TEMA 12: ARQUITECTURA DE PROTEINAS. Parte 2
|
|
- Salvador García Pereyra
- hace 5 años
- Vistas:
Transcripción
1 TEMA 12: ARQUITECTURA DE PRTEINAS. Parte 2
2 Estructura Cuaternaria
3 Estructuras Cuaternarias -Homotípicas: asociación entre dos o mas cadenas polipeptídicas iguales o muy similares -Heterotípicas: interacción entre subunidades con estructuras muy distintas Tipos de interacciones entre subunidades -Isólogas: Interacciones idénticas colocadas simétricamente alrededor del elemento de simetría del sistema (eje binario) -Heterologas: interacciones no simétricas entre subunidades -Existen estructuras moleculares más complejas donde coexisten interacciones isólogas y heterólogas Naturaleza química de las interacciones -Puentes de hidrógeno -Hidrófobas -Puentes salinos -Fuerzas de van der Waals -Puentes disulfuro
4 Modelos de interacción proteína-proteína homotípica Modelo de objeto asimétrico
5 Dímero de prealbúmina -Estructura cuaternaria con asociación homotípica --Dos monómeros que presentan simetría binaria alrededor de un eje perpendicular al plano de la pantalla -Interacciones isólogas (interacciones idénticas colocadas simétricamente alrededor del eje) mediante puentes de hidrógeno entre las cadenas de las láminas β (de F a F y de H a H ) Esquema de un dímero de asociación homotípica sin simetría donde existen interacciones heterólogas (A-C y B-D)
6 Estructuras de las proteínas involucradas en el transporte y almacenamiento de oxígeno: Hemoglobina y mioglobina
7 Estructura de las cadenas de globina Mioglobina (estudiada en los años 50 por John Kendrew por difracción de RX Proteína globular monomérica pequeña con 153 restos aminoacídicos (PM ) Estructura secundaria predominante: α-hélice (más del 70% de la proteína) 8 segmentos helicoidales A-H (el mas largo de 23 aa y el mas corto de 7 aa), algunos de ellos unidos por giros β. Tres de sus cuatro Pro se encuentran en los codos de las hélices Los grupos R hidrofóbicos se ubican hacia el interior de esta molécula compacta que solo puede alojar 4 moléculas de agua. El grupo Hem esta situado en un bolsillo hidrofóbico entre las hélices E y F
8 Representaciones de la estructura terciaria de mioglobina (f) a) Representa las estructuras secundarias (ribbon representation) b) La imagen enfatiza la superficie molecular (mesh representation) c) Imagen de contorno de superficie (permite visualizar bolsillos donde otras moléculas pueden interaccionar) d) Representación ribbon que incluye lalos grupos R de los residuos hidrofóbicos e) Modelo de bolas (residuos hidrofóbicos en azul, grupo Hem en rojo) f) Modelo salchicha que muestra la estructura primaria
9 Efectos estéricos en la unión de los ligandos con el grupo Hem Unión entre 2 y C a a grupos Hem libres Cuando C se une al Hem de mioglobina la His distal (His E7, posición 64) lo furza a adoptar un ligero ángulo que debilita su unión a MHb El puente hidrógeno entre 2 e His E7 facilita la unión de 2
10 Hemoglobina Tetrámero de dos cadenas α (141 aa) y dos β (146)de gran similitud con mioglobina,con un grupo Hem por cadena PM , casi esférica con un diámetro de 5,5 nm El análisis por RX muestra que hay dos conformaciones para Hb: Un estado R (relaxed) de mayor afinidad por 2 y uno T (tense) que es la conformación más estable par deoxihemoglobina Cuando 2 se une al estado T cambia de conformación hacia el R
11 Hemoglobina Comparación de la secuencia aminoacídica y de estructura secundaria y terciaria de mioglobina y las cadenas a y b de globina de Hb (los residuos idénticos estan sombreados, los sombreados en rosa se conservan el las cadenas de globina de la mayoría de las especies.
12 Interacciones dominantes entre subunidades de globina (αclaras y β oscuras) Las interacciones dominantes ocurren entre subunidades diferentes y varían al unirse 2
13 Transición entre los estados T R en deoxihemoglobina Notar el estrechamiento del bolsillo entre las unidades al cambiar a la conformación de mayor afinidad por el 2
14 Cambios conformacionales en las cercanías del grupo Hem cuando Hb se oxigena La Hb además transporta C 2 y H + El 40% del C 2 se transporta hacia los pulmones como carbamino en los residuos amino terminales Los H + sobre restos aminoacídicos His 146 de la subunidades β. Forman par iónico con Asp 94, estabilizando a la estructura T, en la estructura R el valor de pka es el normal de 6.0 ya que no se puede estabilizar el ácido conjugado por formación del par iónico.
15 Curva sigmoidea (cooperativa) de unión de Hb con 2 que demuestra el cambio de afinidad de la estructura por el ligando al variar lap 2. bsérvense las curvas extremas (alta afinidad estado R y baja afinidad estado T). La curva correspondiente a la alta afinidad es la que presenta Mioglobina Efecto del ph sobre la afinidad de la Hb por el 2 ph de la sangre en pulmón 7,6 ph de la sangre en tejidos periféricos 7,2
16 La afinidad de Hb por 2 a la Hb es disminuída por 2,3-bifosfoglicerato El BPG no ingresa a en la forma xihb ya que la cavidad es más pequeña El BPG estabiliza la forma desoxihb Su concentración esta aumentada en individuos adaptados a la altura y fumadores
17 a) BPG estabiliza estado T de deoxihb b) Cargas negativas de BPG interactuando con cargas positivas (azul) del bolsillo central en el estado T de deoxihb c) El bolsillo desaparece en oxihb al adquirirse la conformación R
18 La afinidad de Hb por 2 a la Hb es disminuída por 2,3-bifosfoglicerato La Hbfetal (α 2 γ 2 ) tiene mayor afinidad por 2 que la materna (HbA (α 2 β 2 ) HBF tiene menor afinidad por BPG que HBA. La diferencia molecular es que en globinas γ la His 143 de la cadena β cambia por Ser En aves el rol del BPG lo cumple Inositol hexafosfato y en peces ATP
19 Anemia falciforme Enfermedad genética de carácter recesivo los individuos que la padecen tienen bajo número de eritrocitos y de forma anormal (crenocitos, o en forma de medialuna o de hoz) La causa es que la HbS o falciforme forma polímeros insolubles cuando esta desoxigenada que precipitan dentro de los hematies.
20 La HbS resulta de una mutación que cambia solo un aa de la estructura primaria de la cadena β. Se sustituye un residuo de Glu de la posición 6 por uno de Val. Se genera un bolsillo pegajoso (hidrofóbico) en los extremos de las cadenas β dónde en individuos normales había restos cargados a ph fisiológico. Las moléculas de HbS interaccionan entre si y polimerizan
21 Estructura, sitios activos y mecanismos catalíticos de enzimas hidrolíticas: quimotripsina, lisozima y ribonucleasa.
22 Mecanismo general de catálisis en una proteasa Aminoácidos frecuentemente presentes en sitios activos de enzimas hidrolíticas
23 Aspectos mecanísticos La hidrólisis de esteres y amidas enzimáticamente catalizada presenta un mecanismo similar a los mecanismos químicos en medio básico (Sustitución acil nucleófila) R 1 R 2 lenta R 1 H + R- rápida R RH H - H - de Ser (Esterasa de hígado de cerdo, subtilisina, lipasas microbianas, etc) Carboxilo de Asp (Pepsina) Tiol de Cis (Papaína)
24 Mecanismo de la serina hidrolasa Tríada catalítica: Asp, His, Ser (Disminuye pka de Ser, facilitando sus acción como nucleófilo) Asp His Ser - H N N: H R 1 R 2 Así el grupo acilo del sustrato se une covalentemente a la enzima formando el intermedio acil-enzima mediante la liberación del alcohol
25 Asp His Ser H N N H + HR 2 R 1 Nu: Un nucleófilo (NU:) puede atacar el intermedio regenerando la enzima y liberando el ácido correspondiente
26 quimotripsina H 3 N Gly Arg Ala Ser Phe Gly Asn Lys Trp Glu Val C Quimotripsina Estructura globular Quiomotripsina del páncreas bovino (PM ). Estructura primaria
27 quimotripsina Sitio activo de quimotripsina. Modelo de superficie de quimotripsina. En verde el bolsillo hidrofóbico que selecciona los restos aminoacídicos aromáticos neutros. En rojo los aminoácidos claves para la catálisis Ser 195, His 57 y Asp 102 En azul el grupo aromático del sustrato y el nitrógeno de la amida. En púrpura el oxígeno del carbonilo. En amarillo las zonas de carga que estabilizan al oxígeno En rojo Ser 195 e His 57
28
29 Lisozima Agente antibacteriano natural que se encuentra en lágrimas y clara de huevo PM Su estructura se estabiliza por 4 puentes disulfuro Su sustrato el muropéptido de paredes celulares bacterianas Presenta selectividad frente a enlaces glicosídicos β(1 4) entre Mur2Ac (NAM) y GlcNAc (NAG)
30 Cambios conformacionales de Lisozima al unir el sustrato
31 Se pueden plantear dos propuestas mecanísticas para interpretar la reacción catalizada por Lisozima Una S N 1 dónde el residuo de Asp 52 solo actuaría estabilizando el catión intermedio de la reacción Una S N 2 que es más consistente con la retención de la configuración observada en el producto final
32 Mecanismo S N 2 de lisozima Glicosidasa con retención de la configuración Estrictamente es un mecanismo de doble inversión de la configuración Glu 1 Glu 1 H H H - H H H R - SN 2 Inversión RH H H H Ión oxonio unido al enzima Glu 2 Glu 2 Glu 1 H H Glu 1 H H H Nu SN 2 Inversión H H H - H Nu - H Glu 2 Glu 2
33 Ribonucleasa Ribonucleasa A o RNAasa A PM aa Presenta un gran sector en hojas plegadas β
34 Ribonucleasa Cataliza la degradación de RNA mediante un mecanismo en dos etapas: una transesterificación seguida de hidrólisis de un intermedio cíclico La RNAsa A cataliza la hidrólisis de nucleótidos de bases pirimídicas porque son los que se fijan en su sitio activo a través de un resto de Thr y de Ser
35 BIBLIGRAFÍA -RGANIC CHEMISTRY. 2da. Edition.G.Marc LUDN. Editorial Benjamin -RGANIC CHEMISTRY. J. Mc MURRY. 3ra Edición1994. Ed Interamericana -QUIMICA RGANICA. Francis Carey 3 Edicion1999. Ed. Mc GrawHill. -RGANIC CHEMISTRY J. Clayden, N. Greeves, S. Warren, and P. Wothers, 2000.xford University Press. -BICHEMISTRY. Lubert STRYER 3 Edition Ed. Freemon -BIRGANIC CHEMISTRY Hermann Dugas. 3rd Edition SpringerVerlang -BIQUÍMICA. D.yJ. Voet Ed. mega -BIQUIMICA. Albert L. LEHNINGER. 2da. Ed. Ediciones mega -PRINCIPIS DE BIQUIMICA. Albert L. LEHNINGER. Ediciones mega -BIQUIMICA. Mathews, C and Van Holde, K E. Ed. McGraw-Hill Interamericana. Segunda edición QUIMICA RGANICA. ESTRUCTURA Y FUNCIN. Vollhardt, P and Schore, N. Ed. mega. 3ra Edición, 2000.
TEMA 5: ARQUITECTURA DE PROTEINAS. Parte 2
TEMA 5: ARQUITECTURA DE PROTEINAS. Parte 2 Estructura Cuaternaria Estructuras Cuaternarias -Homotípicas: asociación entre dos o mas cadenas polipeptídicas iguales o muy similares -Heterotípicas: interacción
Más detallesTEMA 7: ENZIMAS HIDROLÍTICAS. Estructura, sitios activos y mecanismos catalíticos de algunas enzimas hidrolíticas
TEMA 7: ENZIMAS HIDRLÍTICAS Estructura, sitios activos y mecanismos catalíticos de algunas enzimas hidrolíticas Mecanismo general de catálisis en una proteasa Aminoácidos frecuentemente presentes en sitios
Más detallesTEMA 7: ENZIMAS HIDROLÍTICAS. Estructura, sitios activos y mecanismos catalíticos de algunas enzimas hidrolíticas
TEMA 7: ENZIMAS HIDROLÍTICAS Estructura, sitios activos y mecanismos catalíticos de algunas enzimas hidrolíticas Mecanismo general de catálisis en una proteasa Aminoácidos frecuentemente presentes en sitios
Más detallesTEMA 5: ARQUITECTURA DE PROTEINAS. Parte 1
TEMA 5: ARQUITETURA DE PRTEINAS. Parte 1 Estructura secundaria Ángulos diedros o de torsión (B) F (fi) Es el ángulo de rotación a lo largo del enlace Nitrógeno y a () Y (psi) Es el ángulo de rotación
Más detallesTema 5 Estructura cuaternaria de proteínas
Tema 5 Estructura cuaternaria de proteínas Estructura y función de la Hemoglobina Unión de la Hemoglobina a ligandos Curva unión O 2 a la Hemoglobina Efectores alostéricos Efecto del ph sobre la saturación
Más detallesComplejos. Terpenoides. Carotenoides
Tema 8: Lípidos: Ácidos grasos. Lípidos Tema 8: Lípidos: Ácidos grasos. Lípidos Complejos. Terpenoides. Carotenoides Ácidos grasos 12 1 C 2 ácido láurico 12:0 16 1 C 2 ácido palmítico 16:0 18 1 C 2 ácido
Más detallesTema 18: Vitaminas y coenzimas transportadoras de grupos.
Tema 18: Vitaminas y coenzimas transportadoras de grupos. Coenzimas del metabolismo de C1 Carboxilasas Ej: Piruvato carboxilasa Coenzima: Biocitina (Unión amida con el grupo ε-amino de Lys) Vitamina H:
Más detallesTema 4: Lípidos: Ácidos grasos. Lípidos Complejos. Terpenoides. Carotenoides
Tema 4: Lípidos: Ácidos grasos. Lípidos Complejos. Terpenoides. Carotenoides Ácidosgrasos 12 1 C 2 ácido láurico 12:0 16 1 C 2 ácido palmítico 16:0 18 1 C 2 ácido esteárico 18:0 18:1 D9 9 1 18 C 2 ácido
Más detallesTema 7: Enzimas transportadoras de grupos.
Tema 7: Enzimas transportadoras de grupos. Coenzimas del metabolismo de C1 Carboxilasas Ej: Piruvato carboxilasa Cofactor: Biocitina (Unión amida con el grupo e-amino de Lys) Vitamina H: Biotina Funciones:
Más detallesCONFERENCIA 6 TÍTULO: COMPONENTES MOLECULARES: MACROMOLÉCULAS. PROTEÍNAS.
MORFOFISIOLOGÍA HUMANA I. PRIMER TRIMESTRE. PRIMER AÑO. CONFERENCIA 6 TÍTULO: COMPONENTES MOLECULARES: MACROMOLÉCULAS. PROTEÍNAS. Sabe Ud. que es la sangre? Adultos contienen de 5-6L Adultos contienen
Más detallesTema 5: Proteínas. Estructura primaria. Síntesis de péptidos
Tema 5: Proteínas. Estructura primaria. Síntesis de péptidos 1 idrólisis química total y análisis cuali-cuantitativo de aminoácidos 2 Determinación de grupos terminales 3 Reducción u oxidación de puentes
Más detallesPROTEÍNAS. Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas:
PROTEÍNAS Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas: Tipos de Proteínas ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura
Más detallesProteínas Globulares: Hemoglobina. Proteínas Fibrosas: Colágeno
Proteínas Globulares: Hemoglobina. Proteínas Fibrosas: Colágeno Tema 3 Proteínas Fibrosas y Proteínas Globulares Fibrosas Globulares Forma alargada Unidades repetidas de un solo tipo de estructura secundaria
Más detallesTEMA PROTEINAS.
TEMA 2.3.- PROTEINAS. Contenido: ü Niveles estructurales de las proteínas. ü Estructura primaria: Relación estructura función y evolución molecular. ü Estructura secundaria. ü Estructura terciaria: La
Más detallesTema 16: Vitaminas liposolubles. Presentan uniformidad estructural ya que son todas de origen
Tema 16: Vitaminas liposolubles Presentan uniformidad estructural ya que son todas de origen isoprenoide y diversidad funcional Vitamina A: trans-retinol, ti l un alcohol l isoprenoideid Funciones: interviene
Más detallesTEMA 14. ACIDOS NUCLEICOS: QUIMICA DE LOS ACIDOS NUCLEICOS. ESTRUCTURA DE ADN.
TEMA 14. ACIDS UCLEICS: QUIMICA DE LS ACIDS UCLEICS. ESTRUCTURA DE AD. 5 3 idrólisis alcalina suave de AR C 2-2 C - C 2 - C 2 2-2 2-2 C C 2 - - C 2 - - - C 2 - - 2-2 2 C 2 C 2-2 C 2-2 - C 2-2 C 2 - -
Más detallesNOMENCLATURA BASE + AZUCAR + FOSFATO: Base Azúcar Fosfatos Nucleótido Ac. nucleico
NUCLEOTIDOS Los nucleótidos están formados por una base orgánica unida a una azúcar la que tiene 1 a 3 grupos fosfatos. Las bases pueden ser Púricas: adenina y guanina; Pirimídicas: citocina, uracilo y
Más detallesAMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
4/6/15 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA ESFUNO EUTM AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS Grupo carboxilo Grupo amino Carbono α Cadena Lateral Ión dipolar o zwitterión Las proteínas tienen L-aminoácidos
Más detallesCopyright (c) Marina González, Gabriela Gómez
PROTEÍNAS Los aminoácidos AMINOÁCIDOS ESENCIALES Aquellos que no pueden ser sintetizados y deben incorporarse con la dieta. Aminoácidos polares Aminoácidos no polares Aminoácidos sin carga Aminoácidos
Más detallesTEMA 6. ACIDOS NUCLEICOS: QUIMICA DE LOS ACIDOS NUCLEICOS. ESTRUCTURA DE ADN.
TEMA 6. ACIDS UCLEICS: QUIMICA DE LS ACIDS UCLEICS. ESTRUCTURA DE AD. 5 3 idrólisis alcalina suave de AR C 2 P - 2 C P - C 2 P - C 2 P 2-2 2-2 C P C 2 P - - C 2 - P - - C 2 P - - 2-2 2 C 2 C 2 P - 2 C
Más detallesESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS PROTEINAS Polipéptidos cuya secuencia aminoacídica está determinada genéticamente. Poseen entre 50 y mas de 20,000 residuos aa. (PM entre 5,500 y 220,000). Macromoléculas mas versátiles
Más detallesPRÁCTICA 3A. AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS. REACCIÓN DE PSEUDO SANGER/ IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS.
PRÁCTICA 3A. AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS. REACCIÓN DE PSEUDO SANGER/ IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS. Presentan: Cruz Rodríguez Meyli Joanna Garrido Santos Monserrat Yesenia 15. Marzo.2018 OBJETIVOS: Ejemplificar
Más detallesestructura primaria estructura secundaria estructura terciaria La estructura cuaternaria
La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos en la cadena y en la ubicación de todos los puentes disulfuro. La estructura secundaria describe las conformaciones repetidas que asumen
Más detallesTEMA 6. ACIDOS NUCLEICOS: QUIMICA DE LOS ACIDOS NUCLEICOS. ESTRUCTURA DE ADN.
TEMA 6. ACIDS UCLEICS: QUIMICA DE LS ACIDS UCLEICS. ESTRUCTURA DE AD. 5 3 idrólisis alcalina suave de AR C 2-2 C - C 2 - C 2 2-2 2-2 C C 2 - - C 2 - - - C 2 - - 2-2 2 C 2 C 2-2 C 2-2 - C 2-2 C 2 - -
Más detallesContenidos teóricos. Unidad temática 1. Diseño molecular de vida. Tema 1. El agua como disolvente. Tema 3. Enzimas. Cinética y regulación.
Contenidos teóricos Unidad temática 1. Diseño molecular de vida. Tema 1. El agua como disolvente Tema 2. Principales biomoléculas presentes en los seres vivos y su relación estructura-función: proteínas,
Más detallesProteínas Polímeros de aminoácidos ( resíduos) PM aa aprox 110 PM prot
Proteínas Polímeros de aminoácidos (50-2000 resíduos) PM aa aprox 110 PM prot 5000-200000 DiversasFunciones Estructurales (rígidas), Enzimas (más flexibles) Estructuras: primaria, secundaria, terciaria,
Más detallesDra. Carmen Aída Martínez
Dra. Carmen Aída Martínez Hemoproteínas Más abundantes en el ser humano. Función de almacenamiento y transporte de oxigeno. Valores normales: Hombres: 13 18 gr/dl Mujeres: 12-16 gr/dl Globina ESTRUCTURA
Más detallesEstructura tridimensional de las proteínas
Estructura tridimensional de las proteínas CAPITULO 4 Biochemistry 6th Edition Campbell and Farrell NATURALEZA DE LAS PROTEINAS Proteínas Son polímeros de amino ácidos unidos por un enlace peptídico. El
Más detallesTEMA. Conformación tridimensional de proteínas Niveles estructurales Tipos de enlaces y fuerzas que estabilizan estas estructuras
TEMA Conformación tridimensional de proteínas Niveles estructurales Tipos de enlaces y fuerzas que estabilizan estas estructuras Primaria Terciaria Cuaternaria Secundaria NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Más detallesAminoácidos, péptidos y proteinas
Aminoácidos, péptidos y proteinas Generalidades sobre los aminoácidos Compuestos que contienen un grupo -NH 2 y un grupo -CO 2 H esos grupos en realidad están presentes como -NH 3+ and -CO 2 respectivamente.
Más detallesComo transportamos el Oxigeno a los tejidos. A través de proteínas asociadas a metales de transición como el hierro y el cobre.
Como transportamos el Oxigeno a los tejidos A través de proteínas asociadas a metales de transición como el hierro y el cobre. Grupo Hemo Los anillos pirrol tiene puentes a-metileno y grupos M, V, M,
Más detallesESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS BIOLOGÍA SESIÓN 4
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS BIOLOGÍA SESIÓN 4 Creado bajo licencia Creative Commons AUTORES: Emilia Matallana Redondo Julia Yumbe Baca Biología SESIÓN 4 BIOLOGÍA Estructura Y Función De Las Proteínas
Más detallesTEMA 5. LAS PROTEÍNAS.
TEMA 5. LAS PROTEÍNAS. 1.- CARACTERÍSTICAS GENERALES. Son macromoléculas formadas por C, H, O y N. (en algunas ocasiones S). Son importantes porque son las biomoléculas más abundantes en peso seco (50%)
Más detallesBiomoléculas. Se clasifican básicamente en 4 grandes grupos: Hidratos de carbono Proteínas Lípidos Ácidos nucleicos
Biomoléculas Se clasifican básicamente en 4 grandes grupos: Hidratos de carbono Proteínas Lípidos Ácidos nucleicos Aminoácidos, péptidos y proteínas Las proteínas cumplen importantes funciones biológicas:
Más detallesAMINOACIDOS. Aminoácidos: Moléculas orgánicas sencillas, que representan la unidad estructural de las proteínas. 12/04/2012
AMINOACIDOS Aminoácidos: Moléculas orgánicas sencillas, que representan la unidad estructural de las proteínas. 1 FORMULA GENERAL H átomo carbono α grupo amino NH 2 C COOH grupo carboxilo R cadena lateral
Más detallesU. D. 4 LAS PROTEÍNAS
U. D. 4 LAS PROTEÍNAS EL ALUMNO DEBERÁ CONOCER LAS UNIDADES O MONÓMEROS QUE FORMAN LAS MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS Y LOS ENLACES DE ESTOS COMPONENTES, RECONOCER EN EJEMPLOS LAS CLASES DE BIOMOLÉCULAS Y LOS
Más detallesCARRERA DE ESPECIALIZACION EN BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL FCEyN-INTI
CARRERA DE ESPECIALIZACION EN BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL FCEyN-INTI Materia de Articulación CEBI_A4 Química Biológica Docente a cargo:marta Blanca Mazzetti CEBI_A4_2B :Proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA Se
Más detallesEj. Miglobina/hemoglobina. PROTEINA CONJUGADA proteina = parte proteica + parte no-proteica funcional apo-proteina IMPORTANCIA DEL GRUPO PROSTETICO
Ej. Miglobina/hemoglobina - explicar la importancia de los grupos prostéticos - describir las características importantes de las proteínas fibrosas y globulares - explicar la fisiología de la hemoglobina
Más detallesLugar de unión del oxígeno
Lugar de unión del oxígeno Porfirina (C 20 H 14 N 4 ) Geometría de la coordinación del hierro. Coordinación octaédrica del átomo de hierro. El hierro y los cuatro átomos de nitrógeno de la protoporfirina
Más detallesHEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA 1 CARACTERÍSTICAS DE HIERRO Configuración electrónica [Ar] 3d 6 4s 2 Sus complejos mononucleares suelen ser octaédricos y de espín alto Sus momentos magnéticos son prácticamente
Más detallesHEMOBLOBINA Y MIOGLOBINA
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,007 HEMOBLOBINA Y MIOGLOBINA Dr. Mynor A. Leiva Enríquez Hemoglobina
Más detallesHEMOBLOBINA Y MIOGLOBINA
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO HEMOBLOBINA Y MIOGLOBINA Dr. Mynor A. Leiva Enríquez Hemoglobina y Mioglobina Objetivos
Más detallesUT1. BIOMOLÉCULAS PRESENTES EN LOS SERES VIVOS. RELACIÓN ESTRUCTURA/FUNCIÓN
UT1. BIOMOLÉCULAS PRESENTES EN LOS SERES VIVOS. RELACIÓN ESTRUCTURA/FUNCIÓN Tema 1: Introducción a la Bioquímica. Composición del cuerpo humano. Tema 2: Proteínas, Glúcidos, Lípidos y Ácidos Nucleicos.
Más detallesPROTEÍNAS ESTRUCTURAS PRIMARIA, CUATERNARIA
PROTEÍNAS ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA PROTEÍNAS.- FUNCIONES BIOLÓGICAS a) Enzimas.- Actividad catalítica b) Hormonas c) Anticuerpos d) Receptores en membranas Reconocimiento
Más detallesHEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,009 HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA Dr. Mynor A. Leiva Enríquez Hemoglobina
Más detallesLAS PROTEINAS: ESTRUCTURA Y PLEGAMIENTO
LAS PROTEINAS: ESTRUCTURA Y PLEGAMIENTO ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por uniones amida, llamadas uniones peptídicas. La cadena polipéptídica
Más detallesProteínas. Cual es la gracia? KEVLAR. polímeros biológicos es su versatilidad para formar una gran variedad estructuras con funciones especializadas.
Estructura de Proteínas KEVLAR Dr. Mauricio Baez mauricio.baez@ciq.uchile.cl uchile cl Laboratorio de Bioquímica Facultad de Ciencias Químicas y Farmacéuticas Universidad de Chile Proteínas. Co-polímeros
Más detallesFUNCIONES. Gran parte de la información genética de las células se expresa en forma de proteínas, las cuales desempeñan muy diversas funciones:
Bioquímica CONCEPTO Son polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos. Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de proteínas (muchos grupos funcionales: alcoholes,
Más detallesESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. La conformación de las proteínas viene definida por cuatro estructuras: Enlaces sencillos de rotación libre
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La existencia de enlaces en la cadena polipeptídica que permiten la libre rotación de sus átomos, posibilita que (en teoría ) cualquier proteína puede adoptar un elevado número
Más detallesFACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA. CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA
FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA Prof. Laura Carmona Salazar Grupo: 07 Semestre: 17-I Este material es exclusivamente para uso educativo
Más detallesDEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA ESFUNO EUTM AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA ESFUNO EUTM AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Biomoléculas Las moléculas de los sistemas biológicos estan compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y
Más detallesFACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA. CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA
FACULTAD DE QUÍMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA CURSO DE BIOQUÍMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA Prof. Laura Carmona Salazar Grupos: 09 Semestre: 16-I Este material es exclusivamente para uso
Más detallesComposición: C, H, O, N, S (P, Fe, Cu, I, ).
PROTEÍNAS Son polímeros formados por la unión, mediante enlace peptídico, de monómeros llamados aminoácidos. Composición: C, H, O, N, S (P, Fe, Cu, I, ). FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Más detallesestructura primaria estructura secundaria estructura terciaria La estructura cuaternaria
La estructura primaria de una proteína es la secuencia de aminoácidos en la cadena y en la ubicación de todos los puentes disulfuro. La estructura secundaria describe las conformaciones repetidas que asumen
Más detallesPÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
PÉPTID Y PTEÍA 2 2 ' 2 ' n 2 -terminal (izquierda) 2 ' n2 -terminal (derecha) n
Más detallesL/O/G/O BIOQUÍMICA II
L/O/G/O BIOQUÍMICA II Objetivos Contenidos Niveles estructurales de una proteína Relación entre estructura y función 11/10/2011 Ing. Karla Dávila Estructura primaria La estructura primaria, se refiere
Más detallesPrograma de Acceso Inclusivo, Equidad y Permanencia PAIEP U. de Santiago. Biología. Proteínas.
Proteínas. Los monómeros de las proteínas son veinte aminoácidos, donde 9 de estoss aminoácidos son esenciales, ya que no son producidos por nuestro organismo, por lo tanto deben ser adquiridos a través
Más detallesExisten más de 150 aminoácidos, aunque tan sólo 20 son aminoácidos proteicos. Todos ellos α.
UNIDAD 6: PROTEÍNAS. 1.- CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS. - Son las biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. - Químicamente están formadas por C, H, O, N y también pueden contener
Más detallesProteínas. Marijose Artolozaga Sustacha, MSc
Proteínas Marijose Artolozaga Sustacha, MSc Proteínas: Son polímeros de aminoácidos unidos por ENLACES PEPTÍDICOS: Grupo α-carboxilo de aá 1 Grupo α-amino de aá 2 Se libera agua CO NH Carbono α Extremo
Más detallesClasificación de las proteinas según su conformación
lasificación de las proteinas según su conformación Proteinas fibrosas (insolubles) olágeno α-queratina elastina tejido conectivo, tendones pelo, uñas tejido conectivo elástico Proteinas globulares (solubles)
Más detallesLas proteínas son biopolímeros de aminoácidos de más de 6000 daltons, indispensables para los procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por
PROTEÍNAS Las proteínas son biopolímeros de aminoácidos de más de 6000 daltons, indispensables para los procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y S Por su naturaleza química
Más detallesJ. L. Sánchez Guillén. IES Pando - Oviedo Departamento de Biología y Geología
J. L. Sánchez Guillén IES Pando - Oviedo Departamento de Biología y Geología 1-GENERALIDADES Concepto: Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos,
Más detallesPROTEINAS. Clasificación. Propiedades químicas.
PROTEINAS Clasificación. Propiedades químicas. Son biopolímeros lineales formados por α L aminoácidos unidos por uniones peptídicas, formando heteropoliamidas de PM elevado, codificados genéticamente y
Más detallesPEPTIDOS Y PROTEINAS ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS
PEPTIDOS Y PROTEINAS ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS CARACTERISTICAS En la célula o Estructura celular o Catálisis o ADN proteínas Macromoléculas abundantes La estructura tridimensional es única Funciones
Más detallesEstructura secundaria de las proteínas
Estructura secundaria de las proteínas Niveles de estructuración en las proteínas Se refiere a cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe el arreglo espacial local de los átomos de la cadena
Más detallesMonosacáridos o azúcares simples. Gliceraldehído (aldotriosa) Dihidroxiacetona (cetotriosa)
Monosacáridos o azúcares simples Gliceraldehído (aldotriosa) Dihidroxiacetona (cetotriosa) Monosacáridos o azúcares simples D-Ribosa (aldopentosa) 2-desoxi-D-Ribosa (aldopentosa) Monosacáridos o azúcares
Más detallesAminoácidos y Proteínas Tema 6 Licenciatura en Enfermería.
Aminoácidos y Proteínas Tema 6 Licenciatura en Enfermería. Proteínas. Características Generales. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos y compuestas por carbono (C),
Más detallesUNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,013
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,013 Proteínas Dr. Dr. Mynor A. A. Leiva Enríquez Las proteínas son
Más detallesPROTEÍNAS. Lubert Stryer Jeremy M. Berg John L. Tymoczko Bioquimica (5. ed) Ed. Reverte. PROTEÍNAS generalidades
PROTEÍNAS Tema 1. Péptidos y proteínas: introducción general a proteínas. Funciones. Aminoácidos no proteicos. Enlace peptídico, características e importancia. Estructura de proteínas. Estructura primaria.
Más detallespuentes de hidrogeno enlaces covalentes Interacciones no-covalentes PUENTE DE HIDROGENO fuerte puente de hidrogeno menos fuerte puente de hidrogeno
PUENTE DE HIDROGENO enlaces covalentes puentes de hidrogeno fuerte puente de hidrogeno menos fuerte puente de hidrogeno electrones igualmente compartidas Orientación espacial importante en interacciones
Más detallesPROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS Las proteínas son biomoléculas constituidas por C, H, O y N en su mayor parte. Son polímeros lineales de moléculas de α-aminoácidos, unidos por un enlace llamado enlace peptídico.
Más detallesUnidad IV. Sub-Unidad 4.3.
República Bolivariana de Venezuela Universidad del Zulia Facultad de Medicina Escuela de Nutrición y Dietética Cátedra de Química General para Nutrición Unidad IV. Sub-Unidad 4.3. Prof. Alfonso R. Bravo
Más detallesFormación del enlace peptídico por condensación de dos aminoácidos. Amida
PÉPTIDOS Formación del enlace peptídico por condensación de dos aminoácidos. Amida Ejemplo de un pentapéptido Extremo amino-terminal Extremo carboxiterminal Ser Gly Tyr Ala Leu Ejemplo de un tetrapéptido
Más detallesPROTEÍNAS. Del griego proteion, primero
PROTEÍNAS Del griego proteion, primero Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON). Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
Más detallesUNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,012
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,012 Proteínas Dr. Dr. Mynor A. A. Leiva Enríquez Las proteínas son
Más detallesSumario: Principales macromoléculas. El Principio de organización de las macromoléculas (POM).
CONFERENCIA 4 TÍTULO: COMPONENTES MOLECULARES: MACROMOLÉCULAS. PRINCIPIOS DE ORGANIZACIÓN DE LAS MACROMOLÉCULAS. POLISACÁRIDOS Autor: Dr. Daniel Sánchez Serrano. Sumario: Principales macromoléculas. El
Más detallesQUÍMICA DE PROTEÍNAS
QUÍMICA DE PROTEÍNAS ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL Se han descrito cuatro niveles en la estructura de las proteínas: 1. Primaria. Se refiere a la secuencia en que están unidos los aminoácidos, formando cadenas
Más detallesLas proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del
LAS PROTEÍNAS CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS Concepto: Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son moléculas
Más detallesProteínas y su Papel Biológico
Proteínas Proteínas y su Papel Biológico Las proteínas son macromoléculas de gran diversidad de formas y versatilidad de funciones. Pueden servir como componentes estructurales de células y tejidos (pelo,
Más detallesPROTEINAS. Clasificación. Propiedades químicas.
PROTEINAS Clasificación. Propiedades químicas. Son biopolímeros lineales formados por α-l - AA unidos por Uniones Peptídicas, formando heteropoliamidas de PM elevado, codificados genéticamente y biosintetizados
Más detallesCÓMO SE PUEDE DETERMINAR LA SECUENCIA DEL DNA A PARTIR DE UNA PROTEÍNA? DR. MANUEL E. AQUINO
Alianza para el Aprendizaje de Ciencias y Matemáticas CÓMO SE PUEDE DETERMINAR LA SECUENCIA DEL DNA A PARTIR DE UNA PROTEÍNA? DR. MANUEL E. AQUINO GUÍA DEL MAESTRO ESTÁNDARES ATENDIDOS: 1. LA NATURALEZA
Más detallesUNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,011
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,011 Proteínas Dr. Mynor A. Leiva Enríquez 1 PROTEÍNAS: Las proteínas
Más detallesAminoácidos Pi Primera Parte
Proteínas Aminoácidos Pi Primera Parte 1 Introducción a proteínas Las proteínas están constituidas básicamente por unidades elementales (monómeros) denominadas aminoácidos. Hay 20 aminoácidos diferentes,
Más detallesBIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y BIOLÓGICA José Carlos Rodríguez Rey, Javier León Serrano, Mª Dolores Delgado Villar y Jesús Navas Méndez
EXAMEN DE BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA Apellidos... Nombre... EXAMEN TIPO 0 A. Preguntas test (3 puntos). respuesta acertada: 0,1 puntos; respuesta errónea: 0,025 puntos; pregunta sin contestar:
Más detallesTecnologías basadas en las proteínas. Nociones básicas sobre las proteínas
Tecnologías basadas en las proteínas Nociones básicas sobre las proteínas Contenido Nociones básicas sobre las proteínas Estructura de las proteínas: Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Funciones
Más detallesActividades de las proteínas Tema 1
Actividades de las proteínas Tema 1 parte 4 BLOQUE 1: TEST 1. La triple hélice de colágeno es una estructura: a) Lámina beta b) Secundaria c) Alfa hélice d) Cuaternaria 2. La acción tampón de un aminoácido
Más detallesBiopolímero s (4831)
Biopolímero s (4831) 1.2. Niveles de estructura en las macromoléculas biológicas. (La visualización interactiva adecuada de las moléculas de la página requiere la instalación en el navegador del plug-in
Más detallesCARBIDRATOS CO C 2 D-(+)-Gliceraldehído CO C 2 D-(-)-Eritrosa CO O C 2 D-(-)-Treosa CO CO CO CO O O O O C 2 C 2 C 2 C 2 D-(-)-Ribosa D-(-)-Arabinosa D-(+)-Xilosa D-(-)-Lixosa CO CO CO CO CO CO CO
Más detallesTEMA 5 BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III) PROTEÍNAS. A.- Concepto de prótidos y clasificación B.-Los aminoácidos
TEMA 5 BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS (III) PROTEÍNAS A.- Concepto de prótidos y clasificación B.-Los aminoácidos Estructura química y funciones Propiedades químicas. El enlace peptídico C.- Estructura tridimensional
Más detallesEs una estructura determinada por la cadena polipeptídica de la estructura primaria.
Es una estructura determinada por la cadena polipeptídica de la estructura primaria. Se refiere a el plegamiento de los dominios y a la disposición final de los dominios en el polipéptido. Los dominios
Más detalles2. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE PROTEÍNAS. 25 Agosto, 2009
2. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE PROTEÍNAS. 25 Agosto, 2009 El genoma haploide de un humano contiene 20,000-25,000 genes que codifican a proteínas. Transportadores Enzimas Receptores Estructurales Hormonas
Más detallesSERIE Nº 4. Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
SERIE Nº 4. Aminoácidos Son sustancias que poseen por lo menos un grupo funcional amino (básico) y un grupo funcional carboxilo (ácido) unidos a un mismo átomo de carbono (carbono α), al que también se
Más detallesTEMA 6: PROTEÍNAS. Definición de proteínas y aminoácidos
TEMA 6: PROTEÍNAS Dra. Mariana L. Ferramola Bioquímica Lic. en Enfermería 2016 Definición de proteínas y aminoácidos Las proteínas son macromoléculas de gran abundancia. Son polímeros formados por monómeros
Más detallesTema 4: Esteroides. Estructuras análisis conformacional. Reacciones
Tema 4: Esteroides. Estructuras análisis conformacional. Reacciones escualeno Escualeno epoxidasa 2, NAD 2,3 epóxido de escualeno + C 3 3 C C 3 21 22 24 26 20 23 25 12 17 1 11 9 13 14 16 27 2 3 4 10 5
Más detallesGENERALIDADES. 1912: Casimir Funk.
VITAMINAS GENERALIDADES 1912: Casimir Funk. Son moléculas orgánicas, indispensables para el funcionamiento adecuado de los seres vivos. Necesarias en cantidades mínimas (R.D.R. requerimientos diarios recomendados).
Más detalles