Proteínas. Tabla 1: Funciones de las proteínas

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1 Colegio Lectura Hispano Complementaria Americano Depto. de Ciencias - Biología Nivel: 4to medio Unidad I Proteínas 1 En las células, son las proteínas las macromoléculas más abundantes y las que constituyen más de la mitad de su peso seco. No hay que olvidar, que éstas son el resultado molecular de la expresión genética. Cumplen funciones importantes como las de formar el esqueleto celular y regular el metabolismo como ocurre con la insulina y el glucagón (hormonas proteicas), que son responsables de mantener el nivel de glucosa normal en la sangre (glicemia). Las proteínas participan también acelerando la velocidad de reacciones del metabolismo, y se denominan enzimas. Intervienen además en la defensa del organismo a través de los anticuerpos, proteínas complejas que participan en la detección y eliminación de los agentes extraños. Otros tipos de proteínas que se utilizan con fines estructurales, como la elastina, que confiere elasticidad a la piel; la queratina que es la principal proteína del pelo, de los cuernos y de las uñas. Cumplen además, funciones de transporte de sustancias en el plasma como la Hemoglobina y a través de la membrana celular (canales y Carriers). (Tabla 1) Función Estructural Contráctil Inmunitaria Mensajera Reserva Transporte Catalítica Tabla 1: Funciones de las proteínas Ejemplo Colágeno de la piel; queratina del pelo, uñas y cuernos; tubulina en citoesqueleto Actina y miosina en los músculos Inmunoglobulinas o anticuerpos producidos por los linfocitos B Hormona del crecimiento, Histamina Albúmina presente en el huevo, caseína de la leche Hemoglobina que transporta oxígeno Enzimas: catalizan reacciones químicas celulares, ATP sintetasa Son polímeros de aminoácidos en que un aminoácido está unido al adyacente por un enlace covalente llamado enlace peptídico. (Fig. 1) Hay 20 tipos de aminoácidos en las proteínas, pero alcanzan para fabricar miles de proteínas distintas, debido al orden en que se colocan los aminoácidos. Estos aminoácidos son de cuatro tipos: Fig. 1 No polares: Con su radical Hidrofóbico, tales como: Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y metionina. Polares sin carga: Con su radical hidrofílicos, pero sin carga eléctrica, tales como: Glicina, serina, treonina, cisteína (único que tiene Azufre), tirosina, asparagina y glutamina. Ácidos: polares con carga negativa: ácido aspártico y ácido glutámico. Básicos: polares con carga positiva: histidina, lisina y arginina. Cuando se habla de aminoácidos esenciales y no esenciales se hace referencia al hecho de que algunos deben ser incorporados en la dieta de un determinado animal porque éste no es capaz de sintetizarlos a partir de otros. Estos son los esenciales. Aquellos que el animal puede sintetizar a partir de otros se llaman no esenciales. En las proteínas reconocemos tres o cuatro niveles de organización (Fig. 2): Estructura Primaria: es el nombre que recibe la secuencia lineal de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, que forman una cadena polipeptídica. Está determinada por la información hereditaria y es responsable de los siguientes niveles de organización.

2 2 Estructura Secundaria: Es la conformación espacial que puede adoptar los aminoácidos cercanos que forman una proteína. La estructura secundaria está determinada por la naturaleza química de los aminoácidos que componen a una proteína. Así, los aminoácidos no polares tienden a disponerse de manera de no interactuar con el medio acuoso que forma la gran mayoría de la célula. Los aminoácidos polares en cambio, se acomodan de manera que puedan contactarse con este abundante solvente celular. Hay dos estructuras secundarias que adoptan frecuentemente las proteínas: Hélice alfa y la hoja beta. La primera es un arreglo helicoidal regular que se asemeja a un cilindro; la segunda presenta en cambio, forma de hoja, dado que la cadena polipeptídica está casi completamente extendida. Esta forma se mantiene a que algunos aminoácidos conforman puentes de hidrógenos. Estructura Terciaria: Corresponde a estructuras tridimensionales regulares que se forman al plegarse las estructuras secundarias sobre sí mismas. Los puentes disulfuro que se forman entre dos cisteínas juntan partes de un solo péptido que, de otra manera, quedarían distantes. En la queratina, las hélices se mantienen unidas de diversas maneras por puentes disulfuro, dependiendo si el pelo es lacio o rizado. La influencia más importante sobre la estructura terciaria de una proteína es su ambiente celular: específicamente, si la proteína está disuelta en el agua del citoplasma, o en los lípidos de las membranas, o si abarcan ambos ambientes. Los aminoácidos hidrofílicos pueden formar puentes de hidrógeno con moléculas de agua cercanas, cosa que no pueden hacer los aminoácidos hidrofóbicos. Por ello, una proteína disuelta en agua se pliega en una masa irregular, con los aminoácidos hidrofílicos hacia fuera, hacia el entorno acuoso, y los aminoácidos hidrofóbicos agrupados en el centro de la molécula. Lo contrario ocurre con una proteína inserta en la membrana celular. Otro ejemplo: Insulina Estructura Cuaternaria: cuando hay más de una cadena polipeptídica (subunidad) conformando la proteína, cada una con su estructura terciaria. La hemoglobina consta de dos pares de péptidos similares, que se mantienen unidos por puentes de hidrógenos. Cada péptido sujeta una molécula orgánica que contiene hierro, llamado grupo Hemo (Hem), que puede unirse a una molécula de oxígeno. Desnaturalización: Alteración de la estructura secundaria y terciaria de una proteína (sin romper los enlaces peptídicos entre los aminoácidos), perdiendo ésta su función. Una de las formas de desnaturalizar es a través del calor, rayos UV, soluciones ácidas o saladas. Actividad Resuelta 1.- Cuál(es) de los siguientes Organelos celulares contiene proteínas en su interior? I) Núcleo. II) Retículo endoplásmico liso (REL). III) Retículo endoplásmico rugoso (RER). A) sólo I B) sólo II C) sólo III D) sólo I y II E) I, II y III Clave: E Habilidad cognitiva: Comprensión. Comentario: Esta pregunta mide la habilidad de comprensión de los alumnos/as, y requiere que conecten los conceptos de organización estructural y el funcionamiento celular. Una aproximación adecuada, para abordar correctamente la pregunta, es que los organelos celulares corresponden a compartimentos donde se llevan a cabo actividades especializadas, necesarias para la célula. Estas actividades no ocurren espontáneamente, son promovidas por un tipo de proteínas fundamentales conocidas como Enzimas. Luego, todos los organelos contienen proteínas en su interior. Fig. 2

3 3 Enzimas La estabilidad de las moléculas complejas, como los nutrientes, hace que sea añadirles energía para poder desintegrarlas. Se trata de un fenómeno análogo al de una piedra que está enredoso en un cerro, que se encuentra en un nivel energético mucho más elevado, menos estable, que si estuviera en el suelo; pero para que caiga al suelo es necesario darle un empujón, es decir, aportarle energía. La energía adicional que requieren las moléculas de reactantes para reaccionar se llama energía de activación. Las moléculas que contienen la energía necesaria para reaccionar, a la temperatura que es compatible con la vida, son muy pocas. Si pocas moléculas de reactantes pueden reaccionar, habrá poca cantidad de productos originados por unidad de tiempo, es decir, la velocidad de la reacción será muy baja. Pero las células tienen la solución: cuentan con proteínas que se unen a los reactantes formando combinaciones muy inestables, de modo que necesitan mucho menos energía para reaccionar (Fig. 3 y 4). Así, muchas más moléculas de reactantes pueden tener la energía mínima necesaria para reaccionar, es decir, se originan más productos por unidad de tiempo, o sea, se acelera la reacción. Fig 3 Se llama catalizador a cualquier sustancia que influye sobre la velocidad de las reacciones químicas. Si las retarda se llama catalizador negativo y si las acelera, positivo. Los catalizadores que poseen las células se llaman enzimas. Son proteínas sintetizadas por las células mismas y pueden actuar dentro o fuera de ellas. Como ya dijimos, para acelerar las reacciones químicas las enzimas se unen a los reactantes. El reactante específico para una clase de enzima se denomina sustrato. Fig. 4 Configuración enzimática: Relación enzima-sustrato Las enzimas tienen una determinada forma tridimensional de la que depende su actividad catalítica, pues entre ellas y sus sustratos existe una complementariedad estructural, de modo que calzan entre sí, parecido a como la hacen una llave y su cerradura, en un sitio llamado sitio activo (Fig. 5). Esto hace que las enzimas sean específicas. Esto quiere decir que una determinada enzima se une a un solo tipo de sustrato y sirve para un solo tipo de reacción. Fig. 5

4 4 Actividad Enzimática El complejo enzima-sustrato necesita menor energía de activación, que el sustrato solo para reaccionar, lo que acelera la reacción en un promedio de un millón de veces. La velocidad de reacción dependerá de varios factores (Fig. 6): Concentración de enzima: La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración enzimática. Concentración de sustrato: La velocidad de reacción es, a baja concentración de sustrato, directamente proporcional a ésta, como es de esperar; sin embargo, alcanzada cierta concentración sustrato, todas las enzimas están ocupadas al máximo y ya no se obtiene mayor velocidad por agregar más sustrato. Se ha alcanzado una velocidad máxima y se dice que el sistema está saturado. Temperatura y ph: La actividad de la enzima depende tanto de la temperatura como del ph, existiendo para cada enzima una temperatura y un ph a los cuales la velocidad de reacción es máxima. Estos se llaman valores óptimos y, a medida que nos alejamos de ellos (aumentando o disminuyendo), disminuye la actividad enzimática. A temperaturas mayores que la óptima comienza a desnaturalizarse, mientras que a temperaturas inferiores, la energía cinética de las partículas disminuye, con lo que disminuye la frecuencia de colisiones entre ellas y su posibilidad de encontrarse y reaccionar. Presencia de Coenzimas y Cofactores: La actividad de ciertas enzimas requiere, en ciertos casos, de la presencia de otras moléculas. Cuando éstas no son orgánicas (Zn ++, Cu +, Mn ++, Mg +, K +,Fe + y Na + ) hablamos de cofactores. Cuando son orgánicas, no proteicas, hablamos de coenzimas, como por ejemplo el ATP y el NAD. En algunas ocasiones las moléculas accesorias deben ser parte de la enzima. Fig. 6 Las enzimas no son modificadas por la reacción que catalizan, de modo que al ser liberadas pueden catalizar otra reacción igual. El número de moléculas de sustrato sobre el que actúa una enzima en un minuto se llama número de recambio. Es un número tan grande (cerca de un millón) que las enzimas pueden actuar en cantidades pequeñísimas. Regulación Enzimática Las reacciones catalizadas por enzimas deben estar cuidadosamente coordinadas de modo que, si un producto se está acumulando, se inhiban las enzimas que catalizan las reacciones que conducen a su producción. Hay dos tipos de inhibición: 1.- Retroalimentación Negativa: El mismo producto acumulado inhibe a una enzima que participa en su síntesis, o bien activa una enzima que cataliza reacciones distintas a partir de los mismos sustratos (Fig. 7). Los inhibidores de las enzimas no son sus propios sustratos, de modo que no se unen a la enzima en su sitio activo sino que en otro sitio, con lo que alteran su forma y su funcionamiento. Esta inhibición no competitiva constituye un efecto alostérico (Fig. 8 y 9). Fig. 8

5 5 2.- Inhibición competitiva: Ejercida por una sustancia lo suficientemente semejante al sustrato como para competir con él por la unión al sitio activo e impedir, de este modo, su unión a la enzima (Fig. 9). Fig. 9: Regulación enzimática por regulación alostérica y por inhibición competitiva a) Muchas enzimas tienen un sitio activo y un sitio regulador alostérico en diferentes partes de la molécula. b) Cuando las enzimas se inhiben por regulación alostérica, la unión de una molécula reguladora altera el sitio activo y hace a la enzima menos compatible con su sustrato. c) En la inhibición competitiva, una molécula parecida al sustrato encaja en el sitio activo e impide la entrada del sustrato. Actividad: Factores que modifican la actividad enzimática (temperatura y ph) 1. Explica cómo afectan el ph y la temperatura a la actividad enzimática rellenando los huecos correctamente. óptimos alcalino alejen bacterias termófilas cargas superficiales sitio activo combinación conformación espacial desaparecerá desnaturalización desnaturalizar disminuirá disminuye estación fría estructura terciaria estructura terciaria hibernar homeostáticos homeotermos inactivan intestino medio interno normal organismo pepsina ph ácido ph óptimo ph neutro poiquilotermos proteica ptialina sustrato temperatura Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y ph, cada enzima posee temperatura y ph para actuar, de manera que su actividad sensiblemente o incluso cuando los valores de ambas variables se del adecuado. Las variaciones de ph y temperatura afectan a la de la fracción de la enzima, incluso provocan su, desapareciendo el y, en consecuencia, la capacidad de con el.

6 6 La mayoría de las enzimas se a temperaturas comprendidas entre y ºC, excepto las, capaces de resistir temperaturas próximas a los ºC. En los animales, la temperatura óptima coincide con la temperatura del cuerpo. Los animales, que carecen de mecanismos para regular la, se ven obligados a en la, ya que la actividad de sus enzimas en esta época, aunque no se llegan a. Pequeñas variaciones del ph del producen grandes cambios en la actividad de las enzimas, ya que modifican las y se altera la de la. Por otro lado, el es diferente para los distintas enzimas de un, así: La del estómago está adaptada a un. La salival está adaptada a un. La tripsina y quimiotripsina del están adapatadas a un ph ligeramente. 2.- realiza la siguiente actividad virtual en la página:

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