PROTEÍNAS. Profa. María Moreno Biología 1º bach.

Transcripción

1 PROTEÍNAS Profa. María Moreno Biología 1º bach.

2 DEFINICIÓN Polímeros (macromoléculas) formados por la unión de varios aminoácidos por enlace peptídico. Biomoléculas más abundantes en los s.v., después del agua. Constituidas por C, H, O y N. Muchas también tienen S. Compuestos nitrogenados por excelencia de los s.v. A veces pueden contener otras moléculas orgánicas (glúcidos, lípidos) PRÓTIDOS. Marcan la individualidad de cada s.v. : ADN ARN Proteína

3 FUNCIONES (I) DE RESERVA: Reserva de aa. Ejemplos: ovoalbúmina (huevo), caseína (leche). ESTRUCTURAL: Componentes de las membranas celulares y de ciertas estructuras (hueso, cartílago). ENZIMÁTICA: Todas las enzimas son proteínas; las enzimas catalizan* todas las reacciones biológicas, por lo que son fundamentales.

4 FUNCIONES (II) HOMEOSTÁTICA: Mantenimiento del equilibrio osmótico extra e intracelular. TRANSPORTE: De gases (hemoglobina), de lípidos (seroalbúmina) o de otras moléculas (permeasas). MOVIMIENTO MUSCULAR: Actina y miosina. HORMONAL: Algunas proteínas actúan como hormonas (p.ej. Insulina). INMUNOLÓGICA: Los anticuerpos son proteínas.

5 AMINOÁCIDOS (I) Unidades estructurales de las proteínas. Excepto la prolina, todos tienen la siguiente fórmula general: Prolina El carboxilo (-COOH) se encuentra en el carbono 1, y el amino (-NH 2 ) en el carbono 2 o carbono α. La cadena lateral R puede ser desde un H hasta una cadena carbonada compleja.

6 AMINOÁCIDOS (II) Hay 20 aminoácidos que suelen formar parte de las proteínas de todos los s.v. Tan solo en algunas especies (como en el veneno de ciertas serpientes) se encuentran otros aminoácidos distintos. Los aminoácidos que no pueden sintetizarse a partir de otros compuestos han de obtenerse a partir de la dieta AMINOÁCIDOS ESENCIALES. Estos aa son diferentes para cada especie. En humanos: Thr, Lys, Arg, His*, Val, Leu, Ile, Met, Phe y Trp (10 aa). * Los animales deben ingerir el aminoácido Histidina en la dieta. Sin embargo, las bacterias, hongos y plantas pueden biosintetizarlo.

7 AMINOÁCIDOS CLASIFICACIÓN Pueden hacer insoluble a una proteína Hacen que la proteína sea soluble Pueden estar cargados (-) en un medio neutro o básico Pueden estar cargados (+) en un medio neutro o ácido

8 AMINOÁCIDOS

9 AMINOÁCIDOS

10 AMINOÁCIDOS

11 AMINOÁCIDOS IONIZACIÓN (I)

12 AMINOÁCIDOS IONIZACIÓN (II)

13 AMINOÁCIDOS ASIMETRÍA Excepto en la glicocola (o glicina), el carbono que lleva la función amino de los aa (carbono alfa) siempre es asimétrico MOLÉCULA ÓPTICAMENTE ACTIVA. Existen dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos sólo encontramos el isómero L (establecido por convenio). En los microorganismos (bacterias) existen aa no proteicos pertenecientes a la serie D. Estos aa no aparecen en las proteínas, sino que tienen otras funciones.

14 AMINOÁCIDOS ENLACE PEPTÍDICO (I) Se forma cuando reacciona el grupo carboxilo (-COOH) de un aa con el grupo amino (-NH 3 ) de otro. Reacción de condensación AMIDA + AGUA El compuesto resultante es un dipéptido. El proceso se puede repetir indefinidamente. La hidrólisis de un enlace peptídico produce la liberación de los aa implicados en dicho enlace.

15 AMINOÁCIDOS ENLACE PEPTÍDICO (II) Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos: Insulina: hormona segregada por el páncreas, que regula las concentraciones de glucosa en sangre. Formada por dos cadenas de 21 y 30 aa unidas entre sí. Encefalina: hormona que se produce en las neuronas y elimina la sensación de dolor. 5 aa. Vasopresina y oxitocina: hormonas que producen las contracciones del útero durante el parto. 9 aa.

16 AMINOÁCIDOS INSULINA Puentes disulfuro

17 AMINOÁCIDOS ENLACE PEPTÍDICO (III) Enlace tipo amida

18 PARA PENSAR LA HIDRÓLISIS DE LAS PROTEÍNAS, COMO LA ALBÚMINA DE LA CLARA DE HUEVO, PUEDE REALIZARSE EN EL LABORATORIO CON UN ÁCIDO (POR EJ. HCl) Y CALOR (100ºC DURANTE 24-48h). SIN EMBARGO, CON UNA ENZIMA, COMO LA TRIPSINA (UNA PEPTIDASA), LA HIDRÓLISIS SE PUEDE HACER MANTENIENDO UNA TEMPERATURA DE 37ºC DURANTE UNOS MINUTOS. A) QUÉ TIPOS DE ENLACES SE ROMPEN DURANTE LA HIDRÓLISIS DE UNA PROTEÍNA? B) QUÉ COMPUESTOS SE OBTIENEN COMO RESULTADO DE LA HIDRÓLISIS? C) POR QUÉ SON IMPORTANTES LAS ENZIMAS EN NUESTRO ORGANISMO?

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20 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN Disposición espacial que adopta la proteína. Muy compleja por la cantidad de átomos unidos. De ella dependerá en gran medida la actividad biológica de la proteína. Se puede estudiar desde 4 niveles (de menor a mayor complejidad): Primario: secuencia de aa. Secundario: organización de los aa. Terciario: disposición espacial de la proteína. Cuaternario: unión de varias proteínas.

21 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS 1. NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA: Determinada por la secuencia que siguen los aa de una proteína. No basta con saber los aa que componen la proteína, sino que también hay que determinar su posición exacta. De ella dependerán el resto de niveles y la función de la proteína. Cambios en la secuencia de aa proteína diferente.

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23 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS 2. NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA: Organización que adquiere la proteína en función de su secuencia de aa. La E. Secundaria puede ser: a) Hélice α: Disposición helicoidal. b) Lámina β: Disposición en zig-zag. c) Irregular: sin conformación definida.

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25 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS 3. NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA: Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional: a. Filamentosa: insolubles en agua.. b. Globular: solubles en agua. La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de: 1) Enlaces o puentes de hidrógeno. 2) Interacciones ácido-base. 3) Puentes disulfuro.

26 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Estructura terciaria globular (mioglobina) Estructura terciaria filamentosa

27 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS 4. NIVEL O ESTRUCTURA CUATERNARIA: Unión de una o varias proteínas entre sí o a otras moléculas no proteicas. Cada proteína conserva su estructura terciaria. Asociación mediante P. de H, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas, puentes disulfuro Cada proteína se llama protómero, y según el número de protómeros tendremos dímeros, tetrámeros, etc. Ejemplos: HEMOGLOBINA, ANTICUERPOS.

28 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Hemoglobina: 2 cadenas α y 2 cadenas β

29 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Anticuerpo: 2 cadenas ligeras y 2 pesadas

30 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS PROPIEDADES Dependen de la CADENA LATERAL (R) Enlaces con otras moléculas. SOLUBILIDAD (p. globulares): Forman dispersiones coloidales por el gran tamaño de las moléculas proteicas. Enlaces solo con el agua. ESPECIFICIDAD: Funcional: cada proteína tiene una función concreta. Individual: hay pequeñas diferencias entre las proteínas propias de cada especie e, incluso, de cada individuo rechazo transplantes.

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32 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS CONFORMACIÓN FUNCIÓN (I) La función de las proteínas depende de su conformación. PROTEÍNAS ENZIMÁTICAS (ENZIMAS): Diferencias en la conformación del centro activo Diferencias en la función de la enzima. Estructura terciaria de la enzima plegamiento hueco específico en el centro activo interacción cadenas laterales R de los aa del centro activo con regiones del ligando o sustrato UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO

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34 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS CONFORMACIÓN FUNCIÓN (II) La función de la enzima puede verse alterada si: a) Cambios en la estructura primaria: cambia la conformación y, por tanto, también el centro activo. Ej. Anemia falciforme: ácido glutámico valina. b) Cambios en la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria (DESNATURALIZACIÓN): cambia la conformación y, por tanto, también el centro activo. La alteración puede ser reversible o irreversible, y puede conllevar una pérdida parcial o total de la actividad biológica.

35 PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS DESNATURALIZACIÓN Pérdida total o parcial de la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de una proteína pérdida conformación pérdida funcionalidad biológica total o parcial. Ruptura de enlaces débiles (F. de Van der Waals, P. de H., puentes disulfuro ), pero no de los enlaces peptídicos. Qué puede pasar? 1) Precipitación (globulares). 2) Pérdida parcial o total de la funcionalidad. 3) Alteración actividad enzimática. Agentes desnaturalizantes: Cambios en la concentración REVERS. Cambios en el grado de acidez REVERS. Cambios en la temperatura (calor) IRREVERS.

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38 Leyendo también se aprende Posiblemente el hombre empezó a utilizar biomoléculas unos 2000 años antes de Cristo, cuando supo valerse de las fermentaciones para obtener bebidas alcohólicas de frutos y semillas y levantar la masa de harina de cereales y fabricar pan. De ello, las responsables son los enzimas, biomoléculas de las más utilizadas en numerosos procesos industriales de todo tipo. Las biomoléculas se han ido utilizando a medida que se conocían sus propiedades. De esta forma, el hombre ha conservado alimentos mediante la salazón creando medios hipertónicos y secando los alimentos con ello, impidiendo su descomposición. Sabemos que cuando hay que reponer líquidos en un enfermo no se le debe administrar agua pura, sino salina, pues de lo contrario se crearía un medio hipotónico, y por ósmosis las células sanguíneas pueden llegar a estallar. De igual forma, el hombre aprovecha la propiedad de diálisis que presentan las dispersiones coloidales para separar los residuos tóxicos de la sangre de los enfermos renales y permitir su supervivencia. Cuando tomamos bicarbonato, o sal de frutas para neutralizar la acidez de estómago, utilizamos la propiedad de las sales minerales de formar soluciones amortiguadoras del ph. Sabemos aprovechar ciertos glúcidos, las pectinas, para espesar las mermeladas, y, desde luego, los monosacáridos y disacáridos para endulzar nuestros productos. Aprovechamos la propiedad de saponificación de los glicéridos para fabricar jabones, y las características de formar micelas mono o bicapas de los lípidos para construir microcápsulas en las que encerrar productos de alimentación, farmacéuticos o cosméticos. Hemos aprendido la importancia de los bioelementos para nuestra salud: el Ca para los huesos, el F para los dientes, el I para el tiroides, el Fe para la sangre, etc. Hemos sabido sintetizar proteínas fundamentales, como la insulina, cuando averiguamos la secuencia de sus aminoácidos. Y el último paso lo estamos dando en la actualidad, con las técnicas de ingeniería genética, la manipulación del material genético, la biotecnología y la clonación.