LAS PROTEÍNAS. Fórmula general

Transcripción

1 LAS PROTEÍNAS Las proteínas: Los aminoácidos introducción. Propiedades. Actividad óptica y Comportamiento químico. Carácter anfótero. Clasificación de los aminoácidos proteicos. El enlace peptídico. Estructura de las proteínas. Propiedades de las proteínas. Especificidad. Solubilidad. Desnaturalización. Clasificación holoproteínas, heteroproteínas o proteínas conjugadas. Las funciones de las proteínas. Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular; se forman por el encadenamiento de monómeros, los AMINOACIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios proteicos". Están constituidas básicamente por C, H, O y N; aunque pueden contener también P y S y pueden llevar en menor proporción, hierro, cobre, magnesio, yodo, etc. Tienen importante función estructural. Una persona de 70 kg tiene unos 13 kg de proteína (la mitad del peso seco), por lo que tenemos en nuestras células importantes edificios macromoleculares que se construyen y desmoronan con gran facilidad. A esto se debe que la materia viva tenga gran capacidad de crecimiento, reparación y regulación. La renovación continua de las proteínas en el organismo supone que destruyamos diariamente de 200 a 300 gramos de ellas y que elaboremos otras tantas. Sin embargo, además de la función estructural, tienen gran variedad de funciones. LOS AMINOÁCIDOS Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2 ) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono llamado. Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). Fórmula general Según sea el radical R, hay 20 Aas proteicos distintos (que forman parte de proteínas), aunque hay otros aminoácidos que no forman proteínas.

2 Propiedades de los aminoácidos: Observamos que todos los Aa tienen C asimétrico, exceptuando la glicocola, lo cual les hace tener: 1- Estereoisomería y actividad óptica. El carbono se dispone en el centro. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH 2 ) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran L. 2- Comportamiento anfótero. Los Aa se comportan a la vez como ácidos y como bases pues el Aa tiene un grupo ácido (COOH) que libera H + si el medio es básico y un grupo básico (-NH 2 ) que capta protones si el medio es ácido. Por tanto, tienen efecto tampón, es decir, mantienen constante el ph del medio. Tipos de Aminoácidos El ph en el que la carga neta es 0 se llama punto isoeléctrico y el Aa presenta forma dipolar Los Aa se pueden clasificar según el radical en : Ácidos-Además del grupo ácido, común en todos los Aas, algunos tienen en su radical grupos carboxilo que los hace ser ácidos. Básicos- Cuando R aporta grupos básicos Neutros- La cadena R no posee ni grupos ácidos ni básicos. Dentro de los aminoácidos neutros, el radical puede contener grupos polares, resultando un aminoácido neutro polar. Si contiene grupos apolares, será apolar. Algunos ejemplos de Aminoácidos: Si R=H tenemos la glicina o glicocola y si R= CH3, la alanina, ambos neutros y apolares La Cisteina es un Aa importante en la estructura de la proteína porque contiene azufre en su radical, que forma puentes S-S. A los Aa se les designa con las tres primeras letras de sus nombres en inglés: Gly, Ala, Cys Los animales no podemos sintetizar todos los Aa, ocho de ellos los debemos ingerir en la dieta y se llaman Aminoácidos esenciales.

3 Unión de aminoácidos: ENLACE PEPTÍDICO PÉPTIDOS - Los aminoácidos se polimerizan, se unen mediante un enlace llamado peptídico. Se trata de un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH 2 ) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua. Este enlace se da entre C y N y presenta cierta rigidez, por lo que inmoviliza en el plano a los átomos implicados. Aa1 + Aa2 =DIPÉPTIDO + H 2 O La unión de tres aminoácidos daría lugar a un tripéptido mas dos de agua. Con cuatro formaríamos un tetrapéptido como el de la imagen, etc. Recordamos que son reacciones de polimerización o síntesis, que se dan en los ribosomas de la célula, donde se construyen largas cadenas de polipéptidos. La hidrólisis sería la ruptura del enlace peptídico con adición de una molécula de agua por cada enlace. DIPÉPTIDO + H 2 O = Aa1 + Aa2 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS En la formación de una proteína, conforme se van uniendo los aminoácidos, la cadena polipeptídica experimenta sucesivos plegamientos, dando hasta 4 niveles o estructuras:

4 Estas conformación en el espacio de la proteína, la capacita para llevar a cabo sus funciones, aunque np todas las proteínas presentan todas estas estructuras. La ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Viene dada por el tipo de Aa, el número y el orden o secuencia que tienen los aminoácidos en la cadena y que es característico de cada proteína. Al enlazarse los aminoácidos, siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre, éste es el primero de la cadena. El último tendrá su grupo carboxilo libre. Observamos que los radicales quedan colgando de la cadena alternando hacia arriba y abajo. La estructura primaria determina el resto de los plegamientos. Un cambio de orden en un solo Aa puede alterar la función de una proteína que contenga cientos de ellos, por alterar las conformaciones espaciales. LA ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria), a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno). Las formas que adopta la estructura secundaria son: 1- -hélice 2- lámina plegada o -lamina 3- triple hélice

5 1- Configuración -helicoidal o disposición espacial en espiral: Ox 92 Consiste en un plegamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Cada vuelta contiene 3,6 aminoácidos y el plegamiento se mantiene estable por medio de los puentes de H que se forman entre un grupo NH de un enlace y el CO de otro enlace (del 4º Aaque le sigue en la cadena). 2- Configuración de hoja plegada o -laminar. El plegamiento en este caso no origina una hélice porque no hay puentes de H próximos. Pero se forma una especie de lámina plegada. La cadena de Aa se pliega en zigzag y se establecen puentes de H entre segmentos distantes que al doblarse quedan próximos. La queratina de la seda tiene esta estructura. 3- Triple hélice de colágeno El colágeno no puede formar tantos puentes de H debido a la composición de sus Aa. Forma unas hélices que se asocian en tres cadenas trenzadas formando la triple hélice. Está presente en el tejido conjuntivo, especialmente concentrado en aquellos tejidos que soportan el peso del organismo, fundamentalmente los cartílagos y los huesos. También existe colágeno concentrado en altas proporciones en aquellas partes del organismo que transmiten fuerza, como los tendones (ligamentos que unen los músculos con las piezas esqueléticas). Lo normal es que las moléculas proteicas presenten -hélice porciones con hélices α, otras partes con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman los enroscamientos aleatorios. Esta combinación (alfa hélice y lámina plegada) se llama dominio estructural. Es tan estable que aparece en muchas proteínas y pertenece a la estructura terciaria Lámina La ESTRUCTURA TERCIARIA está representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals etc. Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular. La estructura terciaria globular presenta diferentes fragmentos con alfa-hélices y conformaciones beta. Se llaman proteínas globulares y se caracterizan por tener alto grado de plegamiento, lo que le da a la proteína forma esferoidal y el ser solubles en disoluciones acuosas (coloides). Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora. Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función. Si la pierden, se desnaturalizan y dejan de funcionar.

6 Las llamadas proteínas filamentosas o fibrilares presentan menor plegamiento por lo que son estructuras más alargadas y son insolubles en agua siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la queratina (del pelo, plumas, uñas, cuernos ), la fibroína del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como cisteína que distorsionan la hélice generando una curvatura. Por tanto, la estructura terciaria se va a estabilizar por los siguientes enlaces: - Enlaces o puentes de hidrógeno. - Puentes disulfuro entre grupos -SH de 2 cisteínas - fuerzas de Van der Waals- Interacciones ácido base o iónicas Aminoácidos ESTRUCTURA CUATERNARIA En ocasiones hay otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre cuando varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior. Se unen por enlaces débiles, como los de la estructura terciaria. También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoléculares complejos (frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a ). Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc. No todas las proteínas globulares tienen estructura cuaternaria. Algunas proteínas que presentan esta estructura son: la hemoglobina, proteínas musculares y las enzimas complejas (alostéricos). La hemoglobina es una proteína compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene un grupo hemo (con hierro).

7 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. Las más importantes son: Solubilidad: los radicales polares de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. El ph influye mucho en esto porque cambia el grado de ionización. Las proteínas globulares son muy grandes, por tanto, forman dispersiones coloidales. Especificidad: se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. Por ejemplo las enzimas, hormonas, anticuerpos etc. Las proteínas homólogas realizan la misma función en especies diferentes (Hb, insulina etc.). Son distintas pero difieren en Aas que no son fundamentales para su función. Esto ha dado lugar, a lo largo de la evolución, a proteínas específicas de una especie. Cuanto más alejadas son las especies, más diferencias hay. Incluso, se da especificidad de indivíduo, dentro de la especie, que es lo que da problemas de rechazo en trasplantes. La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones. Capacidad amortiguadora dado que son anfóteras como los Aa, pueden regular el ph. Desnaturalización: Es la pérdida de la estructura natural de la proteína. La conformación de una proteína depende del ph y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre; cambiando estas condiciones, puede cambiar la estructura de la proteína y desnaturalizarse. El cambio de ph produce cambios en las interacciones electrostáticas entre los radicales de los aminoácidos. El cambio de Tª puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si la proteína puede recuperar su estructura, la desnaturalización es reversible y el proceso de recuperación se llama renaturalización. Dado que la desnaturalización de una proteina supone la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, al mantenerse la estructura primaria, la proteína se puede recuperar. Si se pierde la estructura primaria, la desnaturalización es irreversible, como ocurre cuando se coagula la albúmina del huevo.

8 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas presentan gran cantidad de funciones entre las que detaca: Función ENZIMÁTICA: las enzimas son las más numerosas y especializadas; funcionan como biocatalizadores, es decir, son imprescindibles para que se produzcan las reacciones metabólicas Se conocen unas Función ESTRUCTURAL: como es el caso de las glucoproteínas que forman la membrana plasmática, las histonas que forman el núcleo de la célula, las proteínas de los ribosomas, la queratina de la epidermis, colágeno y elastina del tejido conjuntivo, que forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada. Hay que tener en cuenta que las proteínas están presentes en todas las membranas de la célula y orgánulos, lo que significa que son la base estructural del organismo. Movimiento y CONTRACCIÓN: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento en los músculos estriados y lisos. TRANSPORTE: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno (Hb) o lípidos (lipoproteínas) o electrones (citocromos). Las permeasas regulan el paso de moléculas a través de la membrana. RESERVA ENERGÉTICA: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o el gluten del trigo tienen esa función. Función HOMEOSTÁTICA: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como ph o cantidad de agua. Función DEFENSIVA: las inmunoglobulinas o anticuerpos son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo, gracias a que se unen a los antígenos que entran en el cuerpo y los neutralizan. La Trombina y fibrinógeno tapan las heridas, evitando infecciones. Función HORMONAL: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales. Las hormonas se producen en glándulas endocrinas y son llevadas por la sangre al órgano donde se dará su función (órgano diana). La hormona del crecimiento, la insulina y el glucagón, son hormonas proteicas. Proteínas receptoras: Encargadas de recibir señales o mensajes como las que se encuentran en la membrana plasmática. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas, que les reconocen y pueden introducir sus mensajes en la célula. Las proteínas son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucléicos a través del proceso de traducción.

9 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Según su estructura se clasifican en : 1.HOLOPROTEÍNAS o proteínas simples, formadas solamente por aminoácidos HISTONAS ENZIMAS HORMONAS 2.HETEROPROTEÍNAS o proteínas conjugadas, complejas, formadas por aminoácidos y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. HOLOPROTEÍNAS Según su conformación espacial tenemos: Globulares Esféricas y más solubles Fibrosas Insolubles, Resistentes Globulinas: forman la hemoglobina y las inmunoglobulinas Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Colágenos y elastinas: en tejidos conjuntivos (cartilagos, tendones ) Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) Histonas Interaccionan con el ADN para formar la cromatina del núcleo HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas- Grupo prostético = un azúcar Lipoproteínas- El grupo prostético es un lípido Nucleoproteínas- El grupo prostético es un ácido nucléico. Cromoproteínas- El grupo prostético es una sustancia coloreada ( un grupo hemo u otros). Según su grupo prostético tenemos: Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Las que se encuentran en las membranas celulares Las que transportan lípidos en la sangre. Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Un virus podría considerarse una nucleoproteína. Hemoglobina, con grupo hemo (anillo tetrapirrólico con Fe). Transporta oxígeno en vertebrados. Hemocianina, en invertebrados- Tiene cobre En la imagen vemos el grupo porfirínico hemo de la hemoglobina

10 Según el valor nutricional se habla de proteínas completas, que contienen todos los aminoácidos esenciales y que generalmente provienen de fuentes animales, y proteínas incompletas, que carecen de uno o más de los aminoácidos esenciales y generalmente son de origen vegetal. La falta de un amino-ácido no esencial no es significativa desde el punto de vista nutricional, ya que podemos sintetizar los aminoácidos no esenciales. A veces se utiliza la clasificación funcional de las proteínas. FUNCIÓN Estructural Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Enzimatica Hormonal Defensiva Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno Transporte Hemoglobina, Hemocianina Lipoproteínas transportan lípidos, como el colesterol,por la sangre Citocromos- transportan electrones Reserva Seroalbúmina (sangre) ovoalbúmina (huevo) lactoalbúmina (leche)la

11