ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS, TECNOLOGÍA E INGENIERÍA - ECBTI UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGIA E INGENIERIA TEXTO OVA UNIDAD 1 201103 BIOQUÍMICA ALBERTO GARCÍA JEREZ Director Nacional Bucaramanga 2014-II
AMINOÁCIDOS Los aminoácidos unidades básicas que forman las proteínas son compuestos que tienen todos ellos un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) unidos al mismo átomo de carbono, denomina do carbono α (alfa), diferenci ándose en las cadenas laterales o grupos representados por R. El carbono α de todos los aminoácidos, excepto en la glicina o glicocola, es asimétrico, por lo que de cada aminoácido hay isómeros D (si el grupo amino se sitúa a la derecha) y L (cuando se encuentra a la izquierda). Los radicales carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, por lo que su comportamiento es anfótero, es decir, se pueden comportar como ácidos o bases dependiendo del ph del medio. El ph en el que tienden a adoptar la forma de dipolo eléctrico es distinto para cada aminoácido y se conoce como punto isoeléctrico ESTEREOISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan el carbono α (alfa) asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo. Un radical R y un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro ( ). 2
Los aminoácidos tienen dos configuraciones, D y L. Todos los aminoácidos proteicos son isómeros (enantiómeros o estereoisómeros) que presentan una configuración L. Los D-aminoácidos se encuentran en la pared celular bacteriana y en algunos antibióticos peptídicos. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS. Entre las diferentes clasificaciones estructurales de los aminoácidos la más extendida es la que los agrupa en familias en relación a las propiedades fisicoquímicas de su cadena lateral R. Según este criterio se ordenan del modo siguiente: Aminoácidos de grupo R no polar hidrofóbico: Glicina, alamina, prolina, valina, leucina, isoleucina, fenilalamina, triptófano y metionina. Aminoácidos de grupo R polar: Se subdividen a su vez en tres tipos: Cadena R lateral hidrófila neutra: Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina y tirosina. Cadena lateral R hidrófila básica: Lisina, arginina e histidina. Otra clasificación atiende a la característica estructural de tener el grupo R ramificado ( valina, leucina e isoleucina). O aminoácidos con grupo R aromático (fenilalanina, tirosina, triptófano e histidina). Denominación trivial, abreviada y sistemática de los Alphaaminoácidos: Trivial 3 letras 1 letra Sistemática Alanina Ala A Ácido 2-aminopropanoico. Arginina Arg R Ácido 2-amino-5-guanidinopentanoico. 3
Asparagina Asn N Ácido 2-amino-3carbamilpropanoico. Ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminobutanodioico. Cisteína Cys C Ácido 2-amino-3-mercatopprppannoico. Glutamina Gin Q Ácido 2-amino-4-carbanilbutanoico. Ácido glutamínico Glu E Ácido 2-aminopentanodico. Glicina Gly G Ácido aminoetanoico. Histidina His H Ácido 2-amino-3 (H-imidazol-4-il) propanoico. Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metilpentanoico. Leucina Leu L Ácido 2-amino-4-metilpentanoico. Lisina Lys K Ácido 2-6-diaminohexanoico. Metionina Met M Ácido 2-amino-4- (metílico) butanoico. Fenilalanina Phe F Ácido 2-amino-3-fenilpropanoico. Prolina Pro P Ácido pirrolidin-2-carboxilico. Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hdroxibutanoico. Treonina Thr T Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico. Triptófano Trp W Ácido 2-amino-3 (IH-indol-3-il) propanoico. Tirosina Tyr Y Ácido 2-amino-3- (4-hidroxifenil) propanoico. Valina Val V Ácido 2-amino-3-metilbutanoico.. ENLACE PEPTÍDICO En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace. 4
El camino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal. Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH- CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo ( -COOH) de un aminoácido y el grupo amino ( -NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua. Grupos Funcionales Grupo funcional Fórmula estructura Clase de compuestos Ejemplo Descripción Hidroxilo Alcoholes Etanol Compuesto polar porque el oxígeno electronegativo capta electrones de átomo covalentes Amino Aminas Iónico, el grupo amino actúa como base. Aminoácido Carboxilo Ácidos carboxílicos (orgánicos) Aminoácido Iónico, el hidrógeno puede disociarse como hidrogenión 5
Estér Esteres Metilacetato Relacionado con el grupo carboxilo, pero tiene un grupo en lugar del hidrógeno del hidroxilo; polar Carbonilo Aldehídos Cetonas Formaldehído Carbono de carbonilo enlazado con al menos un átomo de hidrógeno; polar Grupo carbonilo enlazado con otros dos átomos de carbono; polar Acetona No polar Metilo Componente de muchos compuestos orgánicos. Metano Fosfato Fosfatos orgánicos Ester de fosfato Forma disociada del ácido fosfórico, el ion fosfato se enlaza en forma covalente, por medio de uno de sus átomos de óxigeno, con uno de los átomos de carbono; iónico. Sulfidrilo Tioles Ayuda a estabilizar la estructura interna de las proteínas Cisteína 6
Referencias bibliográfica Lehninger/Principles/of/Biochemistry.(5ª(ed.(Freeman,(2009. Proteins. Structures and Molecular Properties. 2nd edition, W.H. Freeman and Co. New York, 1994. T. E. Creighton. Principles of Protein Structure: Internet course from Birkbeck college http://pps.life.nthu.edu.tw/pps2/top.html Protein architecture: in Biochemistry in 3D Lehninger Principles of Biochemistry http://www.worthpublishers.com/lehninger3d/stills/index.html http://genomasur.com/lecturas/guia02-1.htm 7