CARRERA DE ESPECIALIZACION EN BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL FCEyN-INTI

Transcripción

1 CARRERA DE ESPECIALIZACION EN BIOTECNOLOGIA INDUSTRIAL FCEyN-INTI Materia de Articulación CEBI_A4 Química Biológica Docente a cargo:marta Blanca Mazzetti CEBI_A4_2B :Proteínas

2 ESTRUCTURA SECUNDARIA Se refiere al ordenamiento espacial de los aminoácidos que se encuentran cerca en la secuencia. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la sintesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria (Creighton 2000)

3 α- hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el - NH- del cuarto aminoácido que le sigue. (Creighton 2000; Voet, 2004)

4 Forma-β Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. (Creighton 2000; Voet, 2004)

5 Clases de Proteínas: Fibrosas Fibrosas: materiales estructurales de células y tejidos. Forma filamentosa o alargada La > su función: estructural. El % en: Queratina Fibroina Colágeno Elastina Piel Tej. Conjuntivo Fibras animales: pelo, seda

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7 A.A. α-queratina Fibroina Colágeno Elastina (lana) (Seda) (Tendón de Bovino) (Aorta Porcina)

8 Queratinas α Queratina

9 β Queratina Estructura de lámina β Plumas de Aves Escamas de Reptiles

10 Fibroína

11 Colágeno Fig.: Osteoblastos sobre un ribete de osteoide. El osteoide se observa como un material finamente fibrilar de color gris y por debajo del mismo se situa el hueso mineralizado en color negro (Microscopía electrónica x 3400).

12 Colágeno Tropocolágeno

13 Elastina Ligamentos Edo. Relajado Vasos Sanguíneos Estiramiento Monómero de elastina Entrecruzamiento

14 ESTRUCTURA TERCIARIA Es su disposición espacial; es decir, el plegamiento de los elementos estructurales secundarios, junto con las disposiciones espaciales de sus cadenas, esto es, el arreglo tridimensional de todos los aminoácidos)

15 Globulares:. La cadena se encuentra plegada localmente formando una estructura secundaria (helice α, lámina β, etc.), a su vez estas regiones se pliegan unas sobre otras, para formar la estructura terciaria.

16 La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R.

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18 ESTRUCTURA TERCIARIA ADENILATO CINASA Modelo de Relleno Modelo de cintas

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20 ESTRUCTURA CUATERNARIA Las cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar en estructuras de múltiples subunidades. (se presenta en proteínas que contienen más de una cadena polipeptídica, conocidas como subunidades) (Creighton 2000)

21 Estructura Cuaternaria ESTRUCTURAS SECUNDARIAS N- Uniones de 2 o más subunidades, monómeros o protómeros). -C -N -C

22 Proteínas Oligoméricas Proteína P.M. No. de Residuos No. de Cadenas Insulina (bovina) Ribonucleasa (páncreas de bovino) Lisozima (clara de huevo) Mioglobina (corazón de caballo) Quimotripsina (páncreas de bovino) Hemoglobina (humano) Seroalbúmina (humano) Hexoquinasa (levadura) γ-globulina (caballo) Glutamato deshidrogenasa (hígado de buey)

23 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS 1.HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos 2.HETEROPROTEÍNAS o Proteínas Conjugadas Formadas por una fracción protéica y por un grupo no protéico, que se denomina "grupo prostético

24 Proteínas Conjugadas Proteína Gpo.Prostético / Característico Ejemplo Glucoproteínas Carbohidratos γ Globulina de la sangre Lipoproteínas Fosfoproteínas Hemoproteína Flavoproteína Metaloproteína Lípidos Grupo fosfato Hemo Núcleo de Flavina Fe, Zn β Lipoproteína de la sangre Caseína de la leche Hemoglobina Succinato Deshidrogenasa Ferritina Alcohol Deshidrogenasa

25 La FUNCIÓN de una proteínas es directamente dependiente de su estructura tridimensional. Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA LA FUNCIÓN Determina la especificidad de interacción con otras moléculas, Determina su función, Determina su estabilidad y tiempo de vida media

26 DESNATURALIZACIÓN Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo. (Cueto et all., 2007)

27 Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. 1. la polaridad del disolvente, 2. la fuerza iónica, 3. el ph, 4. la temperatura. Desnaturalización de la estructura trimimensional con urea y reducción de puentes disulfuro con 2-mercaptoetanol. (Cueto et all., 2007)

28 La polaridad del disolvente: La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,provocando la agregación y precipitación. Aumento de la fuerza iónica del medio: (por adición de sulfato amónico o urea, por ejemplo) provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. (Cueto et all., 2007)

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