ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS BIOLOGÍA SESIÓN 4 Creado bajo licencia Creative Commons AUTORES: Emilia Matallana Redondo Julia Yumbe Baca
Biología SESIÓN 4 BIOLOGÍA Estructura Y Función De Las Proteínas Los aminoácidos son los monómeros constituyentes de las proteínas. Estructura general de un aminoácido. Son compuestos de baja masa molecular, estan formados por un grupo ácido, uno amino, un hidrógeno y un radical. Los aminoácidos pueden ser: hidrofóbico, polar (hidrofílico), iónico (ácido, básico). Los aminoácidos se unen formando el enlace peptídico. Es un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo (COOH)de otro aminoácido. La conformación de la proteína determina la función. Una proteína funcional consiste en uno o más polipéptidos. La naturaleza y la secuencia de los aminoácidos determina la estructura espacial o tridimensional y determina la función de la proteína. En la mayoría de los casos la función se ejerce mediante la unión de una o más moléculas a la proteína. Podemos distinguir tres niveles estructurales en el plegamiento proteico: primario, secundario, terciario y cuaternario. La estructura primaria viene determinada por la naturaleza y la seuencia de los aminoácidos. Esta ordenación está determinada por la información genética. La gran variedad de combinación entre aminoácidos dota a las proteínas de gran especifidad. El enlace que interviene en la conformación de esta estructura es el enlace peptídico. 1
Biunix La estructura secundaria surge del plegamiento de la estructura primaria. Existen tres tipos de estructuras secundarias más frecuentes: -La alfa hélice (Pauling):los planos de los enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira. Los grupo carboilo y amino se quedan hacia arriba o hacia abajo, esto permite que se formen enlaces de hidrógeno entre los grupos ácidos y los aminos. Los enlaces que conforman esta estructura son: los enlaces peptídicos, los puentes de hidrógeno Alfa hélice Beta plana -La beta plana (en zig zag): los planos de los enlaces peptídicos se disponen en forma de zig zag, y se estabiliza con la formación de puentes de hidrógenos entre el grupo carboxilo y el amino. -La triplehélice (colágeno): no se adapta a la alfa hélice ni a la beta plana. El colágeno es una proteína fibrosa que resulta de la asociación de tres polipéptidos superenrollados como una cuerda. Eso le da la fuerza estructural necesaria para su papel en el tejido conectivo. Además de las estructuras ya mencionadas, en ocasiones se dan estructuras en las que se producen agrupaciones de alfa hélices o betas planas, se denominan estructuras 2
Biología supersecundarias. La estructura terciaria: surge del plegamiento del polipéptido sobre si mismo. Se debe a que buscan estabilizarse. Los principales enlaces que permiten la formación de esta estructura son: *los puentes de hidrógeno: se dan entre los grupo que no intervinieron en la formación de la estructura secundaria. *interacciones electroestáticas: entre grupos de cargas opuestas. Como puede ser entre un carboxilo de una cadena y un amino de otra. *interacciones de Van der Waals: interacciones débiles entre grupos no cargados pero que pueden cargarse por presencia de cargas o desplazamiento de electrones. *interacciones hidrofóbicas: interacciones entre los grupos apolares para alejarse del agua. *puentes disulfuro: une zonas de la cadena que estan alejadas. Surge de la oxidación de dos tioles o residuos (aminoácidos). Es el enlace más estable, pero también es el menos frecuente. La formación de la estructura terciaria permite diferenciar entre dos tipos de proteinas: *las globulares: solubles en agua *las fibrilares: hidrofóbicas con funciones relacionadas con la estructuración. La hemoglobina es una proteína globular con estructura cuaternaria, con cuatro subunidades constituidas sobre todo por hélice alfa. Cada subunidad contiene una molécula no peptídica (grupo hemo) con el átomo de hierro que une el oxígeno. Incluso un cambio mínimo, de un solo aminoácido, en la estructura primaria puede afectar notablemente la conformación y la función de una proteína. La sustitución del aminoácido normal (ácido glutámico) por otro (valina) en una posición concreta de la estructura de la hemoglobina causa la anemia falciforme. Las hemoglobinas anormales se agregan formando filamentos que deforman las células rojas de la sangre y provocan la oclusión de los vasos sanguíneos. La estructura cuaternaria: resulta de la agregación de dos o más subunidades polipeptídicas. Esta formada por los mismos enlaces que conforman la estructura terciaria. Las proteínas presentan una gran diversidad funcional Hay que señalar la importancia de las proteínas como protagonistas de la mayoría de las funciones de la célula. Constituyen más del 50% del peso seco de la mayoría de las células. -proteínas estructurales: contribuyen a fijar la forma. Ej: tendones, citoesqueleto, pelo, pluma... -proteínas de reserva: almacenamiento de los aminoácidos, para posteriormente reparar estructuras dañadas o formar nuevas proteínas. 3
Biunix -proteínas activas: desempeñan múltiples funciones: a)enzimas: catalizar reacciones químicas b)transportadoras: transportan ligandos c)reguladoras: ponen en marcha y finalizan procesos. d)contráctiles: al unirse al ligando provoca un alargamiento o acortamiento del mismo. e)inmunoglobulinas: defensa del organismo. Las proteínas son estructuralmente complejas. Todas son polímeros (polipéptidos) construidos a partir del mismo conjunto de aminoácidos. Una proteína puede estar constituida por uno o más polipéptidos plegados en el espacio de una manera definida (conformación). 4