New Jersey Center for Teaching and Learning Slide 1 / 63 Iniciativa de Ciencia Progresiva Este material está disponible gratuitamente en www.njctl.org y está pensado para el uso no comercial de estudiantes y profesores. No puede ser utilizado para cualquier propósito comercial sin el consentimiento por escrito de sus propietarios. NJCTL mantiene su sitio web por la convicción de profesores que desean hacer disponible su trabajo para otros profesores, participar en una comunidad de aprendizaje profesional virtual, y /o permitir a padres, estudiantes y otras personas el acceso a los materiales de los cursos. Click para ir al sitio web: www.njctl.org Slide 2 / 63 Enzimas www.njctl.org Vocabulario Clickea sobre cada palabra para ver su definición Slide 3 / 63 energía de activación sitio activo regulación alostérica catalizador co-enzima cofactor inhibidor competitivo enzima inhibidor de la retroalimentación ajuste inducido inhibidor no competitivo ph óptimo temperatura óptima sustrato
Enzimas- Temas de la unidad Slide 4 / 63 Click en el tema para ir a la sección Enzima, ciclo catalizador Temperatura, ph, Inhibidor Regulación alostérica, Inhibición de la retroalimentación Enzimas, ciclo catalizador Slide 5 / 63 Volver a la tabla de contenidos Catalizadores Slide 6 / 63 Un catalizador es una sustancia que acelera las reacciones químicas sin ser modificado durante la reacción química. Cuando un catalizador esta presente se necesita menos energía para iniciar una reacción química. Cuando un catalizador está presente, la velocidad de una reacción química es más rápida. El catalizador no se modificaal final de la reacción
Enzimas Slide 7 / 63 Las enzimas son catalizadores en los sistemas biológicos. En las primeras células, las enzimas se formaron a partir del ARN. En las células modernas, las enzimas son un tipo especial de proteína. Enzimas comunes Slide 8 / 63 La lactasa es una enzima que ayuda a digerir los productos lácteos. Las personas con intolerancia a la lactosa tienen problemas para digerir productos lácteos, ya que carecen de esta enzima, pero pueden tomar una píldora que contenga la enzima lactasa. Enzimas comunes Slide 9 / 63 La amilasa es una enzima que se encuentra en la saliva humana. Con esta enzima comienza el proceso químico de la digestión.
Enzimas sustrato complejo Slide 10 / 63 Las enzimas ayudan a que ocurran las reacciones químicas al proporcionar un espacio llamado sitio activo para que los sustratos (reactivos), puedan unirse. sustrato centro activo Sustrato ingresado por el centro activo de la enzima enzima/sustrato enzima/producto Los productos que complejo complejo salen del centro activo de la enzima Click aquí para ver el vídeo de la enzima Ajuste inducido Slide 11 / 63 Al igual que una llave sólo puede abrir una cerradura específica, cada enzima tiene su propia forma única, por lo que cada enzima es específica para determinados sustratos. Como los sustratos entran en el centro activo, la forma de la enzima cambia sólo un poco con el fin de crear un mejor ajuste, llamado ajuste inducido. Ciclo Catalizador de una enzima Slide 12 / 63 El sitio activo está disponible para una molécula de sustrato, el reactante sobre el que actúa la enzima Sustrato (sacarosa) El sustrato se une a la enzima Glucosa Enzima (sacarasa) Fructosa Los productos se liberan Una enzima puede ser utilizada una y otra vez en iguales reacciones. Los sustratos se convierten en productos
1 Cuál de los siguientes es un catalizador para el metabolismo humano? A Carbohidratos B Ácido nucleico C Lípidos D Enzimas E Agua Slide 13 / 63 1 Cuál de los siguientes es un catalizador para el metabolismo humano? A Carbohidratos B Ácido nucleico C Lípidos D Enzimas E Agua D Slide 13 (Answer) / 63 2 Otro nombre para los reactivos es. Slide 14 / 63 A productos B sustratos C centros activos D enzimas
2 Otro nombre para los reactivos es. Slide 14 (Answer) / 63 A productos B sustratos C centros activos D enzimas B 3 Las enzimas se unen sólo a ciertos sustratos. Slide 15 / 63 Verdadero Falso 3 Las enzimas se unen sólo a ciertos sustratos. Slide 15 (Answer) / 63 Verdadero Falso VERDADERO
4 Una enzima sólo se puede utilizar para una reacción y por lo tanto no sirve para otra. Slide 16 / 63 Verdadero Falso 4 Una enzima sólo se puede utilizar para una reacción y por lo tanto no sirve para otra. Slide 16 (Answer) / 63 Verdadero Falso falso Activación de energía Slide 17 / 63 Las enzimas funcionan disminuyendo la cantidad mínima de energía necesaria para que se produzca la reacción. Esta energía mínima de energía se conoce como energía de activación, E. Al igual que una pelota no puede superar una colina sino rodar por la colina con la suficiente energía, una reacción no puede ocurrir a menos que las moléculas posean energía suficiente para superar la barrera de energía de activación.
Diagrama de energía potencial Slide 18 / 63 Esta energía de activación es necesaria para romper los enlaces del sustrato Energía Potencial Estado de Transición energía final energía inicial Curva de la reacción Catalizadores Slide 19 / 63 Las enzimas aumentan la velocidad de una reacción debido a que disminuyen la energía de activación de la reacción. sin enzima Este gráfico muestra la descomposición de un azúcar con y sin catalizador. Energía con enzima Energía de activación sin enzima E A sin enzima Energía total liberada durante la reacción Coordenada de la reacción Observa que la energía inicial de los reactivos y la energía final de los productos no se han modificado por el catalizador. 5 La activación de energía es. Slide 20 / 63 A el calor liberado en la reacción B la energía liberada cuando los reactivos chocan C generalmente muy alta para que una reacción se lleve a cabo rápidamente D una barrera de energía entre los reactivos y los productos
5 La activación de energía es. Slide 20 (Answer) / 63 A el calor liberado en la reacción B la energía liberada cuando los reactivos chocan C generalmente muy alta para que una reacción se lleve a cabo rápidamente D una barrera de energía entre los reactivos y los productos D 6 Qué le sucede a un catalizador durante una reacción? A Se mantiene sin cambios. B Se incorpora en los productos. C Se incorpora en los reactivos D Se evapora Slide 21 / 63 6 Qué le sucede a un catalizador durante una reacción? A Se mantiene sin cambios. B Se incorpora en los productos. C Se incorpora en los reactivos D Se evapora A Slide 21 (Answer) / 63
7 Por qué un catalizador hace que una reacción se produzca más rápidamente? A Sólo porque hay más choques por segundo. B Porque el choque se produce con mayor energía. C Sólo porque la energía de activación se reduce. D Hay choques más frecuentes y de mayor energía. Slide 22 / 63 7 Por qué un catalizador hace que una reacción se produzca más rápidamente? A Sólo porque hay más choques por segundo. B Porque el choque se produce con mayor energía. C Sólo porque la energía de activación se reduce. D Hay choques más frecuentes y de mayor energía. Slide 22 (Answer) / 63 c 8 Si un catalizador es usado en una reacción. Slide 23 / 63 A la energía de activación aumenta B se obtienen productos de reacciones diferentes C la velocidad de reacción aumenta D se evapora
8 Si un catalizador es usado en una reacción. Slide 23 (Answer) / 63 A la energía de activación aumenta B se obtienen productos de reacciones diferentes C la velocidad de reacción aumenta D se evapora C Temperatura, ph, Inhibición Slide 24 / 63 Volver a la tabla de contenidos Las enzimas tienen ambientes óptimos Slide 25 / 63 Dado que las enzimas son proteínas y las proteínas son sensibles al ambiente, las enzimas también son sensibles al entorno. Factores que afectan la actividad de la enzima Temperatura ph
Efecto de la temperatura en las enzimas En general, el aumento de la temperatura de un sistema aumenta la velocidad de reacción debido a que los sustratos son capaces de moverse más rápido y tienen más choques con los sitios activos de las enzimas. Slide 26 / 63 Esto es cierto sólo hasta ciertas temperaturas para cada tipo de enzima! Llamamos a esta temperatura, la temperatura óptima. La temperatura óptima es diferente para cada tipo de enzima. Velocidad de reacción Temperatura óptima Temperatura Efecto de la temperatura en las enzimas Pasada la temperatura óptima, la enzima empieza a desnaturalizarse o perder su forma, por lo que cambia la forma del sitio activo. Slide 27 / 63 Enzima Sustrato Enzima El sustrato ya no encaja Sitio activo Sitio activo desnaturalizado Temperatura óptima y fiebre Slide 28 / 63 La fiebre es la elevación de la temperatura corporal por encima de lo normal (En los seres humanos 37 C ). Típicamente, las fiebres se desarrollan en respuesta a la infección bacteriana o viral. La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas bacterianas es menor que 37 C, por lo que al aumentar la temperatura corporal por arriba de esto, el sistema inmune intenta desnaturalizar las enzimas de las bacterias y detener la infección.
Enzimas comunes Slide 29 / 63 Los detergentes para ropa contienen enzimas que ayudan a descomponer y eliminar las manchas de la ropa. Por qué deberías usar un detergente diferente al lavar la ropa en agua caliente en lugar de en el agua fría? Efecto del ph sobre las enzimas Slide 30 / 63 El nivel de ph también puede causar una desnaturalización de la enzima. Cada vez más ácido [H+] > [OH ] La mayoría de soluciones biológicas tienen valores de ph entre 6-8. Efecto del ph sobre las enzimas Slide 31 / 63 El ph óptimo para la mayoría de las enzimas está entre 6-8, pero de nuevo el ph óptimo es diferente para cada tipo de enzima. Tasa relativa de acción enzimática (ph óptimo = 4.2)
9 Cuál es la temperatura óptima para esta enzima? Slide 32 / 63 Incremento de la actividad enzimática Temperatura ( C) 9 Cuál es la temperatura óptima para esta enzima? Slide 32 (Answer) / 63 Incremento de la actividad enzimática Cerca de 40º C Temperatura [This ( C) object is a pull tab] 10 Cuál es el ph óptimo de esta enzima? Slide 33 / 63 Incremento de la actividad enzimática
10 Cuál es el ph óptimo de esta enzima? Slide 33 (Answer) / 63 Incremento de la actividad enzimática 8 11 Qué enzima tiene la temperatura óptima más baja? Slide 34 / 63 A B Velocidad de reacción ( C) Temperatura ( C) 11 Qué enzima tiene la temperatura óptima más baja? Slide 34 (Answer) / 63 A B Velocidad de reacción ( C) A Temperatura ( C)
12 A qué temperatura ambas enzimas tienen una tasa igual de reacción? Slide 35 / 63 Velocidad de reacción ( C) Temperatura ( C) 12 A qué temperatura ambas enzimas tienen una tasa igual de reacción? Slide 35 (Answer) / 63 Velocidad de reacción ( C) Temperatura ( C) Cerca de los 45 Cº 13 Cuál es la mejor descripción que explica los efectos de la temperatura? Slide 36 / 63 A Cada enzima funcionará a temperatura ambiente. B Ambas enzimas están inactivas en el punto de congelación. C Cada enzima tiene su propio rango de temperatura óptima D Ambas enzimas tienen el mismo rango de temperatura óptima. Velocidad de reacción ( C) Temperatura ( C)
13 Cuál es la mejor descripción que explica los efectos de la temperatura? Slide 36 (Answer) / 63 A Cada enzima funcionará a temperatura ambiente. B Ambas enzimas están inactivas en el punto de congelación. C Cada enzima tiene su propio rango de temperatura óptima D Ambas enzimas tienen el mismo rango de temperatura óptima. Velocidad de reacción ( C) C Temperatura ( C) 14 En base a esta información, qué conclusión puedes sacar, sobre qué medio es más ácido? A estómago B hígado Slide 37 / 63 Actividad enzimática Enzima del hígado 14 En base a esta información, qué conclusión puedes sacar, sobre qué medio es más ácido? A estómago B hígado Slide 37 (Answer) / 63 Actividad enzimática A Enzima del estómago Enzima del hígado
15 Qué enzima elegirías para usar en un medio básico? Slide 38 / 63 A B C A B C 15 Qué enzima elegirías para usar en un medio básico? Slide 38 (Answer) / 63 A B C A B C c 16 El sitio activo de una enzima I. es la parte de la enzima donde cabe un sustrato II. puede ser usado una y otra vez III. no se ve afectada por factores ambientales Slide 39 / 63 A I solamente B II solamente C III solamente D I y II E I y III
16 El sitio activo de una enzima I. es la parte de la enzima donde cabe un sustrato II. puede ser usado una y otra vez III. no se ve afectada por factores ambientales Slide 39 (Answer) / 63 A I solamente B II solamente C III solamente D I y II E I y III D Cofactores Algunas veces las enzimas necesitan un ayudante para unirse en el sitio activo para hacer que la enzima activa. Estos ayudantes son llamados cofactores. Slide 40 / 63 Si los cofactores son moléculas orgánicas, entonces se les llama coenzimas. Las vitaminas son un tipo de coenzima coenzima substrato Enzima Inhibidores enzimáticos Slide 41 / 63 Ciertos productos químicos trabajan para detener o inhibir las enzimas. Estos productos químicos se denominan inhibidores de la enzima. Tipos de inhibidores inhibidores competitivos inhibidores no competitivos clickea aquí para ver una animación sobre inhibición
Inhibidores competitivos Slide 42 / 63 Los inhibidores competitivos tienen una forma similar a los sustratos. Son capaces de bloquear los sustratos de la unión al centro activo mediante la unión al centro activo de sí mismos.. Inhibidor competitivo Inhibidores competitivos: cómo se detienen Slide 43 / 63 Para detener la inhibición competitiva, la concentración de los sustratos tiene que aumentar para que superen en número a los inhibidores. De esta manera, los sustratos son más propensos a unirse al centro activo antes de un inhibidor lo haga. Inhibidores no competitivos: cómo trabajan Slide 44 / 63 Los inhibidores no competitivos se unen a una parte separada de la enzima y provocan que la enzima cambie de forma. Inhibidor no competitivo Cuando cambia de forma la enzima, el sustrato ya no es capaz de unirse al centro activo debido a que éste también cambia de forma. Este tipo de inhibición es a veces irreversible.
17 Las moléculas orgánicas que ayudan en la acción de la enzima se llaman. A productos B coenzimas C sustratos Slide 45 / 63 D ayudantes 17 Las moléculas orgánicas que ayudan en la acción de la enzima se llaman. A productos B coenzimas C sustratos D ayudantes B Slide 45 (Answer) / 63 18 Qué tipo de inhibidor se une en el centro activo? Slide 46 / 63 A Inhibidor competitivo B Inhibidor no competitivo
18 Qué tipo de inhibidor se une en el centro activo? Slide 46 (Answer) / 63 A Inhibidor competitivo B Inhibidor no competitivo A 19 Los inhibidores no competitivos tienen la forma parecida a los sustratos que se unen en el centro activo de una enzima. Slide 47 / 63 Verdadero Falso 19 Los inhibidores no competitivos tienen la forma parecida a los sustratos que se unen en el centro activo de una enzima. Slide 47 (Answer) / 63 Verdadero Falso FALSO
20 Si una enzima ha sido inhibida no competitivamente, Slide 48 / 63 B A es capaz de aumentar su actividad el aumento de la concentración de sustrato incrementará la inhibición C el centro activo será ocupado por la molécula del inhibidor D el centro activo cambiará de forma 20 Si una enzima ha sido inhibida no competitivamente, Slide 48 (Answer) / 63 B A es capaz de aumentar su actividad el aumento de la concentración de sustrato incrementará la inhibición C el centro activo será ocupado por la molécula del inhibidor D el centro activo cambiará de forma D 21 Los inhibidores no competitivos a veces son irreversibles Slide 49 / 63 Verdadero Falso
Regulación alostérica, inhibición de retroalimentación Slide 50 / 63 Volver a la tabla de contenidos Regulación alostérica Slide 51 / 63 En la mayoría de los procesos naturales es necesario para regular la actividad de la enzima. Esta regulación puede ser para inhibir o estimular la actividad. La regulación alostérica es un tipo de inhibición no competitiva, ésta es reversible. Activación alostérica y inhibición Slide 52 / 63 Las enzimas que se someten a la regulación alostérica generalmente están formadas por múltiples subunidades o cadenas polipeptídicas. Todas las subunidades forman un complejo que puede ser activo o inactivo Cuando las subunidades se conectan, hay un centro alostérico, o un sitio que le permite a una molécula de activador o inhibidor unirse.
Inhibidores alostéricos Slide 53 / 63 Reacción Sustrato Sitio activo Sitio alostérico Inhibición Enzima La molécula sustrato se une con el sitio activo de la enzima previniendo que el inhibidor se una a la molécula La reacción se produce y se generan los productos Inhibidor Sitio activo La molécula inhibidora se une con el sitio activo de la molécula La molécula inhibidora previene la únión del la molécula del sustrato Activadores alostéricos Slide 54 / 63 Si un inhibidor se une a la enzima, las subunidades se estabilizan en una forma inactiva. Esto significa que las enzimas cambian de forma y los sitios activos no están abiertos para unir a los sustratos. Los activadores alostéricos se unen a la enzima estabilizando las subunidades en una forma activa. Esto significa que las enzimas cambian de forma y los sitios activos están disponibles para unirse a los sustratos. Slide 55 / 63
Inhibidor de retroalimentación Slide 56 / 63 En ciertos procesos los productos de una enzima actúan como sustratos para una segunda enzima y los productos de la segunda enzima son un sustrato para una tercera enzima, etc. Cuando esto sucede, los productos de la última enzima en la ruta de acceso pueden inhibir alostéricamente la primera enzima en la ruta de acceso hasta que sea necesario para formar más productos y luego el inhibidor las deja. Esto se conoce como inhibición de la retroalimentación. Clickea aquí para ver un vídeo de inhibición de retroalimentación Inhibidor de retroalimentación Slide 57 / 63 Sustrato inicial Producto terminado + enzima 1 X Intermediario A enzima 2 Intermediario B enzima 3 Producto terminado 22 Un centro alostérico en una enzima está Slide 58 / 63 A no hecha de proteínas B involucrado en la inhibición de retroalimentación C el mismo que el centro activo D donde los productos dejan la enzima
22 Un centro alostérico en una enzima está Slide 58 (Answer) / 63 A no hecha de proteínas B involucrado en la inhibición de retroalimentación C el mismo que el centro activo D donde los productos dejan la enzima B 23 Cuál de los siguientes no es parte de la regulación alostérica? Slide 59 / 63 A otras moléculas de sustrato compiten por el centro activo B las moléculas reguladoras se unen a un sitio distinto del centro activo C los inhibidores y activadores pueden competir entre sí D la formación natural de una molécula estabiliza una conformación activa 23 Cuál de los siguientes no es parte de la regulación alostérica? Slide 59 (Answer) / 63 A otras moléculas de sustrato compiten por el centro activo B las moléculas reguladoras se unen a un sitio distinto del centro activo C los inhibidores y activadores pueden competir entre sí D la formación natural de una molécula estabiliza una conformación activa A
24 La Regulación alostérica es similar a la inhibición no competitiva, excepto que es. Slide 60 / 63 A siempre reversible B algunas veces irreversible 24 La Regulación alostérica es similar a la inhibición no competitiva, excepto que es. Slide 60 (Answer) / 63 A siempre reversible B algunas veces irreversible A 25 En la regulación alostérica los sitios en los que los inhibidores y activadores son capaces de unirse se llaman. Slide 61 / 63 A centro activo B sustratos C centro alostérico D cofactores
25 En la regulación alostérica los sitios en los que los inhibidores y activadores son capaces de unirse se llaman. Slide 61 (Answer) / 63 A centro activo B sustratos C centro alostérico D cofactores C 26 En la regulación alostérica tanto un inhibidor y un activador se pueden unir a un complejo de sustrato al mismo tiempo. Slide 62 / 63 Verdadero Falso 26 En la regulación alostérica tanto un inhibidor y un activador se pueden unir a un complejo de sustrato al mismo tiempo. Slide 62 (Answer) / 63 Verdadero Falso FALSO
27 La inhibición de la retroalimentación es de un tipo de. Slide 63 / 63 A inhibición competitiva B productos C regulación alostérica D enzima 27 La inhibición de la retroalimentación es de un tipo de. Slide 63 (Answer) / 63 A inhibición competitiva B productos C regulación alostérica D enzima C