FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA. CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA

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Miguel Rojo Peña
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Laura Carmona Salazar Grupos: 09 Semestre: 14-I Este

1 FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA Prof. Laura Carmona Salazar Grupos: 09 Semestre: 14-I Este material es exclusivamente para uso educativo y no de lucro

2 TEMARIO DEL CURSO I. Estructura y Función de las proteínas. 16 horas II. Membranas y transporte. 6 horas III. Introducción al Metabolismo. 2 horas IV. Glucólisis. 6 horas V. Gluconeogénesis. 2 horas VI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horas VII. Ciclo del Ácido Cítrico. 6 horas VIII.Fosforilación Oxidativa y Fotosíntesis. 6 horas IX. Metabolismo del Glucógeno. 4 horas X. Metabolismo de Lípidos. 6 horas XI. Catabolismo de Compuestos Nitrogenados. 2 horas XII. Integración Metabólica. 2 horas

3 EVALUACIÓN DEL CURSO EXAMENES GLOBALES 80% EXAMEN DEPARTAMENTAL 20% ACTIVIDADES DE APRENDIZAJE (Adicional al examen global) CORREO:

4 TEMARIO DEL CURSO I. Estructura y Función de las proteínas. 16 horas II. Membranas y transporte. 6 horas III. Introducción al Metabolismo. 2 horas IV. Glucólisis. 6 horas V. Gluconeogénesis. 2 horas VI. Síntesis de las Pentosas Fosfato. 2 horas VII. Ciclo del Ácido Cítrico. 6 horas VIII.Fosforilación Oxidativa y Fotosíntesis. 6 horas IX. Metabolismo del Glucógeno. 4 horas X. Metabolismo de Lípidos. 6 horas XI. Catabolismo de Compuestos Nitrogenados. 2 horas XII. Integración Metabólica. 2 horas EXAMEN DPTAL VIERNES 12 DE OCTUBRE 18:00 A 20:00 HRS

5 ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS 1. Estructura y función de los aminoácidos 2. Estructura primaria

6 LAS PROTEÍNAS SON ABUNDANTES EN LA CÉLULA DE DIFERENTES TAMAÑOS Y EXHIBEN UNA GRAN VARIABILIDAD FUNCIONAL SON LOS INSTRUMENTOS MOLECULARES A TRAVÉS DE LAS CUALES SE EXPRESA LA INFORMACIÓN GENÉTICA

7 CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES COMUNES DE LOS AMINOÁCIDOS Grupo amino CENTRO QUIRAL Carbono α Grupo carboxilo

8 ESTEREOISOMERÍA EN LOS α-aminoácidos.- Se determina por el ordenamiento tetraédrico de los orbitales de enlace de los cuatro grupos diferentes alrededor del átomo de carbono α.

9 LOS AMINOÁCIDOS TIENEN UNA CONFIGURACIÓN ABSOLUTA D o L, (QUE SE DENOMINA DE ACUERDO A LA DEL GLICERALDEHÍDO) Sólo los aminoácidos con las formas L son los que forman parte de las proteínas

10 LOS 20 α-aminoácidos PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS VARÍAN EN SUS CADENAS LATERALES: TAMAÑO FORMA CARGA CAPACIDAD DE FORMAR PUENTES DE HIDRÓGENO PROPIEDADES HIDROFÓBICAS REACTIVIDAD QUÍMICA

11 C L A S I F I C A C I Ó N DE ACUERDO A SU GRUPO R NO POLARES, ALIFÁTICOS POLARES SIN CARGA AROMÁTICOS CARGADOS POSITIVAMENTE CARGADOS NEGATIVAMENTE

12 GRUPOS R APOLARES ALIFÁTICOS No muy solubles en H 2 O

13 GRUPOS R AROMÁTICOS No muy solubles en H 2 O

14 GRUPOS R POLARES SIN CARGA a) Más solubles en H 2 O b) Sus grupos polares pueden establecer puentes de H con el H 2 O

15 GRUPOS R POLARES CON CARGA

16 GRUPOS R POLARES CON CARGA

18 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS 1) Sus pesos moleculares están entre los 57 y los 186 Daltones (un peso molecular promedio es 110 daltones) 2) Los a.a. como cristales tienen altos puntos de fusión ( 250 ºC) 3) Bastante solubles en agua 4) Insolubles en solventes no polares 5) Pueden tener carga eléctrica (dependiendo del ph) 6) Algunos (Triptofano, fenilalanina y tirosina) pueden absorber fuertemente la luz ultravioleta (280 nm) 7) Pueden protonarse o desprotonarse, por lo que pueden actuar como donadores o aceptores de H +, o sea pueden actuar como ácidos o como bases y se comportan como iones dipolares o zwitteriones en solución acuosa

19 PROPIEDADES ÁCIDO BÁSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS Las propiedades ácido básicas de los a.a. son importantes, porque: Determinan muchas propiedades de las Determinan muchas propiedades de las proteínas. Ayudan a separarlos, identificarlos y cuantificarlos.

20 LOS AMINOÁCIDOS PUEDEN ACTUAR COMO ÁCIDOS Y COMO BASES FORMA NO IÓNICA FORMA ZWITTERIÓNICA (Predomina a ph neutro) ÁCIDO (DADOR DE PROTONES) BASE (ACEPTOR DE PROTONES) Los a.a. son anfóteros

21 GRUPOS IONIZABLES DE LOS AMINOÁCIDOS R COO - C + NH 3 a ph 6-7 H Disociación del grupo carboxilo: 1) Cα COOH - Cα COO + H + Es un ácido porque tiene la tendencia a donar H +, por tanto sus valores de pk son bajos Valores de pk del COO - son ligeramente diferentes para los 20 a.a. por efecto de los grupos R Disociación del grupo amino: 2) Cα NH 2 + H + Cα + NH 3 Es una base porque tiende a aceptar H +, por tanto sus valores de pk serán altos.

22 LOS AMINOÁCIDOS TIENEN CURVAS DE TITULACIÓN CARACTERÍSTICAS

23 LA CURVA DE TITULACIÓN PUEDE MOSTRAR LA CAPACIDAD AMORTIGUADORA DE LOS AMINOÁCIDOS REGIÓN CON CAPACIDAD DE AMORTIGUADOR DE ph

24 LA CURVA DE TITULACIÓN PREDICE LA CARGA ELÉCTRICA DE LOS AMINOÁCIDOS Punto isoeléctrico o ph isoeléctrico (pi).- Es el valor de ph en el que la carga eléctrica neta es cero. pi= ½ (pk 1 + pk 2 ) = ½ ( )= 5.97

25 EL ENTORNO QUÍMICO MODIFICA EL pka DE CUALQUIER GRUPO FUNCIONAL

26 CURVAS DE TITULACIÓN DE UN AMINOÁCIDO CON DOS GRUPOS DISOCIABLES EL NH 3 Y EL COOH Y DE UN AMINOÁCIDO CON TRES GRUPOS DISOCIABLES: NH 3, COOH Y EL GRUPO R

27 IONIZACIÓN DE LOS GRUPOS R DE LOS AMINOÁCIDOS

28 EL VALOR DE pk NOS AYUDA A SABER EL ESTADO DE PROTONACIÓN Y LA CARGA DE UN GRUPO QUÍMICO A CIERTO ph. Disociación del grupo R de un aminoácido Forma que predomina pk R Forma que predomina abajo del pk R por arriba del pk R Aspartato CH 2 COOH 3.9 CH 2 COO - + H + Glutamato CH 2 CH 2 COOH 4.1 CH 2 CH 2 COO - + H + Histidina C H 2 H + N NH 6.0 C H 2 N NH + H Cisteína CH 2 SH CH 2 S - + H + Tirosina OH 10.5 O - + H + + Lisina CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2 + H + Arginina + NH CH 2 CH 2 CH 2 NH C NH 2 NH CH 2 CH 2 CH 2 NH C + H + NH 2

29 LOS AMINOÁCIDOS DIFIEREN EN SUS PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

30 IONIZACIÓN DEL ÁCIDO GLUTÁMICO pi = pk 1 + pk R 2 pi = = 3.2 2

31 IONIZACIÓN DE LA LISINA pi = pk 2 + pk R 2 pi = =10.0 2

32 AMINOÁCIDOS Funciones: 1)Moléculas formadoras de las proteínas. 2)Precursores de vitaminas (β - alanina). 3)Intermediarios en las síntesis de otros aminoácidos. 4) Presentes en las paredes celulares de bacterias. 5) Como neurotransmisores. 6) Hay varios que en plantas tienen funciones desconocidas.

metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en

33 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES Todos son indispensables, pero los esenciales no son sintetizados por el metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los contienen y en los que son sintetizados por otros organismos

34 ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR Y AMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS

35 PROTEÍNAS ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA

36 NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

37 ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas 2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia específica 3. Unión covalente aminoácido aminoácido (enlace peptídico) 4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro carboxilo

38 Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS 40 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS O POLIPÉPTIDOS

39 FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO POR CONDENSACIÓN DE LOS α-aminoácidos eliminación RESIDUOS

40 LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD RESIDUO

41 COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA) CADENAS LATERALES (VARIABLE)

42 LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA) DETERMINADA POR LOS GENES Segunda mitad del código genético DNA trascripción traducción plegamiento Secuencia Estructura RNA Transcr. inversa proteína tridimensional replicación replicación traducción

43 LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN EL METABOLISMO CELULAR CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLO ESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU FUNCIÓN CADA PROTEÍNA ESTA FORMADA POR AMINOÁCIDOS Son 20 Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc) Propiedades ácido-base PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA

44 ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO? DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES) DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES) Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS DE SU SECUENCIA

45 NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Residuos aminoácidos Hélice α Cadena polipeptídica Subunidades unidas ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una proteína. DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA

46 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 1) ES PLANAR

47 EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA

48 LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO C-N C=N O 1.49 A O 1.27 A

49 EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENE DOS CONFORMACIONES α α α α

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