DR CARLOS HIDALGO QUEVEDO 09:03

Transcripción

1 DR CARLOS HIDALGO QUEVEDO

2 Las proteínas son biomóleculas cuaternarias,formadas básicamente por carbono, hidrógeno geno, oxígeno y nitrógeno geno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos

3 El nitrógeno es su elemento representativo, el ingreso del nitrógeno a nuestro organismo es mediante la ingesta de proteínas. Las proteínas se hallan entre las moléculas mas abundantes después del agua en la célula. son polímeros de elevado de elevado peso molecular que cumplen múltiples funciones en la célula. Muchas proteínas son específicas de una especie, es decir, la estructura proteínica varía con la especie, determinando con ello que cada individuo es bioquímicamente único.

4 Son polímeros de pequeñas moléculas llamadas aminoácidos Los aminoácidos están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos Para considerarse proteína debe contar por lo menos con 50 aminoácidos.(menos de 50 son peptidos).

5 PROTEINA Hemoglobina colágeno Enzimas Actina-miocina Insulina Anticuerpo Queratina Albúmina FUNCION Transporte de gases Estructural Catalizadora Contractibilidad Hormonal Defensa inmunológica Estructural Reserva

6 Organización n Química Aminoácidos: es la unidad básica de las proteínas que en un numero de 20 constituyen a las proteínas. Químicamente poseen un grupo carboxilo, un grupo amino enlazados con el mismo de carbono ; además, presenta un grupo radical ò variable R que lo diferencia de otros.

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8 Los aminoácidos se unen entre sí mediante un enlace peptídico dico, que Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua

9 EJEMPLO DE ENLACE PEPTIICO

10 ). Niveles de organización: n: A. Estructura primaria: Es la primera forma que toma una proteína cuando es sintetizada. Determinada por la secuencia de aminoácidos. B. Estructura secundaria: Se forma de manera espontánea, inmediatamente después que se constituye la estructura primaria, adopta formas como: Hoja, Beta plegada. Alfa, espirilada C. Estructura terciaria: Es la disposición de la estructura secundaria determinada por diferentes tipos de fuerzas no covalentes o enlaces químicos.

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12 La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. Esto viene definido en el DNA.

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14 La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,(puentes de hidrogeno) adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

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16 Generalmente se da en proteínas que tienen que transportar sustancias como la hemoglobina. (forma de ovillo). Se debe a la aparición de otras fuerzas de unión débiles, (enzimas, inmunoglobulinas )

17 Puentes de hidrógeno

18 Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

19 CLASIFICACION SEGÚN SU FORMA NATURAL Proteínas Fibrosas. Constan de cadenas largas, insolubles en agua dotadas a menudo de secuencias repetidas de a.a. Ejemplo Colágeno, queratina,fibroína. Proteínas Globulares: Estas moléculas adoptan formas a manera de ovillos, siendo solubles en agua o en disoluciones polares. Ejm : Enzimas, Hemoglobina.

20 SEGÚN SU COMPOSICIÓN Proteínas Simples. (Holoproteinas) Constituidas por una secuencia de aminoácidos solamente. Proteínas Conjugadas:(Heteroproteina) Aquellas que en su secuencia aminoácido, también pueden exhibir algún elemento químico extra (grupo prostètico) Ejm: la hemoglobina (Hb).

21 Estructural : (colágeno, histonas, queratina) Catalíticas : (Enzimas) Hormonal (insulina) Defensa: (anticuerpos) Transporte (globulina, hemoglobina) Almacenamiento o reserva (albúmina)

22 Consiste en la pérdida de las propiedades biològicas ( estructura terciaria) de las proteìnas. Las principales causas de desnaturalización son los cambios en el Ph y el aumento de la temperatura.

23 Definición: n: Son proteínas globulares que actúan como catalizadores orgànicos, es decir, regulan una reacción química en los seres vivos sin modificarse. Lactosa + Lactasa= Glucosa+galactosa Recuperándose completamente la lactasa

24 Propiedades: Solubles en agua Se difunden con facilidad en medios acuosos orgánicos No alteran el equilibrio de una reacción, sólo la aceleran. Son altamente especificas, actuando sobre un solo sustrato. Presentan un ph óptimo para su actividad. Se desnaturalizan por cambio bruscos de temperatura. Disminuyen la energía de activación necesaria para iniciar una reacción química.

25 El sustrato se une a la enzima en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato E + S ES P+ E

26 Enzimas incapaces de realizar actividad catalítica por si solas. Necesitan de un cofactor o coenzima.. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Como los minerales (cobalto. Zinc.magnesio,etc) Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Como las vitaminas. Holoenzima: Apoenzima + Co factor

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28 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Efecto ph: los cambios bruscos disminuyen la actividad. Temperatura: toda enzima tiene una temperatura óptima. Concentración de sustratos: la enzima se satura si se incrementa las moléculas reactantes. Concentración de enzima: a mayor enzima, mayor actividad. lnhibidores: son sustancias competitivas por el sustrato con la enzima

29 CLASIFICACIÓN Oxidoreductasas: reacciones químicas Redox. Transferasas: en la transferencia de grupos químicos. Hidrolasas: ruptura de moléculas, participa el agua. Liasas: catalizan la formación de enlaces dobles. Isomerasas: transformación de moléculas. Ligasas: unión de moléculas con la participación de enlaces químicos

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31 Definición: Son moléculas orgánicas universales las cuales son pentamericas. CHONP donde P es el elemento representativo. Importancia biológica Contienen la información genética de la especie, es decir, los rasgos hereditarios permite la evolución de la especie, ya que la información genética a transmitir puede sufrir cambios aumentando el grado de variabilidad y diversidad.

32 NUCLEOTIDO: Unidad básica de los ácidos nucleicos formado por un nucleósido unido a un grupo fosfato. NUCLEOSIDO: Conformado por una base nitrogenada mas una pentosa (ribosa o desoxirribosa)

33 NUCLEÓSIDO

34 ACIDO NUCLEICO

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36 ENLACES: 1) FOSFODIESTER 2) β -N-GLUCOSÍDICO NUCLEÓTIDO NUCLEOSIDO = Base nitrogenada + Azúcar Pentosa

37 ENLACE FOSFODIESTER Es el enlace representativo de los ÁCIDOS NUCLEICOS, que resulta de la reacción del ácido fosfórico de un nucleótido, con el grupo oxidrilo de la pentosa de otro nucleótido adyacente, esto da la formación y liberación de una molécula de agua.

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39 PURINAS PIRIMIDINAS

40 Fue descubierto por Miescher en 1869 quién lo aisló de las células del pus, esperma de peces y otros materiales biológicos. El DNA está constituido por dos cadenas en forma helicoidal de nucleótidos (ADENINA,GUANINA,TIMINA,CITOSINA), La Pentosa de sus nucleótidos es la desoxirribosa. A cada nucleótido se le denomina con la primera letra del nombre de la base que lo forma Adenina (A) Guanina (G) Timina (T) Citosina (C).

41 DNA

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44 Su función actual es la molécula intermediaria para la síntesis de proteínas a partir del ADN. Puesto que es una sola cadena. Clases ARNm (Ácido Ribonucleico mensajero) "CODON" Tres bases nitrogenadas en él codifican un aa (código genético). Es elaborado o sintetizado en la transcripción. ARNt (Ácido Ribonucléico ico Transferencia) ANTICODON ANTICODON Asemeja la forma de una hoja de trébol. Lee y busca el aa codificado por complementación. Es específico para cada codón en el proceso de traducción. ARNr (Ácido ( Ribonucléico ico Ribosomal) De forma globular y constituye a los ribosomas. Participa en la síntesis de proteínas al ensamblarlas.

45 DIFERENCIAS ENTRE EL ADN Y EL ARN CARACTERÍSTICAS ADN ARN NUMERO DE CADENAS POLINUCLEOTÍDICAS 2 (DOS) 1 (UNA) BASES NITROGENADAS Adenina, Guanina Timina, Citosina Adenina, Guanina Uracilo, Citosina AZÚCAR (pentosa) Desoxirribosa Ribosa UBICACIÓN CELULAR (localización) FORMA MOLECULAR IMPORTANCIA BIOLÓGICA - Núcleo: 90% - Mitocondrías Cloroplastos: 10% Doble hélice (espiralado) Porta la información biológica de los seres vivos Nucleolo(s) Ribosomas Mitocondrias Cloropastos ARNM : Lineal ARNt : Trébol ARNr : globular Síntesis de proteínas

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47 VITAMINAS CARACTERÍSTICAS: Fueron descubiertas por Funk (1912) No tienen función estructural ni energética. Forman "grupos prostéticos" o coenzimas, actuando en las reacciones bioquímicas. Son sustancias orgánicas exógenas (fuera del organismo), que ingeridas en pequeñas cantidades sirven para regular las funciones metabólicas, es decir, el crecimiento, mantenimiento y reproducción. Su falta determina las enfermedades carenciales o avitaminosis; pero si existe mucha cantidad determina una hipervitaminosis

48 CLASIFICACIÓN POR SU SOLUBILIDAD: Vitaminas liposolubles. Son aquellas solubles en aceites u grasas. Comprende: Vitamina A (Retinol, Antixeroftálmica, antiinfecciosa) Vitamina "D" (Antirraquítico) Vitamina "E" (Tocoferol, antiestéril) Vitamina "K" (Antihemorrágica)

49 Vitaminas hidrosolubles. Son aquellas solubles en agua, comprende: Vitamina "C" (Ácido ascórbico) Vitamina "B1" (Tiamina) Vitamina "B2 (Riboflavina) Niacina "B3'" (ácido nicotínico). Vitamina "B6" (Piridoxina) Vitamina "B12 (Cobalamina

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