ENZIMS. Variació de la velocitat de reacció segons la concentració de substrat

Transcripción

1 ENZIMS A Definició: Els enzims són proteïnes amb funció catalítica que intervenen en la major part de les reaccions metabòliques. B Composició: 1 Cadena polipeptídica 2 Heteroproteïna: part proteica (apoenzim) amb 3 tipus d aminoàcids: 1 estructurals: mantenen la conformació tridimensional adequada 2 de fixació: fixen el substrat 3 catalítics. Intervenen de forma activa en la reacció fracció no proteica o cofactor (holoenzim) que pot ser : un element metàl lic una molècula orgànica amb una unió làbil amb l apoenzim (coenzim) o amb una unió covalent (grup prostètic). C Energia d activació i complex activat: Sempre que té lloc una reacció, cal una energia d activació que dugui els reactius fins a un estat activat, estat de transició, que és inestable i desencadena la reacció de forma ràpida. Per tal d aconseguir aquest estat de transició es pot, per exemple, augmentar la temperatura. Però els enzims arriben a aquest nivell rebaixant l energia d activació dels reactius, anomenats substrats. Variació de la velocitat de reacció segons la concentració de substrat D Etapes de la catàlisi La reacció enzimàtica comença amb la unió altament específica de l enzim amb el substrat, gràcies als aminoàcids de fixació del centre actiu. El centre actiu té una forma característica que permet l acoblament d ambdues molècules i, al distorsionar el substrat, l inestabilitza tot fent rebaixar l energia d activació. Aixa doncs. E + S ES E + P ES = complex enzim substrat que és el resultat de la unió entre ambdós sent encara reversible el procés a aquest nivell. 1

2 Especifitat entre l enzim i el substrat E La cinètica de l activitat enzimàtica En una reacció enzimàtica amb una concentració d enzim constant, si augmenta la concentració de substrat es produeix un augment de la velocitat de reacció fins que s arriba a la velocitat màxima (V max ). Això es degut a que totes les molècules d enzim ja estan ocupades per molècules de substrat formant el complex enzim substrat (saturació de l enzim). La representació gràfica d aquests valors dóna una hipèrbola. Variació de la velocitat de reacció segons la concentració de substrat Michaelis i Menten van definir una constat anomenada constant de Michaelis Menten (KM), que és la concentració del substrat en la qual la velocitat de reacció és la meitat de la velocitat màxima. La KM depèn del grau d afinitat que hi ha entre l enzim i el seu substrat. Nombre de recanvi: Equació de Micahaelis Menten 2

3 F Variacions de l activitat enzimàtica: És possible modificar l activitat enzimàtica amb la variació de diferents factors, entre els quals cal remarcar: 1 Temperatura: cada enzim presenta una activitat màxima a una determinada temperatura, l anomenada temperatura òptima, en què l eficàcia és alta sense que s arribi a afectar la conformació de l enzim 2 ph: els enzims presenten un interval de ph característic dins del qual presenten activitat. El ph en el qual l activitat és màxima és el ph òptim. a) b) a) Variació de la velocitat de la reacció catalitzada per un enzim amb la temperatura. b) Variació de l activitat de l enzim amb el ph 3 Activadors: acostumen a ésser cations bivalents que afavoreixen la unió de l enzim amb el substrat. 4 Inhibidors: són compostos que disminueixen la velocitat de la reacció pel fet d interferir en la formació del complex ES. La inhibició pot se de dos tipus: irreversible i reversible. La inhibició irreversible, o enverinament de l enzim, té lloc quan l inhibidor o verí es fixa permanentment al centre actiu de l enzim i n altera l estructura i, per tant, la inutilitza (a) La inhibició reversible té lloc quan no s inutilitza el centre actiu, sinó que tan sols se n impedeix temporalment el funcionament. Hi ha dues modalitats: inhibició reversible competitiva: la molècula del inhibidor és similar al substrat i per això competeix amb aquest per fixar se al centre actiu de l enzim. La velocitat de reacció disminueix segons la concentració de l inhibidor (b) inhibició reversible no competitiva: és deguda a un inhibidor que o es fixa al complex enzim substrat i n impedeix la separació, o bé s uneix a l enzim i impedeix l accés del substrat al centre actiu. (c). c) 3

4 G Els enzims al lostèrics Són els que poden adoptar dues formes estables diferents: una és la configuració activa de l enzim, i l altra la configuració inactiva. A més del centre actiu aquests enzims tenen un centre regulador, al qual es pot unir una substància determinada anomenada lligand. Transició al lostèrica casos: L al losteria permet l autoregulació de l activitat enzimàtica. N hi ha dos 1 Regulació per retroinhibició o feed back: la configuració inicial dels enzims és l activa. El producte final actua com a inhibidor. 2 Regulació per inducció enzimàtica: la configuració inicial dels enzims és inactiva. Una substància inicial es fixa al centre regulador i provoca la transició al lostèrica a la forma activa per la qual cosa comença a actuar sobre el substrat. Enzims al lostèrics 4

5 H El cooperativisme El enzims al lostèrics solen estar formats per diverses subunitats o protòmersc cadascuna amb un centre actiu i un centre regulador. Quan al centre regulador s uneix una molècula anomenada activador o lligand, la configuració del protòmer varia de manera que fa funcional el centre actiu i això es transmet als altres protòmers, que es fan al seu torn actius. Aquest efecte s anomena transmissió al lostèrica. D aquesta manera l enzim passa d estat inhibit (T) a un estat actiu o catalític (R). Enzims al lostèrics La representació gràfica de la relació entre la velocitat de reacció i la concentració del substrat no és una hipèrbola sinó una corba sigmoidal (corba en S) 5

6 I Nomenclatura i classificació dels enzims Nom Funció Dibuix Oxidoreductasas Transferasas Hidrolases Liases Isomerases Ligases 6

7 7