PROTEÍNAS : ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

Transcripción

1 COLEGIO SAN FRANCISCO DEL ALBA DPTO BIOLOGÍA NIVEL: 4 MEDIO PROTEÍNAS : ESTRUCTURA Y FUNCIÓN PROFESORA: MARÍA JOSÉ ESCALONA.

2 PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO) (C-H-O-N-S) Son biomoléculas esenciales para la vida, participan en todas las funciones que ocurren en el cuerpo. Existe una gran variedad Son producto de la decodificación del ARNm en el ribosoma. No se concibe la vida sin estas moléculas. Resultan de la unión de aá.

3 Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos

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5 Formación enlace peptídico PRODUCTO= PÉPTIDO p i e r d e OH p i e r d e H enlace peptídico SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- OLIGO- POLIPÉPTIDOS LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS l i b e r a H20

6 ENLACE PEPTÍDICO Explica la forma en que se forma el enlace entre un aminoácido y otro. R: el enlace que se forma es denominado peptídico y en el participa el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido. Esta es una reacción por deshidratación por lo que se libera una molécula de agua.

7 ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNAS. Se refiere al grado de organización de los aminoácidos en la molécula proteica. Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario, cuaternario.

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9 ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria Enlaces peptídicos

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12 Tercer Nivel de Organización: Estructura Terciaria. Qué forma adopta en este nivel una proteína? R: las proteínas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La estructura terciaria resulta de la combinación de hélice alfa con lámina beta. En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre aa con azufre Qué ejemplos de proteínas con este nivel de organización existen? R: las enzimas tienen esta clase de conformación. Además las subunidades de muchas proteínas de membrana también poseen esta forma de organización

13 a)tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria de una molécula de proteína. b) Estos mismos tipos de enlace también estabilizan la estructura de las moléculas de proteínas c) formadas por más de una cadena polipeptídica.

14 Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura Cuaternaria Cuál es la base de la organización de esta proteína? R: es una proteína que está formada por más de un polipéptido, donde cada uno es una subunidad

15 CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS: Según su composición estructural pueden ser: Holoproteínas: formadas solo por cadenas polipeptícas (solo aminoácidos) : ej. Insulina Heteroproteína: formadas por cadenas polipetídicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prostético): ej. Hemoglobina.

16 Algunas Holoproteínas: A. Fibrosas: Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos. Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias. B. Globulares: Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)

17 Algunas Heteroproteínas: Hemoglobina, tiene grupo prostético Hemo, transporte de O2 y CO2. Lipoproteínas. Glucoproteínas.

18 HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Cromoproteínas Globulares Fibrosas Ribonucleasa,Mucoproteínas Anticuerpos,Hormona luteinizante Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Gl utenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Sero albúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre (quilomicrones). Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratin as: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Hemoglobina, hemocianina, (arañas, insectos) mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones

19 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Estructural ( colágeno, elastina, etc) De reserva (ovoalbúmina, caseína) De transporte (hemoglobina, mioglobina, lipoproteínas) Defensiva (Inmunoglobulinas, fibrinógeno) Hormonal (insulina y glucagón) Contráctil (actina y miosina) Catalizadora (enzimas, ej. catalasa)

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24 EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES: Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos. Miosina y actina: músculos (contracción) Fibrina: coagulación sangre. Elastina: elasticidad arterias. Albúminas: reservas de aminoácidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina) Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.

25 QUÉ HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEÍNAS? son biomoléculas que resultan de la síntesis de aminoácidos. Son producto de la traducción del código genético Los aminoácidos son compuestos químicos formados por un carbono con una función ácida, una función amina y un radical. Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas diferentes: esenciales, no esenciales Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y heteroproteínas o conjugadas Las proteínas participan en todos los procesos biológico.