PROTEÍNAS. Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas:

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Bernardo Vázquez Alarcón
hace 6 años
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1 PROTEÍNAS Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas:

2 Tipos de Proteínas

3 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

4 Estructura de las Proteínas Surge del plegamiento de la cadena polipeptídica Depende de su secuencia y de las características del disolvente Se distinguen cuatro niveles estructurales: Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

5 ESTRUCTURAS DE UNA PROTEÍNA estructura primaria estructura secundaria estructura terciaria estructura cuaternaria

6 - Estructura primaria Secuencia de aminoácidos Estructura secundaria Plegamiento local Estructura terciaria Plegamiento global Estructura cuaternaria Organización multimérica de varias cadenas

7 Estructura primaria de la proteína aminoácidos Estructura secundaria de la proteína lámina Estructura terciaria de la proteína hélice lámina hélice Estructura cuaternaria de la proteína + =

9 Nombre Código de tres letras Código de una letra Abundancia relativa (%) E.C. MW pk VdW volumen (Å 3 ) Alanina Ala A H Arginina Arg R C+ Asparagina Asn N P Aspartato Asp D C- Cisteína Cys C P Glutamato Glu E C- Glutamina Gln Q P Glicina Gly G N Histidina His H P, C+ Isoleucina Ile I H Leucina Leu L H Lisina Lys K C+ Metionina Met M H Fenilalanina Phe F H Prolina Pro P H Serina Ser S P Treonina Thr T P Triptófano Trp W P Tirosina Tyr Y P Valina Val V H Cargado, Polar, Hidrofóbico, Neutro

10 La estructura de las proteínas se divide en cuatro niveles diferentes. 1) El primer nivel, o estructura primaria, es la secuencia de los aminoácidos, la cual es transcrita por el ARNm en la mitocondria La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del ARN se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman

11 ESTRUCTURA PRIMARIA Se define por la secuencia de aminoácidos Específica de cada proteína Las proteínas homólogas tienen secuencias y funciones semejantes La comparación de secuencias permite establecer relaciones evolutivas Mutaciones -->variaciones en la secuencia Los aminoácidos invariables son importantes para la función Las mutaciones conservadoras son cambios entre aminoácidos químicamente semejantes Algunas mutaciones se relacionan con enfermedades --> enfermedades moleculares (patología molecular)

12 Conformación de la cadena polipeptídica

13 ESTRUCTURA SECUNDARIA Patrones repetitivos de conformación local de la cadena polipeptídica Dependen de los valores de los rotámeros f y Y Hay un número limitado de conformaciones posibles debido a impedimentos estéricos entre los grupos -NH, -CO y R La conformación más favorable depende de la secuencia de Aminoácidos Las conformaciones posibles se estabilizan por un número elevado de enlaces de hidrógeno

15 ARREGLO DE -HÉLICE 2) Hay dos variaciones posibles para la estructura secundaria de las proteínas. La primera de ellas es la hélice-, la cual es una hélice que gira en el sentido de las manecillas de un reloj (giro a la derecha). Hay 3.6 aminoácidos en una vuelta completa con un puente de hidrógeno en cada cuarto aminoácido para mantener asío la forma de la hélice. No se muestran todos los purnetes de hidrógeno por simplicdad. C = gris N = azul O = rojo R = verde

16 ARREGLO DE -HÉLICE Una -hélice con puentes de hidrógeno (marcados en amarillo)

17 Estructura secundaria de las proteínas Una -hélice Puentes de hidrógeno a diferentes posiciones de la cadena peptídica

19 Casi todos los grupos peptídicos participan en enlaces de H Entre residuos Excepto en los extremos Las cadenas laterales se dirigen hacia fuera Mínima repulsión Posibles interacciones entre ellas

20 Estabilidad de la Hélice

21 ARREGLO DE LÁMINA ß La otra variación en la estructura secundaria es la lámina ß (Beta). Esta consiste en secuencias múltiples dentro de la misma proteína que se arreglan adyacentemente y en forma antiparalela, con lo cual se permite que cada aminoácido forme dos puentes de hidrógeno

Es un elemento de estructura secundaria porque está estabilizado por puentes de hidrógeno entre el carbonilo y el amino del enlace peptídico.

24 Es un elemento de estructura secundaria porque está estabilizado por puentes de hidrógeno entre el carbonilo y el amino del enlace peptídico. Está formado por 4 aminoácidos y estabilizado por un puente de hidrógeno formado entre el carbonilo del primer aminoácido y el amino del cuarto. Como hay poco espacio uno de los aminoácidos será pequeño, el tercero suele ser glicina y otro prolina, que tiene problemas de tipo estérico pero es el que se necesita para cambiar la dirección

25 HAY DOS TIPOS DE CADENAS. Cadenas paralelas. Aquellas que ambas van de grupo amino a carboxilo Cadenas antiparalelas. Aquellas que una va de amino a carboxilo y otra de carboxilo a amino.

26 ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

27 ESTRUCTURAS TERCIARIAS

28 DOMINIOS ESTRUCTURALES Son unidades estructuralmente independientes que presentan características y funciones definidas. Ejemplos:

30 Estructura cuaternaria Estructura terciaria Estructura secundaria -hélice -hoja Estructura primaria

31 ESTRUCTURA TERCIARIA DE PROTEÍNAS GLOBULARES La estructura terciaria es la forma global de una cadena de aminoácidos, tomando en cuenta las hélices, las hojas y los cuatro tipos de interacciones entre los aminoácidos Enrrollamiento aleatorio C terminal N terminal

La estructura terciaria se forma de tal manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos.

32 La estructura terciaria se forma de tal manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

34 enlace ionico Estructuras terciarias Fuerzas polares Puente S-S agua agua Tipos de grupos R Básico Ácido Con S Hidrofílico (polar) Hidrofóbico (no polar)

35 ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA Interacciones débiles (no covalentes) Iónicas (puentes salinos) Hidrofóbicas Enlaces de hidrógeno Fuerzas de van der Waals

37 CUATRO TIPOS DE INTERACCIONES ENTRE LOS AMINOÁCIDOS 1) Es común que la Cisteina forme puentes disulfuro a través del grupo S-H en el extremo de su cadena lateral. El grupo S-H es oxidado, permitiendo que los átomos de S formen un enlace covalente Tyr Ile Gln Asn Cys S S Cys Pro Leu Gly.NH2 Tyr Ile Gln Asn Cys S S Cys Pro Leu Gly.NH2 H H

38 2) Son notables las interacciones hidrofóbicas y las interacciones hidrofílicas. Las moléculas hidrofóbicas se localizan en las partes centrales de la cadena, mientras que las moléculas hidrofílicas (con aminoácidos ácidos y básicos) se localizan en la parte externa. Enrrollamiento aleatorio C terminal N terminal

39 3) También se pueden presentar puentes de hidrógeno en las cadenas laterales de los aminoácidos como en el caso de la serina

40 4) Se pueden presentar enlaces ionicos, también llamados puentes salinos, están presentes entre partículas cargadas, con carga opuesta, como la lisina y el ácido aspártico. Es usual encontrar estos enlaces en el centro no polar de una proteína

lo largo de sus hélices, sus hojas, los puentes de hidrógeno los

41 La estructura cuaternaria es la forma final de una proteína. Esta involucra la combinación de cadenas múltiples de aminoácidos, a lo largo de sus hélices, sus hojas, los puentes de hidrógeno los enlaces ionicos, los puentes disulfuro y las interacciones hidrofóbicas / hidrofílicas.

42 ESTRUCTURA CUATERNARIA

47 ESTRUCTURAS DE UNA PROTEÍNA estructura primaria estructura secundaria estructura terciaria estructura cuaternaria

48 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

49 SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS

50 Funciones de las proteínas

51 La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) es un modo de regulación de las enzimas por el cual la fijación de una molécula en una ubicación (sitio catalítico) modifica las condiciones de fijación de otra molécula, en otra ubicación distante de la enzima

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