PROTEÍNAS: Es un grupo de moléculas muy abundante en los seres vivos, constituyendo un promedio del 50% de su peso seco. Desempeñan diversas funciones biológicas, ya sean estructurales ya sea por estar involucradas en diferentes procesos (transporte, regulación, movimiento, etc.) Dios Proteo. A diferencia, de glúcidos y lípidos, estas moléculas no se utilizan para la obtención de energía, salvo en casos extremos de necesidad. Hay multitud de proteínas comunes en los seres vivos, pero hay algunas que son exclusivas en los organismos, marcando incluso una identidad biológica. Las proteínas, resumiendo, son polímeros denominados polipéptidos constituidos por moléculas llamadas aminoácidos unidas mediante enlaces peptídicos. aminoácidos (aa): Son moléculas sencillas de bajo peso molecular. Están compuestos básicamente por C, H, O, N y S. Se caracterizan por poseer un grupo carboxílico (- COOH), un grupo amino ( NH 2 ) y una cadena lateral (o grupo R) unidos todos a un C llamado Cα (C alfa ) Su fórmula lineal reducida responde a H 2 N CHR COOH Quien determina sus propiedades químicas y biológicas es el grupo lateral R. Las funciones y propiedades de las proteínas, estarán influenciadas por las propiedades y funciones de los aa que las formen. Los aa son sólidos, cristalizan y son solubles en agua, incoloros (la mayoría) Son 20 los aa constituyentes de las proteína (aa protéicos o primarios); además hay otro centenar que no forman parte de las proteínas (aa no protéicos). Cada aa posee un nombre, que se abrevia por las tres primeras letras (ing.) o por una sola (la inicial). (Ojo, a la Glicina se le llama tb. Glicocola). Los animales no son capaces de sintetizar todos los tipos de aa. Los que no se pueden sintetizar (aa esenciales) deben ser ingeridos en la dieta. Clasificación: Según el radical R que se enlaza al Cα los aa se clasifican en: 1. Aminoácidos con grupos R no polares (R es una cadena hidrocarbonada) (Tb. llamados hidrófobos) * Esenciales
2. Aminoácidos con grupos R polares (R es una cadena con radicales que forman enlaces de hidrógeno con el agua). (Tb. llamados polares hidrófilos) 3.- Aminoácidos ácidos (Los R poseen un grupo carboxilo que se ioniza negativamente):
4. Aminoácidos básicos (Los R tienen un grupo amino que se ioniza positivamente): Propiedades de los aa: - Carácter anfótero: Se dice que una sustancia es anfótera cuando puede comportarse como un ácido o como una base, dependiendo del ph del medio en que se encuentre. Los aa lo son. Al presentar un grupo carboxilo (- COOH) puede desprender H + (por lo que tiene carácter ácido). Pero a su vez, al tener un grupo amino (- NH 2 ) puede aceptar protones (por lo que tb. tiene carácter básico). Si los dos grupos están ionizados, a la molécula se le dice zwitter ion. Los aa mantienen constante el ph del medio debido a su carácter anfótero. Este efecto se denomina tampón o amortiguador. El ph en el cuál un aa tiende a adoptar una forma dipolar neutra se denomina punto isoeléctrico. - Estereosiomería: En todos los aa, salvo la glicina, el Cα es asimétrico por lo que se podrán formar dos isómeros (imágenes especulares no superponibles) L y D. Todos los aa protéicos son de la serie L. La presencia de este carbono también hace que presenten actividad óptica, desviando el plano de la luz polarizada hacia la derecha (dextrógiro) o hacia la izquierda (levógiro).
Enlace Peptídico: La proteínas son polímeros de aa. Para formar estas cadenas, los aa se unen mediante un enlace llamado peptídico. Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aa con el grupo amino del siguiente, con pérdida de una molécula de agua. El enlace peptídico (tipo amida) presenta varias características, como es la de ser muy resistente y no permitir que las moléculas giren a través de él. Residuos NH2 Terminal DCHA COOH Terminal IZQ Esto se debe a que los átomos intervinientes en el enlace se sitúan en el mismo plano. Las uniones son rígidas debidos a ciertos ángulos y ciertas distancias entre los átomos que los forman. Este aspecto es fundamental y determina la conformación espacial de las proteínas. A los dos aa unidos se les llama dipéptidos. Si se uniese a un tercero, sería un tripéptido oligo- (<50) y polipéptidos (>50). (Proteínas 100 ) Podemos representarlo como una sucesión de enlaces planos, con los demás grupos alrededor. Proteínas y sus estructuras: Los péptidos por si solos no suelen tener importancia biológica, aunque algunos como la oxitocina y otros desempeñas funciones de interés.
Las proteínas deben su actividad a la disposición espacial de su cadena polipeptídica (plegamientos que sufren los `polipéptidos constituyentes). Su conformación puede adquirir hasta cuatro niveles o estructuras. - Estructura primaria: La poseen todas las proteínas. Hace referencia a la secuencia lineal de los aminoácidos, es decir, nos informa del número, tipo y orden de los aa en la proteína. Es la estructura más sencilla Se trata pues de cadenas lineales de hasta cientos de aa con los planos de los enlaces peptídicos articulados. (1950) Estructura primaria de la Insulina de ternera. Hoy se conocen de miles de proteínas. Se disponen en forma de zig- zag - Estructura secundaria: Es la disposición de la cadena de aa (estructura primaria) en el espacio. Para que la estructura primaria sea estable, ésta establece enlaces que hacen que su forma espacial adopte una forma característica. Las formas más estables son las llamadas de α- hélice y la de β - lámina plegada. Normalmente, en una proteína coexisten las dos formas, aunque una de ellas es la que predomine. a. α- hélice: La cadena polipeptídica se enrolla en forma de espiral sobre sí misma. Los giros se producen en torno a los Cα. En cada vuelta existe una media de 3,6 aa. Para mantener esta estructura se establecen innumerables enlaces de hidrógeno intracatenarios. Se establecen entre el NH de un aa y el CO del aa situados en la siguiente vuelta, por debajo (o por encima) de él. Así, esta estructura determina que los grupos CO se orienten en la misma dirección y los NH también en la misma dirección, pero en sentido contrario. Los radicales quedan hacia el exterior de la hélice. b. β- lámina plegada: Algunas cadenas polipeptídicas mantienen la estructura primaria tal cual y lo que hacen es establecer enlaces de hidrógeno intercatenarios entre todos los aa, estableciendo estructuras paralelas con forma de lámina plegada en zig - zag.
Los grupos laterales R se sitúan alternativamente por encima y debajo de la lámina plegada. Las cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas Existen otras combinaciones, como la que presenta el colágeno. Entre tantas proteínas y con cadenas tan largas, es previsible que las combinaciones espaciales sean múltiples. Estructura terciaria: Informa del modo en que la proteína está plegada en el espacio. Esta conformación se adquiere por el establecimiento de enlaces entre los Radicales (grupos laterales) de las cadenas polipeptídicas. Los enlaces pueden ser: Enlaces de puente hidrógeno: Pueden ser rotos a través de cambios de ph y/o de T Fuerzas electrostáticas: Enlaces iónicos entre grupo carboxilo y grupo amino Puentes disulfuro: Se establecen entre dos grupos SH (cisteina) Cov. Fuerzas de Van der Waals: Enlaces débiles entre cadenas alifáticas Interacciones hidrofóbicas: Entre gruspos hidrofóbos de los radicales Es de la estructura terciaria de la que dependen las funciones biológicas de las proteínas. Globulares: (muy plegadas) esféricas Fibrilares: (menos plegadas) alargadas Estructura cuaternaria: Informa de la unión que tienen algunas proteínas de unidades terciarias (subunidades o monómeros). Estos monómeros (protómeros) se unen mediante enlaces puente de H, Van der Waals o disulfuro. Un ejemplo es el caso de la hemoglobina y el de la estructura cuaternaria del colágeno.
Conformación nativa: estado natural y estable de la proteína relacionada con su estructura tridimensional. Determina la función biológica de la proteína. Propiedades de las proteínas: Dependen básicamente de los radicales de los péptidos que las componen. Solubilidad: Se debe a que los grupos hidrófilos R se encuentran en la superficie externa de la proteína. Se establecen uniones de puente de H con el agua, que la aísla y no permite que se unan proteínas entre sí (no hay precipitación). Las globulares son solubles las fibrilares insolubles. Desnaturalización: Fenómeno que se produce por roturas de enlaces en la estructura cuaternaria, terciaria y/o secundaria debido var. presión, de Tª, var. de ph o var. de concentración salina. Pierden, por tanto, su actividad biológica. Generalmente son irreversibles, aunque hay ocasiones que son reversibles. Especificidad: Algunas proteínas son exclusivas de algunos seres vivos, es decir, cada especie posee algunas proteínas específicas suyas. De función: Depende de la posición de determinados aa, que confieren la especificidad a la proteína. Si se cambian de posición, la proteína perdería alguna función biológica.
De especie: Aunque muchas sean muy parecidas y desempeñen funciones análogas, existen partes peculiares en cada especie (insulina) Se llaman Homólogas si son comunes en varias especies. Capacidad amortiguadora: Las proteínas, al igual que los aa que las forman, tienen carácter anfótero, por lo que son capaces de comportarse como ácidos o como bases, de forma que pueden amortiguar el ph del medio. Clasificación de las proteínas: A. Holoproteínas (simples): Compuestas exclusivamente por aa. a. Fibrosas: Suelen formar haces de fibras aislados o enrollados en una sola dimensión. Insolubles en agua y con funciones estructurales. - Colágeno: Gran resistencia. Se sitúan en tejidos resistentes (cartilaginoso, óseo y conjuntivo) - Queratina: En pelos, uñas, plumas y escamas (mucha Cys) - Miosina: En el músculo esquelético participa en su contracción. - Elastina: En tejidos con elasticidad (vasos sanguíneos, pulmones, etc.) Es extremadamente flexible. - Fibrina: En la sangre sus fibras contribuyen al proceso de coagulación. b. Globulares: Son más plegadas que las fibrilares, compactas y tendentes a la esfera. Solubles en agua o en soluciones polares. Gran importancia para las células. - Actina: Junto con la miosina son las responsables de la contracción muscular. - Albúminas: Es un grupo con función de transporte y reserva de aa. Destacan las ovoalbúminas, lactoalbúminas y seroalbúminas. - Globulinas: Gran tamaño. Tienen forma globular y algunas forman proteínas complejas. Destacan las lactoglobulinas, inmunoglobulinas (ϒ - ), ovoglobulinas, etc. - Histonas: Son proteínas asociadas al ADN asociadas a la cromatina.
B. Heteroproteínas (complejas): (También llamadas conjugadas) Además de las cadenas polipeptídicas (grupo protéico) presentan una parte no proteica llamada grupo prostético. Según sea éste, podemos establecer estos grupos: a. Cromoproteínas: Su grupo prostético contiene sustancias coloreadas (pigmentos) complejas con dobles enlaces. Distinguimos dos grupos: Porfirínicas: El núcleo lo forman 4 anillos (pirrol) tetrapirrol (porfirina) y un catión metálico en el centro. Cuando el núcleo es el Fe 2+ el grupo se denomina hemo. Es propio de la mioglobina y hemoglobina. Propician el transporte de O. Este tipo de metalporfirina esta vez con núcleo de Mg - la posee la clorofila, que como hemos visto es una molécula lipídica (Fitol ) No porfirínicas: No poseen estructura de metalporfirina, aunque si son coloreadas. De interés, con núcleo de Cu es la hemocianina, en la sangre de invertebrados y función de transporte de O. b. Nucleoproteínas: Su grupo prostético es un ác. nucléico. Destacan las asociadas a histonas y protaminas, que se encuentran en el núcleo celular formando parte de la cromatina. Son elementos estructurales. c. Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido. Destacan el fibrinógeno, las inmunoglobulinas, que son glucoproteínas sanguíneas, las glucoproteínas de las membranas celulares,etc. Función protectora. d. Fosfoproteínas: Su grupo prostético es un ác. fosfórico. Destacan la caseína (leche) y la vitelina (yema del huevo). Se encuentran en las membranas celulares, forman mucosas, etc. Función de reserva. e. Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido. Muchos se encuentran formando parte de las membranas celulares. En la sangre tienen la función de transportar lípidos (colesterol, triglicéridos). Destacan la LDL (Low Density L) y la HDL (High Density L) El exceso de la proteína (LDL) en el torrente sanguíneo puede dar lugar a ateromas. Funciones generales: - Reserva: Acumulan sustancias nutritivas o útiles para el desarrollo de los embriones. Destacan: ovoalbúmina, ferritina (reserva de hierro en el bazo), caseína, zeína (maíz) etc. - Transporte: Se unen a determinadas sustancias y las transportan a través de medios líquidos o a través de membranas celulares. Destacan algunas lipoproteínas,
cromoproteínas (Hemoglobina, mioglobina, hemocianina) y seroalbúminas (transportan ácidos grasos) - Contráctil: Son proteínas muy elásticas, como la actina y la miosina, que contribuyen a la contracción del músculo y de células diversas (movimiento). También es importante la flagelina y la dineína, que proveen de movilidad a los flagelos y cilios. - Protectora: Permiten a los individuos defenderse ante ataques o a reparar zonas dañadas. Destacan en la sangre la trombina y el fibrinógeno (coagulación). También hay que mencionar a las inmunoglobulinas (anticuerpos) para la defensa frente a sustancias y cuerpos extraños. - Hormonal: Son proteínas reguladoras del metabolismo y de la reproducción. Destacan la insulina y el glucagón (páncreas diabetes), somatotropina (STH hipófisis crecimiento), LH (Lutein) y FSH (Folículo) glucop. -. - Estructural: Proporcionan soporte y estructura a las células. Destacan las histonas (cromatina), tubulina (citoesqueletos), colágeno (tejidos), elastina (cartílagos), queratina (epidermis), glucoproteínas (mrembranas), etc. - Enzimática: Las enzimas son catalizadores químicos. Estas son proteínas que aceleran y propician reacciones químicas en los seres vivos. Las veremos más adelante - Homeostática: Proteínas intracelulares que participan en el mantenimiento del equilibrio osmótico y mantienen el ph constante. - Toxinas: Algunas proteínas actúan como venenos: toxina de Clostridium botulinum (envenenamiento bacteriano de los alimentos), Ricina (proteína tóxica de la semilla del Ricino), venenos de serpiente (enzimas que hidrolizan los fosfoglicéridos)