizada por primera vez. número de "Hoppe-Seylers Zeitschrift für Physiologische Chemie" (la primera revista de

La palabra Bioquímica fué utilizada por primera vez. número de Hoppe-Seylers Zeitschrift für Physiologische Chemie (la primera revista de BIOQUIMICA: La química de los seres vivos. La palabra "Bioquímica" fué utilizada por primera vez por Félix Hoppe-Seyler en 1877, en el prólogo al primer número de "Hoppe-Seylers Zeitschrift für Physiologische

Más detalles

H N CH COOH. dipéptido

H N CH COOH. dipéptido CLASE : PROTEINAS Fuerzas que influyen en estructura Proteica Papel de secuencia de aminoácidos en estructura de la proteína Estructura Secundaria de las Proteínas Plegamiento (Folding) de proteínas y

Más detalles

TEMARIO PARA EL EXAMEN DE BIOQUÍMICA

TEMARIO PARA EL EXAMEN DE BIOQUÍMICA TEMARIO PARA EL EXAMEN DE BIOQUÍMICA PARTE I. ESTRUCTURA BIOLÓGICA Y QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS 1. CARACTERÍSTICAS QUÍMICAS DE LA MATERIA VIVA 1. La mayoría de los organismos están compuestos solamente de

Más detalles

Proteínas. Tabla 1: Funciones de las proteínas

Proteínas. Tabla 1: Funciones de las proteínas Colegio Lectura Hispano Complementaria Americano Depto. de Ciencias - Biología Nivel: 4to medio Unidad I Proteínas 1 En las células, son las proteínas las macromoléculas más abundantes y las que constituyen

Más detalles

Funciones biológicas de las proteínas. 1.- Enzimas. Las proteínas más variadas y de mayor especialización son aquéllas con actividad catalítica.

Funciones biológicas de las proteínas. 1.- Enzimas. Las proteínas más variadas y de mayor especialización son aquéllas con actividad catalítica. Funciones biológicas de las proteínas 1.- Enzimas. Las proteínas más variadas y de mayor especialización son aquéllas con actividad catalítica. 2.- Proteínas de transporte. Proteínas de transporte en el

Más detalles

Procariota y Eucariota

Procariota y Eucariota Célula Todas las células comparten dos características esenciales. La primera es una membrana externa, la membrana celular -o membrana plasmática- que separa el citoplasma de la célula de su ambiente externo.

Más detalles

Tema 19. Traducción II. Activación de los aminoácidos y fases de la traducción

Tema 19. Traducción II. Activación de los aminoácidos y fases de la traducción Tema 19 Traducción II. Activación de los aminoácidos y fases de la traducción Dónde se sintetizan las proteínas? Replicación Transcripción Maduración Síntesis de proteínas * La síntesis de proteínas tiene

Más detalles

Los elementos químicos más abundantes en los seres vivos son: Agua y proteínas. Carbono, oxígeno, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y azufre.

Los elementos químicos más abundantes en los seres vivos son: Agua y proteínas. Carbono, oxígeno, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Los elementos químicos más abundantes en los seres vivos son: Agua y proteínas. Carbono, oxígeno, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Glúcidos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos. Oxígeno, calcio,

Más detalles

AMINOÁCIDOS SE PUEDEN UNIR POR ENLACES PEPTÍDICOS

AMINOÁCIDOS SE PUEDEN UNIR POR ENLACES PEPTÍDICOS Tema 4. Proteínas: funciones biológicas y estructura primaria. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas. Diversidad de funciones biológicas. Niveles de organización estructural de las proteínas. Separación

Más detalles

Los polímeros naturales están presentes en sustancias como la celulosa, el caucho natural y la seda, pero su mayor relevancia está al interior de

Los polímeros naturales están presentes en sustancias como la celulosa, el caucho natural y la seda, pero su mayor relevancia está al interior de Polímeros Naturales Los polímeros naturales están presentes en sustancias como la celulosa, el caucho natural y la seda, pero su mayor relevancia está al interior de nuestro propio cuerpo y se denomina

Más detalles

El H solo necesita 2 electrones en su capa de valencia como el He.

El H solo necesita 2 electrones en su capa de valencia como el He. Tema II. Enlace químico Concepto de enlace químico y modelos de enlace Un enlace químico se caracteriza por una situación de mínima energía, respecto a los átomos de partida que lo forman, de ahí que la

Más detalles

Unidad 5 (Parte 5) Aminoácidos, Péptidos y Proteínas.

Unidad 5 (Parte 5) Aminoácidos, Péptidos y Proteínas. Unidad 5 (Parte 5) Aminoácidos, Péptidos y Proteínas. Las proteínas se encuentran en todos los organismos vivos, son de muchos tipos diferentes y desempeñan muchas funciones biológicas distintas. La queratina

Más detalles

Soluciones de la serie de ejercicios 1 (Curso 7.012)

Soluciones de la serie de ejercicios 1 (Curso 7.012) Soluciones de la serie de ejercicios 1 (urso 7.01) Pregunta 1 a) uáles son los 4 tipos principales de moléculas biológicas mencionadas en clase? ite una función importante de cada tipo de molécula biológica

Más detalles

Ambientación Universitaria BIOLOGÍA. Guía de Actividades 2014

Ambientación Universitaria BIOLOGÍA. Guía de Actividades 2014 1 Ambientación Universitaria BIOLOGÍA Guía de Actividades 2014 2 I.- INTRODUCCIÓN- CONCEPTO DE CIENCIA Y VIDA 1) Lea el siguiente texto. Mencione ejemplos de lo que considere investigación en ciencias

Más detalles

I) Biomoléculas 2) El agua I-2 EL AGUA

I) Biomoléculas 2) El agua I-2 EL AGUA I-2 EL AGUA IMPRTANCIA DEL AGUA PARA LS SERES VIVS El agua es el líquido más abundante de la corteza y uno de los pocos líquidos naturales. No es de extrañar entonces que el agua sea una sustancia esencial

Más detalles

I) Biomoléculas 6) Proteínas I-6 PROTEÍNAS

I) Biomoléculas 6) Proteínas I-6 PROTEÍNAS I-6 PROTEÍNAS CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS Concepto: Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son moléculas

Más detalles

7.012 Serie de ejercicios 1

7.012 Serie de ejercicios 1 ombre Grupo 7.01 Serie de ejercicios 1 Pregunta 1 a) uáles son los 4 tipos principales de moléculas biológicas mencionadas en clase? ite una función importante de cada tipo de molécula biológica celular.

Más detalles

Tema 4c Estructura tridimensional de las proteínas. Proteínas fibrosas. Proteínas globulares.

Tema 4c Estructura tridimensional de las proteínas. Proteínas fibrosas. Proteínas globulares. Tema 4c Estructura tridimensional de las proteínas. Proteínas fibrosas. Proteínas globulares. Proteínas fibrosas Estructura y función de las queratinas Estructura y función del colágeno Triple hélice de

Más detalles

Soluciones Electrolíticas María de la Luz Velázquez Monroy & Miguel Ángel Ordorica Vargas

Soluciones Electrolíticas María de la Luz Velázquez Monroy & Miguel Ángel Ordorica Vargas Introducción Soluciones Electrolíticas María de la Luz Velázquez Monroy & Miguel Ángel Ordorica Vargas Siguiendo los trabajos de Humphrey Davy, sobre electrolisis de metales, en 1834, Michael Faraday inició

Más detalles

CÓDIGO GENÉTICO Y SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

CÓDIGO GENÉTICO Y SÍNTESIS DE PROTEÍNAS CÓDIGO GENÉTICO Y SÍNTESIS DE PROTEÍNAS Sumario Mitosis y meiosis Código genético y síntesis de proteínas: 1. Concepto de gen 2. Estructura del ADN 3. La replicación del ADN 4. La transcripción 5. La traducción

Más detalles

1) a) En la figura señale, englobando con un trazo continuo, lo siguiente:

1) a) En la figura señale, englobando con un trazo continuo, lo siguiente: CÁTEDRA: BIOQUÍMICA Carreras: Farmacia Profesorado en Química Licenciatura en Química Licenciatura en Alimentos ÁCIDOS NUCLEICOS 1) a) En la figura señale, englobando con un trazo continuo, lo siguiente:

Más detalles

Área Académica de: Química. Programa Educativo: Licenciatura de Química en Alimentos. Nombre de la Asignatura: Biología celular

Área Académica de: Química. Programa Educativo: Licenciatura de Química en Alimentos. Nombre de la Asignatura: Biología celular Área Académica de: Química Línea de Investigación Programa Educativo: Licenciatura de Química en Alimentos Nombre de la Asignatura: Biología celular Tema: Introducción Ciclo: Agosto-Diciembre 2011 Profesor(a):

Más detalles

3 puntos en dicho examen. La prueba será de formato similar a las que se realizan en las PAU.

3 puntos en dicho examen. La prueba será de formato similar a las que se realizan en las PAU. - CRITERIOS DE CALIFICACIÓN 2º Bachillerato Química. Se realizarán dos pruebas por evaluación. A la primera le corresponde un 30 % de la nota final de la evaluación y a la segunda, en la que se incluye

Más detalles

PREGUNTAS TEST CORRESPONDIENTES A LOS TEMAS 1 AL 5

PREGUNTAS TEST CORRESPONDIENTES A LOS TEMAS 1 AL 5 PREGUNTAS TEST CORRESPONDIENTES A LOS TEMAS 1 AL 5 Las preguntas de test que le adjuntamos corresponden a exámenes de las últimas convocatorias. Una vez que finalicen el estudio de los cinco primeros capítulos,

Más detalles

TRABAJO PRÁCTICO: MODELOS EXTREMOS DE SUSTANCIA

TRABAJO PRÁCTICO: MODELOS EXTREMOS DE SUSTANCIA 1 Complemento TRABAJO PRÁCTICO: S EXTREMOS DE SUSTANCIA FUNDAMENTOS TEÓRICOS BÁSICOS Todas las sustancias pueden considerarse formadas por un conjunto de unidades estructurales o fundamentales. La clase

Más detalles

ARN mensajero. Síntesis y procesamiento. Corte y empalme. Capping. Poliadenilación. Estabilidad. Genética 1 er Curso. Facultad de Medicina TEMA 0-3

ARN mensajero. Síntesis y procesamiento. Corte y empalme. Capping. Poliadenilación. Estabilidad. Genética 1 er Curso. Facultad de Medicina TEMA 0-3 Facultad de Medicina Genética 1 er Curso TEMA 0-3 EXPRESIÓN GÉNICA: TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCIÓN ARN mensajero. La transcripción en eucariotas. Ribosomas. La traducción. ARN mensajero Apartados Síntesis

Más detalles

TEMA 5 PROTEÍNAS. 4. Proteínas Globulares. Mioglobina, Hemoglobina, Inmunoglobulinas

TEMA 5 PROTEÍNAS. 4. Proteínas Globulares. Mioglobina, Hemoglobina, Inmunoglobulinas TEMA 5 PROTEÍNAS 1. Clasificación de las proteínas y niveles estructurales 2. Proteínas Fibrosas. Queratinas 4. Proteínas Globulares. Mioglobina, Hemoglobina, Inmunoglobulinas 1. Clasificación de las proteínas

Más detalles

Unidad 5 (Parte 6) Aminoácidos, Péptidos y Proteínas.

Unidad 5 (Parte 6) Aminoácidos, Péptidos y Proteínas. Unidad 5 (Parte 6) Aminoácidos, Péptidos y Proteínas. Las proteínas se encuentran en todos los organismos vivos, son de muchos tipos diferentes y desempeñan muchas funciones biológicas distintas. La queratina

Más detalles

Aminoácidos I Br. Cecilia López Área Bioquímica Departamento de Biología Molecular y Celular Marzo 2012 Aminoácidos Proteínas Neurotransmisores (GABA, dopamina) Mediadores de la inflamación (Histamina)

Más detalles

ESCUELA SUPERIOR POLITECNICA DEL LITORAL OFICINA DE ADMISIONES CURSO DE NIVELACION DE CARRERA SEGUNDO PARCIAL DE QUIMICA Marzo de 2014

ESCUELA SUPERIOR POLITECNICA DEL LITORAL OFICINA DE ADMISIONES CURSO DE NIVELACION DE CARRERA SEGUNDO PARCIAL DE QUIMICA Marzo de 2014 ESCUELA SUPERIOR POLITECNICA DEL LITORAL OFICINA DE ADMISIONES CURSO DE NIVELACION DE CARRERA SEGUNDO PARCIAL DE QUIMICA Marzo de 2014 NOMBRE: PARALELO: FECHA: El presente examen ha sido elaborado para

Más detalles

ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS AMINOÁCIDOS

ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS AMINOÁCIDOS ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS Fabián Rodríguez Julio 2011 AMINOÁCIDOS Un aminoácido es una molécula orgánica que en su estructura contiene un grupo amino (NH 2 ) y un grupo carboxilo

Más detalles

11. PLEGAMIENTO DE PROTEINAS. Verónica González Núñez Universidad de Salamanca

11. PLEGAMIENTO DE PROTEINAS. Verónica González Núñez Universidad de Salamanca 11. PLEGAMIENTO DE PROTEINAS Verónica González Núñez Universidad de Salamanca ESQUEMA. Plegamiento de proteínas 1. Introducción & consideraciones previas 2. Fuerzas que estabilizan la conformación proteica

Más detalles

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge SEÑALES QUÍMICAS En los organismos pluricelulares, la coordinación entre las células se realiza a través de mediadores o mensajeros de la comunicación intercelular de los que hay descritos varios centenares.

Más detalles

De manera general la teoría celular moderna se resume en tres postulados:

De manera general la teoría celular moderna se resume en tres postulados: De manera general la teoría celular moderna se resume en tres postulados: La célula es la unidad básica estructural de todos los seres vivos, todos los organismos están formados por células. La célula

Más detalles

ANDALUCIA / SEPTIEMBRE 00. LOGSE / BIOLOGIA / OPCION A / EXAMEN COMPLETO

ANDALUCIA / SEPTIEMBRE 00. LOGSE / BIOLOGIA / OPCION A / EXAMEN COMPLETO OPCION A 1. Retículo endoplásmico (3 puntos). a) Describa la estructura y funciones del retículo endoplásmico rugoso. b) En algunas células esta muy desarrollado el retículo endoplásmico liso. Qué consecuencias

Más detalles

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA INTRODUCCIÓN La transmisión de la información genética (transcripción), posibilita la formación de proteínas, cuyas funciones van a caracterizar la actividad y morfología

Más detalles

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge REPLICACIÓN DEL ADN INTRODUCCIÓN La unidad básica de información en los seres vivos es el gen, definido en células eucariotas como un segmento de ADN que lleva la información necesaria para la síntesis

Más detalles

Modificación de proteínas

Modificación de proteínas Modificación de proteínas Compilación y armado: Prof. Sergio Pellizza Dto. Apoyatura Académica I.S.E.S Universidad Complutense de Madrid Facultad de Ciencias Biológicas Profesor: Iñigo Azcoitia La estructura

Más detalles

ÁREA DE BIOLOGÍA CELULAR DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA AMBIENTAL Y SALUD PÚBLICA FACULTAD DE CIENCIAS EXPERIMENTALES UNIVERSIDAD DE HUELVA ESTRÉS OXIDATIVO

ÁREA DE BIOLOGÍA CELULAR DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA AMBIENTAL Y SALUD PÚBLICA FACULTAD DE CIENCIAS EXPERIMENTALES UNIVERSIDAD DE HUELVA ESTRÉS OXIDATIVO ÁREA DE BIOLOGÍA CELULAR DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA AMBIENTAL Y SALUD PÚBLICA FACULTAD DE CIENCIAS EXPERIMENTALES UNIVERSIDAD DE HUELVA ESTRÉS OXIDATIVO Concepto de estrés oxidativo. Formación de especies

Más detalles

Capítulo 5: BIOMOLÉCULAS

Capítulo 5: BIOMOLÉCULAS Capítulo 5: BIOMOLÉCULAS De qué están hechas las células? Al analizar los átomos y moléculas presentes en las células, se observa que todas ellas se asemejan: una gran proporción es agua; el resto es un

Más detalles

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS Que es una Propiedad Funcional? Propiedades físicas y químicas que derivan del comportamiento de proteínas en sistemas alimenticios durante procesado, almacenamiento,

Más detalles

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge EL AGUA: VOLÚMENES Y COMPOSICIÓN DE LOS LÍQUIDOS CORPORALES La vida comenzó en el agua del mar, y las condiciones que reinaban en aquel ambiente primigenio marcaron las características químicas de la materia

Más detalles

Capítulo 7.3. Resumen para no expertos

Capítulo 7.3. Resumen para no expertos Resumen para no expertos Comunicación bacteriana y síntesis de antibióticos La comunicación es un factor esencial para todos los seres vivos. Las bacterias, en concreto, se comunican utilizando pequeños

Más detalles

QUÉ ES BIOLOGÍA MOLECULAR Y BIOTECNOLOGÍA. Julio A. Carrasco Vallejo Julio 2014

QUÉ ES BIOLOGÍA MOLECULAR Y BIOTECNOLOGÍA. Julio A. Carrasco Vallejo Julio 2014 QUÉ ES BIOLOGÍA MOLECULAR Y BIOTECNOLOGÍA Julio A. Carrasco Vallejo Julio 2014 Definiciones Biología Molecular: Estudio de los flujos de información genética en una célula Biotecnología: Uso de sistemas

Más detalles

ÁCIDOS NUCLEICOS. Por: Wilfredo Santiago

ÁCIDOS NUCLEICOS. Por: Wilfredo Santiago ÁCIDOS NUCLEICOS Por: Wilfredo Santiago Ácidos Nucleicos Formados por subunidades llamadas nucleótidos; pueden ser un solo nucleótido o una cadena larga de nucleótidos. Ácidos Nucleicos Nucleótidos individuales:

Más detalles

AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS TEMA 4 AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS 1. Estructura y clasificación de los aminoácidos. 2. Propiedades ácido-base de los aminoácidos y péptidos 3. El enlace peptídico 4. Péptidos: hidrólisis y secuenciación 1.

Más detalles

Fuerzas de Van der Waals. Momento Dipolar

Fuerzas de Van der Waals. Momento Dipolar Momento Dipolar Muchas moléculas eléctricamente neutras, esto es, sin carga neta, poseen una distribución de cargas no homogénea. Esto se debe a que los átomos que las forman tienen diferente electronegatividad,

Más detalles

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge

FISIOLOGÍA GENERAL Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA FISIOLOGÍA La Fisiología General es una parte de las Ciencias Fisiológicas encargada de estudiar las bases de funcionamiento de los seres vivos. Apoyándose en las leyes y

Más detalles

1.1. Construcción de una bicapa de AE-colesterol

1.1. Construcción de una bicapa de AE-colesterol CAPITULO 6 1. Bicapas de Ácido Esteárico con 30 % de Colesterol 1.1. Construcción de una bicapa de AE-colesterol Las coordenadas atómicas y la topología empleada en la simulación para la molécula de colesterol

Más detalles

Agua. Agua. Estructura del agua. Estructura del agua. Estructura del agua. Dra. Edith Ponce A. enlace covalente polar (100 kcal/mol).

Agua. Agua. Estructura del agua. Estructura del agua. Estructura del agua. Dra. Edith Ponce A. enlace covalente polar (100 kcal/mol). Agua Agua Dra. Edith Ponce A. Es la sustancia más abundante en la biosfera la encontramos en sus tres estados comprende del 65 y el 95% del peso de la mayor parte de las formas vivas Sus propiedades físicas

Más detalles

MORFOFISIOLOGÍA HUMANA III VIDEOCONFERENCIA 1 SISTEMA ENDOCRINO, METABOLISMO Y SU REGULACION. GENERALIDADES

MORFOFISIOLOGÍA HUMANA III VIDEOCONFERENCIA 1 SISTEMA ENDOCRINO, METABOLISMO Y SU REGULACION. GENERALIDADES MORFOFISIOLOGÍA HUMANA III VIDEOCONFERENCIA 1 SISTEMA ENDOCRINO, METABOLISMO Y SU REGULACION. GENERALIDADES METABOLISMO Es el conjunto de todas las reacciones químicas que ocurren en el organismo vivo,

Más detalles

Búsqueda de conformaciones estables de interacción proteínaproteína utilizando métodos de inteligencia computacional. Juan Guillermo Carvajal Patiño

Búsqueda de conformaciones estables de interacción proteínaproteína utilizando métodos de inteligencia computacional. Juan Guillermo Carvajal Patiño Búsqueda de conformaciones estables de interacción proteínaproteína utilizando métodos de inteligencia computacional Juan Guillermo Carvajal Patiño Universidad Nacional de Colombia Facultad de Ingeniería,

Más detalles

B1 Estructura de los aminoácidos

B1 Estructura de los aminoácidos SeciÓn B AMINOÁIDOS Y PROTEÍNAS B1 Estructura de los aminoácidos Notas clave Aminoácidos Enantiómeros Los 20 aminoácidos estándar Ácidos, bases y p Amortiguadores Todas las proteínas están formadas por

Más detalles

SET DE IMAGENES DE CÉLULAS Imágenes tomadas desde: http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/profesor/recursos.htm

SET DE IMAGENES DE CÉLULAS Imágenes tomadas desde: http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/profesor/recursos.htm SET DE IMAGENES DE CÉLULAS Imágenes tomadas desde: http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/profesor/recursos.htm CELULA ANIMAL CELULA VEGETAL CELULA PROCARIOTA CUADRO COMPARATIVO: TIPOS DE CELULAS Indica

Más detalles

Capítulo 2. LOS AMINOÁCIDOS, EL ENLACE PEPTÍDICO Y LA ESTRUCTURA SECUNDARIA

Capítulo 2. LOS AMINOÁCIDOS, EL ENLACE PEPTÍDICO Y LA ESTRUCTURA SECUNDARIA Capítulo 2. LOS AMINOÁCIDOS, EL ENLACE PEPTÍDICO Y LA ESTRUCTURA SECUNDARIA Javier Sancho jsancho@unizar.es Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular & Instituto de Biocomputación y Física

Más detalles

MÉTODOS CROMATOGRÁFICOS: 1. Exclusión molecular 2. Intercambio iónico 3. Afinidad SSN

MÉTODOS CROMATOGRÁFICOS: 1. Exclusión molecular 2. Intercambio iónico 3. Afinidad SSN MÉTODOS CROMATOGRÁFICOS: 1. Exclusión molecular 2. Intercambio iónico 3. Afinidad SSN Propiedades de una proteína que son útiles para su purificación por cromatografía Peso molecular Carga iónica Hidrofobicidad

Más detalles

LA MEMBRANA PLASMÁTICA

LA MEMBRANA PLASMÁTICA ENVOLTURA CELULAR Todas las células tienen que mantener un medio interno adecuado para poder llevar a cabo las reacciones químicas necesarias para la vida. Por ello, están rodeadas de una fina membrana

Más detalles

Holoproteínas (sólo contienen aa)

Holoproteínas (sólo contienen aa) TEMA 4: P ROTEÍNAS 1. Concepto y clasificación Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg, ). Son polímeros no ramificados de

Más detalles

III. Material genético. b. Composición y estructura del RNA.

III. Material genético. b. Composición y estructura del RNA. III. Material genético b. Composición y estructura del RNA. RNA (ácido ribonucléico) Polímero de nucleótidos La pentosa de los nucleótidos es la Ribosa: en la posición 2' del anillo del azúcar hay un grupo

Más detalles

En el APOENZIMA se distinguen tres tipos de aminoácidos:

En el APOENZIMA se distinguen tres tipos de aminoácidos: 1. Concepto de biocatalizador. Son sustancias que consiguen que las reacciones se realicen a gran velocidad a bajas temperaturas, ya que disminuyen la energía de activación de los reactivos. Pueden ser:

Más detalles

Proteínas fibrosas. Alfa Queratinas Beta-Queratinas Fibroína Colágeno Elastina

Proteínas fibrosas. Alfa Queratinas Beta-Queratinas Fibroína Colágeno Elastina Proteínas Fibrosas La mayor parte o casi toda la proteína está organizada de manera paralela a un sólo eje Las proteínas fibrosas son generalmente fuertes mecánicamente Son generalmente insolubles Generalmente

Más detalles

LA CÉLULA Y SUS ESTRUCTURAS

LA CÉLULA Y SUS ESTRUCTURAS Guía de Actividades N 3 LA CÉLULA Y SUS ESTRUCTURAS SECTOR EJE 1 UNIDAD 1 : CIENCIAS NATURALES - BIOLOGÍA : ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LOS SERES VIVOS : ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LA CÉLULA ESTUDIANTE : PROFESOR

Más detalles

ENZIMAS I TEMA 7. 1. Introducción

ENZIMAS I TEMA 7. 1. Introducción TEMA 7 ENZIMAS I 1. Introducción 2. Las enzimas como catalizadores 3. Nomenclatura y clasificación de enzimas 4. Cofactores enzimáticos 5. Modelos de actuación de las enzimas 1. Introducción La vida depende

Más detalles

COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA CÉLULA.

COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA CÉLULA. COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA CÉLULA. El 99% del peso de una célula está dominado por 6 elementos químicos: carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, fósforo y azufre. La química de los seres vivos, objeto de

Más detalles

Biología Profundización

Biología Profundización UNIDAD 1: GENÉTICA SUB-UNIDAD 2: TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCIÓN Biología Profundización En esta sesión tú podrás: - Conocer el proceso transcripcional y post-transcripcional. - Reconocer los sucesivos procesos

Más detalles

Tema 2. El agua, el ph y los equilibrios iónicos

Tema 2. El agua, el ph y los equilibrios iónicos Tema 2. El agua, el ph y los equilibrios iónicos -Interacciones débiles en sistemas acuosos: puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e interacciones iónicas. -Enlaces hidrofóbicos. -Estructura y

Más detalles

REGULACIÓN TRANSCRIPCIONAL DE LA EXPRESIÓN GENICA

REGULACIÓN TRANSCRIPCIONAL DE LA EXPRESIÓN GENICA REGULACIÓN TRANSCRIPCIONAL DE LA EXPRESIÓN GENICA Niveles de organización de los seres humanos Biología Molecular Básica e Ingeniería Genética T.M. Claudia Troncoso M. Regulación expresión génica Diversidad

Más detalles

TEMA 8: PROTEÍNAS. 1.-INTRODUCCIÓN. 2.-COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS. 3.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

TEMA 8: PROTEÍNAS. 1.-INTRODUCCIÓN. 2.-COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS. 3.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. TEMA 8: PROTEÍNAS. 1 1.-INTRODUCCIÓN. El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las proteínas es,

Más detalles

LA CELULA MEMBRANA PLASMATICA La unidad estructural,histologica y anatomica de los seres vivos es la celula y cada una de ellas se organiza en tejidos, organos y aparatos, orientados a una funcion especifica.

Más detalles

Preguntas de selectividad en Andalucía. Ácidos nucleicos. Análisis e interpretación de imágenes, esquemas, figuras...

Preguntas de selectividad en Andalucía. Ácidos nucleicos. Análisis e interpretación de imágenes, esquemas, figuras... Año 2001 Describa las funciones más relevantes de los nucleótidos. Cite un ejemplo de nucleótido que participe en cada una de ellas [1,5]. Explique las funciones de los distintos tipos de RNA que participan

Más detalles

Transporte a través de membranas

Transporte a través de membranas Transporte a través de membranas Javier Corzo. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular. Universidad de La Laguna 1 DEFINICIÓN DE TRANSPORTE Consideraremos transporte al movimiento de moléculas

Más detalles

La transcripción en eucariótas

La transcripción en eucariótas La transcripción en eucariótas RNA POLIMERASA I La Pol I es un enzima que contiene 13 subunidades y un peso molecular de 600 Kd. Se sabe que necesita al menos de dos factores de transcripción. Transcribe

Más detalles

REPASANDO CONCEPTOS : LAS PROTEÍNAS

REPASANDO CONCEPTOS : LAS PROTEÍNAS REPASANDO CONCEPTOS : LAS PROTEÍNAS Drqf. Manuel Fontboté A. Consultor en Ciencias Cosméticas CHILE El uso de materias activas de naturaleza proteica en los cosméticos no es un hecho reciente, antes bien,

Más detalles

Evolución de la vida en la tierra:la Célula

Evolución de la vida en la tierra:la Célula Evolución de la vida en la tierra:la Célula Nuestro planeta tierra no siempre ha sido igual, sin embargo todos los astros que forman el universo están compuestos por los mismos elementos y están controlados

Más detalles

III INFORMACIÓN CELULAR

III INFORMACIÓN CELULAR III INFORMACIÓN CELULAR POR QUÉ ES NECESARIA LA INFORMACIÓN CELULAR? En toda célula, tanto procariota como eucariota, se dan complejos procesos metabólicos y fisiológicos con la finalidad de obtener materiales

Más detalles

TEMA 4: DEL DESCUBRIMIENTO DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS A LA BIOTECNOLOGÍA

TEMA 4: DEL DESCUBRIMIENTO DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS A LA BIOTECNOLOGÍA TEMA 4: DEL DESCUBRIMIENTO DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS A LA BIOTECNOLOGÍA EL ADN, LA MOLÉCULA DE LA HERENCIA El ADN (ácido desoxirribonucleico) es la molécula portadora de la información genética que forma

Más detalles

GENES Y MANIPULACIÓN GENÉTICA

GENES Y MANIPULACIÓN GENÉTICA GENES Y MANIPULACIÓN GENÉTICA El ADN, material de los genes La información que controla la aparición de los caracteres hereditarios se localiza en el interior del núcleo celular y se transmite de célula

Más detalles

DISEÑO, SÍNTESIS Y ESTRUCTURA DE DOMINIOS HELICOIDALES INFLUENCIA DE LA INTRODUCCIÓN DE AMINOÁCIDOS D

DISEÑO, SÍNTESIS Y ESTRUCTURA DE DOMINIOS HELICOIDALES INFLUENCIA DE LA INTRODUCCIÓN DE AMINOÁCIDOS D Tesis Doctoral DISEÑO, SÍNTESIS Y ESTRUCTURA DE DOMINIOS HELICOIDALES INFLUENCIA DE LA INTRODUCCIÓN DE AMINOÁCIDOS D Carmen Giovana Granados Ramírez Departamento de Química Orgánica Facultad de Química

Más detalles

Estructurales: dan forma a la proteína.

Estructurales: dan forma a la proteína. 1. Concepto de biocatalizador. Son sustancias que consiguen que las reacciones se realicen a gran velocidad a bajas temperaturas, ya que disminuyen la energía de activación de los reactivos. Pueden ser:

Más detalles

Hibridación de orbitales.

Hibridación de orbitales. Hibridación de orbitales. REACCIONES ORGANICAS Las formas características de enlace del átomo de carbono en los compuestos orgánicos se describe frecuentemente de acuerdo con el modelo de hibridación de

Más detalles

TALLER EVALUATIVO- CARBOHIDRATOS

TALLER EVALUATIVO- CARBOHIDRATOS TALLER EVALUATIVO- CARBOHIDRATOS ÁREA/ASIGNATURA: QUIMICA Grado : 11 DOCENTE: Yadira Eugenia Guarin Blanco FECHA: 04/10/2013 1. Realiza la siguiente lectura, copia las preguntas en el cuaderno y responde.

Más detalles

Bioquímica Estructural y Metabólica. Tema 3. Proteínas: composición y estructura

Bioquímica Estructural y Metabólica. Tema 3. Proteínas: composición y estructura TEMA 3. Proteínas: composición y estructura. Enlace pep)dico. Pép0dos. Niveles de organización estructural de las proteínas. Estructura primaria. Proteínas homólogas. Estructura secundaria, terciaria y

Más detalles

Oferta tecnológica: Método para detectar inserciones de espaciadores en estructuras CRISPR

Oferta tecnológica: Método para detectar inserciones de espaciadores en estructuras CRISPR Oferta tecnológica: Método para detectar inserciones de espaciadores en estructuras CRISPR Oferta tecnológica: Método para detectar inserciones de espaciadores en estructuras CRISPR. RESUMEN Las repeticiones

Más detalles

Apuntes: Energía Solar Fotovoltaica (ESF) Módulo 2: PRINCIPIO FÍSICO DE LOS DISPOSITIVOS FOTOVOLTAICOS

Apuntes: Energía Solar Fotovoltaica (ESF) Módulo 2: PRINCIPIO FÍSICO DE LOS DISPOSITIVOS FOTOVOLTAICOS Apuntes: Energía Solar Fotovoltaica (ESF) Módulo 2: PRICIPIO FÍSICO DE LOS DISPOSITIVOS FOTOVOLTAICOS Prof. Rafael Martín Lamaison 5 de Marzo de 2004 COTEIDO Introducción: conceptos básicos Átomos Electrones

Más detalles

DEFINICIONES (correcto, si contienen la información clave señalada: 0,5 puntos; incompleto: 0,25 puntos; mal o con errores graves: 0 puntos).

DEFINICIONES (correcto, si contienen la información clave señalada: 0,5 puntos; incompleto: 0,25 puntos; mal o con errores graves: 0 puntos). Pruebas de Acceso a Enseñanzas de Grado. Curso 2013-14 CRITERIOS DE CORRECCIÓN Y CALIFICACIÓN. Materia: Biología. Esta prueba está estructurada en DOS OPCIONES (A y B). DEBERÁ ELEGIR UNA DE ELLAS COMPLETA.

Más detalles

Dra. Patricia María O Farrill Romanillos R3AIC México, D.F. a 21 de Junio del 2012

Dra. Patricia María O Farrill Romanillos R3AIC México, D.F. a 21 de Junio del 2012 Dra. Patricia María O Farrill Romanillos R3AIC México, D.F. a 21 de Junio del 2012 Moléculas cuya función específica es la presentación de antígenos a los linfocitos T A través del receptor de linfocitos

Más detalles

CONCEPTO MOLECULAR DEL GEN. ESTRUCTURA DE LOS GENES EN EUCARIOTAS

CONCEPTO MOLECULAR DEL GEN. ESTRUCTURA DE LOS GENES EN EUCARIOTAS 4) RSRIPIÓN Y RDIÓN DE L INFORMIÓN ENÉI ONEPO MOLELR DEL EN. ESRR DE LOS ENES EN ERIOS oncepto molecular de gen: La mayoría de los genes son fragmentos de la molécula de DN que determinan la síntesis de

Más detalles

Bacterias. Características del dominio Eubacteria (las bacterias)

Bacterias. Características del dominio Eubacteria (las bacterias) Bacterias Características del dominio Eubacteria (las bacterias) La característica principal que distingue la célula procariótica de la eucariótica es la ausencia de un núcleo rodeado de membrana (Fig.

Más detalles

MORFOFISIOLOGIA III VIDEOCONFERENCIA 3 METABOLISMO Y SU REGULACION. METABOLISMO DE LOS TRIACILGLICERIDOS

MORFOFISIOLOGIA III VIDEOCONFERENCIA 3 METABOLISMO Y SU REGULACION. METABOLISMO DE LOS TRIACILGLICERIDOS MORFOFISIOLOGIA III VIDEOCONFERENCIA 3 METABOLISMO Y SU REGULACION. METABOLISMO DE LOS TRIACILGLICERIDOS LIPOGENESIS La lipogénesis es el proceso de síntesis de los triacilglicéridos; su estructura esta

Más detalles

ESTADO SOLIDO Al contrario de lo que sucede con los estados líquido y gaseoso, una sustancia en estado sólido posee forma definida y rigidez.

ESTADO SOLIDO Al contrario de lo que sucede con los estados líquido y gaseoso, una sustancia en estado sólido posee forma definida y rigidez. ESTADO SOLIDO Al contrario de lo que sucede con los estados líquido y gaseoso, una sustancia en estado sólido posee forma definida y rigidez. Por rigidez se entiende que la energía de las atracciones intermoleculares

Más detalles