AMINOÁCIDOS y proteínas

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José Miguel Alvarado Miranda
hace 7 años
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1 AMINOÁCIDOS y proteínas La Luciferina es una proteína Marijose Artolozaga Sustacha, MSc

2 Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes y variadas. Diferentes estructuras y funciones Las proteínas son polímeros de aminoácidos (aá) La secuencia en que se unen los aá está determinada por el material genético

3 Los aminoácidos comunes son los codificados por el código genético Son 20 aá comunes Además, las proteínas pueden contener aá derivados: Se forman del aá común mediante reacción facilitada por una enzima, después de incorporado a la estructura proteica aá = aminoácido(s)

4 Aminoácidos Con cadena alifática Con grupos OH Con azufre (S) Aromáticos Ácidos y sus amidas Básicos Iminoácidos Esenciales o no Carbono a No polares Polares sin carga Polares con carga positiva Polares con carga negativa

5 Los aminoácidos tienen un centro asimétrico En la naturaleza la mayoría son de la forma L D-aá en el tejido cerebral, en la pared de bacterias Gram+, en algunos antibióticos

6 aá apolares y alifáticos: son más hidrofóbicos el más sencillo sin C asimétrico con S

7 aá aromáticos apolar polares

8 aá polares sin carga a ph 7: más hidrófilos Grupo ionizable

9 Polares con carga positiva a ph 7 = hidrófilos y básicos

10 aá con carga negativa a ph 7: hidrófilos y ácidos

11 Prolina: es un iminoácido apolar hidrófobo cambia el ángulo de unión del enlace peptídico estructura muy rígida

12 Cisteína: aá con azufre, grupo sulfhidrilo SH, polar capacidad de reaccionar con otro grupo SH para formar el puente disulfuro, un enlace covalente y el aá derivado cistina

13 Nombres de 3 letras y de una letra para los aá

14 Propiedades de los aá: Anfoterismo Solubilidad Absorción de la luz ultravioleta

15 Anfoterismo: Los aá pueden comportarse como ácidos o como bases Los aá libres tienen propiedades de buffer: el grupo ácido carboxílico puede actuar donando iones H + al medio el grupo amino puede actuar como base, aceptando iones H + de la solución Además, grupos R laterales: Ácidos: Glu, Asp Básicos: Lys, Arg, (His)

16 aá puede estar en forma no iónica o en forma de zwitterion= Total de cargas negativas = total de cargas positivas

17 La disociación de un ión H + de un ácido depende de su constante de disociación ácida (K a ) y su pk a El pk a es el valor de ph en el que hay igual concentración de la forma ionizada y la forma no ionizada Los aá tienen 2 ó 3 pk a : pk 1 del COOH pk 2 del NH + 3 y algunos tienen también pk R del grupo R

19 Punto isoeléctrico, pi: El valor de ph en el cual la carga neta del aminoácido es cero (está en la forma zwitterion) Se puede calcular: pi= ½ (pk 1 + pk 2 ) si su grupo lateral R no es ionizable pi de una proteína= valor de ph al cual la carga neta de la proteína es cero: Depende de los grupos laterales ionizables Para los que tienen R ionizable: hay que escoger 2 de sus pks: cuáles?

20 Titulación de un aá sin grupo R ionizable: Glicina

21 Titulación de un aá con grupo R ionizable: Glutamato pi para aá ácidos o dicarboxílicos: Carga 0 pi= ½ (pk 1 + pk R ) pi= ½(2,19+4,25)= 3,22

22 Titulación de un aá con grupo R ionizable: Histidina pi para aá con grupos con N en el grupo R: Carga 0 pi= ½ (pk R + pk 2 ) pi= ½(6,0+9,17)= 7,59

23 Solubilidad: Todos los aá libres son muy solubles en agua (y etanol) pero no en solventes orgánicos Porque tienen grupos cargados Por eso los apolares son más solubles a ph pi (Los polares son muy solubles a cualquier ph) Las proteínas sí que son mucho más solubles a ph pi

24 Absorción de luz ultravioleta: Los aá son incoloros No absorben la luz visible Pero algunos absorben la luz ultravioleta: Los aá aromáticos: Trp y Tyr Esta propiedad se usa para determinar la concentración de proteína en disolución Midiendo la Absorbancia a 280nm

25 Aminoácidos esenciales 10 de los 20 aminoácidos comunes pueden ser sintetizados por el hombre, si su organismo dispone de las adecuadas fuentes de C y N Los otros 10 aminoácidos no siempre son sintetizados en proporción suficiente y deben ser suministrados por la dieta >> aá esenciales 8 de ellos son esenciales en todo momento 2 son esenciales en etapas de rápido crecimiento (infancia): Arg, His Bebés prematuros necesitan 2 más: Cys,Tyr

26 Requerimiento de aminoácidos para humanos Esenciales No Esenciales Isoleucina Alanina Leucina Asparagina Lisina Aspartato Metionina Glutamato Fenilalanina Gutamina Treonina Glicina Triptofano Prolina Valina Serina Arginina Cisteina Histidina Tirosina

27 Ej. Fenilcetonuria La fenilcetonuria es una enfermedad genética Deficiencia en la síntesis de Tyr a partir de Phe que es la forma de degradación de la Phe Prescripción: Ingerir poca Phe La Tyr es esencial para los fenilcetonúricos

28 Vegetarianos Las proteínas vegetales suelen contener bajas cantidades de ciertos aá esenciales: Importante incluir en la dieta vegetales variados, para cubrir todos los aá esenciales en suficiente cantidad Lys Lys Met

29 La biosíntesis de proteínas en el organismo es constante Y se detiene cuando falta un solo aá Si no hay aporte suficiente de aá no esenciales en la dieta, éstos se pueden sintetizar Si hay pocos aá en la dieta, estos se va a usar para catabolizar (incluso los esenciales) Si no hay aporte de aá esenciales, el organismo los obtiene de la degradación de las proteínas tisulares que los contienen, ej del músculo >>deterioro físico

30 aá con actividad biológica: Además de formar parte de las proteínas, algunos aá tienen funciones propias: Intermediarios en el ciclo de la urea: ornitina, citrulina (no son aá codificados) En la síntesis de hormonas tiroideas: Tyr En la síntesis de neurotransmisores: Glu, Gln, Trp, His

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