Química. Las proteínas o prótidos

Transcripción

1 Química Las proteínas o prótidos Las proteínas, también denominadas prótidos, albuminoides o sustancias nitrogenadas, son las constituyentes de tejidos y líquidos orgánicos. Se desnaturalizan por la acción del calor y ácidos minerales. Son la base de todos los procesos fisiológicos celulares ya que a partir de ellas se regulan la mayoría de los procesos metabólicos. En animales superiores, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes, pues representan alrededor del 50 % del peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su papel es fundamental. No existe proceso biológico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias; las proteínas cumplen diferentes funciones: enzimas, muchas de las hormonas, la hemoglobina, los anticuerpos, receptores de muchas células, la actina y la miosina, el colágeno, etc., etc. Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, término medio, el 16 % de la masa total de la molécula, lo cual permite calcular la cantidad de proteína existente en una muestra, por medición del N de la misma. Las proteínas son moléculas poliméricas (poli: muchos; meros: partes) de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran número de unidades estructurales que forman largas cadenas. Se sintetizan en las células a partir de ARN mensajero mediante procesos de transcripción. El ARN mensajero y un ARN transferente unido a un aminoácido, forman las cadenas de proteínas constituidas por secuencia de estos, las cuales, determinan su estructura espacial tridimensional y por tanto, la actividad de las mismas. Al estar formadas por aminoácidos (moléculas de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno unidos entre si por lo que se denomina enlace peptídico) hace que estos sean esenciales en nuestro organismo, ya que su carencia representa una alteración en los procesos de biosíntesis proteica y por tanto un conjunto de alteraciones fisiológicas. Ya que las proteínas resultan de la unión de moléculas de aminoácidos por medio de enlaces peptídicos, se pueden clasificar en dos grandes categorías: globulares y fibrosas. Proteínas globulares Son aquellas en las cuales la cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma para formar un conjunto compacto que semeja un esferoide u ovoide; los tres ejes de la molécula tienden a ser de similar longitud. En general, son proteínas de gran actividad funcional; las enzimas, los anticuerpos, algunas hormonas, la hemoglobina, etc., pertenecen a este grupo. Son solubles en medios acuosos.

2 Proteínas fibrosas En ellas las cadenas de aminoácidos se ordenan paralelamente, formando fibras o láminas extendidas, en las cuales el eje longitudinal predomina notoriamente sobre los transversales. En general, son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de sostén, como las fibras del tejido conjuntiva y otras formaciones tisulares de gran resistencia física. molecular La estructura de las proteínas es muy compleja, razón por la cual resulta conveniente describirla considerando distintos niveles de organización: primaria secundaria terciaria C. Se refiere al número e identidad de los aminoácidos que componen la molécula y al ordenamiento o secuencia de esas unidades en la cadena polipeptídica. La unión peptídica sólo permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no presentan ramificaciones. Disposición espacial regular, repetitivo, que puede adoptar la cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno. Arquitectura tridimensional completa de la proteína debida a fuerzas de atracción o repulsión electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls y a puentes disulfuro. Se aplica sólo a proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas y se refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas (puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.) Los alimentos que se caracterizan por su contenido proteico debido a que contienen proteínas de alta digestibilidad son los productos lácteos y ovoproductos. Importante, la ingestión de estructuras musculares representadas por carnes, pescados. Complementario, pero necesario, la ingestión de cereales y legumbres que aunque carentes de ciertos aminoácidos, son esenciales si no se consideran exclusivamente como fuente de proteínas. Los productos lácteos, son productos ricos en proteínas que aportan al organismo aminoácidos esenciales en los procesos inmunológicos. La ingestión de lactoglobulinas y caseina aportan al organismo los aminoácidos lisina (7,8 %), aminoácidos azufrados - metionina y cisteina en una proporción del 3.3 %; treonina. 4.6%, triptofano 1.4%, leucina 9.8 Los ovoproductos contienen esencialmente: ovoalbumina, lipoproteinas (lipovitelina en la yema), flavina,serina, triptófano, tirosina y metionina.

3 Los cereales, con proteínas en el núcleo amilaceo, capa de aleurona y tegumento. Son recomendables la ingestión de legumbres ya que contienen un 20 % de proteínas pero carentes de metionina, por lo cual, no es aconsejable ingerirlos como único alimento. s musculares como pescado y carnes, aportan colágeno ( glicocola 35 %, 12% de alanina, 20% de prolina e hidroxiprolina), elastina (30% de glicocola y alanina), actina que contiene cisteina. El tratamiento térmico a que dichas proteínas se someten mediante los procesos de elaboración producen: Desnaturalización proteica a 60ºC, proteolisis parcial 65-70º C, degradación proteica a 80ºC y pardeamiento enzimático a 95ºC. La deficiencia de aminoácidos que inciden directamente en los procesos de síntesis, afectan directamente a la actividad de dichas proteínas ya que se producen alteraciones en su estructura tridimensional, especialmente cuando estos son esenciales para su disposición espacial. La inactividad proteica conduce a un conjunto de estados patológicos o a disfunciones en la actividad de los procesos fisiológicos. Las proteínas en el organismo realizan múltiples funciones: Proteínas con actividad enzimática, regulan todos los procesos metabó1icos actuando como catalizadores de reacción, mediante la presencia de centros activos que permiten regular la mayoría de las reacciones bioquímicas. Ello, hace que sean esenciales para los procesos de metabolización de hidratos de carbono, ácidos grasos y proteínas, las cuales se hidrolizan gracias a la producción de enzimas proteolíticas producidas por el hígado, que permiten que estas liberen los aminoácidos que las forman. La existencia de un centro activo, hace que las moléculas orgánicas experimenten reacciones de descarboxilación, carboxilación, fosforilación, desaminación y esterificación. Proteínas con actividad estructural, ya que las mismas determinan la estructura y actividad de músculos, piel, ojos, cornea. El movimiento muscular, es consecuencia de la presencia de proteínas contráctiles. que forman parte de las proteínas musculares que permiten los movimientos de contracción muscular; Proteínas que forman parte del cabello -queratina-, uñas, estructuras córneas, óseas o piel, siendo el colágeno esencial para la estructura del manto hidrolipídico y la formación de las estructuras óseas. Forman parte de las estructuras de las membranas celulares, las cuales, junto con los lípidos, establecen las condiciones de barrera de permeabilidad selectiva. Proteínas con función transportadora, cuya actividad esencial es facilitar la distribución en el organismo de elementos orgánicos. Son esenciales para el transporte de ácidos grasos en forma de lipoproteínas y de elementos minerales esenciales, para la función del organismo. Proteínas que permiten el transporte de oxigeno a través del sistema circulatorio, conjugadas con un grupo hemo esencial para la actividad de la hemoglobina y mioglobina. Las proteínas que actúan directamente regulando la actividad del sistema circulatorio, bien interviniendo en el transporte de oxigeno a órganos y tejidos o

4 regulando los procesos de coagulación sanguínea. Estas proteínas actúan como precursores de proteínas activas que realizan funciones esenciales en los procesos de coagulación. Para ello se producen agregados de fibrina que forman los coágulos e impiden la existencia de hemorragias. La eficacia del proceso es consecuencia de un conjunto de reacciones incluyéndose procesos de síntesis proteolítica en donde la proteína (trombina) es capaz de inducir su propia síntesis. Las proteínas con actividad hormonal regulan procesos fisio1ógicos esenciales. Funciones del sistema nervioso, la actividad fisio1ógica sexual, reproducción celular o procesos glucémicos. Paratormona y calcitonina regulan la actividad de las glándulas paratiroideas y las cé1ulas foliculares, las cuales a su vez controlan el metabolismo del calcio en el organismo, siendo este esencial para los procesos de coagulación sanguínea, transporte celular o estabilidad de las estructuras óseas. Las principales hormonas de naturaleza proteica tienen un origen hepático, tal es el caso de la síntesis de insulina y glucagón responsables de la regulación de los procesos glucémicos. Hormonas de origen tiroideo: catecolaminas, especialmente adrenalina y noradrenalina producidas por la médula suprarrenal. Hormonas de naturaleza neurohipofisiaria con actividad antidiurética. Hormonas adenohipofisiarias formadas especialmente por péptidos, glucoproteinas con función estimulante que actúan directamente sobre el timo y el tiroides o proteínas simples como prolactina y hormonas del crecimiento que determinan la evolución del organismos en las etapas de desarrollo. Proteínas con aporte energético. Estas, son proteínas de reserva que cuando son necesarias en el organismo, a partir de ellas se produce energía (1 gr. de proteínas aporta 4 Kcal). Además, cuando dichas proteínas son hidrolizadas, especialmente en los procesos de digestión. Liberan aminoácidos que se integran directamente en los procesos de metabolización de hidratos de carbono, contribuyendo por un lado a la biosíntesis fisio1ógica de ácidos grasos y por otro, a la síntesis de compuestos intermedios que actúan como precursores de reacciones. La cantidad de nitrógeno que nuestro organismo necesita para realizar sus funciones fisio1ógicas está directamente relacionada con la cantidad de nitrógeno que excretamos en la orina, residuos fecales, procesos fisio1ógicos de sudoración. En las etapas de crecimiento, además es necesario considerar la cantidad de nitrógeno que el organismo necesita para crecer. Partiendo de éste concepto, se considera el nitrógeno como una relación directa de las necesidades de proteínas. Por cada gramo de nitrógeno que el organismo necesita, debe de ingerirse una cantidad de 6.5 gramos de proteínas. El valor nutritivo de una proteína viene determinado por: La facilidad para aportar la cantidad de nitrógeno que el organismo necesita, considerando que en ningún caso se asimila el 100 % de la proteína ingerida. La necesidad de aminoácidos esenciales. El conocimiento de la presencia de deficiencias de aminoácidos en las proteínas. Criterios de selección en función de su solubilidad.

5 La mezcla de alimentos que se realiza considerando que la ingestión conjunta de inhibidores de tripsina y quimiotripsina reducen la absorción de la misma. Estos aspectos, indican el tipo de proteína que es necesario seleccionar para establecer un balance positivo de nitrógeno en el organismo. Cuantitativamente, el valor biológico de una proteína se puede determinar porcentualmente conociendo la relación existente entre la cantidad de nitrógeno retenido y el nitrógeno absorbido. A su vez, la digestivilidad de las proteínas viene medida por la relación existente entre el nitrógeno absorbido y el ingerido. Dichos parámetros determinan la correlación existente entre la cantidad de proteína neta utilizada y la eficacia proteica de la misma valorados ambos conceptos como: Utilización neta de proteínas = % de nitrógeno consumido que queda retenido en el organismos. Eficacia proteica: es la relación existente entre la ganancia de peso en gramos y la cantidad de proteína ingerida Considerando valores medios de los diferentes alimentos proteicos, solo una fracción representativa es posible asimilarla. Las proteínas de defensa forman parte esencial del sistema inmunológico mediante el cual nuestro organismo se defiende de la acción de agentes externos tales como bacterias, virus, intoxicaciones por la acción de agentes químicos o farmacológicos. Son esenciales en la formación de los complejos de defensa fisio1ógicos ya que forman parte de los complejos antígenos- anticuerpo. Componentes esenciales de la sangre, representan 1/10 del plasma total existiendo en el suero 7 gramos por 100 ml. Esenciales, son las albúminas producidas en el hígado y que determinan la viscosidad, presión osmótica, transporte de sustancias (aminoácidos, hormonas, polipéptidos, fármacos y minerales) en la sangre. Una reducción en la concentración de albúmina, es consecuencia de hemorragias, patologías hepáticas, desnutrición o mala absorción intestinal. Globulinas que forman parte de los anticuerpos, son proteínas con funciones múltiples ya que regulan la defensa, transporte, actividad enzimática y coagulación sanguínea. Glucoproteínas que actúan directamente en los sistemas de coagulación. Para ello en la sangre, las estructuras celulares que la forman y las proteínas que en ellos se sintetizan permiten el transporte (hematies), la quimiotaxis (leucocitos) y los sistemas de defensa mediante quimiotaxis o fagocitosis (linfocitos) Sí la secuencia de aminoácidos en una proteínas es esencial para la actividad de las mismas, sus componentes básicos, los aminoácidos, son esenciales al ser reguladores de procesos fisiológicos, precursores de vitaminas u otros aminoácidos. Así pues, la lisina, metionina, arginina, glutamina, ácido glutámico, ácido aspártico, asparragina, alanina son necesarios para la regulación de procesos fisio1ógicos relacionados con la actividad neuronal, regulación de los estados fisio1ógicos neuronales y esenciales para las reacciones bioquímicas directamente relacionadas con la regulación del estado nervioso. Esenciales para todos los

6 procesos fisio1ógicos relacionados con dolores de cabeza, dolor menstrual, cansancio, síntesis de cé1ulas con actividad fisio1ógica. Independientemente, la lisina, regula la síntesis de colágeno y elastina; la biosíntesis de carnitina; facilita el transporte de sodio, calcio, potasio y magnesio necesarios para la síntesis de ácidos biliares primarios y de colágeno y bilirrubina. Regula el transporte de aminoácidos en la membrana mitocondrial. Regula los procesos de termogénesis del tejido adiposo. Metionina: Forma parte de los donadores de grupos metilo y precursores de la síntesis de cisteina que a su vez permite la síntesis de taurina la cual, junto con Acetil CoA produce la síntesis de esteroides, sales biliares primarias y colesterol. Posee un efecto oxidante, detoxificante, bactericida. Leucina: Inhibe la degradación de las proteínas y facilita la liberación de insulina, triptófano y síntesis de esteroides y hormonas. Carnitina: Transporte de ácidos grasos; de aminoácidos a través de la membrana mitocondrial, aportan energía al músculo, reducen la concentración de HDL, colesterol, triglicéridos y regulan la termogénesis del tejido adiposo Glutamina, detoxificación de amoniaco. Alta digestibilidad Lacteos: Proteinas: 3,5 % Aminoácidos disponibles: 477 mg/g Eficacia proteica: 3,1 % Buena digestibilidad Carnes. Proteinas: 18 % Aminoácidos disponibles: 379 mg/g Eficacia proteica: 3 % Digestibilidad Cereales. Proteinas: 7,5-12 % Aminoácidos disponibles: mg/g Eficacia proteica: 2.3 % Aminoácidos en los diferentes alimentos (mg/g) Grupo de alimentos Fenilalanina-tiroxina Leucina Lisina

7 (1) lácteos, (2) huevos, (3) cereales, (4) carnes, (5) pescados.