Proteínas Polímeros de aminoácidos ( resíduos) PM aa aprox 110 PM prot
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- Santiago Domínguez Toledo
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1 Proteínas Polímeros de aminoácidos ( resíduos) PM aa aprox 110 PM prot DiversasFunciones Estructurales (rígidas), Enzimas (más flexibles) Estructuras: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria Estructura cuaternaria cada cadena protómero homo o heterooligómeros
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5 Las proteínas están constituidas por L-α-aminoácidos Cadena lateral Carbono α Grupo amino Grupo carboxilo
6 Los α-aminoácidos son quirales: poseen al menos un centro asimétrico Cadena lateral Estereoisómero S No es posible predecir L D a partir de RS Todos los aa que forman proteínas son isómeros L Casi todos tienen configuración absoluta S
7 Equilibrio ácido base de los aminoácidos Anfóteros y zwitteriones Forma zwitteriónica Ambos grupos desprotonados Ambos grupos protonados
8 Equilibrio ácido-base de aminoácidos
9 Estructuras químicas de los L-α-aminoácidos que constituyen proteínas Cadenas laterales No polares o alifáticos Aromáticos Polares no cargados Cargados positivamente Cargados negativamente
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12 Grupo indol
13 ESPECTROFOTOMETRÍA
14 Espectros de Absorción de Triptofano y de Tirosina
15 Estructura cíclica introduce restricción conformacional en la proteína
16 Guanidinio Imidazol
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20 Reactividad en aa. Formación de puentes disulfuro
21 Reactividad indeseable en aa: Ej. ciclación en homoserina (también posible en homocisteína) Problemas estéricos podría justificar que homoserina no constituya proteínas.
22 Amino Acidos que no forman proteínas También CARNITINA (Transporta ácidos grasos a matriz mitocondrial previo al inicio de la β-oxidación )
23 Típicos valores de pka de grupos ionizables de las proteínas pk depende de Temperatura Fuerza iónica y Microambiente del grupo ionizable
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25 Formación del enlace peptídico
26 Secuencia: YGGFL
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32 Longitudes de enlaces Longitudes de enlace simple C-N: 1.49Å y doble C=N 1.27Å
33 Libre rotación en unión peptídica está restringida por orden de enlace 1.5 Configuración cis: restringida por impedimento estérico. Impedimento estérico
34 Enlaces X-Pro No hay preferencia por configuración cis o trans
35 Angulos diedros o ángulos de torsión phi entre N y Cα psi Cα y C carbonílico
36 DIAGRAMA DE Ramachandran Combinaciones posibles de ángulos psi y phi de los aa en las proteínas
37 DIAGRAMA DE Ramachandran Correlación entre las combinaciones de valores de psi y phi con conformaciones en las estructuras secundarias de proteínas
38 CONFORMACIÓN α-hélice
39 Puentes de hidrógeno en la CONFORMACIÓN α-hélice
40 DIAGRAMA DE Ramachandran Ubicación de las α-hélices
41 Alfa hélices: distintas representaciones
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43 Superhelicoide de alfa-hélice Presentes en proteínas como la QUERATINA (pelo, púas, pinzas, cuernos)
44 DIAGRAMA DE Ramachandran Ubicación de las cadenas beta.
45 Hebra beta: las cadenas laterales alternan por encima y por debajo del plano de la hebra
46 Hoja beta antiparalela Puentes de H entre gurpos NH y CO conectan cada aa con un único aa en la hebra opuesta
47 Hoja beta paralela Puentes de H conectan cada aa de una hebra con 2 aa diferentes de la hebra opuesta
48 Hoja beta mixta
49 Hoja beta retorcida
50 Visuales desde distintas perspectivas
51 Proteína transportadora de ácidos grasos Estructura rica en hojas beta
52 Griro inverso (hair pin): participación de prolinas Puente de H entre aa i y el aa i+3
53 Bucles y hojas beta
54 Mioglobina y su grupo prostétido
55 Distribución de aa Amarillos: hidrofóbicos Azules: cargados CORTE: se ve interior hidrofóbico
56 PORINA: proteína de membrana (inversión de distribucion de regiones hidrofílicas e hidrofóbicas respecto a mioglobina que es una proteína soluble)
57 DOMINIOS PROTEICOS Se muestra una molécula con 4 dominios estructurales
58 Estructura cuaternaria Se muestra un dímero: cada monómero (protómero) se indica con distinto color
59 ESTRUCTURA CUATERNARIA Tetrámero de hemoglobina (Hb) Grupo prostético de la Hb Hemo Fe-protoporfirina IX Cada protómero de la Hb posee un grupo prostético (HEMO) constituido por un tetrapirrol y un ión hierro unido por enlaces de coordinación
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