Moléculas orgánicas Proteínas y Lípidos
PROTEINAS: Son moléculas formadas por O, C, H, y N. La mayoría también contiene S. Son macromoléculas formadas por monómeros (unidades) llamados aminoácidos, ya que poseen un grupo amino (NH 2 ) y uno ácido (COOH) libre unidos al mismo carbono. De los más de 160 aminoácidos existentes en la naturaleza, sólo unos 20 conforman a las proteínas. Los aminoácidos (aa) se unen a través de enlaces peptídicos, formándose en cada enlace una molécula de agua (deshidratación o condensación). El enlace entre los aa es un enlace covalente.
El radical R, es el que cambia en cada aminoácido.
Ejemplos de aminoácidos
La figura representa la formación de un Dipéptido
Algunos aminoácidos son producidos sólo por vegetales y se llaman aminoácidos esenciales
La unión de 2 hasta 10 aa conforman un oligopéptido. Los polímeros de un P. M. inferior a 10.000 se llaman polipéptidos. También este término se usa para denominar a las proteínas, si bien estas son polipéptidos de un P. M. superior a los 10.000 u.m.a. Cada tipo de proteína posee una composición química definida, una secuencia ordenada y exclusiva de aminoácidos, y un determinado peso molecular.
La CONFORMACION (estructura tridimensional de una proteína), está dada por las siguientes estructuras proteicas: 1. Estructura primaria: Secuencia de aa en la proteína. La estructura primaria de la proteína es la principal responsable de las propiedades físicas, químicas y biológicas de las proteínas. Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas que componen la insulina
2. Estructura secundaria: Se refiere a la forma que puede adoptar la secuencia de aa. En realidad, esta secuencia de aa puede adoptar 2 formas: a) disposición extendida (como zig-zag) llamada HOJA PLEGADA. La forma de hoja plegada se puede observar por ejemplo en fibroína de la seda. (beta lamina plegada) b) forma helicoidal. (alfa-hélice) La forma de hélice se observa en queratina del cabello, troponina y miosina muscular, y fibrina en coágulos sanguíneos.
hélice
La estructura secundaria de las proteínas es mantenida por puentes de H entre el N del amino de un aa y el O del carboxilo del otro.
3. Estructura terciaria: La cadena polipeptídica, con su ya correspondiente estructura secundaria, puede plegarse adoptando estructuras globulares o estructuras fibrosas. La forma tridimensional que tiene la proteína es su estructura terciaria.
4. Estructura cuaternaria: disposición en el espacio de 2 o más cadenas polipeptídicas que conforman una proteína. Estas interacciones son principalmente hidrofóbicas. Ej. la hemoglobina está formada por cuatro subunidades.
DESNATURACION O DESNATURALIZACION DE UNA PROTEINA: Destrucción de una proteína, por pérdida normalmente de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. La proteína pierde su actividad biológica. La desnaturación puede ser reversible. La desnaturación de una proteína puede ser producto de un exceso de temperatura, alteración brusca de ph, agentes químicos, etc.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS: i) de acuerdo a su forma: - Fibrosas: forma generalmente alargada; insolubles y de gran resistencia, como por ej. la esclerotina, elastina, queratina y fibroína. - Globulares: de forma esférica, solubles en agua, como por ej. enzimas, anticuerpos, hormonas, permeasas, etc.
ii) según su composición química: - simples : formadas sólo por aminoácidos. - Conjugadas: formadas también por algunos radicales distintos a los aminoácidos, como por ej. Clorofila que contiene magnesio, hemoglobina que contiene Fe, citocromos, mucoproteínas con mucopolisacáridos, lipoproteínas (con lípidos), etc. Estos radicales distintos a los aa se llaman GRUPOS PROSTETICOS.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS: - Forman parte de membranas, de cápsulas virales, de estructuras de sostén, protección y movimiento, por ej. fibroína de la seda; queratina de la piel, pelo y uñas; colágeno, proteína más abundante en nuestro organismo y que junto con la elastina forman parte del tejido conectivo, esclerotina en el exoesqueleto de insectos, etc. - Forman parte de las nucleoproteínas (ADN + proteínas) - enzimas: catalizan las reacciones metabólicas. - reserva energética: ovoalbúmina por ej. -hormonas: -- defensa inmunológica: gammaglobulinas (anticuerpos).
- coagulación sanguínea: fibrinógeno y trombina. - contracción muscular: actina y miosina. - transporte de electrones: citocromos. - transporte de oxígeno: hemoglobina, mioglobina, hemocianina. - regulan o influyen en la presión osmótica. - forman carriers (permeasas) que transportan sustancias. - forman el interferón, sustancia antiviral. - regulación de la expresión génica, en parte. - actúan como sustancias BUFFERS O TAMPONES.
LOS LIPIDOS Están formados por carbono, hidrógeno y oxígeno, aunque en proporciones distintas a como estos componentes aparecen en los azúcares Características principales No solubles en agua Solubles en solventes orgánicos P.M entre 250 y 2500 No polimerizan
ESTEROIDES FOSFOLIPIDOS LIPOPROTEINAS TERPENOS ACIDOS GRASOS CLASIFICACION GLICERIDOS CERAS CAROTENOS GLUCOLIPIDOS ESFINGOLIPIDOS
ACIDOS GRASOS Ácidos grasos, nombre común de un grupo de ácidos orgánicos, con un único grupo carboxilico (COOH) cola H C C C C..... C O OH cabeza Puede ser una cadena sin ramificaciones y totalmente saturada (sin dobles enlaces) o pueden existir uno o mas dobles enlaces EJEMPLOS CH3( CH 2) 10COOH Acido dodecanoico o ácido laurico CH 3( CH2) 14COOH Acido hexadecanoico o ácido palmitico
grupo carboxilo unido a una cadena hidrocarbonada de 4 a 36 C Saturado 16 C Insaturado 18 C
Algunos ácidos son sintetizados solo por vegetales y se llaman ESENCIALES EJEMPLOS CH ( CH ) CH CHCH CH CH( CH ) COOH 3 2 4 2 7 2 Acido linoleico o acido cis,cis-9-12-octadecadienoico CH ( CH ) CH= HCHCH= CHCHCH= CHC ( H ) COOH 3 2 2 7 2 Acido linolénico o acido cis,cis,cis - 9,12,15- octadecatrienoico Estos últimos importantes como precursores de prostaglandinas
GLICERIDOS Derivados del glicerol por medio de la sustitución de algunos H de sus grupos OH por ácidos grasos Pueden ser MONOGLICERIDOS DIGLICERIDOS TRIGLICERIDOS HC 2 CH CH 2 OH OH OH Nomenclatura IUPAC 1,2,3-Propanotriol glicerol
LOS TRIGLICERIDOS (o lípidos simples)son los principales constituyentes de la grasa animal
SAPONIFICACION Los jabones se preparan por medio de una de las reacciones químicas más conocidas: la llamada saponificación de aceites y grasas. CH 2 O CO R CH 2 OH CH O CO R + 3 NaOH CH OH + 3 R CO ONa CH2 O CO R CH 2 OH ACEITE + SOSA = GLICEROL + JABÓN
FOSFOLIPIDOS Son digliceridos ( glicerol+ 2 acidos grasos) en los que el tercer OH del glicerol se a unido un grupo fosfato Cabeza polar e hidrofilica
Otro ejemplos
Funciones biológicas
ESTEROIDES Derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno (gonano), que se puede considerar un producto de la saturación del fenantreno asociado a un anillo de ciclopentano caracterizados por lo tanto por estar formados por 4 anillos y ser altamente hidrofóbicos Un ejemplo de precursor de esteroides es el colesterol
TERPENOS Los terpenos son derivados del isopreno Incluyen a vitaminas A, E y K
VITAMINA A
FUNCIONES DE LIPIDOS: Son múltiples, tales como - componen vitaminas A D E y K. - participan en formación de sales biliares. - forman hormonas: sexuales y corticoides. - energéticas: principalmente ácidos grasos. -forman parte de moléculas mayores (ácidos grasos forman parte de fosfolípidos y glicéridos por ejemplo). - reserva energética, aislantes térmicos, productores de calor, etc. Todo esto a cargo de los glicéridos. - Protegen, lubrican o impermeabilizan la epidermis y uñas. Todo esto hacen las ceras. También desempeñan una función estructural (cera de abejas por ejemplo). - Forman parte de membranas y de la vaina mielínica en células nerviosas (los fosfolípidos). FIN