UNIDAD 12. METABOLISMO Y ENZIMAS.

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1 UNIDAD 12. METABOLISMO Y ENZIMAS. 1.- REACCIONES METABÓLICAS. Reacción metabólica. Cualquier reacción entre biomoléculas que ocurre en los seres vivos. Características de las reacciones metabólicas: - Actúan secuencialmente. - Existen rutas convergentes y divergentes. - Son rutas comunes a la mayoría de los seres vivos. - Existen rutas catabólicas y anabólicas y anfibólicas (si participan de ambas). - Están catalizadas por enzimas. 2.- ENZIMAS. Catalizadores biológicos proteicos. Parte proteica (centro de unión) Parte no proteica (parte catalizadora) Estructura de una holoenzima Apoenzima Grupo prostético. (molécula orgánica que se encuentra unido covalentemente a la apoenzima) Catión metálico Cofactor Coenzima: Vitamina Vitaminas Las vitaminas tienen una gran importancia porque participan en las reacciones metabólicas como coenzimas. Son moléculas muy lábiles (se alteran fácilmente por factores ambientales, ph, luz, O 2, T, etc. Muchas no pueden ser sintetizadas por los animales, por lo que tienen que tomarlas a diario aunque se necesitan en pequeñas cantidades. Algunas se toman en forma de provitaminas y ya en el cuerpo se transforman en vitaminas activas. Tanto su déficit, hipovitaminosis como su exceso, hipervitaminosis (menos frecuente), pueden provocar problemas. Clasificación de vitaminas: Liposolubles, son lipídicas no solubles en agua y se almacenan en hígado y tejido graso. Hidrosolubles, son proteicas, solubles en agua y no se acumulan. Vitaminas liposolubles Vitamina Función Anomalía causada por su déficit A o retinol Antioxidante Alteraciones epiteliales. Xeroftalmia: ceguera nocturna. B o calciferol Absorción intestinal de Ca 2+ y P Raquitismo. E Antioxidante Esterilidad en animales aunque no en el ser humano. K Síntesis de protrombina Hemorragias Página 1 de 5

2 Vitaminas hidrosolubles Vitamina Función Anomalía causada por su déficit B 1 Trastornos del SN B 2 Lesiones bucales B 3 o nicotinamida Pelagra B 9 o ácido fólico Anemia, espina bífida. B 12 o cianocobalamina Anemia C o ácido ascórbico Escorbuto Aumenta la susceptibilidad a infecciones respiratorias Propiedades de las enzimas Desnaturalización (cambios ph, aumento T y salinidad) Alta especificidad a nivel del sustrato y/o reacción No se consumen en el transcurso de las reacciones Mecanismo de las reacciones enzimáticas. Las enzimas rebajan la energía de activación para llegar más fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. Si la energía de activación es baja, la reacción se lleva a cabo de forma espontánea. Si la energía de activación es alta, la reacción no es espontánea. Etapas de las reacciones enzimáticas 1.- Formación del complejo ES. El sustrato se une al centro activo. E + S ES - Modelo llave cerradura. - Modelo del ajuste inducido. 2.- El cofactor o coenzima lleva a cabo la reacción enzimática y se obtiene el producto. 3.- Liberación del producto y la apoenzima queda de nuevo libre. Página 2 de 5

3 3.- CINÉTICA ENZIMÁTICA. Ecuación de Michaelis-Menten La constante de Michaelis-Menten o Km es la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la mitad de la velocidad máxima. Es propia de cada enzima y nos da una idea de la afinidad del enzima por el sustrato: Una Km baja, significa que antes se alcanza la velocidad semimáxima, por lo tanto la afinidad del enzima por el sustrato será alta. Una Km alta indica lo contrario, que se tarda en alcanzar la mitad de la velocidad máxima y por lo tanto, la afinidad del enzima por el sustrato será baja. 4.- FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS. La concentración de sustrato. El ph. Variaciones en el ph pueden desnaturalizar la enzima. La temperatura. Variaciones en la T pueden desnaturalizar la enzima. 5.- MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA. - Compartimentación celular. - Reacciones en cascada. El P de una reacción actúa como E de la siguiente. - Complejos multienzimáticos. Agrupación de enzimas que llevan a cabo reacciones consecutivas. - Isoenzimas (poseen distintas Km y por tanto pueden actuar a distinta velocidad). 6.- REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. Regulación a través de la síntesis de enzimas (transcripción) Regulación de la velocidad de la actividad enzimática Activación enzimática Inhibición enzimática Activadores: o Algunos cationes. o El propio sustrato. Inhibidores: Algunos iones. Algunas moléculas orgánicas. Producto final (Feed-back) - Irreversible (venenos). - Reversible. Según el sitio de unión del inhibidor: o Competitiva. o No competitiva. Página 3 de 5

4 6.3.- Alosterismo. Las enzimas alostéricas catalizan reacciones importantes. Catalizan sobre todo el primer paso de rutas metabólicas y las ramificaciones por lo que constituyen un buen sistema de regulación. Características de las enzimas alostéricas: - Formadas por varias subunidades. Tienen estructura cuaternaria. - Existen varios sitios reguladores (unión de activadores e inhibidores). - Adoptan dos conformaciones: o Estado T (baja afinidad por el sustrato) o Estado R (alta afinidad por el sustrato). Página 4 de 5

5 - Tienen una cinética enzimática distinta al resto de enzimas. Página 5 de 5

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