PREGUNTAS PAU PROTEÍNAS

Transcripción

1 PREGUNTAS PAU PROTEÍNAS EJERCICIO 1 a) Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas? [0 2] b) Escriba su fórmula general [0 2]. c) Atendiendo a la variedad de radicales cite cuatro tipos de dichas unidades estructurales [0 6]. d) Enumere cinco funciones de las proteínas y ponga un ejemplo de cada una de ellas [1]. a) Las unidades estructurales de las proteínas son los aminoácidos proteícos (20). b) La fórmula general se define por poseer un grupo carboxilo (-COOH); un grupo amino (-NH2); un átomo de H y un radical o cadena lateral unidos a un carbono central. La disposición de estos grupos sería la siguiente: c) Los aminoácidos se clasifican en función del grupo radical. Así tenemos cuatro grupos en función de sus características: 1. No polares o hidrófobos. La cadena lateral R corresponde a una cadena hidrocarbonada, de carácter apolar. Ejemplo: Alanina 2. Polares sin carga. La cadena R puede establecer puentes de H con las moléculas de agua. Ejemplo: Glicina 3. Polares con carga negativa, ácidos. La cadena R tiene un grupo carboxilo. Ejemplo: Aspártico 4. Polares con carga positiva, básicos. La cadena R tiene un grupo amino. Ejemplo. Lisina

2 d) Cinco funciones de las proteínas serían las siguientes: - Función catalítica. Son las enzimas, proteínas responsables de catalizar (acelerar) las reacciones químicas que conforman el metabolismo celular. - Función homeostática. Por el carácter anfótero, pueden amortiguar el ph del medio y también mantienen el equilibrio osmótico. - Función estructural. Sobre todo las proteínas fibrilares, realizan función estructural tanto celular como orgánica EJERCICIO 2 Defina la estructura primaria de las proteínas, indique qué tipo de enlace la caracteriza y nombre los grupos químicos que participan en el mismo [1]. - Estructura primaria. Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena y el orden en el que dichos aminoácidos se encuentran. Esta estructura viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás estructuras. - El enlace que une a los aminoácidos es el enlace peptídico y en el intervienen el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente desprendiéndose una molécula de agua. EJERCICIO 3 a) Nombre las estructuras secundarias de las proteínas [0 5] α hélice y β laminar (ó lámina plegada) b) Describa los tipos de estructura secundaria en las proteínas [1 5]. α-hélice. Enrollamiento de la cadena peptídica sobre sí misma. Cada vuelta de hélice corresponde a 3,6 aminoácidos. Enrollamiento en sentido de las agujas del reloj. La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno entre el CO de un enlace peptídico y el NH de otro enlace (por la disposición de la hélice se encuentran enfrentados). Los radicales de los aminoácidos quedan expuestos hacia el exterior. β-laminar (lámina plegada). Esta estructura se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del C ). El sentido de los fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido.

3 Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados. Se forma estructura en zig-zag donde los radicales R quedan a un lado o al otro de la estructura EJERCICIO 4 En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones: a) Identifique la macromolécula que representa [0 25]. Es un dipéptido b) Indique cuáles son sus componentes esenciales [0 25] Un dipéptido se forma por la unión de dos aminoácidos. c) Describa el enlace que se establece entre ellos citando las características del mismo [0.75]. La unión de dos aminoácidos se establece por el enlace peptídico (entre el carboxilo de un aa y el amino del siguiente con desprendimiento de una molécula de agua). Dicho enlace cuenta con las siguientes características: - Es un enlace covalente tipo amida (CO-NH), - Tiene carácter parcial de doble enlace, esto hace que sea rígido no permitiendo rotaciones entre los átomos que lo forman. - Los enlaces restantes - del C - a los lados del enlace peptídico (C C carboxilico y N C ) sí que pueden girar permitiendo movilidad a la molécula. d) Qué representa R1 y R2? (0,25) Son los radicales de los aminoácidos que pueden tener carácter: apolar, polar, ácidos o básicos. PREGUNTA 5 La α-queratina es una proteína presente en la piel de mamíferos y en sus derivados como uñas y pelos, siendo responsable en gran medida de los rizos naturales del cabello. Los moldeados son tratamientos capilares

4 que modifican el aspecto natural del cabello haciendo desaparecer rizos naturales y provocando la aparición de otros supuestamente más estéticos. Explique razonadamente la probable actuación de los moldeadores sobre las α-queratinas capilares [1]. Los moldeadores junto con el calor aplicado actúan desnaturalizando la proteína y por tanto perdiendo la estructura terciaria de la proteína (se rompen los enlaces que marcan la estructura original) PREGUNTA 6 a) Explique en qué consiste la desnaturalización proteica [0 5]. Es el proceso mediante el cual las proteínas pierden su configuración espacial característica (conformación nativa) y como consecuencia pierden sus propiedades y dejan de realizar su función. b) Indique qué tipos de enlaces se conservan y cuáles se ven afectados [0 5]. Se conserva el enlace peptídico y quedan afectados los que mantienen la estructura 2ª, 3ª y 4ª (puentes de H, puentes disulfuro, fuerzas de van der Waals, fuerzas electrostáticas). c) Qué factores provocan la desnaturalización? [0 5].. La desnaturalización ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables tales como: variaciones de Tª, variaciones de ph, radiaciones U.V, etc ya que estos cambios producen la rotura de los enlaces que mantienen la estructura espacial d) Qué es la renaturalización y cómo se produce? (0,5) Proceso de recuperación de la estructura original de la proteína. Esto ocurre cuando los factores de desnaturalización son poco intensos y duran poco tiempo (desnaturalización reversible). PREGUNTA 7 Describa la estructura terciaria [0 75] y cuaternaria [0 75] de las proteínas haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan Estructura terciaria: conformación en el espacio de la estructura secundaria. Esta estructura da funcionalidad a la proteína. Se mantiene por los enlaces de los radicales de los aminoácidos: electrostáticas, van der Waals, puentes disulfuro, puentes de hidrógeno. Estructura cuaternaria: presente en las proteínas formadas por más de una cadena peptídica. Dichas cadenas se ensamblan por los mismos tipos de

5 enlaces de la estructura terciaria: disulfuro, puentes de hidrógeno, electrostáticas.pero entre radicales de cadenas diferentes. A estas proteínas se les llama oligoméricas. PREGUNTA 8 A la vista de la imagen, conteste las siguientes cuestiones: a) Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere la figura adjunta? [0 25]. Proteína b) Qué estructura representa? [0 25]. Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se observa en la figura? [0 5]. Estructura: alfa hélice Enlaces: puentes de hidrógeno entre CO de un enlace peptídico y NH de otro enlace (se encuentran enfrentados) c) Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad conoce? [0 2]. Beta-laminar Analice las características de cada una de ellas [0 8]. Contad las mismas características que en la pregunta 3 b) PREGUNTA 9 Cómo se puede explicar que una célula típica de nuestro cuerpo posea unas clases diferentes de proteínas si el número de aminoácidos distintos es solamente de 20? Razone la respuesta [1]. El orden de esos aminoácidos (estructura primaria) puede presentar infinitas combinaciones. Y esa estructura primaria condiciona las estructuras posteriores (2ª, 3ª y 4ª).

6 PREGUNTA 10 En relación con la figura adjunta, responda las siguientes preguntas: a).- Qué representa la figura en su conjunto? [0 25]. Los niveles estructurales de una proteína Indique el tipo de estructura señalado con el número 1, el tipo de monómeros que la forman y el enlace que la caracteriza [0 5]. Estructura primaria. Los monómeros son aminoácidos y el tipo de enlace es el enlace peptídico b) Nombre las estructuras señaladas con los números 2, 3, 4, y 5 [0 5]. 2: estructura secundaria alfa hélica 3: estructura secundaria lámina plegada 4: estructura terciaria 5 estructura cuaternaria b).- Describa los cambios fundamentales que ocurren desde 1 hasta 5 [0 75]. 1: ordenación aas 2 y 3: plegamiento de la cadena estabilizado por puentes de H 4: estructura terciaria-espacial- de la proteína (conformación nativa). Enlaces entre radicales 5: estructura cuaternaria (entre cadenas peptídicas). Enlaces entre R Cómo afectan los cambios de ph y de temperatura a estas estructuras? (0,25) Se produce desnaturalización (pérdida estructura 2ª,3ª y 4ª)

7 PREGUNTA 11 Cuando se fríe o cuece la clara de un huevo cambia su aspecto y consistencia. Proponga una explicación razonada para dichos cambios y justifique por qué se podrían desencadenar cambios semejantes con unas gotas de ácido clorhídrico [1]. Las altas temperaturas al freír un huevo implican desnaturalización de la ovoalbúmina (proteína) que lo forma. Esto implica pérdida de estructuras 2ª, 3ª con lo que el aspecto cambia y pierde la funcionalidad. Con los cambios de ph se provocaría el mismo efecto (agente desnaturalizante). Cambios de ph y de temperatura son agentes desnaturalizantes que implican que cambie la estructura nativa de la proteína.