Principios inmediatos inorgánicos. Proteínas.

Transcripción

1 Principios inmediatos inorgánicos. Proteínas. Las proteínas son biomoléculas orgánicas o principios inmediatos que desde el punto de vista químico están compuestos por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque a veces pueden contener fósforo (P) y azufre (S). Estructuralmente son polímeros de unas unidades básicas llamadas aminoácidos. Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes, pues constituyen casi la mitad del peso en seco de la célula y desempeñan en los seres vivos, múltiples e importantes funciones, las cuales dependen en gran medida de su estructura tridimensional que puede adoptar cuatro niveles de plegamiento espacial, de complejidad creciente. «AMINOÁCIDOS. Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al carbono que ocupa la posición α (C contiguo al grupo carboxilo). Los otros dos enlaces soportados por dicho carbono están unidos a un átomo de hidrógeno (H) y a una cadena lateral, de mayor a menor complejidad, llamada radical o cadena (R). Las características de esa cadena son las que determinan las características físicas y químicas de los diferentes aminoácidos existentes.

2 «Clasificación de los aminoácidos. Todas las proteínas existentes se sintetizan a partir de un conjunto de veinte aminoácidos diferentes, de los cuales, once se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de Krebs o de otras rutas metabólicas. Por el contrario, los nueve aminoácidos restantes han de ser ingeridos a través de la dieta, ya que el organismo no es capaz de sintetizarlos a partir de otros precursores, por eso reciben el nombre de aminoácidos esenciales. Atendiendo a la polaridad y naturaleza de la cadena lateral (R), los aminoácidos se clasifican en:

3 «Propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. El comportamiento anfótero (palabra que deriva del prefijo griego amphos que significa ambos) representa la característica de que en disolución acuosa, los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base (captar o ceder protones al medio), dependiendo de cual sea el ph de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Dicha acción actúa regulando el ph del medio. El valor de ph para el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina punto isoeléctrico.

4 Isomería. Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicina o glicocola, tienen al menos un carbono asimétrico o quiral (el carbono α), es decir, unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L, según la orientación del grupo amino NH2, quede a la derecha o a la izquierda, respectivamente. Así pues, para un determinado aminoácido siempre encontraremos en la naturaleza dos posibles configuraciones espaciales, la forma D, cuando el grupo amino se sitúa a la derecha del carbono α, y la forma L, cuando el grupo amino se sitúa a la izquierda de dicho carbono, estas dos formas químicas son entre si isómeros espaciales o estereoisómeros. Todos los aminoácidos que entran a formar parte de la constitución de las proteínas de los seres vivos son de la serie L. Actividad óptica. Las moléculas que desvían el plano de la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+). Mientras que las moléculas que desvían el plano de la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-).

5 «PÉPTIDOS. Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos. Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, tetrapéptidos. Un oligopéptido contiene menos de 50 y en general se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas. «Enlace peptídico. Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amino (-NH2) del segundo aminoácido liberándose una molécula de agua y dando lugar a la formación de una amida sustituida.

6 Características del enlace peptídico. El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N (amida) del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él. Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano. El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción enzimática de las proteasas, enzimas hidrolíticas presentes en los lisosomas celulares y en los jugos digestivos.

7 «ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos (más de 100) unidos mediante enlaces peptídicos. La estructura de una proteína viene determinada por su composición y forma que adopta dicha cadena en el espacio. Tal conformación responde a cuatro niveles de organización, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. A estos niveles se los denomina, respectivamente, estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. «Estructura primaria. Es la secuencia de los aminoácidos, nos dice qué aminoácidos componen la proteína y el orden en que se encuentran. Una característica de esta estructura es la disposición en zigzag de las cadenas laterales -R. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amino, mientras que el último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo.

8 «Estructura secundaria. La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Mediante estudios de difracción de rayos X, se ha determinado que la estructura primaria de los péptidos se pliega según dos estructuras secundarias posibles, denominadas α-hélice y β-laminar (u hoja plegada). α-hélice. En el caso de la α-hélice, la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma, la estructura se mantiene estable gracias a los enlaces por puente de hidrógeno intracatenarios entre el grupo carbonilo (- C=O) de un aminoácido y el grupo amino (-NH-) del cuarto aminoácido que le sigue, quedando situadas las cadenas laterales de los aminoácidos hacia el exterior de la hélice. Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100 en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1,5 Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice. Conformación β-laminar (u hoja plegada). Se forma por el posicionamiento paralelo de cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces por puente de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta.

9 Es una estructura muy estable. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano de las láminas, dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ya que esto podría afectar a la estructura de la lámina. Una proteína no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con conformaciones ß, incluso pueden existir partes que no tengan una conformación definida y que se denominan zonas irregulares o de conformación al azar. «Estructura terciaria. Es la configuración definitiva que adopta la estructura de la proteína en el espacio. Esta estructura se estabiliza por las interacciones que se producen entre los radicales de las cadenas laterales -R de los diferentes aminoácidos. Estas interacciones pueden ser: Enlaces por puente de hidrógeno. Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta. Atracciones hidrofóbicas. Fuerzas de Van der Waals. Puentes disulfuro entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína).

10 Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciaria: la fibrosa (o filamentosa) y la globular. Las proteínas fibrosas poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos sanguíneos. Las proteínas globulares presentan una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones transportadora y de defensa del organismo, mientras que otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc. «Estructura cuaternaria. Sólo la poseen algunas proteínas de gran tamaño, las cuales están formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. La unión de los protómeros se realiza mediante enlaces de tipo débil, como puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. Este tipo de enlaces facilita enormemente tanto su formación como su disgregación. Algunas proteínas que presentan esta estructura son: la hemoglobina y los anticuerpos. «CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. Según su naturaleza las proteínas se clasifican en dos grandes grupos: Holoproteínas: que son aquellas que están formadas exclusivamente por aminoácidos. Heteroproteínas: también llamadas proteínas conjugadas, son moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético en:

11 Fosfoproteínas. Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido, como por ejemplo la caseína de la leche. Glucoprotínas. El grupo prostético es un glúcido que está unido covalentemente a la parte proteica. Por ejemplo, las inmunoglobulinas o anticuerpos. Lipoproteínas. El grupo prostético es un lípido. Abundan en las membranas mitocondriales y en el suero sanguineo. Por ejemplo los quilomicrones. Nucleoproteínas. En este caso el grupo prostético es un ácido nucleico, como por ejemplo, ARN (ribosomas) o ADN (nucleosomas de la cromatina). Cromoproteínas. Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales. Destacan entre ellas los pigmentos respiratorios (hemoglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas) y pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina). «PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad depende del tamaño, la forma de las moléculas y de la disposición de las cadenas laterales -R. Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas supone el que éstas pierdan sus estructuras secundaria y terciaria, es decir su forma tridimensional, aunque mantengan su estructura primaria mediante los enlaces peptídicos. Con la desnaturalización desaparece la conformación espacial de la proteína, perdiéndose de sus propiedades fundamentales, y por tanto sus funciones biológicas.

12 Los agentes que producen la desnaturalización de las proteínas son, entre otros, cambios de temperatura, o en el ph, alteraciones en la concentración; alta salinidad y la agitación molecular. Si la desnaturalización es breve y suave, la proteína puede recuperar de nuevo la conformación espacial una vez se han restablecido las condiciones iniciales (renaturalización). Por el contrario, si el cambio es drástico y persistente, la desnaturalización se hace irreversible, las largas moléculas se entrecruzan y amontonan, en este caso la proteína se coagula y se hace insoluble. Especificidad. Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, la cual viene determinada por el código genético del ADN de cada individuo. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc. o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones. Por otra parte, cada proteína desempeña una función específica, estando dicha función íntimamente relacionada con su conformación tridimensional (estructura proteica). Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de ph del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

13 «FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS. Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en la célula por su participación imprescindible y trascendental en casi la totalidad de los procesos biológicos. La importancia de las proteínas estriba tanto en la enorme cantidad de funciones que desempeñan (de ahí su gran diversidad), como en la inportancia de tales funciones. Entre estas funciones cabe citar: Función biocatalizadora. Las enzimas son proteínas que regulan el metabolismo celular, que actúan disminuyendo las necesidades de energía de activación de las reacciones metabólicas y por tanto facilitan que se produzcan las mismas. Función reguladora u hormonal. Algunas hormonas son también proteínas. Las hormonas son fabricadas por las glándulas de secreción interna o endocrinas y son transportadas por medio de la sangre hasta ciertos órganos y partes del organismo donde ejercen su acción. Por ejemplo, la insulina, la tiroxina, la hormona del crecimiento, etc. Función inmunológica. Muchas proteínas desempeñan funciones protectoras en el organismo. Las más importantes son las inmunoglobulinas de la sangre. Estas proteínas constituyen los denominados anticuerpos y se forman como respuesta del organismo a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan, facilitando así su posterior destrucción por nuestro sistema inmunológico celular. Función transportadora. Como por ejemplo la hemoglobina, que transporta el oxígeno y dióxido de carbono en la sangre de los vertebrados.

14 Función estructural. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. El colágeno y la elastina son proteínas que en el tejido conjuntivo forman las fibras colágenas y elásticas respectivamente, la queratina es uno de los constituyentes básicos de las uñas, pelos, escamas de los reptiles y plumas de las aves, etc. Función homeostática. (Del griego homos que que significa "similar", y estasis "estabilidad") Las proteínas son capaces de mantener el equilibrio del medio interno. Además, dado su carácter anfótero (capaz de disociarse como ácido y como base) pueden actuar como tampón y ayudar a mantener constante el ph. Funciones contráctiles. Los músculos deben su capacidad de contraerse a la existencia de dos proteínas contráctiles, la actina y la miosina. Función de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche. By Luis. Lujoval.com