Los polímeros naturales están presentes en sustancias como la celulosa, el caucho natural y la seda, pero su mayor relevancia está al interior de
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- Gregorio Salazar Hernández
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1 Polímeros Naturales
2 Los polímeros naturales están presentes en sustancias como la celulosa, el caucho natural y la seda, pero su mayor relevancia está al interior de nuestro propio cuerpo y se denomina biomoléculas, el ADN, las proteínas y los carbohidratos son algunos ejemplos.
3 Las proteínas
4 Recuerda que los ácidos ceden H+ y las bases los captan ÁCIDO=Cede proton Base: Capta protón Los aminoácidos experimentan una reacción ácido-base que los transforma en un ión dipolar o zwitterion, en el que la carga positiva se ubica en el nitrógeno por la formación de un ión amonio, gracias a la ganancia de un hidrógeno, y una carga negativa en los oxígenos del anión carboxilato
5 cuál es el comportamiento del aminoácido y del agua en las siguientes ecuaciones (ácido o base)? Tiene un comportamiento ácido. Libera Iones Hidrogeno
6 Tiene un comportamiento de base. Capto un protón y cedió un grupo Hidroxilo -HO
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8 a. Aminoácidos esenciales Son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo. Entre los aminoácidos esenciales están por ejemplo, la histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. b. Aminoácidos no esenciales Son aquellos que son sintetizados en el organismo. Estos son: alanina, arginina, asparagina, aspártico, cisteína, cistina, glutámico, glutamina, glicina, hidroxiprolina, prolina, serina y tirosina.
9 Enlace peptídico, péptidos y polipéptidos Reaccion formando un enlace covalente denominado enlace peptídico, (en color amarillo) y la liberación de una molécula de agua (también en color amarillo). La molécula de agua se forma por la liberación del grupo 0H proveniente del grupo C00H y el H+ liberado del grupo NH 2.
10 Dependiendo del número de unión entre aa podemos decir Dipéptidos: dos aminoácidos unidos. Tripéptidos: tres aminoácidos unidos. Tetrapéptidos: cuatro aminoácidos unidos. Así sucesivamente hasta los; Oligopéptidos: número de aminoácidos unidos menor a 10. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: número de aminoácidos unidos mayor de 10.
11 Un ejemplo..
12 Proteínas a) Simples u Holoproteínas Las holoproteínas son aquellas que en su estructura contienen sólo aminoácidos. Se subdividen en esferoproteínas como la protaminas, histonas y gluteninas, y en las escleroproteínas, entre ellas colágeno, elastina y queratina
13 a.2. Conjugadas o heteroproteínas Las heteroproteínas además de aminoácidos presentan un grupo prostético (distinto a los aminoácidos). Entre ellas se encuentran las glucoproteínas, nucleoproteínas y lipoproteínas, esta última formada por una parte proteica y otra lipídica.
14 Extremo N terminal y C terminal
15 Estructura de las proteínas
16 Estructura Primaria Corresponde a una cadena polipeptídica lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, en la que se observa un grupo amino terminal (N terminal) y un grupo carboxilo terminal (C terminal).
17 Estructura Secundaria Alfa - hélice (α - hélice) y la beta lámina plegada (β - lámina plegada), La estructura secundaria corresponde a la disposición espacial de la cadena, en la que puentes hidrógeno que se establecen entre los grupos C=O y N H tienden a plegar la cadena, otorgándole un conformación espacial estable o secundaria
18 Estructura Secundaria (Alfa Helice) Se enrolla helicoidalmente en torno a un eje, y se mantiene unida debido a la gran cantidad de puentes de hidrógeno que se producen entre los grupos C=O de un aminoácido y el grupo N H
19 Estructura Secundaria (Beta-Plegada) las cadenas polipeptídicas se alinean unas junto a otras, formando láminas.
20 Terciaria La estructura terciaria corresponde a la forma tridimensional que tiene una proteína, que se enrolla sobre sí misma por la acción de interacciones entre los aminoácidos que la forman, adoptando una configuración tridimensional globular
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22 Cuaternaria Hemoglobina las proteínas de estructura cuaternaria presentan más de una cadena, entre las cuales se producen interacciones, configurando un arreglo espacial que da origen a una complejo proteico, que se denomina estructura cuaternaria, pues cada cadena actúa como una subunidad que tiene un arreglo espacial y que mantiene al resto por la interacciones mencionadas.
23 Ácidos nucleicos
24 Grupo Fosfato
25 Base Nitrogenada Es una estructura carbonada cíclica con propiedades básicas llamada base heterocíclica. Tres de ellas son comunes entre las moléculas de ADN y de ARN, y dos específicas, como muestra la siguiente tabla:
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27 Pentosa Corresponde a un monosacárido (unidades básicas de los carbohidratos) de cinco átomos de carbono. En el ADN la pentosa corresponde a la desoxirribosa y en el ARN a la ribosa, cuyas respectivas estructuras se presentan en la siguiente imagen:
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32 Enlace fosfodiester y N-glucosidico
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34 Los Carbohidratos Monosacárido: una unidad monomérica - Disacárido: dos unidades monoméricas - Trisacárido: tres unidades monoméricas - Oligosacárido: presenta de cuatro a diez monómeros; y - Polisacáridos: de once a miles de unidades monoméricas
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