PROTEÍNAS
Los aminoácidos AMINOÁCIDOS ESENCIALES Aquellos que no pueden ser sintetizados y deben incorporarse con la dieta. Aminoácidos polares Aminoácidos no polares Aminoácidos sin carga Aminoácidos con carga
Formación n de polipéptidos ptidos
Estructuras proteicas Cada proteína adopta una conformación tridimensional característica, de la que depende la funcionalidad de dicha proteína. Para alcanzar la conformación final, los polipéptidos pasan por una serie de etapas consecutivas: las estructuras. Cada una está estabilizada por cierto tipo de uniones. Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
Estructura primaria Secuencia ordenada de los aminoácidos en la cadena polipeptídica (determinada genéticamente). De ella depende la forma tridimensional que tendrá la proteína. La unión que estabiliza esta estructura es la unión peptídica
Estructura secundaria Las uniones que estabilizan estas estructuras son uniones puentes de hidrógeno.
Estructura terciaria Estabilizada por uniones puentes de hidrógeno y otras uniones débiles (uniones hidrofóbicas, iónicas, etc.) En ocasiones se forman uniones covalentes llamadas puentes disulfuro.
Estructura cuaternaria Resulta de la unión (por uniones débiles) de más de una cadena polipeptídica.
Ejemplo: la hemoglobina
Desnaturalización n e hidrólisis
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
MIOGLOBINA HEMOGLOBINA Globina + Grupo hemo 4 Globinas + 4 Grupos hemo Almacena en el músculo y transporte hacia las mitocondrias Transporta de pulmones a células. Transporte de C de células al pulmón.
Función n de saturación n de o 2 La curva de la mioglobina es hiperbólica y la de la hemoglobina sigmoidea. A pp bajas la mioglobina está saturada mientras que la hemoglobina sólo se satura a pp altas. P50 de la hemoglobina es mayor que el de la mioglobina. P50 P50 Mioglobina P50 Hemoglobina Presión parcial de a la cual la saturación de es del 50% Da una idea de la afinidad por el. A mayor P50 menor afinidad. A menor P50 mayor afinidad.
Características de la hemoglobina Forma R (saturada de ) Efector alostérico (H + o BPG) Forma T (sin ) La hemoglobina es una proteína ALOSTÉRICA. Además de los grupos hemo dispone de otros sitios en su estructura, los sitios alostéricos a los que pueden unirse moduladores que inducen un cambio de conformación en la hemoglobina (esto influye principalmente en su afinidad por el. )
Mecanismo de acción n de la hemoglobina Forma T Forma R H + / BPG Efecto cooperativo H+ y BPG disminuyen la afinidad por el
Efecto Bohr Tejido Sangre HbH + Hb Bicarbonato HCO - 3 H + Acido carbónico H 2 CO 3 C C + H 2 O Capilar sanguíneo
Ejemplo del efecto del ph A menor ph mayor P50 Menor afinidad por el P50 (7.6) P50 (7.2) Se libera
Comparación n hemoglobina-mioglobina mioglobina MIOGLOBINA Almacena en el músculo y transporte hacia las mitocondrias HEMOGLOBINA Transporte de pulmones a células Transporte de C de células a pulmón Una cadena polipeptídica Estructura terciaria Cuatro cadenas polipeptídicas Estructura cuaternaria Función de saturación de : curva hiperbólica Función de saturación de : curva sigmoidea Menor P50 Mayor P50 Mayor afinidad por el Menor afinidad por el No alostérica Alostérica (forma T : sin, forma R: con ) No presenta efecto cooperativo Presenta efecto cooperativo No afectada por H + y BPG Afectada por H + y BPG (estabilizan forma T)