Composición: C, H, O, N, S (P, Fe, Cu, I, ).
|
|
|
- Luz Toro Segura
- hace 7 años
- Vistas:
Transcripción
1 LOGO
2 Composición: C, H, O, N, S (P, Fe, Cu, I, ).
3 LAS PROTEÍNAS
4
5
6 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS
7 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS El C α es el del amino y el C 1 es el del carboxilo. GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
8 ALGUNOS DE LOS 20 AMINOÁCIDOS PROTEICOS ALANINA ARGININA CISTEÍNA FENIALANINA GLUTAMINA GLICINA HISTIDINA TREONINA ISOLEUCINA LISINA METIONINA PROLINA SERINA TRIPTOFANO TIROSINA VALINA
9 AMINOÁCIDOS La prolina es el único aminoácido proteico que no responde a la fórmula general.
10 ALANINA
11 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Los humanos sólo podemos sintetizar unos 10 aa aa esenciales.
12 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
13 ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS Los aa son estereoisómeros enantiomorfos: α α α α
14 ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. Grupo carboxilo arriba D - aminoácido L - aminoácido El grupo amino está a la derecha El grupo amino está a la izquierda Al ser imágenes especulares se denominan enantiómeros. Los aminoácidos son estereoisómeros enantiomorfos.
15 ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS Todos los aa (excepto la glicocola o glicina), tienen el carbono α asimétrico. Por ser estereoisómeros enantiomorfos, presentan actividad óptica: dextrógiros (+) y levógiros (-).
16 ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
17 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS En disoluciones acuosas, los aa forman iones dipolares o híbridos: los aa se ionizan como ácido y base a la vez (esta forma dipolar tb. se llama zwitterion). En un medio ácido, se comportan como una base, captado H +, y en un medio básico, se comportan como un ácido, liberando H +. Forma normal Forma zwitterion
18 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS En disoluciones acuosas, los aa forman iones dipolares o híbridos: los aa se ionizan como ácido y base a la vez (esta forma dipolar tb. se llama zwitterion). En un medio ácido, se comportan como una base, captado H +, y en un medio básico, se comportan como un ácido, liberando H +. ph disminuye El aminoácido se comporta como una base. ph aumenta El aminoácido se comporta como un ácido.
19 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS En un medio ácido, se comportan como una base, captado H +. H + cedido H + captado En un medio básico, se comportan como un ácido, liberando H +.
20 NH3 + COO - Radical CH 3 Zwitterion de alanina
21 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS El ph en el que un aminoácido forma un ión híbrido neutro se denomina punto isoeléctrico.
22 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS En varios aminoácidos, la cadena lateral también posee carácter ácido o base y, por tanto, tendremos un tercer grupo ionizable. Arginina Aspártico Cisteína Glutámico Histidina Lisina Tirosina
23
24 Grupo I: AMINOÁCIDOS APOLARES (alifáticos y aromáticos) Resto no polar al tener largas cadenas hidrocarbonadas. Son insolubles en agua Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso) Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)
25 Grupo II: AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA (no ionizables) Resto con cortas cadenas hidrocarbonadas. Son solubles en agua Serina (Ser) Treonina (Tr) Prolina (Prl) Glutamina (Gln) Asparagina (Asn) Tirosina (Tir) Cisteína (Cis) Glicocola (Gli)
26 Grupo III: POLARES CON CARGA (ionizables) (ÁCIDOS o BÁSICOS) Resto con uno o más grupos amino o bien carboxilo, respectivamente. AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (carga negativa) Lisina (Lis) Ácido aspártico (Asp) Arginina (Arg) Ácido glutámico (Glu) Histidina (His)
27 Los aa polares ácidos tienen el resto R ionizado con una carga negativa cuando están en un medio acuoso neutro o básico. Esto aporta cargas negativas a las proteínas en las que se encuentran. Ionización del grupo carboxilo suplementario de un aa polar ionizable ácido
28 Los aa polares básicos tienen el resto R ionizado con una carga positiva cuando están en un medio acuoso neutro o ácido. Esto aporta cargas positivas a las proteínas en las que se encuentran. Ionización del grupo amino suplementario de un aa polar ionizable básico.
29
30 ENLACE PEPTÍDICO Amida constituida al unirse el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente. Enlace amida
31 ENLACE PEPTÍDICO Enlace amida
32 ENLACE PEPTÍDICO Aminoácido 1 Aminoácido 2 Enlace peptídico Dipéptido Agua
33 MODELO MOLECULAR DE UN DIPÉPTIDO
34 CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N.
35 CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C α y N-C α.
36 CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C α y N-C α.
37
38
39 POLIPÉCTIDOS
40 ESTRUCTURA DE UN TRIPÉPTIDO
41 ESTRUCTURA DE UN TRIPÉPTIDO
42 ESTRUCTURA DE UN PÉPTIDO Grupo N-terminal o amino terminal Grupo C-terminal o carboxilo terminal
43 EJEMPLO DE UN PÉPTIDO
44 ESTRUCTURA DE UN POLIPÉPTIDO Grupo N-terminal o amino terminal Grupo C-terminal o carboxilo terminal
45 LOGO
46
47
48
49
50
51 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
52
53 ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
54 ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS Todas las proteínas la tienen. Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. Está dispuesta en zigzag. El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: 20 n Número de aminoácidos de la cadena Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería:
55
56 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS -hélice -laminar o lámina plegada
57 ESTRUCTURA SECUNDARIA -HÉLICE de las PROTEÍNAS La hélice se estabiliza al establecerse puentes de H intracatenarios entre el grupo N-H de un aa y el grupo C=O del aa situado (n+4) aa por debajo de él. Los restos R de los aa y los H del C α se sitúan hacia el ext. de la hélice. Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.
58 La formación de los enlaces de H determina la longitud del paso de rosca (0,54 nm). Hay 3,6 residuos por vuelta. La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100 con respecto al anterior.
59 ESTRUCTURA SECUNDARIA -HÉLICE de las PROTEÍNAS Visión superior de la α hélice. Los números indican los aa.
60 MODELO DE VARILLAS DE LA ESTRUCTURA -HÉLICE
61 REPRESENTACIÓN ESQUEMÁTICA DE LA ESTRUCTURA -HÉLICE
62
63 HÉLICE DE COLÁGENO Fibra de colágeno El colágeno está formado por monómeros de tres cadenas polipeptídicas denominadas cadenas enrolladas sobre sí mismas en forma de triple hélice. Triple hélice de tropocolágeno Microfibrillas de colágeno Bandas periódicas Cadenas Los tripletes constituyen el tropocolágeno.
64 Asociación de moléculas de tropocolágeno para formar colágeno. HÉLICE DE COLÁGENO
65 HÉLICE DE COLÁGENO Es más alargada que la α-hélice por la abundancia de prolina e hidroxiprolina, los cuales dificultan la formación de puentes de H (sólo presenta 3 aa por vuelta, frente a los 3,6 de la α-hélice).
66 Hélice de colágeno conjuntivo
67 Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Se establecen enlaces de H intercatenarios entre el C=O de una cadena y el NH de otra cadena.
68 Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Enlaces de H Enlace peptídico
69 Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas. Disposición antiparalela Disposición paralela En las cadenas antiparalelas, una va en sentido N-C y la otra en sentido C-N. Si la cadena se repliega, tb. se establecen enlaces de H intracatenarios entre el C=O de un segmento y el NH de otro segmento.
70 Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA N C C N Cadenas antiparalelas
71 Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA Cadenas antiparalelas
72
73 REPRESENTACIÓN ESQUEMÁTICA DE LAS LÁMINAS β
74 Se encuentran en los codos bruscos de la cadena peptídica, sobre todo los que conectan los extremos de los segmentos adyacentes y antiparalelos de una hoja plegada. GIROS O CODOS TIPO
75 ESTRUCTURA TERCIARIA Es la conformación espacial definitiva que adoptan las dif. regiones de la cadena polipeptídica, como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.
76 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS Está formada por determinadas combinaciones α-hélice y láminas β, plegadas de manera estable e independiente. Estructura terciaria de una proteína: a) α-hélice. b) Conformaciones β. c) Giros β o zonas irregulares
77
78 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios, lo cuales tienen funciones concretas, incluso en proteínas diferentes. Dominios En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.
79 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aa alejados unos de otros. Puente disulfuro (entre dos cisteínas) Puente de H Interacción iónica Fuerzas de Van der Waals Interacción hidrofóbica
80 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
81 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS Estructura terciaria estabilizada por: 1. Interacciones hidrofóbicas. 2. Puentes de H. 3. Ligadura iónica.
82 TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA Fibrosa Globular Las cadenas laterales R apenas influyen, por lo que son proteínas alargadas, muy resistentes e insolubles en agua. Tienen un plegamiento jerárquico sucesivo, hasta formar una proteína esferoidal, compacta y soluble en agua.
83
84
85 ESTRUCTURA CUATERNARIA
86 ESTRUCTURA CUATERNARIA Se produce cuando varias cadenas polipectídicas se unen para formar un edificio proteico de orden superior (de más de dalton). Tb. se produce cuando una o varias proteínas se unen a otras moléculas no proteicas para forman edificios macromoleculares complejos. Hemoglobina (tetrámero) La estructura cuaternaria es responsable de la actividad biológica de la proteína.
87 ESTRUCTURA CUATERNARIA Estructura tridimensional de una proteína (citocromo)
88 ESTRUCTURA CUATERNARIA Lámina PROTÓMEROS Dímeros Tetrámeros Pentámeros, Polímeros -hélice
89 ESTRUCTURA CUATERNARIA Insulina (dímero)
90
91 ESTRUCTURA CUATERNARIA Mioglobina (tetrámero): 2 cadenas α y β cada una asociada a un grupo hemo en rojo.
92
93 ESTRUCTURA CUATERNARIA Los anticuerpos tienen estructura cuaternaria, pues están formados por la unión, mediante puentes disulfuro, de 4 protómeros: 2 de cadena larga y 2 de cadena corta.
94
95
96 LOGO - Especificidad - Solubilidad - Desnaturalización - Capacidad amortiguadora
97 Las propiedades de las proteínas dependen de los radicales R y su capacidad de reaccionar con otras moléculas. Al conjunto de aminoácidos cuyos radicales se unen y reaccionan con otras moléculas se llama centro activo de la proteína. Cualquier cambio en la secuencia de aa puede modificar la conformación espacial de la proteína, con lo cual pierde su funcionalidad biológica.
98 (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS
99 (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS Centro activo Los grupos funcionales de las cadenas laterales R definen una superficie activa (sitio activo), cuya actividad biológica se basa en su unión selectiva con otra molécula cuya geometría le permite adaptarse al centro activo.
100 (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS
101 (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS Molécula que intenta acoplarse al centro activo Centro activo
102 (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS Molécula que intenta acoplarse al centro activo La alteración de la estructura primaria de la proteína cambia la geometría del sitio activo, impidiendo que la molécula pueda adaptarse al sitio activo.
103 Las diferencias entre las proteínas de diferentes especies se producen en unas regiones de la proteína llamadas sectores variables de las que no depende directamente su función. Los sectores de los que depende la función, tienen la misma secuencia de aa incluso en especies diferentes. Vemos aquí las dif. en la estructura primaria de la insulina en distintas especies
104 (ii) SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas globulares (de gran Pm) dan dispersiones coloidales Hemoglobina Al añadir sales, las proteínas precipitan Los radicales R, al ionizarse, establecen puentes de H con las moléculas de agua, produciendo una capa de solvatación.
105 (iii) DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de ph, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
106 (iv) CAPACIDAD TAMPÓN o AMORTIGUADORA de las PROTEÍNAS - Las proteínas tienen una gran cantidad de grupos disociables que contribuyen a su capacidad tampón de gran eficacia. - Son particularmente eficientes como tampones las proteínas ricas en el aminoácido histidina. PH P - + H + H O H O N C CH N C CH CH 2 CH 2 + H + HN NH HN N
107 LOGO - Holoproteínas - Heteroproteínas
108 CLASIFICACIÓN DE LAS HOLOPROTEÍNAS PROTEÍNAS FIBROSAS (ESCLEROPROTEÍNAS) PROTEÍNAS GLOBULARES Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. Son proteínas insolubles en agua. Tienen funciones estructurales o protectoras. COLÁGENO MIOSINA Y ACTINA QUERATINAS FIBRINA ELASTINA Proteína elástica. Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. Responsables de la contracción muscular. Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Interviene en la coagulación sanguínea. Más complejas que las fibrosas. Plegadas en forma más o menos esférica. ALBÚMINAS Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. GLOBULINAS Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. HISTONAS Y PROTAMINAS Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
109 PROTEÍNAS GLOBULARES (holoproteínas) Albúminas ovoalbúmina (clara del huevo) seroalbúmina (sangre) lactoalbúmina (leche) Funciones de reserva y transportadora Globulinas ovoglobulina seroglobulina lactoglobulina α-globulina (asociada a la hemoglobina) γ-globulinas = inmunoglobulinas (anticuerpos)
110 CLASIFICACIÓN DE LAS HETEROPROTEÍNAS Grupo proteico + grupo prostético HETEROPROTEÍNA Cromoproteínas Porfirínicas No porfirínicas Nucleoproteínas Glucoproteínas GRUPO PROSTÉTICO Pigmento coloreado Fe 2+ Fe 3+ Grupo hemo o hemino Cobre, Hierro o retinal Ácidos nucleicos Glúcido EJEMPLO hemoglobina citocromos hemocianina (Cu) hemeritrina (Fe) rodopsina (absorbe luz) cromatina (mantiene el ADN) inmunoglobulinas fibrinógeno Fosfoproteínas Ácido fosfórico caseína vitelina (leche) (yema) Lipoproteínas Lípido quilomicrones (transportan lípidos)
111 EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS Hemoglobina Inmunoglobulina Glucoproteína Cromoproteína Lipoproteína plasmática Retinal Cromoproteína Rodopsina Quilomicrón
112 EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS Hemoglobina: el grupo hemo tiene un catión de hierro. (tetrámero formado por 4 proteínas globulares)
113 Grupo porfirínico de la hemoglobina (heteroproteína)
114 Complejo octaédrico de Fe ++ : Grupo hemo H 3 C CH 2 CH H 2 C CH N CH 3 N Fe ++ N CH 3 N CH 2 CH 2 COO - H 3 C CH 2 CH 2 COO - N N Fe ++ N N N
115 EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS Núcleo de la mioglobina (el grupo hemo tiene un catión de hierro).
116 EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS
117 LOGO
118 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS ENZIMÁTICA Las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas, que son proteínas. HOMEOSTÁTICA Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular. ESTRUCTURAL Las proteínas constituyen muchas estructuras: membranas celulares; tb., cartílagos, huesos, INMUNOLÓGICA Los anticuerpos del sistema inmunológico son γ-inmunoglobulinas (glucoproteína).
119 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS HORMONAL MOVIMIENTO Algunas proteínas actúan como hormonas, las cuales regulan procesos vitales.ej.: la insulina regula la glucosa en la sangre. Las proteínas actúan como elementos esenciales en el movimiento: la actina y miosina son responsables de la contracción muscular. RESERVA Las proteínas no tienen f. de reserva, salvo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche, gliadina del trigo, TRANSPORTE De gases (hemoglobina), de lípidos (seroalbúmina), Las permeasas realizan intercambios entre la célula y el exterior.
120 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN DE RESERVA DE TRANSPORTE CONTRÁCTIL PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMÁTICA EJEMPLO Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... Actina, miosina, flagelina... Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... HOMEOSTÁTICA Albúmina...
121 SEPARACIÓN DE PROTEINAS POR DIÁLISIS Separación de solutos de bajo peso molecular por difusión selectiva. Hemodiálisis Separación de la urea Membrana semipermeable
122 SEPARACIÓN DE PROTEINAS POR DIÁLISIS Moléculas grandes que no pueden atravesar la membrana Moléculas pequeñas que pueden atravesar la membrana Difusíón selectiva Membrana semipermeable que permite el paso de moléculas pequeñas, pero no de solutos grandes como las proteínas
123 SEPARACIÓN DE PROTEINAS POR DIÁLISIS
124
Composición: C, H, O, N, S (P, Fe, Cu, I, ).
PROTEÍNAS Son polímeros formados por la unión, mediante enlace peptídico, de monómeros llamados aminoácidos. Composición: C, H, O, N, S (P, Fe, Cu, I, ). FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS Las proteínas son biomoléculas constituidas por C, H, O y N en su mayor parte. Son polímeros lineales de moléculas de α-aminoácidos, unidos por un enlace llamado enlace peptídico.
Existen más de 150 aminoácidos, aunque tan sólo 20 son aminoácidos proteicos. Todos ellos α.
UNIDAD 6: PROTEÍNAS. 1.- CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS. - Son las biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. - Químicamente están formadas por C, H, O, N y también pueden contener
TEMA 4: LAS PROTEÍNAS
TEMA 4: LAS PROTEÍNAS 1. Características químicas y clasificación 2. Aminoácidos: estructurara y propiedades 3. Los péptidos y las proteínas: propiedades químicas y estructurares 4. Clasificación de las
TEMA 4: LAS PROTEÍNAS
TEMA 4: LAS PROTEÍNAS INDICE 1. CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS 2. AMINOÁCIDOS 1. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS 2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 3. EL ENLACE PEPTÍDICO 4. ESTRUCTURA DE LAS
1º Bachillerato A Septiembre 2013
1º Bachillerato A Septiembre 2013 1. Aminoácidos 2. Enlace peptídico 3. Estructura de las proteínas (I) 4. Estructura de las proteínas (II) 5. Clasificación de las proteínas: homoproteínas 6. Clasificación
TEMA 4: LAS PROTEÍNAS
TEMA 4: LAS PROTEÍNAS 1. Características generales 2. Aminoácidos: estructurara y propiedades 3. Los péptidos y las proteínas: propiedades químicas y estructurares 4. Clasificación de las proteínas 5.
PROTEÍNAS : ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
COLEGIO SAN FRANCISCO DEL ALBA DPTO BIOLOGÍA NIVEL: 4 MEDIO PROTEÍNAS : ESTRUCTURA Y FUNCIÓN PROFESORA: MARÍA JOSÉ ESCALONA. PROTEÍNAS (PROTEIOS= PRIMARIO) (C-H-O-N-S) Son biomoléculas esenciales para
TRABAJO SOBRE LAS PROTEÍNAS
TRABAJO SOBRE LAS PROTEÍNAS INDICE Concepto de Proteína Los Aminoácidos (clasificación y tipos, comportamiento químico) El Enlace Peptídico Estructura de las Proteínas Propiedades de las Proteínas Clasificación
TEMA 5 BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III) PROTEÍNAS. A.- Concepto de prótidos y clasificación B.-Los aminoácidos
TEMA 5 BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III) PROTEÍNAS A.- Concepto de prótidos y clasificación B.-Los aminoácidos Estructura química y funciones Propiedades químicas. El enlace peptídico C.- Estructura tridimensional
Aminoácidos y Proteínas. Bioquímica Kinesiología UNLaM 2016
Aminoácidos y Proteínas Bioquímica Kinesiología UNLaM 2016 Proteínas Constituyen las moléculas orgánicas más abundantes de las células (50% del peso seco). Son macromoléculas, formadas por aminoácidos
Biomoléculas PROTEÍNAS
Biomoléculas PROTEÍNAS Las proteínas son biomoléculas orgánicas, formadas por unidades menores llamadas aminoácidos. Son polímeros sintetizados a partir de la unión de varios monómeros a través de un enlace
Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido, (COOH)
Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido, (COOH) como puede verse en el dibujo de los aminoácidos, que
Biomoléculas orgánicas III. Las proteínas
Biomoléculas orgánicas III Las proteínas Introducción Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno. En ocasiones aparecen Fósforo y Azufre. Su unidad básica
Tema 5: aminoácidos y proteínas
1. Los aminoácidos 2. Propiedades de los aminoácidos 3. El enlace peptídico 4. Estructuras 1 aria y 2 aria de las proteínas 5. Estructuras 3 aria y 4 aria de las proteínas 6. Propiedades de las proteínas
UNIDAD 5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
UNIDAD 5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Dr en C. MPA MVZ Carlos Gutiérrez Olvera AMINOÁCIDOS: Como su nombre lo implica, los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (NH2) en uno de los
PROTEINAS. Clasificación. Propiedades químicas.
PROTEINAS Clasificación. Propiedades químicas. Son biopolímeros lineales formados por α L aminoácidos unidos por uniones peptídicas, formando heteropoliamidas de PM elevado, codificados genéticamente y
Los monómeros de las proteínas
Las proteínas Los monómeros de las proteínas El carbono α de los aminoácidos es asimétrico y por eso pueden darse dos formas isoméricas que se distinguen como D y L. Los seres vivos sólo construyen a.a.
J. L. Sánchez Guillén. IES Pando - Oviedo Departamento de Biología y Geología
J. L. Sánchez Guillén IES Pando - Oviedo Departamento de Biología y Geología 1-GENERALIDADES Concepto: Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos,
Actividades de las proteínas Tema 1
Actividades de las proteínas Tema 1 parte 4 BLOQUE 1: TEST 1. La triple hélice de colágeno es una estructura: a) Lámina beta b) Secundaria c) Alfa hélice d) Cuaternaria 2. La acción tampón de un aminoácido
PROTEÍNAS. Son las moléculas orgánicas más abundantes en la células (más del. 50% del peso seco). Están compuestas por aminoácidos.
TEMA 4 PROTEÍNAS PROTEÍNAS Son las moléculas orgánicas más abundantes en la células (más del 50% del peso seco). Están compuestas por aminoácidos. AMINOÁCIDOS Los aminoácidos están compuestos por H C O
AMINOACIDOS. Aminoácidos: Moléculas orgánicas sencillas, que representan la unidad estructural de las proteínas. 12/04/2012
AMINOACIDOS Aminoácidos: Moléculas orgánicas sencillas, que representan la unidad estructural de las proteínas. 1 FORMULA GENERAL H átomo carbono α grupo amino NH 2 C COOH grupo carboxilo R cadena lateral
Contenidos teóricos. Unidad temática 1. Diseño molecular de vida. Tema 1. El agua como disolvente. Tema 3. Enzimas. Cinética y regulación.
Contenidos teóricos Unidad temática 1. Diseño molecular de vida. Tema 1. El agua como disolvente Tema 2. Principales biomoléculas presentes en los seres vivos y su relación estructura-función: proteínas,
PROTEÍNAS. Del griego proteion, primero
PROTEÍNAS Del griego proteion, primero Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON). Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
U. D. 4 LAS PROTEÍNAS
U. D. 4 LAS PROTEÍNAS EL ALUMNO DEBERÁ CONOCER LAS UNIDADES O MONÓMEROS QUE FORMAN LAS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS Y LOS ENLACES DE ESTOS COMPONENTES, RECONOCER EN EJEMPLOS LAS CLASES DE BIOMOLÉCULAS Y LOS
Quien determina sus propiedades químicas y biológicas es el grupo lateral R.
PROTEÍNAS: Es un grupo de moléculas muy abundante en los seres vivos, constituyendo un promedio del 50% de su peso seco. Desempeñan diversas funciones biológicas, ya sean estructurales ya sea por estar
SEMANA 29 AMINOACIDOS Y PÉPTIDOS Elaborado por: Lic. Fernando Andrade
+UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS UNIDAD DIDÁCTICA DE QUÍMICA, PRIMER AÑO GUIA DE ESTUDIO 2016 SEMANA 29 AMINOACIDOS Y PÉPTIDOS Elaborado por: Lic. Fernando Andrade Lea
BIOQUÍMICA GENERAL. MSc. Dania Martín
BIOQUÍMICA GENERAL MSc. Dania Martín UNIDAD # 3: PROTEÍNAS Clase #7 OBJETIVOS Conceptuales Procedimentales Actitudinales CONTENIDOS Analizar el objeto de Diferenciar el objeto de Ser consciente de la 1.
Proteínas. Características generales
Proteínas Características generales Son las macromoléculas más abundantes en las células. Constituyen hasta el 50% del peso. Forman moléculas específicas en cada especie, incluso entre individuos. Además,
Soluciones del EXAMEN 2º BCHTO TEMAS LÍPIDOS Y PROTEÍNAS
Soluciones del EXAMEN 2º BCHTO TEMAS LÍPIDOS Y PROTEÍNAS 1.- Los lípidos: a) Qué significa que los ácidos grasos son moléculas anfipáticas? Cómo se comportan estas moléculas en agua? Los ácidos grasos
Tema 4. Proteínas. Contenidos: Criterios de evaluación mínimos: CONCEPTOS ACORDADOS PARA LA PAEG EN LA UCLM. Proteínas:
Tema 4. Proteínas Contenidos: 1. Características químicas y clasificación general. 2. Aminoácidos. 1. Clasificación. 2. Propiedades. 3. Enlace peptídico. 3. Péptidos y proteínas. 1. Estructura de las proteínas.
Area Química Biológica Curso: Bioquímica. Tema 6: PROTEINAS. Dra. Silvia M. Varas
Area Química Biológica Curso: Bioquímica Tema 6: PROTEINAS Dra. Silvia M. Varas Las proteínas están formadas por unidades básicas que corresponden a los aminoácidos, los cuales se unen entre sí para formar
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
4/6/15 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA ESFUNO EUTM AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS Grupo carboxilo Grupo amino Carbono α Cadena Lateral Ión dipolar o zwitterión Las proteínas tienen L-aminoácidos
Proteinas. Professor: Verónica Pantoja. Lic. MSP. Técnico en masoterapia
Proteinas Professor: Verónica Pantoja. Lic. MSP. Técnico en masoterapia CARACTERÍSTICAS Contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); y casi todas también poseen azufre (S). Son BIOPOLÍMEROS:
QUÍMICA DE LAS BIOMOLÉCULAS
QUÍMICA DE LAS BIMLÉCULAS AMINÁCIDS Y PRTEÍNAS Tema 11: Aminoácidos Tema 12: Proteínas A - Z Unidad 5: Aminoácidos y Proteínas Veterinaria AMINÁCIDS H 2 N CH C R H CLASIFICACIÓN: 1- AMINÁCIDS MNAMIN-MNCARBXÍLICS
Prof : Javier Cabello Schomburg, MS
Prof : Javier Cabello Schomburg, MS Las enzimas son biocatalizadores, quienes permiten la producción de las reacciones metabólicas Son especificas para cada reacción Las hormonas son sustancias producidas
EJERCICIOS DE BIOQUÍMICA: PRÓTIDOS
EJERCICIOS DE BIOQUÍMICA: PRÓTIDOS 1) Qué es un tetrapéptido?. Construye uno, formado por los siguientes aminoácidos: Ala, Cys, Ser y Tyr. 2) Haz corresponder los elementos de las dos columnas: -Cys -Hormona
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del
LAS PROTEÍNAS CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS Concepto: Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son moléculas
PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS Se trata de las biomoléculas más abundantes. Están constituidas mayoritariamente por C, H, O, N, que se organizan en monómero llamados aminoácidos. AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se constituyen
TEMA 2.- PROTEÍNAS. AMINOÁCIDOS
TEMA 2.- PROTEÍNAS. AMINOÁCIDOS Diversidad estructural y funcional de las proteínas. Aminoácidos: características estructurales y clasificación. Aminoácidos estándares y derivados. Aminoácidos esenciales
Programa de Acceso Inclusivo, Equidad y Permanencia PAIEP U. de Santiago. Biología. Proteínas.
Proteínas. Los monómeros de las proteínas son veinte aminoácidos, donde 9 de estoss aminoácidos son esenciales, ya que no son producidos por nuestro organismo, por lo tanto deben ser adquiridos a través
LAS PROTEÍNAS. Fórmula general
LAS PROTEÍNAS Las proteínas: Los aminoácidos introducción. Propiedades. Actividad óptica y Comportamiento químico. Carácter anfótero. Clasificación de los aminoácidos proteicos. El enlace peptídico. Estructura
Composición química de la materia viva. Componentes orgánicos. Proteínas
Composición química de la materia viva. Componentes orgánicos. Proteínas Tema 1 parte 4 PROTEÍNAS: Concepto, clasificación (oligopéptidos, polipéptidos, holoproteínas, heteroproteínas). Aminoácidos: estructura
IV UNIDAD PROTEINAS Introducción al estudio de las Proteínas BIOQUIMICA DR. CAMONES MALDONADO
IV UNIDAD PROTEINAS Introducción al estudio de las Proteínas BIOQUIMICA DR. CAMONES MALDONADO 1 Las proteínas son biomóleculas formadas por C, H, O y N. Pueden además contener S. Se definen como polímeros
Aminoácidos Pi Primera Parte
Proteínas Aminoácidos Pi Primera Parte 1 Introducción a proteínas Las proteínas están constituidas básicamente por unidades elementales (monómeros) denominadas aminoácidos. Hay 20 aminoácidos diferentes,
PROTEINAS AMINOÁCIDOS FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
PROTEINAS Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre
LAS PROTEÍNAS LOS AMINOÁCIDOS
LAS PROTEÍNAS Las proteínas: Los aminoácidos introducción. Propiedades. Actividad óptica y Comportamiento químico. Carácter anfótero. Clasificación de los aminoácidos proteicos. El enlace peptídico. Estructura
Colegio El Valle Departamento de Biología 2º Bachillerato TEMA 5: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
TEMA 5: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Los aminoácidos. - Compuestos orgánicos sencillos, de bajo peso molecular. Se unen entre sí formando proteínas. - Químicamente están formados por C, H, O y N. - Presentan
CONFERENCIA 6 TÍTULO: COMPONENTES MOLECULARES: MACROMOLÉCULAS. PROTEÍNAS.
MORFOFISIOLOGÍA HUMANA I. PRIMER TRIMESTRE. PRIMER AÑO. CONFERENCIA 6 TÍTULO: COMPONENTES MOLECULARES: MACROMOLÉCULAS. PROTEÍNAS. Sabe Ud. que es la sangre? Adultos contienen de 5-6L Adultos contienen
TEMA 6: PROTEÍNAS. Definición de proteínas y aminoácidos
TEMA 6: PROTEÍNAS Dra. Mariana L. Ferramola Bioquímica Lic. en Enfermería 2016 Definición de proteínas y aminoácidos Las proteínas son macromoléculas de gran abundancia. Son polímeros formados por monómeros
Estructura y función de proteínas
Estructura y función de proteínas Luciferina y uciferasa. Producción de luz. Hemoglobina. Transporte de oxígeno. Queratina: Principal componente estructural de pelo, escamas, cuernos, lana, uñas y plumas.
PROTEINAS AMINOACIDOS
PROTEINAS AMINOACIDOS 1 2 PROTEINAS Las proteínas son las moléculas constituyentes de los seres vivos que, además de ocupar el 50% del peso seco de los tejidos, tienen la máxima importancia por las funciones
SERIE Nº 4. Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
SERIE Nº 4. Aminoácidos Son sustancias que poseen por lo menos un grupo funcional amino (básico) y un grupo funcional carboxilo (ácido) unidos a un mismo átomo de carbono (carbono α), al que también se
Los polímeros naturales están presentes en sustancias como la celulosa, el caucho natural y la seda, pero su mayor relevancia está al interior de
Polímeros Naturales Los polímeros naturales están presentes en sustancias como la celulosa, el caucho natural y la seda, pero su mayor relevancia está al interior de nuestro propio cuerpo y se denomina
CLASIFICACION POR LA CADENA LATERAL POR SU REQUERIMIENTO POR SU POLARIDAD. Esenciales No esenciales CADENA LATERAL CON GRUPO
AMINOACIDOS Y PEPTIDOS Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar 2016 29 AMINOACIDOS Compuestos que contienen un grupo carboxílico y un grupo amino. Los más importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos,
Proteínas Polímeros de aminoácidos ( resíduos) PM aa aprox 110 PM prot
Proteínas Polímeros de aminoácidos (50-2000 resíduos) PM aa aprox 110 PM prot 5000-200000 DiversasFunciones Estructurales (rígidas), Enzimas (más flexibles) Estructuras: primaria, secundaria, terciaria,
a) Aminoácidos b) Estructura primaria
Estructura y función de proteínas a) Aminoácidos b) Estructura primaria Luciferina y luciferasa. Producción de luz. Hemoglobina. Transporte de oxígeno. Queratina: Principal componente estructural de pelo,
I) Biomoléculas 5) Proteínas I-5 PROTEÍNAS
I-5 PROTEÍNAS CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS Concepto: Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son moléculas
AMINOACIDOS Y PEPTIDOS. SEMANA 29 Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar
AMINOACIDOS Y PEPTIDOS SEMANA 29 Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar AMINOACIDOS Compuestos que contienen un grupo carboxílico y un grupo amino. Los mas importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos,
TEMA 3A Las proteínas (Tiempo estimado: 3 sesiones)
TEMA 3A Las proteínas (Tiempo estimado: 3 sesiones) 1. LAS PROTEÍNAS: CARACTERÍSTICAS Las proteínas están constituidas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque pueden contener también
AMINOÁCIDOS, PEPTIDOS Y PROTEÍNAS. Profesor Carlos Urzúa Stricker
AMINÁIDS, PEPTIDS Y PRTEÍNAS Profesor arlos Urzúa Stricker H 3 N AMIN AIDS: BLQUES DE NSTRUIÓN DE LAS PRTEÍNAS Químicamente los aminoácidos son ácidos carboxílicos que poseen un grupo amino. H R H 3 N
QUÍMICA DE PROTEÍNAS
QUÍMICA DE PROTEÍNAS ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL Se han descrito cuatro niveles en la estructura de las proteínas: 1. Primaria. Se refiere a la secuencia en que están unidos los aminoácidos, formando cadenas
Proteínas y Enzimas. 1ª Parte: Proteínas. Tema 10 de Biología NS Diploma BI Curso
Proteínas y Enzimas 1ª Parte: Proteínas Tema 10 de Biología NS Diploma BI Curso 2013-2015 Proteínas Grupo de moléculas orgánicas más abundantes de los seres vivos (50% del peso celular seco), formadas
Proteínas y Enzimas. 1ª Parte: Proteínas. Tema 11 de Biología NS Diploma BI Curso
Proteínas y Enzimas 1ª Parte: Proteínas Tema 11 de Biología NS Diploma BI Curso 2012-2014 Proteínas Grupo de moléculas orgánicas más abundantes de los seres vivos (50% del peso celular seco), formadas
PROTEÍNAS MARIA PILAR GARCIA MADRUGA Mª PILAR GARCÍA MADRUGA
PRTEÍNAS MARIA PILAR GARCIA MADRUGA Mª PILAR GARCÍA MADRUGA 1 PRTEÍNAS PRTEÍNAS AMINÁCIDS CLASIFICACIÓN PRPIEDADES ENLACE PEPTÍDIC ESTRUCTURA PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA PRPIEDADES CLASIFICACIÓN
Proteínas. Biología I. La vida en la tierra
Proteínas Biología I La vida en la tierra Marzo 2010 PROTEÍNAS INTRODUCCIÓN 2 PROPÓSITO 3 PROTEÍNAS 4 Fórmulas de los 20 aminoácidos 5 Enlace peptídico 5 Función y estructura de las proteínas 6 Estructura
BIOMOLÉCULAS O PRINCIPIOS INMEDIATOS ORGÁNICOS
BIOMOLÉCULAS O PRINCIPIOS INMEDIATOS ORGÁNICOS LOS PRÓTIDOS Podemos definir a las proteínas como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de moléculas de baja masa molecular llamadas
PROTEÍNAS. Lubert Stryer Jeremy M. Berg John L. Tymoczko Bioquimica (5. ed) Ed. Reverte. PROTEÍNAS generalidades
PROTEÍNAS Tema 1. Péptidos y proteínas: introducción general a proteínas. Funciones. Aminoácidos no proteicos. Enlace peptídico, características e importancia. Estructura de proteínas. Estructura primaria.
CAPÍTULO 4. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Facultad de Agronomía Curso de Bioquímica
CAPÍTULO 4. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Facultad de Agronomía Curso de Bioquímica INTRODUCCIÓN El término proteína fue utilizado por primera vez por el químico Gerardus Mulder en 1838. Vocablo griego
CAPÍTULO 4 Y 5. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Facultad de Agronomía Curso de Bioquímica
CAPÍTULO 4 Y 5. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Facultad de Agronomía Curso de Bioquímica INTRODUCCIÓN El término proteína fue utilizado por primera vez por el químico Gerardus Mulder en 1838. Vocablo
TEMA 4 LAS PROTEÍNAS
TEMA 4 LAS PROTEÍNAS 1. CARACTERISTICAS GENERALES 2. AMINOACIDOS 2.1. ESTRUCTURA 2.2. PROPIEDADES 2.3. CLASIFICACION 3. ENLACE PEPTIDICO 4. PEPTIDOS Y PROTEINAS 5. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS 5.1. ESTRUCTURA
PROTEINAS CITOESQUELETO AMINOACIDOS
PROTEINAS CITOESQUELETO AMINOACIDOS 1 Constituyen, en nuestro estudio de la célula, el 3er. concepto químico funcional. Esta asociado en sus aspectos estructurales: - al citoesqueleto celular - a las fosfolipo-proteínas
PROTEÍNAS. Lab. Fisiol. Cel. UAM-Izt.
PROTEÍNAS 1 Proteínas: Biopolímeros 50% peso seco de la > de organismos. Versatilidad de funciones. Expresan la información genética. Const. de aa. Secuenciación. 2 Clasificación: Enzimas Las más numerosas
AMINOÁCIDOS y proteínas
AMINOÁCIDOS y proteínas La Luciferina es una proteína Marijose Artolozaga Sustacha, MSc Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes y variadas. Diferentes estructuras y funciones Las
Holoproteínas (sólo contienen aa)
TEMA 4: P ROTEÍNAS 1. Concepto y clasificación Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg, ). Son polímeros no ramificados de
Tecnologías basadas en las proteínas. Nociones básicas sobre las proteínas
Tecnologías basadas en las proteínas Nociones básicas sobre las proteínas Contenido Nociones básicas sobre las proteínas Estructura de las proteínas: Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Funciones
Las proteínas están constituidas por la unión de sustancias químicas denominadas aminoácidos. Son estos la unidad estructural de las proteínas.
AMINÁCIDS Las proteínas están constituidas por la unión de sustancias químicas denominadas aminoácidos. Son estos la unidad estructural de las proteínas. Un aminoácido, posee dos grupos funcionales característicos
Aminoácidos I Br. Cecilia López Área Bioquímica Departamento de Biología Molecular y Celular Marzo 2012 Aminoácidos Proteínas Neurotransmisores (GABA, dopamina) Mediadores de la inflamación (Histamina)
En función del número de aminoácidos podemos tener:
TEMA 5. LAS PROTEÍNAS 1. DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS 2. AMINOACIDOS: a. ESTRUCTURA b. CLASIFICACION c. PROPIEDADES 3. ENLACE PEPTIDICO 4. PEPTIDOS Y PROTEÍNAS 5. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS 5.1 Estructura
5.1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS
5. PROTEINAS 5.1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS Una proteína es un polipéptido formado por más de 50 aminoácidos. Los polipéptidos son polímeros de aminoácidos, unidos mediante enlaces
PROTEÍNAS ESTRUCTURAS PRIMARIA, CUATERNARIA
PROTEÍNAS ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas 2. Posición
PROTEÍNAS. Profa. María Moreno Biología 1º bach.
PROTEÍNAS Profa. María Moreno Biología 1º bach. DEFINICIÓN Polímeros (macromoléculas) formados por la unión de varios aminoácidos por enlace peptídico. Biomoléculas más abundantes en los s.v., después
Introducción al estudio de las proteínas
Introducción al estudio de las proteínas ESQUEMA - Concepto de Proteína. Características - Clasificación de las proteínas - Funciones de las proteínas - Proteínas conjugadas - Niveles de organización estructural
inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.).
Proteínas Estructuras 1 Conceptos generales Las proteínas desempeñan papeles cruciales en prácticamente todos los procesos biológicos. El alcance de sus funciones es enorme, por un lado, forman parte de
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS BIOLOGÍA SESIÓN 4
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS BIOLOGÍA SESIÓN 4 Creado bajo licencia Creative Commons AUTORES: Emilia Matallana Redondo Julia Yumbe Baca Biología SESIÓN 4 BIOLOGÍA Estructura Y Función De Las Proteínas
NOMENCLATURA BASE + AZUCAR + FOSFATO: Base Azúcar Fosfatos Nucleótido Ac. nucleico
NUCLEOTIDOS Los nucleótidos están formados por una base orgánica unida a una azúcar la que tiene 1 a 3 grupos fosfatos. Las bases pueden ser Púricas: adenina y guanina; Pirimídicas: citocina, uracilo y
Encefalopatías espongiformes mal de las vacas locas
Priones http:// www.youtube. com/watch? v=endmhs0_ 8F8 Encefalopatías espongiformes mal de las vacas locas Priones PRÓTIDOS http:// www.youtube. com/watch? v=endmhs0_ 8F8 Encefalopatías espongiformes mal
Bioquímica Estructural y Metabólica. Tema 2. Aminoácidos
TEMA 2. Aminoácidos. Estructura y propiedades de los aminoácidos. Estereoisomería. Clasificación de los aminoácidos según sus cadenas laterales. Aminoácidos esenciales y no esenciales. Modificaciones post-
FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA. CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA
FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA Prof. Laura Carmona Salazar Grupos: 09 Semestre: 14-I Este material es exclusivamente para uso
PROTEÍNAS. Lic. LUIS ALBERTO TITO CORDOVA Huancayo - Perú 2014
PROTEÍNAS Lic. LUIS ALBERTO TITO CORDOVA Huancayo - Perú 2014 COMPOSICIÓN QUÍMICA Constituido por carbono (C), Hidrógeno (H) y Oxígeno (O) y NITROGENO (N), ocasionalmente S. Proteína viene del vocablo
TEMA Nº 4.- PROTEÍNAS
Proteínas 65 TEMA Nº 4.- PROTEÍNAS INTRODUCCIÓN Se conocen como prótidos un tipo de Principios Inmediatos Orgánicos compuestos por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, aunque, en su composición, también
estructura primaria estructura secundaria estructura terciaria La estructura cuaternaria
La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos en la cadena y en la ubicación de todos los puentes disulfuro. La estructura secundaria describe las conformaciones repetidas que asumen
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA ESFUNO EUTM AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA ESFUNO EUTM AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Biomoléculas Las moléculas de los sistemas biológicos estan compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y
PEPTIDOS Y PROTEINAS ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS
PEPTIDOS Y PROTEINAS ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS CARACTERISTICAS En la célula o Estructura celular o Catálisis o ADN proteínas Macromoléculas abundantes La estructura tridimensional es única Funciones
LAS PROTEÍNAS 1 AMINOACIDOS.
LAS PROTEÍNAS Las proteínas son biomoléculas compuestas básicamente por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, que se encuentran en todas las células de los seres vivos, donde realizan diferentes funciones
Proteínas y Ácidos Nucleicos
Proteínas y Ácidos Nucleicos Mapa conceptual Biomoléculas. Biomoléculas inorgánicas: Moléculas que no presentan carbono en su estructura. Biomoléculas orgánicas: Moléculas que presentan carbono en su estructura.
1.- CONCEPTO 2.- FUNCIONES GENERALES 3.- LOS AMINOÁCIDOS INTRODUCCIÓN PROPIEDADES FÍSICAS PROPIEDADES QUÍMICAS 3.4.
1.- CONCEPTO 2.- FUNCIONES GENERALES 3.- LOS AMINOÁCIDOS 3.1.- INTRODUCCIÓN 3.2.- PROPIEDADES FÍSICAS 3.3.- PROPIEDADES QUÍMICAS 3.4.- CLASIFICACIÓN 4.- PÉTIDOS 4.1.- INTRODUCCIÓN 4.2.- CARACTERÍSTICAS
Introducción. Aminoácidos
Introducción Su nombre viene del griego proteios, que significa del primer rango, para indicar la importancia química biológica. Son las moléculas orgánicas más abundantes, el 50 % del peso seco de los
Conceptos básicos de biología molecular, I
Dr. Eduardo A. RODRÍGUEZ TELLO CINVESTAV-Tamaulipas 21 de mayo del 2013 Dr. Eduardo RODRÍGUEZ T. (CINVESTAV) Conceptos básicos de biología molecular 21 de mayo del 2013 1 / 28 1 Introducción Tarea Dr.