QUÍMICA DE PROTEÍNAS
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL Se han descrito cuatro niveles en la estructura de las proteínas: 1. Primaria. Se refiere a la secuencia en que están unidos los aminoácidos, formando cadenas lineales. 2. Secundaria. Es la disposición espacial de las cadenas, en un plano, puede ser ordenada (helicoidal o en lámina) o desordenada (al azar). En una misma proteína se pueden encontrar secciones ordenadas y al azar. 3. Terciaria. Es la disposición tridimencional que se logra cuando la cadena polipeptídica líneal, con segmentos de diferentes estructuras secundarias, se pliega sobre si misma. 4. Cuaternaria. Sólo se presenta en proteínas constituidas por mas de una cadena polipeptídica, para formar dimeros, trimeros, tetrámeros, etc. Los complejos cuaternarios se conocen como oligómeros.
A la secuencia en la cual están acomodados los aminoácidos en una cadena peptídica se le denomina estructura primaria. El número de aminoácidos puede ir de dos hasta varios miles.
El enlace peptídico es planar debido a la resonancia entre el carbonilo y el enlace C-N
La rotación alrededor del enlace peptídico y el volumen de las cadenas laterales de los aminoácidos permiten la formación de estructuras ordenadas o no de las cadenas polipeptídicas, que se conocen como estructura secundaria. Las ordenadas pueden ser: Helicoidal α-hélice (Hélice de colágena) Láminar β-plegada
α-hélice es la estructura ordenada mas abundante y la mas estable. En cada rotación participan 3.6 residuos y las cadenas laterales se extienden perpendicularmente a la hélice. Las hélices están estabilizadas por puentes de hidrógeno entre el N-H del enlace peptídico y el C=O que se encuentra a 4 enlaces en la cadena y se encuentran orientados paralelos al eje. La hélice mas estable gira hacia la derecha.
La hélice de colágena deriva de la α-hélice pero es más alargada y contiene mayores proporciones de glicina, prolina e hidroxiprolina. Se encuentra en el tejido conectivo. Normalmente se encuentra asociada en conjuntos de tres cadenas (estructura cuaternaria).
En la estructura β-plegada los grupos C=O y N-H del enlace peptídico se encuentran orientados en forma perpendicular a la dirección de la cadena, por lo que sólo pueden formar puentes de hidrógeno entre diferentes cadenas o segmentos de la misma, con 5-15 aminoácidos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran en forma perpendicular a la cadena, hacia arriba o hacia abajo del plano. Los segmentos ricos en aminoácidos hidrofóbos y voluminosos tienden a formar estructuras β-plegada.
β-plegada Faseolina (Principal proteína del frijol) α-hélice β-lactoglobulina (Proteína del suero de leche) α-hélice β-plegada
En la estructura terciaria, aparecen varios tipos de enlaces que permiten estabilizar la forma en el espacio, como: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno. Interacciones electrostáticas Interacciones hidrofóbicas
Algunos de grupos funcionales que intervienen en la formación de los puentes de hidrógeno son:
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Fibrosas. En general son mas largas que anchas. Ejemplos: el colágeno, la queratina del cabello y la fibroína de la seda. Las estructuras secundarias pueden mantener su ordenamiento sin grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. Globular. Son las más frecuentes, no existe una dimensión que predomine y su forma es cercana a la de una esfera. Hay regiones con estructuras al azar, hélice y lámina y estructuras supersecundarias. Ejemplos: mioglobina y albúminas.
En las proteínas globulares: Las cadenas apolares se orientan hacia el interior de la molécula y forman un núcleo compacto hidrofóbico. Las cadenas polares se localizan en la superficie y permitien que la proteína permanezca en disolución.
Estructura cuaternaria. Esta formada de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero y la proteína completa oligómero.
Los protómeros pueden ser idénticos y el oligomero será homogéneo o pueden ser distintos y será heterogéneo. La β-lactoglobulina es un dímero a ph 5-8 y un octámero (8 unidades) a ph 3-5 y es monómero a ph superior a 8. En todos los casos el monómero es identico. La hemoglobina es un tetrámero formado por dos cadenas distintas (α y β).
Estructuras de la proteínas
Clasificación de las proteínas. 1) Morfología Proteínas fibrosas: Insolubles en agua, formas moleculares alargadas, con número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Proteínas globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros disolventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol.
2) Composición Proteínas simples u Homoproteínas compuestas sólo por aminoácidos. Proteínas conjugadas contienen moléculas diferentes a los aminoácidos, a las cuales se denomina grupos prostéticos. Que pueden ser:: Glicoproteínas. Poseen en su estructura azúcares. Generalmente están en las membranas celulares y su función es de reconocimiento delular. En muchos alimentos son las causantes de las alergias.
Otras glicoproteínas en alimentos son: κ-caseína Es el 9% de las proteínas de la leche. Contiene 1% de galactosa, 1.2% galactosamina y 2.4% de ác. N-acetil neuramico. Proteínas del huevo En la clara la ovoalbúmina (54% de las proteínas), ovomucoide (11%), α-ovomucina (3.5%), ovoglicoproteina (1%), ovoinhibidor (1.5%) y avidina (0.05%), contienen entre 3.2 y 31% de carbohidratos. En la yema, la Phosvitina es una glicofosfoproteína
Contenido de carbohidratos en las proteínas de la clara de huevo.
La colágena del tejido conectivo contiene glucosa y galactosa. Se han encontrado 2-O-α-D-glucosil-O-β-D-galactosilhidroxylisina y O-β-D-galactosil-hidroxylisina. Proteínas séricas de algunas especies de peces. Se encuentran en peces que viven en regiones articas y antárticas, en donde funcionan como anticongelantes.
Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos. Forman parte de las membranas celulares, son responsables del transporte de glicéridos y colesterol en la sangre y funcionan como emulsificantes. También hay lipoproteínas en las micelas de grasa de la leche y en la yema de huevo. Nucleoproteínas: Unidas a un ácido nucleico. Se encuentran en el núcleo de las células formando parte del material genético con el DNA y en el citoplasma con el RNA.
Metaloproteínas: Contienen uno o más iones metálicos. Las mas ampliamente conocidas son la mioglobina y la hemoglobina. En ambas el Fe se encuentra coordinado en el grupo hemo, que es un tetrapirrol. Muchas metaloproteínas son enzimas que catalizar reacciones de oxidoreducción y el metal (Cu, Zn, Co, Mn) participa en la reacción. Algunas de las funciones de las metaloproteinas son el almacenamiento y transporte de los metales u otros compuestos como Oxígeno y Dióxido de carbono.
3) Solubilidad La solubilidad también es considerada una propiedad funcional de las proteínas y las globulares, principalmente, se pueden clasificar en Albúminas Fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Lactoalbúmina, albúmina del suero, ovoalbúmina (clara huevo).
Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas (cloruro de sodio). Ej.: Seroglobulinas (sangre), Ovoglobulina, inmunoglobulinas Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ej.: Glutenina del trigo. Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, Ej.: Zeína (maíz) y Gliadina (trigo).
4) Función biológica Por su función las proteínas pueden ser clasificadas como: Estructurales. Actina y miosina de los tejidos de la carne. Transporte. Mioglobina y hemoglobina en el transporte de gases. Defensa. Inmunoglobulinas. Hormonales. Insulina. Factores de crecimiento Catalíticas o enzimas. Contráctiles. Tejido múscular. Receptoras. Transferencia de electrones. Citocromos.