AMINOÁCIDOS. Funciones:

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Raúl Giménez Lucero
hace 6 años
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1 AMINOÁCIDOS Funciones: 1)Moléculas formadoras de las proteínas. 2)Precursores de vitaminas (β - alanina). 3)Intermediarios en las síntesis de otros aminoácidos. 4) Presentes en las paredes celulares de bacterias. 5) Como neurotransmisores. 6) Hay varios que en plantas tienen funciones desconocidas.

metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en

2 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES Todos son indispensables, pero los esenciales no son sintetizados por el metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los contienen y en los que son sintetizados por otros organismos

3 ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR Y AMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS

4 PROTEÍNAS ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA

5 NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

6 ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas 2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia específica 3. Unión covalente aminoácido aminoácido (enlace peptídico) 4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro carboxilo

7 Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS 40 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS O POLIPÉPTIDOS

8 FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO POR CONDENSACIÓN DE LOSα-AMINOÁCIDOS eliminación RESIDUOS

9 LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD RESIDUO

10 COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA) CADENAS LATERALES (VARIABLE)

11 LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA) DETERMINADA POR LOS GENES Segunda mitad del código genético DNA trascripción traducción plegamiento Secuencia Estructura RNA Transcr. inversa proteína tridimensional replicación replicación traducción

12 LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN EL METABOLISMO CELULAR CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLO ESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU FUNCIÓN CADA PROTEÍNA ESTA FORMADA POR AMINOÁCIDOS Son 20 Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc) Propiedades ácido-base PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA

13 ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO? DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES) Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS DE SU SECUENCIA

14 NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Residuos aminoácidos Héliceα Cadena polipeptídica Subunidades unidas ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una proteína. DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA

15 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 1) ES PLANAR

16 EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA

17 LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO C-N O 1.49 A O C=N 1.27 A

18 EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENE DOS CONFORMACIONES α α α α

19 NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Residuos aminoácidos Héliceα Cadena polipeptídica Subunidades unidas ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLE DE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDO LO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS

20 ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS GRUPOS ADYACENTES Papel de los enlaces sencillos: ángulos Fi (φ)= N-Cα y Psi (ψ)= C-Cα ENLACE RÍGIDO ψ φ ENLACES FLEXIBLES

21 ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO

22 LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS φ Y ψ ORIGINA DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS QUE SE PUEDEN ACOMODAR EN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE

23 EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONES TANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DEφYψ

24 ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO -180º y 180 o CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO ENLACE PEPTÍDICO

25 TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA MIRAN HACIA UN MISMO LADO O HACIA LADOS OPUESTOS C N C N

26 IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO O 120 O O ESTRUCTURA HELICOIDAL

27 120º Y -120º ESTRUCTURA LAMINAR

28 ESTRUCTURA SECUNDARIA 1) Arreglo periódico. 2) Especialmente la cadena no está estirada. 3) Promovida y estabilizada por puentes de H. α hélice β plegada Giros, asas * Cadena helicoidal * 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A) * Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice α hélice * Formación de puentes de hidrógeno con periodicidad regular pues intervienen: H del NH O del C O * Enrolladas hacia la derecha

29 Esqueleto covalente de la cadena polipeptídica adquiriendo una torsión helicoidal α-hélice ψ -45º A -50º φ -60º 3.6 RESIDUOS 5.4 A o

30 α HÉLICE DEXTRÓGIRA O DE ENROLLAMIENTO A LA DERECHA

31 EN LA α-hélice, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE ARRIBA

32 HÉLICEα

33 HÉLICEα

34 Hoja β-plegada Es una forma de estructura secundaria Tiene una disposición planar en el espacio Está estabilizada por puentes de hidrógeno (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica) Las cadenas pueden correr en forma paralela o antiparalela Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia abajo del plano

35 β plegada Los grupos R se encuentran hacia arriba o hacia abajo del plano Las β-plegadas se pueden generar por varias cadenas polipeptídicas o por secciones diferentes de la misma cadena polipeptídica

36 HOJA β ANTIPARALELA RESIDUO AMINO RESIDUO CARBOXILO CARBOXILO AMINO AMINO CARBOXILO VISTA LATERAL GRUPOS R PEQUEÑOS (GLICINA Y ALANINA)

37 HOJA β PARALELA VISTA LATERAL

38 Puentes de Hidrógeno en hojas β plegadas antiparalelas y paralelas

39 HOJAβ

40 VUELTAS O GIROS Y ASAS. -Estructuras secundarias en forma de U. -Estabilizadas por puentes de H en sus extremos. -Formadas por tres o cuatro residuos - Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente. -Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el interior. -Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R. -Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras compactas. -Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas.

41 GIROS β

43 Cada aminoácido tiene preferencia por formar uno de los tres tipos de estructura secundaria

44 Las proteínas membranales tienen regiones hidrofóbicas (en la parte apolar de la membrana) y regiones hidrofílicas (en la región citosólica o extracelular si se trata de la membrana plasmática MEMBRANA Región hidrofílica Región hidrofóbica Región hidrofílica 2004 New Science Press Ltd new-science-press.com

45 Las proteínas membranales también tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria 2004 New Science Press Ltd new-science-press.com

46 MOTIVOS, ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS Y DOMINIOS. UN MOTIVO SERÁ UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA α hélice β plegada giro UNA ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA Será un agregado de por lo menos dos motivos y puede tener combinaciones de α-hélices, β-plegadas y giros. Por ejemplo α-hélice, giro, α-hélice β- plegada, giro, α- hélice, etc. (intermediarios entre las estructura secundaria y terciaria) UN DOMINIO SERÁ UN AGREGADO COMPACTO DE VARIAS SUPERESTRUCTURAS UNIDAS A OTRO POR UN SEGMENTO FLEXIBLE.

47 EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS SUPER - SECUNDARIAS VUELTA O GIRO O DOBLAMIENTO β UNIDAD β α β HÉLICE VUELTA-HÉLICE

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