Aminoácidos y Proteínas. Bioquímica Kinesiología UNLAM 2014

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José Castro Henríquez
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1 Aminoácidos y Proteínas Bioquímica Kinesiología UNLAM 2014

2 Proteínas Constituyen las moléculas orgánicas más abundantes de las células (50% del peso seco). Son macromoléculas, formadas por aminoácidos (monómeros) unidos mediante uniones peptídicas. Fundamentales para estructura-función de sistemas biológicos. Formadas por unidades estructurales, los α- aminoácidos. Aproximadamente 20 aminoácidos conforman todas las proteínas. También existen otros aminoácidos no protéicos.

Fundamentales para estructura-función de sistemas biológicos.

3 Proteínas- Funciones Defensa

4 Metabolismo de los aminoácidos

5 Aminoácidos esenciales- no Esenciales Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina Treonina Lisina Histidina (infancia) esenciales No esenciales Alanina Arginina Glutamina Glicina Ácido aspártico Ácido glutámico Serina Prolina Asparragina Tirosina Taurina

(infancia) esenciales No esenciales Alanina Arginina Glutamina

6 Aminoácidos Son las unidades estructurales (monómeros) que conforman las proteínas. Todos a excepción de la Prolina, tienen similar estructura química.

7 Iminoácidos (Prolina)

8 Aminoácidos- estructura química Grupo ácido carboxílico Grupo amino α Darán la identidad a los 20 α-aminoácidos

11 Aminoácidos- propiedades Estereoisomería químicas Comportamiento anfotérico Propiedades ácido-base Punto isoeléctrico

12 Aminoácidos- Estereoisomería

13 Aminoácidos- Estereoisomería Los aminoácidos aislados de los organismos vivos son en su grandísima mayoría pertenecientes a la serie L. Por lo tanto, la hidrólisis de una proteína dará lugar a aminoácidos con actividad óptica y pertenecientes a una misma serie óptica (Recordamos: +/-, levógiro, dextrógiro). Existen algunos aminoácidos aislados de bacterias y microorganismos que pertenecen a la serie D (excepción que confirma la regla de más arriba= L).

Por lo tanto, la hidrólisis de una proteína dará lugar a aminoácidos con actividad óptica y pertenecientes a una

14 Propiedades ácido-base de los aminoácidos: anfoterismo ácido neutro básico El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del ph, como un ácido (cuando el ph es básico), como una base (cuando el ph es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el ph es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

un ácido (cuando el ph es básico), como una base (cuando el ph es ácido) o como un ácido y una base a la

15 Propiedades ácido-base de los aminoácidos: Punto Isoeléctrico Glicina El ph en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (zwitterion) se denomina Punto Isoeléctrico (pi).

16 pka, pi de los aminoácidos

17 Niveles de organización de las proteínas

18 Niveles de organización de las proteínas Estructura Primaria (secuencia, puentes disulfuro, grupos prostéticos) Estructura Terciaria (plegamiento en el espacio) Estructura Secundaria (motivos tipo α-hélice, lámina β)

prostéticos) Estructura Terciaria (plegamiento en el

19 Niveles de organización de las proteínas

20 Estructura Primaria Viene dada fundamentalmente por la secuencia (orden) de los aminoácidos que componen la proteína. Debido al carácter bi-funcional de los aminoácidos, la cadena lineal (secuencia) una proteína (polímero de aminoácidos), tiene un sentido (extremos NH2 y COOH terminales). Por convención, se escribe la secuencia de izquierda a derecha delsde el extremo NH2 al COOH.

Debido al carácter bi-funcional de los aminoácidos, la cadena lineal (secuencia) una proteína

21 Unión peptídica Unión amida Dipéptido Agua

23 Es importante observar que los seis átomos (Cα, C=O, NH y Cα) son co-planares.

24 Estructura secundaria Es decir, el enlace peptídico impone restricciones estéricas que condicionan la forma que puede tener una cadena polipeptídica. Ejemplos de esto lo constituyen la coplanaridad de los átomos en torno al enlace, y la disposición trans de los grupos R.

29 Estructura terciaria Está dada por el plegamiento de la cadena polipeptídica en el espacio. Es en general muy diversa, pero se distinguen dos formas básicas: Globulares: Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y soluciones salinas (y son estabilizadas por hidratación y concentración de iones. Pertenecen a este grupo las enzimas, proteínas de membrana (receptores, anticuerpos), proteínas de transporte, etc. Poseen α-hélices internas y láminas β el exterior (hacia el solvente). Fibrosas o filamentosas: En general estructurales (βqueratina, colágeno, elastina); poco solubles en agua.

30 Proteínas globulares Anticuerpo Receptor de Factor de Crecimiento Epidermal?

31 Proteínas fibrosas α - hélice 3(α - hélice) colágeno (C.T.)

33 Estructura terciaria Este plegamiento está estabilizado por interacciones electrostáticas (no covelentes) de diverso tipo: Fuerzas de Van der Waals: de naturaleza débil, sólo se ponen de manifiesto entre grupos muy próximos Uniones iónicas: entre los grupos COO - y NH 3 +, así como entre éstos grupos e iones presentes en el medio (Na +,K +,Cl -,etc.) Puentes de hidrógeno: en mayor medida entre COO -, NH 3 +, NH +,SH y NH 2, N, S de residuos (R) laterales. Interacciones hidrofóbicas: entre residuos no polares (leucina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptófano, metionina, etc.)

34 Estructura terciaria Además, pueden estabilizarse mediante uniones covalentes, como el puente disulfuro (S-S), que se establece entre dos cisteínas:

35 Estabilización de estructura terciaria

36 Estabilización de estructura terciaria

37 Estabilización de la estructura terciaria

38 Estabilización de la estructura terciaria

39 Estructura terciaria- Dominios Protéicos

43 Estructura cuaternaria Cuando dos o más cadenas polipeptídicas se unen entre sí para dar la estructura final de la proteína nativa, se dice que esta posee estructura cuaternaria. Esto genera complejos macromoleculares complejos de elevado peso molecular. En la estructura cuaternaria, cada cadena polipeptídica recibe el nombre de subunidad. Las fuerzas que estabilizan éstas proteínas son las mismas que las que hemos visto hasta ahora, por suerte

44 Estructura cuaternaria

46 Estructura cuaternaria - Hemoglobina

47 Estructura cuaternaria- Hemoglobina

48 Anemia falciforme

49 Conformación nativadesnaturalizada

50 Clasificación de las proteínas Hemos visto que de acuerdo a su forma, las proteínas pueden ser globulares o fibrosas. De acuerdo a su composición, además pueden ser: Las compuestas únicamente por aminoácidos, denominadas proteínas simples, Las que se encuentran asociadas a otras moléculas (DNA, lípidos, azúcares, moléculas orgánicas, metales, etc.), denominadas proteínas conjugadas. En este caso la Holoproteína = Apoproteína + Grupo Prostético.

51 Clasificación de las proteínas SIMPLES CONJUGADAS Albuminas Prolaminas Protaminas Glutelinas Escleroproteínas Nucleoproteínas Lipoproteínas Glucoproteínas Cromoproteínas Proteoglicanos Fosfoproteínas Solubles en agua Vegetales. Ricas en Prolina Alto contenido de Arg Vegetales, forma el glúten Colágenos, queratinas. Predominan Gly, Pro e hidroxi-pro. Insolubles en agua. Histonas, unión a DNA (empaquetamiento) Portan lípidos de variada índole (colesterol, fosofolípidos, etc.) Están modificadas por azúcares en Ser, Thr (Anticuerpos, receptores) El grupo prostñetico les confiere color (hemoproteínas) Matriz del Tejido Conjuntivo, modificadas con GAGs Grupos fosfato en Ser

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